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100 98 96 94 92 90 88 86 84 82 80 78 76 74 72 70 68 66 64 62 60 58 56 54 52 50 48 46 44 42 40 38
Frec
uenc
ia (%
)
Puntiación (100)
Examen I
HORARIO PARA REVISAR EXÁMEN: MARTES 2:00–4:00 PM
(ESTA SEMANA NO VOY A ESTAR DURANTE HORAS DE OFICINA)
http://3.bp.blogspot.com/-2CULuTQU5uY/TlVltmANShI/AAAAAAAAAGE/SyNhA6IzH-c/s1600/IMGP0923bn.jpg
ENZÍMAS:INTRODUCCIÓN
ENZÍMAS:INTRODUCCIÓN
OBJETIVOS DE APRENDIZAJE: Capítulo 6 // Secciones 6.1–6.2
1. Apreciar la importancia central de las reacciones catalizadas por enzimas en los sistemas biológicos.
2. Entender los principios energéticos de las reacciones catalizadas por enzimas en los sistemas biológicos.
3. Investigar la composición de los complejos enzimáticos y los componentes de los mismos. 4. Entender a interpretar representaciones gráficas del progreso de las reacciones enzimáticas. 5. Entender y aplicarlas relaciones que existen entre la constante de equilibrio, energía de
activación y tasa de reacción en la reacciones catalizadas por enzimas. 6. Entender por que las reacciones lejos de equilibrio son puntos de regulación en los procesos
metabólicos. 7. Reconocer, apreciar y aplicar conceptos de energía de enlace y como contribuye al progreso
de las reacciones enzimáticas. 8. Comparar y contrastar diferencias entre concepto de complementaridad a sustrato y
complementaridad al estado de transición. 9. Investigar los grupos catalíticos específicos que contribuyen a catálisis (estudio
independiente)
CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA
¿QUÉ ESTA PASANDO CON LA ENERGÍA?
CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA EXTRACCIÓN DE ENERGÍA LIBRE DE LA GLUCOSA
CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA
CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA
CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA
CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA
ENZIMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE REDUCEN LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN DE UNA REACCIÓN
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
ACTIVIDAD CATALÍTICA DEPENDE DE LA INTEGRIDAD DE LA CONFORMACIÓN NATIVA
PROTEIN PHOSPHATASE 2A (PP2A)
HOLOENZIMA: ENZIMA CON TODOS LOS COMPONENTES QUE ASEGURAN SU FUNCIÓN
http://academic.pgcc.edu/~kroberts/Lecture/Chapter%205/05-04_Holoenzyme_L.jpg
ACTIVIDAD CATALÍTICA DEPENDE DE LA INTEGRIDAD DE LA CONFORMACIÓN NATIVA
COENZIMAS: PARTE DE UNA DIETA BALANCEADA
NOMENCLATURA DE ENZIMAS
AMBIENTE CONDUCENTE PARA UNA REACCIÓN
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/24/Induced_fit_diagram.svg/450px-Induced_fit_diagram.svg.png
ENZIMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMENTAN LA TASA DE LA REACCIÓN
(NO EL EQUILIBRIO)
INTERMEDIARIOS
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
ENZIMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMENTAN LA TASA DE LA REACCIÓN
(NO EL EQUILIBRIO)
ENZIMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMENTAN LA TASA DE LA REACCIÓN
TEMP. 298K , PP=1 ATM, [SOLUTO]=1M, pH=7.0
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ENZIMAS: REDUCCIÓN DE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN ACELERA S P
INTERMEDIARIOS
P
PASO LIMITANTE “RATE-LIMITING STEP”
S P DESCRITO POR CONSTANTE DE EQUILIBRIO, Keq
R=constante de gas: 8.315 J/mol T= Temp Absoluta:298K {25OC}
1. FOSFORILACIÓN DE GLUCOSA POR HEXOKINASA EN E. coli: K’eq= 7.8 X 102
[ATP] = 5 MM, [ADP] = 0.5 MM [GLU] = 2MM, [GLU-6-P] = 1MM
¿ESTA EN EQUILIBRIO?
Q = MASS-ACTION RATIO
REACCIONES LEJOS DE EQUILIBRIO EN LA CÉLULA SON PUNTOS COMUNES DE REGULACIÓN
ESTADO ESTABLE DINÁMICO
CONSTANTE DE VELOCIDAD RATE CONSTANT = k RATE EQUATION = V
CANTIDAD DE SUSTRATO QUE REACCIONA POR UNIDAD DE TIEMPO
REACCIÓN DE PRIMER ORDEN:
REACCIÓN DE SEGUNDO ORDEN:
0.03 S-1 = 3% de sustrato disponible se convierte a producto en 1s
2,000 s-1 = ?
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MENOR ENERGÍA DE ACTIVACIÓN = TASA DE REACCIÓN MAS ALTA RELACIÓN INVERSA Y EXPONENCIAL
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EL PODER CATALÍTICO DE LAS ENZIMAS
Re-arreglo de enlaces covalentes durante una reacción catalítica. Reacciones entre grupos funcionales de enzima y sustrato. Típicamente, estas reacciones solo ocurren en el sitio activo.
Interacciones débiles no-covalentes son críticas para estabilizar la formación de complejos entre enzima, sustrato y moléculas complementarias.
La formación de interacciones débiles en el complejo ES es acompañada por la liberación de pequeñas cantidades de energía libre que en si estabilizan la interacción.
Binding energy ΔΔGB
Gran parte del poder catalítico de las enzimas es derivado de la liberación de energía por el establecimiento de interacciones débiles. Contribuye a la especificidad. Interacciones débiles están optimizadas en el estado de transición.
LA FUENTE DEL PODER CATALÍTICO DE LAS ENZIMAS
COMPLEMENTARIEDAD CON ESTADO DE TRANSICIÓN
INTERACCIONES DÉBILES ENTRE ENZIMA Y SUSTRATO EN ESTADO DE TRANSICIÓN PROVEEN UNA GRAN CANTIDAD DE LA FUERZA NECESARIA PARA LA ACTIVIDAD
CATALÍTICA DE LAS ENZIMAS
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ENERGÍA DE ENLACE PROVEE ESPECIFICIDAD AL ENLACE E-S
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REDUCCIÓN ENTRÓPICA: BENEFICIOS DEL ENLACE ENZIMA-SUSTRATO
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AJUSTE INDUCIDO (INDUCED FIT) CAMBIOS EN CONFORMACIÓN CUANDO SE ENLAZA EL SUSTRATO
http://chsweb.lr.k12.nj.us/mstanley/outlines/enzymesap/image136.gif
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CATÁLISIS ÁCIDO-BASE: ESPECÍFICA VS. GENERAL
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AMINO ÁCIDOS EN CATÁLISIS GENERAL ÁCIDO-BASE
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CATÁLISIS COVALENTE
ENZYME CON GRUPO
NUCLEOFÍLICO
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