Química Bioinorganic básica de Manganeso en todo...

Química Bioinorganic básica de Manganeso en todo a

fotosíntesis

Recuerde: Química de Mn es Química de Oxígeno

1

Los Colores de Vida

CURSO QUÍMICA BIOINORGÁNICA

UNAM Noviembre 7, 2016

peter.kroneck@uni-konstanz.de

Intermediates of a polynuclear Mn center

involved in photosynthetic oxidation of water Dismukes, Siderer (1981) Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 78, 274

2

First-derivative EPR spectra of

spinach chloroplasts flashed n

times (n = 0-6) at room

temperature prior to quench

cooling to -140oC. Measurement

temperature, 10 K; microwave

power, 150 mW; microwave

frequency, 9.45 GHz; (Inset)

Modulation amplitude, 20 G.

Scope of the Lecture

• Dioxygen – Energy Conservation vs

Photosynthesis

• Bioinorganic Chemistry of Mn

• Mn Metallo Proteins: SOD, Catalase,

Peroxidase, Ribonucleotide Reductase

• Photosynthesis – PS I and PS II

• The Oxygen Evolving Complex (OEC)

• Outlook: Artificial Leaf and Biofuels

3

Artículos que introducen

Crichton (2008, 2012). Biological Inorganic Chemistry. Chapter 16. Elsevier.

Yocum, Pecoraro (1999). Current Opinion in Chemical Biology, 3,182-l87 Recent advances in the

understanding of the biological chemistry of manganese.

Iverson (2006). Current Opinion in Chemical Biology, 10, 91–100. Evolution and unique bioenergetic

mechanisms in oxygenic photosynthesis.

Barber (2006). Biochemical Society Transactions, 34, 619-631. Photosystem II: an enzyme of global

significance.

Metal Ions in Life Sciences (2015), Springer, Intern. Publishing, Switzerland. Sustaining Life on Planet

Earth: Metalloenzymes Mastering Dioxygen and Other Chewy Gases. (1) The Magic of Dioxygen. Sosa-

Torres et al., 1-12; (2) Light-dependent Production of Dioxygen in Photosynthesis, Yano et al., 13-43.

Cotton, Douglass, De Causmaecker , Brinkert ,Cardona, Fantuzzi , Rutherford, Murray (2016)

Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, doi: 10.3389/fbioe.2015.00036. Photosynthetic constraints

on fuel from microbes.

http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/biobk/biobookps.html

http://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/photosynth/overview.html

https://newscenter.lbl.gov/2004/07/14/spinach-or-the-search-for-the-secret-of-life-as-we-know-it/

4

Repetición: ROS = Reactive Oxygen Species

Especies de Oxígeno reactivas

ss

s*s

s*p

sp

p*

p

3S+

O2

O•2-

H2O2

OH•+H2O

2H2O

-0.33V

+0.94V

+0.38V

+2.31V

E‘o vs NHE, pH 7.25

112 pm

133 pm

149 pm

1554 cm-1

1145 cm-1

842 cm-1

5

Conservación de la Energía de hoy: Reducción de O2 a H2O

6

Respiración de Mitochondrial & Síntesis de Centro de Reacción

Fotosintética de ATP – transferencia de electrón/protón

Conectada – fuerza de Protonmotive

7

Los elementos de vida www.webelements.com

Abundancia en el cuerpo (75 kg)

Ca: 1.2 kg

K: 150 g

Na: 70 g

Mg: 20-30 g

Fe: 4.5 g

Zn: 2-3 g

Cu: 70-100 mg

Mn: 10-12 mg

S: 140 g

P: 780 g

H He

Li Be B C N O F Ne

Na Mg Al Si P S Cl Ar

K Ca Sc Ti V Cr Mn Fe Co Ni Cu Zn Ga Ge As Se Br Kr

Rb Sr Y Zr Nb Mo Tc Ru Rh Pd Ag Cd In Sn Sb Te I Xe

Cs Ba La Hf Ta W Re Os Ir Pt Au Hg Tl Pb Bi Po At Rn

8

Metales de transición - Funciones Biológicas Na Charge Carrier, Osmolysis/equilibrium

K Charge Carrier, Osmolysis/equilibrium

Mg Structure, ATP/ThDP Binding, Photosynthesis,...

Ca Structure, Signaling, Charge Carrier

V Nitrogen Fixation, Oxidases, O2 Carrier

Cr Unknown! (glucose metabolism ???)

Mo Nitrogen Fixation, Oxidoreductase, O-Transfer

W Oxidoreductases, Acetylene Hydratase

Mn REDOX/ACID-BASE CATALYSIS

Photosynthesis, Oxidases, Structure,...

Fe Oxidoreductase, O2 Transport + Activation,e--Transfer,...

