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UNIVERSIDAD AGRARIA DEL ECUADOR
FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS
CARRERA DE INGENIERIA AGRICOLA MENCION AGROINDUSTRIAL
ASIGNATURA: BIOQUIMICA DE LOS ALIMENTOS
TEMA: METABOLISMO DE PROTEINAS
DOCENTE: DRA. EMMA JACOME MURILLO
ESTUDIANTES:
DIANA CAJAPE TUBAY
ALLISON MEJIA MORENO
CURSO: 2DO A
FECHA: DICIEMBRE DEL 2013
CAMPUS – GUAYAQUIL
INTRODUCCION
METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
Las proteínas tienen importancia sobresaliente en el metabolismo intermediario.
Los aminoácidos que componen las proteínas guardan relaciones metabólicas con
grasas, y otras substancias. Por ejemplo: las proteínas funcionan de manera
estática en el cuerpo en forma de paredes y membranas y actúan dinámica mente
como los catalizadores del organismo. El metabolismo de las proteínas comenzara
con el concepto general de la dinámica y fondos comunes.
Considerando que el estudio del metabolismo del nitrógeno brinda muchos
datos acerca del metabolismo proteínico, se explica el ingreso, la excreción
y varios estados de balance nitrogenado. En este tema se incluyen
aminoácidos esenciales, aspectos nutricionales de las proteínas y algunas
relaciones con otros alimentos.
El metabolismo de las proteínas, al igual que el de todos los alimentos,
consiste en fases anabólica y catabólica. Tiene importancia particular el
tema de síntesis de proteína, que incluye tasas, mecanismos y síntesis de
proteínas determinadas.
Los aminoácidos son ejemplos característicos de “descarado individualismo”
metabólicos pesar de ello, experimentan algunas reacciones químicas en común.
Se describen los métodos generales usados para separar las fracciones
nitrogenadas de los esqueletos de carbono de los aminoácidos, y después se
exponen las vías utilizables para la eliminación de cada uno de estos fragmentos.
La explicación del metabolismo de los aminoácidos particulares, que siempre es
un tema difícil de tratar en un libro elemental, va precedida de un bosquejo de las
interrelaciones que hay entre los aminoácidos, lo cual brinda, por lo menos,
algunos hilos de conexión entre temas que de otra manera estarían casi aislados
e independientes.
OBJETIVOS
Conocer las diferentes vías metabólicas de las proteínas.
Indicar los productos que se obtienen en la síntesis de la urea.
MARCO TEORICO
DIGESTION Y ABSORCION
La digestión de las proteínas y los factores que participan:
Las grandes moléculas de proteína son degradadas a polipéptido y
aminoácidos libres, principalmente por la acción hidrolíticas de las
proteínasas: pepsinas (estomago), tripsina (páncreas) y quimo tripsina
(páncreas). La hidrolisis completa del péptido, esto es la digestión
completa, se efectúa por la acción la carboxipeptidasas (páncreas), y la
aminopeptidasas, tripeptidasas y dipeptidasas de las secreciones
intestinales. Este mecanismo consiste en esencia en producción de
péptidos progresivamente menores por rotura de enlaces peptídicos interno
(endopeptidasa), y liberación de aminoácidos por rotura de enlaces
peptídicos terminales (endopeptidasas y exopectidasas).
Si se introduce en el organismo una proteína “extraña” intacta; esto es: que no sea
humana, actúa como antígeno, es decir: estimula la formación de anticuerpos
específicos y “sensibiliza “al organismo para la proteína (estado alérgico). La
exposición interior a la proteína origina una reacción grave; a veces mortal
(anafilaxia). Para que no ocurra este fenómeno, es patente que las proteínas
alimentarias deben modificarse antes de la absorción de manera que pierdan su
especificidad de especie y, por ello mismo, la capacidad de provocar
sensibilización. Lo anterior se logra de manera eficaz por digestión hasta la etapa
de aminoácidos. También es posible que las moléculas pequeñas de péptidos
escapen a la hidrólisis completa y se absorban, sin tener efecto perjudicial.
