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Unidad Temática 30
Proteínas y EnzimasCapítulo 16
PROTEÍNAS
Son los componentes esenciales de todas las células y
principales componentes estructurales de los animales.
Su función básica es el desarrollo y mantenimiento del
cuerpo.
Son los "instrumentos moleculares" mediante los
cuales se expresa la información genética; es decir, las
proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos
nucléicos.
PROTEÍNAS
Son polímeros formados por α-L-aminoácidos, unidos a través de enlaces peptídicos.
La composición elemental es aproximadamente: 53% de carbono, 7% de hidrógeno, 23% de oxígeno, 16% de nitrógeno, 1% de azufre y menos del 1% de fósforo.
Funciones:
Componente de la estructura celular Componente de los Virus (capsides) Componente enzimático (catalasa) Como reserva energética (albúmina) Contracción muscular (miosina) Hormonas reguladoras (insulina) Inmunológica (anticuerpos) Transportador de O2 (hemoglobina)
CLASIFICACIÓN
Según su estructura tridimensional:
Fibrosas: Con forma de fibras alargadas, insolubles en agua y casi todos los solventes.
Ej. Queratina, fibroína.
Según su estructura tridimensional:
Globulares: Con forma esférica y compacta, solubles en agua y soluciones salinas acuosas.
Ej. albúmina de huevo, caseína y enzimas.
Albúmina humana
Según su composición: HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos
Globulares Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Según su composición: HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteíca y por un
grupo no proteíco, que se denomina "grupo prostético”
Glucoproteínas: con unidades de azúcar Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante
Lipoproteínas Transportan lípidos en la sangre, se clasifican en: de alta, baja y muy
baja densidad.
Según su composición:
Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas
Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
Estructural
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.
Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.
Hormonal
Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas
Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno
Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos
Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche
Según su función:
Estructura de las Proteínas
Determina sus propiedades y actividad biológica.
Cada proteína tiene una forma tridimensional o
conformación que se divide en cuatro niveles
estructurales .
Estructura Primaria
Se refiere al número y secuencia de aa en sus cadenas polipeptídicas.
Indica qué aa componen la cadena y el orden en que dichos aa se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
La función de una proteína depende de su secuencia de aa y de la forma que ésta adopte.
Estructura Primaria
Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de aa enlazadas por puentes disulfuro entre las cisteínas
El enlace que estabiliza la estructura primaria es el enlace peptídico
21 aa
30 aa
Estructura Secundaria
Se refiere a la forma en que la cadena
polipeptídica se pliega y se curva gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Esto
genera que se formen estructuras bastante
estables.
Los tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes son:
Hélices alfa: Son estructuras enrolladas hacia la derecha
formando una espiral.
Cada vuelta de la espiral se compone de aproximadamente cuatro aa.
Los tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes son:
Hélices alfa: La hélice se estabiliza por puentes de hidrógeno
entre el hidrógeno de un grupo N-H de un enlace
peptídico y el oxígeno del grupo C=O que se halla en
la siguiente vuelta.
Las cadenas laterales (R) se proyectan hacia afuera.
Ej. Lana, pelo, plumas, uñas.
Estructura secundaria hélice α
Los tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes son:
Láminas beta Está formada por n cadenas paralelas que
van en zig-zag debido a las repulsiones R-R.
Se estabilizan por puentes de hidrógeno entre dipolos pero pertenecientes a diferentes cadenas o diferentes segmentos de la misma cadena.
Ej. Fibroína, proteína de la seda.
β-queratinas
Estructura secundaria laminar β
Los tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes son:
Triple Hélice
El colágeno es la proteína más abundante, constituye hasta 1/3 de todas las proteínas.
Su estructura consta de tres polipéptidos entretejidos que forman una triple hélice.
Los residuos de glicina permiten que las 3 cadenas se empaqueten estrechamente, con las glicinas en el interior, hidrófobo, y los otros aminoácidos en el exterior.
GlicinaGlicina ProlinaProlina HidroxiprolinaHidroxiprolina
COLAGENO
Se encuentra en, (dándoles resistencia): tejido conectivo vasos sanguíneos piel huesos tendones ligamentos cornea del ojo cartílagos
FIBRAS DEL COLAGENO
La estructura triplehelicoidal del colágeno es responsable de su fuerza de tensión pues convierte (como las cuerdas) las fuerzas de tensión longitudinal en fuerzas de compresion lateral fácilmente resistidas.