Co Oxidoreductase, Vitamin B12 (Alkyl Group Transfer)

Ni Hydrogenase, CO Dehydrogenase, Hydrolases, Urease

Cu Oxidoreductases, O2 Transport, e- -Transfer

Zn Structure, Hydrolases, Acid-Base Catalysis... 9

Estados de oxidación de Metales de Transición Na Na(I)

K K(I)

Mg Mg(II)

Ca Ca(II)

V V(V)=(d0), V(IV)=(d1), V(III)=(d2)

Cr Cr(III)=(d3),Cr(IV)=(d2),Cr(V)=(d1)

Mo Mo(III)=(d3),Mo(IV)=(d2),Mo(V)=(d1), Mo(VI)=(d0)

W W(IV)=(d2) ,W(V) =(d1), W(VI)=(d0)

Mn Mn(IV)=(d3), Mn(III)=(d4), Mn(II) =(d5)

Fe Fe(V)=(d3), Fe(IV)=(d4),Fe(III)=(d5),Fe(II)=(d6), Fe(I)?=(d7)

Co Co(III)=(d6), Co(II)=(d7), Co(I)=(d8)

Ni Ni(III)=(d7), Ni(II)=(d8), Ni(I)=(d9)

Cu Cu(III)=(d8), Cu(II)=(d9), Cu(I)=(d10)

Zn Zn(II) =(d10) 10

Bioquímica de Mn Crichton, Chap. 16

11

La importancia de Mn para organismos vivos es considerable:

(i) el Mn tetranuclear cluster que está implicado en la producción de O2 en

fábricas fotosintéticas, algas y cyanobacteria

(ii) enzimas mamíferas como arginase y superóxido mitochondrial dismutase.

(iii) la mayor parte de la bioquímica de Mn puede ser explicada por su actividad

redox, y en otro por su analogía con Mg2+.

En contraste con otros metales activos redox (Fe) es que Mn tiene el potencial

menos que reduce que Fe en la mayor parte de condiciones biológicas; Fe3+ es

estable con relación a Fe2+, Mn2+ con relación a Mn3+ (Por qué ?). Dos conse-

cuencias importantes de esta química redox son que Mn2+ puede participar en la

catálisis redox útil en muchos substrates similares a Fe3+, mientras que más alto

redox potencial de Mn2+ hace Mn2+ libre inocuo en condiciones donde liberado

Fe2+ produciría a radicales hydroxyl. Las células (notablemente células bacter-

ianas) pueden tolerar concentraciones citoplásmicas muy altas de Mn2+ sin

consecuencias negativas; esto no es seguramente el caso con iones metálicos

redox como Fe y Cu.

Bioquímica de Mn Crichton, Chap. 16

12

Mn es el cofactor para el superóxido dismutases, catalases y algún

peroxidases. Estas enzimas son todos usadas para el detoxification de

ROS.

Una propiedad importante de Mn en su (2+) estado de oxidación, que

tiene consecuencias importantes, es un final, pero no sustituto exacto

de Mg2+. Mn2+ con su radio iónico relativamente similar puede

cambiar fácilmente con Mg2+ en la mayor parte de ambientes

estructurales, y expone la mayor parte de los labile, octahedral

química de coordinación. Sin embargo, esto puede acomodar más

fácilmente la deformación en la geometría de coordinación en la

progresión del substrate-ligado al estado de transición y al producto

atado. Por consiguiente, Mn2+ con el sitio activo de un Mg2+-enzyme a

menudo causa la eficacia de enzima mejorada.

Activación de O2 – Tipos de Reacción

• Reversible binding of O2 – Myoglobin, Hemoglobin (Fe), Hemocyanin

(Cu-Cu)

• O2.- dismutation – Superoxide Dismutase (Mn, Fe, Ni, Cu, Zn)

O2.- + O2

.- +2H+ → O2 + H2O2

• H2O2 decomposition – Catalase (Mn, heme-Fe)

2 H2O2 → 2 H2O + O2

• Oxygenases (Mn, Fe, Cu, Cytochrome P450)

R-H + O2 + NADPH + H+ → R-OH + H2O + NADP+

• Oxidases (2-electron reduction to H2O2; Fe, Cu)

O2 + 2e- +2H+ → H2O2 (focus on Cu enzyme Galactose Oxidase)

• Oxidases (4-electron reduction to H2O; heme-Fe, Cu)

O2 + 4e- +4H+ → 2 H2O (focus on Cu enzyme Ascorbic Acid Oxidase

and Fe,Cu enzyme Cytochrome c Oxidase)

13

Modulación de acidez (pKa)

H2O + Mn+ HO- -Mn+ -H+

+H+

Metal pKa

none Ca2+

Mn2+

Cu2+

Zn2+

14.0 13.4

11.1

10.7

10.0

4 orders of

magnitude !