En estado normal, las proteínas alimenticias suelen absorberse con facilidad (90 a
97 por 100) y muy pocas escapan por las heces. La única excepción importante es
una proteína fibrosa insoluble, la queratina, que no es hidrolizada por las enzimas
del tubo digestivo humano. Casi todas las proteínas son profundamente
modificadas por mucho procedimientos de uso corriente para preparar alimentos;
ejemplo el calentamiento a temperaturas de coagulación causa polimeración; el
valor sobre calentado, con exclusión del aire (ollas a presión) causa hidrólisis; el
calor seco puede producir oxidación. En la mayor parte de los casos, estos
procedimientos no disminuyen la digestibilidad ni el valor biológico de las
proteínas. Sin embargo, la cocción apropiada puede facilitar la digestión y la
utilización; por ejemplo: la albumina del huevo cocido se digiere más fácilmente
que la cruda; el calentamiento del frijol soja aumenta su valor biológico al inactivar
un componente que posee actividad antitriptica. El valor nutritivo de las proteínas
de cereales usados disminuye por el calentamiento excesivo y el tostado (algunos
cereales usados para desayunos).
Loa aminoácidos son fácilmente solubles en agua y se absorben con rapidez por
el intestino delgado, principalmente hacia la circulación portal (al hígado), y en
medida mucho menor, por los aquilíferos hacia el conducto torácico y de este
directamente a la circulación general. Durante la digestión, en el contenido
intestinal se descubren pequeñas cantidades de aminoácidos libres, lo cual indica
la rapidez de su absorción.
FIJACION POR LOS TEJIDOS
La absorción de aminoácidos en el intestino y la fijación por los tejidos de los
aminoácidos en los líquidos extracelulares son fenómenos de transporte activo.
Aunque hay diferencias entre los mecanismos de transporte en intestinos, riñones
y otros tejidos, para grupos de aminoácidos estructuralmente relacionados; a
saber: cationicos (básicos), anionicos (ácidos), y neutros, con la posible añadidura
de una subclase especial de estos últimos que incluyen prolina, compuestos de
estructura semejante a la betaina y quizás glicina.
Algunas hormonas aumentan la fijación de aminoácidos por tejidos específicos;
por ejemplo, en la regulación endocrina del flujo de aminoácidos entre vísceras
(sobre todo el hígado), y el resto del cuerpo excepto las vísceras (principalmente
masa muscular), que más adelante explicaremos. Entre las hormonas que facilitan
la fijación de aminoácidos en tejidos específicos pueden mencionarse hormona
somatotropica (musculo, diafragma y otros sitios), insulina ( musculo, diafragma),
testosterona(musculo estriado, riñón, útero), estradiol (utero), adrenalina y
glucocorticoides (hígado) y de las diversas hormonas trópicas, que actúan po este
mecanismo en los tejidos efectores correspondientes.
VIAS GENERALES DEL METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
Las vías metabólicas más importante de las proteínas experimentan
continuamente degradación a sus aminoácidos libre de compontes, y se
resintetizan a partir de los mismos. Las proteínas de la dieta al ser ingeridas y
absorbidas aportan sus aminoácidos al fondo común. Este fondo de aminoácidos
se utiliza, por una parte, para fenómenos anabólicos; por ejemplo la síntesis de
proteínas; por la otra parte para fenómenos catabólicos.
Casi todas las reacciones catabólicas (y algunas anabólicas) van precedidas del
desdoblamiento del aminoácidos en sus fracciones nitrogenada (grupo amino,
amoniaco,) y no nitrogenado (esqueleto de carbonos, α-cetoácido). Después estos
fragmentos siguen vías separadas. El nitrógeno puede utilizarse para algunas
reacciones de síntesis; por ejemplo: la de purinas; el producto excretor final de
esta vía es el ácido úrico o la síntesis de pirimidinas, que finalmente se desdoblan
para formar urea (fuente relativamente secundarias, que finalmente se desdoblan
para formar urea (fuente relativamente secundaria de esta compuesto). Además el
nitrógeno puede excretarse en forma de amoniaco o de urea, la cual es el
producto excretor nitrogenado principal del metabolismo proteínico. Los
esqueletos del carbono de los aminoácidos, que se presentan en forma de α-
cetoácido, siguen las vías de los carbohidratos (la mayor parte) o de los ácidos
grasos (pocos), y en ambos casos, por último, son oxidados a CO2 por la via del
ciclo del ácido carboxílico. Algunos aminoácidos siguen rutas metabólicas
especiales; entre ellos se encuentran algunos que originan excreción final de
derivados de sulfato, creatinina y nicotinamida.
METABOLISMO GLOBAL DE LAS PROTEINAS
METABOLISMO DEL NITROGENO
a) Importancia del nitrógeno: los productos terminales del metabolismo de los
átomos de carbono y de hidrogeno de las proteínas son CO2 y H2O
idénticos a los productos terminales del metabolismo de los carbohidratos o
los ácidos grasos. Si bien algunas proteínas poseen ácido fosfórico, este
componente es más característico que los ácidos nucleicos, los fosfolípidos
y de algunos productos intermedios del metabolismo de los carbohidratos.