Mn+ O

H

H

d-

d+

d+ 14

Control cinético

[Mn+(H2O)m] -H2O

+H2O

[Mn+(H2O)m-1]

Metal k (s-1)

K+

Ca2+

Mn2+

Fe2+

Ni2+

1x109

3x108

2x107

4x106

4x104

15 orders of

magnitude!

Fe3+ 2x102

Co2+ 3x106

Co3+ <10-6 15

16

Estabilidad de Complejos de Ión Metálicos:

Irving-Williams Series

Stability order for high-spin Me2+ complexes: max at Cu(II), min at Mn(II)

Proteína Ligantes – Residuos de Aminoácido

Mn prefiere ligar el oxígeno ligantes N O S

His

Lys

Tyr

Glu(+Asp)

Ser

Cys

Met

17

La superposición de estructura del metal se centra en in Fe-

homoprotocatechuate 2,3-dioxygenase (PDB 2IG9) y Mn-HPCD

(PDB 3BZA) Atoms: gray C; blue N; red O; magenta Mn

J.P. Emerson et al. (2008) PNAS, 105, 7347–7352

18

Mn SOD PDB 1VAR

http://en.wikipedia.org/wiki/Superoxide_dismutase

19

dismutation of superoxide:

M(n+1)+-SOD + O2

− → Mn+-SOD + O2

Mn+-SOD + O2− + 2H+ → M(n+1)+-SOD

+ H2O2

M = Mn (n=2)

The oxidation state of the metal

cation oscillates between n and n+1.

El sitio activo de Lactobacillus plantarum Mn-catalase

(Hexamer, PDB 1JKV and 1JKU; V.V. Barynin et al.(2001), Structure, 2001, 9, 725–738)

20

2 H2O2 → 2 H2O + O2

Mn Ribonucleotide Reductase J.E. Martin, J.A. Imlay (2011), Mol Microbiol., 80, 319–334; J.A. Stubbe, J. A. Cotruvo

(2011), Curr Opin Chem Biol., 15, 284–290

21

Ribonucleotide Reductase Chemistry http://en.wikipedia.org/wiki/Ribonucleotide_reductase

22

Química Bioinorganic básica de Manganeso en todo a fotosíntesis

Luz conducida en evolución de dioxygen

23

Rutherford, Boussac (2004) Science, 303,

1782; Merchant, Sawaya (2005) Plant cell

17, 648; Bryant, Frigaard (2006) Trends in

Microbiology, 14, 488; Nocera (2012)

Accounts of Chemical Research, 45, 767.

Introducción a Fotosíntesis (Britannica Enciclopedia en Línea)

http://www.britannica.com/EBchecked/topic/458172/photosynthesis

24

Módulos fundamentales del Aparato de Fotosíntesis Light-dependent reactions of photosynthesis at the thylakoid membrane

http://en.wikipedia.org/wiki/Photosynthesis

25

The S-state (Kok) cycle showing how the absorption of four photons of light (hν) by P680

drives the splitting of two water molecules and formation of O2 through a consecutive

series of five intermediates (S0, S1, S2, S3, and S4). The S-states represent the various

oxidation states of Mn in PSII-OEC. Electron donation from the PSII-OEC to P680•+ is

mediated by tyrosine, YZ.

Published in: Daniel G. Nocera; Acc. Chem. Res. 2012, 45, 767-776.

DOI: 10.1021/ar2003013

Copyright © 2012 American Chemical Society

38

El centro de reacción Fotosintético (PS I) de bacterias moradas

Luz conducida en síntesis de ATP (C.D. Lancaster and H. Michel, Handbook of Metalloproteins 2001)

27

R. Huber, Premio Nobel 1988

(con J. Deisenhofer y H. Michel)

Módulos fundamentales del Aparato de Fotosíntesis The "Z scheme"

http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/biobk/biobookps.html

http://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/photosynth/intro.html

http://en.wikipedia.org/wiki/Photosynthesis

28

3D estructura de Fotosistema II de alga Synechococcus elongatus

(3.8 Å resolution, Zouni et al. (2001), NATURE, 409, 739)

29

Cofactors de Fotosistema de Photosystem II (Synechococcus elongatus)

(water-oxidizing, OEC = oxygen-evolving complex, a 4 Mn cluster)

30

Chlorophyll (Mg) y Heme (Fe)

31

Porphyrin ring y Phytol chain

Umena et al. Nature (2011) doi:10.1038/nature09913

Estructura total de PSII dimer de T. vulcanus en una resolución de 1.9 Å Umena1 et al. (2011), Nature, 473, 55-60

32

Umena et al. Nature (2011) doi:10.1038/nature09913

Structure of the Mn4CaO5 cluster (OEC).

33

Umena et al. Nature (2011) doi:10.1038/nature09913

Hydrogen-bond network around YZ.