El azufre es componente casi invariable de las proteínas, pero su
metabolismo traduce solo las reacciones de la cistina y la metionina.
b) Nitrógeno de los alimentos: el nitrógeno proteínico excede de las demás
formas del nitrógeno de los alimentos. Así mismo en los alimentos hay
pequeña cantidad de nitrógeno orgánico no proteico (NNP), que incluye
ácidos nucleicos y sus derivados, y aminoácidos y péptidos.
c) Nitrógeno del organismo: en los tejidos y los líquidos corporales hay
muchos compuestos nitrogenados en promedio de 20 por 100 del peso
húmedos de casi todos los tejidos. La urea el producto principal de
desechos del catabolismo proteínico, se forma en el hígado y pasa por la
sangre a los riñones para ser excretada. La creatina sanguínea puede estar
hacia el musculo para la síntesis de la fosfocreatina. el producto final del
catabolismo de las purinas es el ácido úrico. Otros componentes del
nitrógeno no proteínico de la sangre incluyen polipéptido, glutatión, purinas,
piramidinas, ATP, y ergotioneina.
d) Excreción del nitrógeno: el nitrógeno fecal no guarda relación patente con
las proteínas ingeridas. Su concentración varia con la masa de la dieta, y en
estado normal no corresponde a las proteínas alimentarias no absorbidas.
La orina es la via principal para la excreción de nitrógeno. En el ser humano
adulto el nitrógeno total de la orina es de 13 gramos. La urea (85 por 100)
guarda relación la masa muscular y es bastante constante para cada sujeto.
e) Balance nitrogenado: es positivo si el ingreso excede de la excreción ets
rige invariablemente cuando se sintetizan nuevos tejidos; por ejemlo: en el
crecimiento de los jóvenes, en la gestación y en la convalecencia de
estados de balance nitrogenado negativo. En el balance nitrogenado
negativo, la excreción excede del ingreso que no puede continuar de
manera indefinida, ocurre en las siguientes circuntancias: ingreso
inadecuado de proteínas(ayunos, enfermedades digestivas) aumento del
catbolismo de las proteínas tisulares (fiebres, infecciones, enfermedades
extenuantes); aumento de la perdida de proteínas del organismo, por
cualquier mecanismo(lactancia cuando la dieta insuficiente, albuminuria).
Desde el punto de vista experimental, hay balance negativo de nitrógeno
cuando la dieta no incluye un aminoácido “esencial”.
AMINOACIDOS ESENCIALES y NO ESENCIALES
Todas las proteínas de la dieta pueden ser sustituidas por aminoácidos puros.
Valiéndose de la eliminación de aminoácidos particulares en una dieta por lo
demás completa se ha descubierto que el organismo puede prescindir de algunos
de ellos y no de otros. Es patente que no todos los aminoácidos se sintetizan con
igual facilidad en el organismo. El aminoácido “esencial” o “indispensable” es
aquel que no puede ser sintetizado por el organismo a partir de sustancias
corrientes de la dieta en la medida adecuadas para determinadas para
necesidades fisiológicas. La definición incluye la frase “no puede ser sintetizado
por el organismo a partir de sustancias corrientes de la dieta” porque algunos de
estos aminoácidos pueden ser sustituidos por los correspondientes α– cetoácido o
alfa hidroxiácidos o por sus isómeros.
Reacciones metabólicas generales de aminoácidos
La vía metabólica comienza con la separación del grupo amino del esqueleto de
carbonos de la molécula, se convierte en α – cetoácido. El amoniaco en forma
libre o combinada ingresa en el fondo común de amoniaco y participa en las
reacciones anabólicas y catabólicas características de esta zona metabólica. Por
tener estructura más especializada, el esqueleto de carbono no puede no puede
atribuirse a un fondo común de cetoácido. La mayor parte de los α – cetoácido
producidos de los aminoácidos ingresa en el fondo común de carbohidratos más o
menos directamente la parte menor guarda relación con los compuestos cetónicos
y ácidos grasos.
Separación del nitrógeno de la cadena de carbonos
Durante la degradación de las proteínas es atacado el nitrógeno del grupo amino
que, a diferencia de los hidratos de carbonos, no es adecuado para la obtención
oxidativa de energía. Por eso, si los grupos amino no son utilizados nuevamente
en la biosíntesis se incorporan a la urea y son eliminados de esa forma
a) Transaminación: Es la transferencia reversible
de un grupo amino a un α – cetoácido,
catalizada por una aminotransferasa, utilizando
piridoxal fosfato como coenzima.
El aminoácido se convierte en α – cetoácido y el
α – cetoácido en el aminoácido correspondiente.
Es decir, el grupo amino no se elimina sino se
transfiere a un acetoácido para formar otro
aminoácido.
Todos los aminoácidos excepto lisina y treonina,
participan en reacciones de “transaminación” con
piruvato, oxaloacetato o α – cetoglutarato.
A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con
α – cetoglutarato, obteniéndose glutamato como
producto.
La Aspartato aminotransferasa cataliza en
ambos sentidos la reacción.
El α-cetoglutarato es el aceptor del grupo
amino, cedido por el aspartato.
b) Desaminación oxidativa: Es una reacción
química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino.
Muchos aminoácidos, a través de las reacciones de transaminación, ceden
su grupo amino al α-cetoglutarato formando glutamato. Este aminoácido, es
transportado al interior de la mitocondria por un sistema de transporte
especifico, en la matriz mitocondrial separa su grupo amino. Esta reacción
produce la eliminación directa de un grupo amino en forma de amoniaco.
Se denomina desaminación y es catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, una enzima denominada así porque en el proceso se
produce además una reacción de óxido reducción. Puede utilizar como
coenzimas tanto el NA D+¿comoel NAD P+¿¿ ¿. Y el producto de la reacción es el α-
cetoglutarato.
Eliminación del Nitrógeno
El amoníaco es muy tóxico, pero existen reacciones que permiten que éste
reaccione formando compuestos no tóxicos, que llegan por sangre al hígado y al
riñón. Existen varias vías metabólicas para la eliminación del grupo amino:
Síntesis de glutamina
Síntesis de alanina
Síntesis de urea.
Síntesis de glutamina
La síntesis de glutamina a partir de glutamato es catalizada por la enzima
glutamina sintetasa, que se localiza a nivel mitocondrial y cataliza la siguiente
reacción:
La glutamina es una forma temporaria de transporte de amoníaco en condiciones
no tóxicas, y dado que es una molécula neutra, atraviesa con mayor facilidad las
membranas que el glutamato. La glutamina cumple distintas funciones: -
biosíntesis de nucleótidos de purinas y pirimidinas - biosíntesis de hexosaminas -
biosíntesis de NAD - ruptura con liberación de glutamato y amoníaco en riñón.
Esta reacción es catalizada por la glutaminasa.
Síntesis de alanina
En el músculo, se forma alanina a partir de piruvato y glutamato en una reacción
catalizada por la enzima alanina amino transferasa (ALAT). La alanina así
sintetizada llega por la sangre al hígado donde se utiliza como precursor en la
gluconeogénesis.
Síntesis de urea
La urea es el producto final no tóxico de eliminación del nitrógeno en el hombre y
muchos otros vertebrados superiores (a los que se denomina ureotélicos), en tanto
que las aves y los reptiles excretan el amoníaco como ácido úrico y por ello se los
denomina uricotélicos. Algunos peces y anfibios, eliminan directamente amoníaco
(amonotélicos). En los animales ureotélicos, el amoníaco proveniente de la
pérdida de los grupos amino se convierte en urea en las mitocondrias hepáticas a
través del denominado ciclo de la urea.
Reacciones del ciclo de la urea
Las reacciones y los intermediarios en la biosíntesis de 1 mol de urea a partir de
un mol de amoniaco y otra de CO2. El proceso global requiere de tres moles de
ATP (dos de los cuales son convertidos en ADP + Pi y una de AMP + PPi) y la
participación sucesiva de 5 enzimas que catalizan cada una de las reacciones. De
los 6 aminoácidos que intervienen en la síntesis de la urea, uno es el N-
acetilglutamato, funciona como un activador enzimático y no como un
intermediario. Los 5 restantes: aspartato, arginina, ornitina, citrulina y
argininsuccinato, funcionan todos como transportadores de átomos que en último
término se vuelven urea. Dos de ellos existen en las proteínas (aspartato y
arginina), mientras que los 3 restantes (ornitina, citrulina y argininsuccinato) no. La
ornitina, citrulina, argininsuccinato o de arginina durante la síntesis de la urea; sin
embargo, el amoniaco, el CO2, el ATP y el aspartato si son consumidos.
Reacción 1: Síntesis del carbamilfosfato.