34

Umena et al. Nature (2011) doi:10.1038/nature09913

Organization of chlorophylls.

35

Published in: Daniel G. Nocera; Acc. Chem. Res. 2012, 45, 767-776.

DOI: 10.1021/ar2003013

Copyright © 2012 American Chemical Society

La Hoja Artificial - The Artificial Leaf

36

The solar photons are stored by photosynthesis to split water to oxygen and

four protons and four electrons, which are utilized in the conversion of

carbon dioxide to carbohydrates.

Published in: Daniel G. Nocera; Acc. Chem. Res. 2012, 45, 767-776.

DOI: 10.1021/ar2003013

Copyright © 2012 American Chemical Society

37

(left) Schematic of cubane structure of PSII-OEC. (middle) Structure of the

Co-OEC as determined from EXAFS (Pi not shown). Co-OEC is the head-to-

tail dimer of the cubane of PSII-OEC. (right) Co-OEC structure rotated by

45° to more clearly shows edge sharing octahedra. The alkali metal ions,

which are not shown, likely reside above the 3-fold triangle defined by the μ-

bridging oxygens.

Published in: Daniel G. Nocera; Acc. Chem. Res. 2012, 45, 767-776.

DOI: 10.1021/ar2003013

Copyright © 2012 American Chemical Society

39

Proposed pathway for water splitting by Co-OEC. A PCET equilibrium

proceeds the turnover-limiting O–O bond-forming step. Curved lines denote

phosphate or terminal oxygen (from water or hydroxide). The oxyl radical in

the far right structure is shown for emphasis. If the hole is completely

localized on oxygen, then the Co oxidation state is Co(III) and not Co(IV).

Published in: Daniel G. Nocera; Acc. Chem. Res. 2012, 45, 767-776.

DOI: 10.1021/ar2003013

Copyright © 2012 American Chemical Society

40

Schematic of a Co-OEC functionalized npp+-silicon single-junction PEC

cell. The buried junction performance characteristics are Isc = 26.7 mA/cm2

and Voc = 0.57 V.

Published in: Daniel G. Nocera; Acc. Chem. Res. 2012, 45, 767-776.

DOI: 10.1021/ar2003013

Copyright © 2012 American Chemical Society

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Resumen – Viviendo en una Mundo de Oxígeno

Respiración & Fotosíntesis (energy conservation – ATP synthesis – proton-coupled-electron-transfer)

• El uso del aceptador de electrones O2 y la producción fotosintética de O2 (oxidación de la agua, complejo que desarrolla el oxígeno) son dos procesos elementales de la vida que dependen de una red compleja de proteínas del multisitio y enzimas. Redox y la luz conducida en reacciones se usan para la conservación de la energía (bombeo del protón; síntesis de ATP).

• El 3Cu-2Fe enzima cytochrome c oxidase (COX) es el terminal oxidase de la respiración mitochondrial, mientras que el racimo Mn4CaO5 (con un tyrosine cerca) constituye el complejo de desarrollo de oxígeno.

• La reducción de O2 →H2O avanzar sin la liberación de ROS. COX recibe los electrones vía cytochrome c de donde se transfieren a la transferencia electrónica de la valencia mezclada del dinuclear CuA.

• El centro del HEME-CuB constituye el sitio de reducción de O2, que lleva tyrosine atado de un covalently en el sitio activo.

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Resumen – Viviendo en una Mundo de Oxígeno

Respiración & Fotosíntesis (energy conservation – ATP synthesis – proton-coupled-electron-transfer)

• COX representa un redox conducido en la bomba del protón, con electrón definido y caminos de transferencia del protón (redox protones contra protones).

• El mecanismo de la reducción de O2 relativamente bien se entiende, su mecanismo ha sido caracterizado tanto por spectroscopic como por técnicas estructurales en la alta resolución. Parece que un tyrosine (radical), además de centros de Cu y Fe, se implica en la catálisis.

• La producción de O2 (PS II) es un proceso de la enzima metalloradical conducido por la luz. La división del agua y la formación de dioxygen en el racimo Mn4CaO5 todavía menos se entienden a pesar de una cantidad enorme de spectroscopic y estudios bioquímicos. Para Mn, que va en bicicleta entre la oxidación declara +2, +3, y +4, se ha sugerido (modelo del S-estado).

• Las nuevas técnicas se han empleado para cultivar mejores cristales de estas moléculas ligadas a la membrana muy grandes para conseguir una resolución debajo de 2 Å, entender su función a un nivel atómico.

43

The Future ? Photosynthesis – Sun Catalytix

43

Dan Nocera, MIT Acc. Chem. Res. 2012,

45, 767-776

El futuro: Fotosíntesis y Casas Modernas

The Future: Photosynthesis and Modern Houses

44

Photosynthetic

Microalgae