La condensación de un mol de amoniaco, de otro de bióxido de carbono y uno de
fosfato (derivado del ATP) para formar carbamilfosfato es catalizada por la
carbamilfosfato sintasa, una enzima presente en las mitocondrias hepáticas de
todos los organismos ureotélicos, incluyendo al hombre. Los 2 moles de ATP
hidrolizados durante esta reacción aportan la fuerza quimiomotriz para la síntesis
de 2 enlaces covalentes del carbamilfosfato: el enlace amídico y el enlace mixto
del anhídrido del ácido carboxílico-ácido fosfórico. Además de M g2+¿¿ se requiere
un ácido dicarboxílico, de preferencia N-acetilglutamato. El papel exacto de N-
acetilglutamato no se conoce con certeza.
Su presencia lleva a cabo un profundo cambio conformacional en la estructura de
la carbamilfosfato sintasa que expone a ciertos grupos sulfhidrilos, oculta a otros y
afecta la afinidad de la enzima por el ATP.
Reacción 2: Síntesis de la citrulina.
La transferencia de fracción carbamilo del carbamilfosfato a la ornitina, formando
citrulina + Pi es catalizada por la L-ornitina transcarbamilasa de las mitocondrias
del hígado. La reacción es altamente específica para la ornitina y el equilibrio
favorece grandemente la síntesis de la citrulina.
Reacción 3: Síntesis de argininsuccinato.
En la reacción del argininsuccinato sintasa, el aspartato y la citrulina se unen por
medio del grupo amino del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio
favorece fuertemente la síntesis de argininsuccinato.
Reacción 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato
El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es
catalizado por la argininsuccinasa, una enzima friolábil de los tejidos hepáticos y
renales en los mamíferos. La reacción se lleva a cabo por un mecanismo de trans
eliminación. El fumarato formado puede ser convertido en oxalacetato mediante
las reacciones de la fumarasa y de la malato deshidrogenasa y luego
transaminación este para regenerar el aspartato.
Reacción 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea
Esta reacción completa el ciclo de la urea y regenera la ornitina, substrato de la
reacción 2. El desdoblamiento hidrolítico del grupo guanidínico de la arginina es
catalizado por la arginasa, la cual se encuentra en el hígado de todos los
organismos ureotélicos. La arginasa también se encuentra en menor cantidad en
tejido renal, encéfalo, glándula mamaria, tejido tisular y piel. La arginasa altamente
purificada preparada del hígado de mamíferos es activada por el CO2+¿oel M n2+¿¿¿. La
ornitina y la lisina son potentes inhibidores que compiten con la arginina.
Las enzimas citosólicas y las mitocondriales del ciclo de la urea forman complejos
multienzimáticos, de forma tal que el producto de una reacción pasa
inmediatamente a ser el sustrato de la reacción siguiente sin difundir, lo que
asegura una gran eficiencia de todo el proceso. La urea no puede ser
metabolizada en el organismo y se elimina por la orina. Si algo de urea penetra en
el tracto intestinal, ésta puede ser degradada por bacterias intestinales que
contienen ureasa y el amoníaco resultante es reabsorbido y utilizado en el hígado.
Regulación de la síntesis de la urea
Interacción funcional entre la glutamato deshidrogenasa y la carbamilfosfato
sintasa.
La carbamilfosfato sintasa actúa con la glutamato deshidrogenasa mitocondrial
para canalizar nitrógeno de glutamato hacia el carbamilfosfato y de este modo a la
formación de la urea. Mientras que la constante de equilibrio de la reacción del
glutamato deshidrogenasa favorece a la formación de glutamato y no de
amoniaco, la eliminación de este por la reacción de carbamilfosfato sintasa y la
oxidación del α-cetoglutarato por las enzimas del ciclo del ácido cítrico en la matriz
de la mitocondria sirven para favorecer el catabolismo del glutamato. Este efecto
es reforzado por la presencia de ATP, el cual, además de ser un substrato para la
síntesis del carbamilfosfato, estimula la actividad de la glutamato deshidrogenasa
unidireccionalmente para la correspondiente formación de amoniaco.
Bibliografía
Abraham Cantarow, Bernard Schepartz. Bioquimica. Mexico: Interamericana,
1974. Capitulo 21 Metabolismo de Proteinas
David W. Martin Jr, Victor W. Rodwall. Bioquimica de Harper. Mexico: Manual
moderno S.A. de C.V., 1986. Capitulo 18 Metabolismo de aminoacidos
Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt. Fundamentos de Bioquimica.
Madrid: Panamericana, 2006. Capitulo 20 Metabolismo de aminoacidos
López, César Teijón. Bioquimica Metabolica. Tebar, 2001. Tema 3 Metabolismo
de aminoacidos y proteinas
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