Estructura Terciaria:
Forma tridimensional única, que resulta del plegamiento y flexión de la estructura secundaria, originando una conformación globular.
Es la estructura más importante porque es cuando la proteína adquiere su actividad biológica o función.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua.
Estructura Terciaria:
Los enlaces responsables de mantener esta conformación estable depende de la naturaleza de las cadenas laterales de los aa, entre ellos:
Enlaces iónicos(+-) o puente salino Enlaces de hidrógeno Enlaces disulfuro (enlace covalente más
importante) Interacciones hidrófobas.
Estructura Terciaria
Puentes de hidrógeno
Estructura Cuaternaria:
Es la forma en que las cadenas separadas de
polipéptidos se adaptan entre sí en las proteínas
que tienen más de una cadena.
A cada una de esas cadenas polipeptídicas se le
conoce con el nombre de protómero.
Las fuerzas que la estabilizan son las mismas que
las de la estructura terciaria (no covalentes).
Estructura Cuaternaria
COMPARACION ENTRE MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
MIOGLOBINAMIOGLOBINA HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Cadena polipetídica simple: 153 a.a.
Dos cadena de 141 a.a. (Cadenas α).Dos cadenas de 146 a.a. (Cadenas β).
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Enrollamiento en espiral α (70%).En espiral cadena α (derecha) y cadena β (izquierda).
ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegamiento no uniforme de la cadena, forma una estructura compacta estable.
Plegadas, las cadenas α y las cadenas β.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
NO posee.Distribución tetraédrica compuesta por 2 cadena α y 2 cadena β.
GRUPO HEME Un grupo prostético hémico.Cuatro grupos prostéticos hémicos, uno en cada cadena.
FUNCIÓNAlmacena oxígeno en las células musculares.
Transporta oxígeno en la sangre.
Comparación de la Estructura de Hemoglobina y Mioglobina:
simpleM70% esm espiral alfaestructura terciaria, compacta.
HemoglobinaDHos chadHE y dos unidas por interacciones no covalentes entre cadenas laterales polares
MIOGLOBINA HEMOGLOBINA
Desnaturalización:
Todo cambio que altera la configuración tridimensional única de
una proteína sin causar ruptura de enlaces peptídicos.
En estos casos las proteínas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua.
Se altera la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria pero
no la primaria.
Puede ser producida por:
Calor, Rad. UV, agitación: eleva el movimiento
molecular
Disolventes orgánicos. Etanol o propanol forman
puentes de hidrógeno con proteínas y rompen los
puentes intramoleculares.
Puede ser producida por:
Ácidos o bases: Rompen los enlaces salinos
alterando estado de ionización de grupos
carboxilo y amino.
Sales de iones metálicos pesados (Hg2+, Ag+,
Pb2+): Los cationes forman enlaces muy fuertes
con aniones carboxilato de aminoácidos ácidos o
SH. Precipita como sal insoluble metal-proteína.
Enzimas
Catalizadores orgánicos complejos que
producen las células vivas.
A la sustancia sobre la cual actúa una enzima
se le llama substrato.
Todas las enzimas son proteínas.
Acción Enzimática
Modelo de Llave-cerradura
Enzimas
Aquellas que operan dentro de las células que las producen: intracelulares
Aquellas que su sitio de acción es fuera de la célula productora: extracelulares
Clasificación de las enzimas:
Simples: Solo tienen unidades de aa
Conjugadas: Tienen porciones no proteicas.
Apoenzima: Segmento polipeptídico Grupo prostético: Porción orgánica no
proteica.
1. Óxido-reductasas( Reacciones de oxido-reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
2. Transferasas(Transferencia de grupos funcionales)
· grupos aldehidos · gupos acilos · grupos glucosilos · grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas(Reacciones de hidrólisis)
Transforman polímeros en monómeros.Actúan sobre: · enlace éster · enlace glucosídico · enlace peptídico · enlace C-N
4. Liasas(Adición a los dobles enlaces)
· Entre C y C · Entre C y O · Entre C y N
5. Isomerasas(Reacciones de isomerización)
Cataliza la interconversión de isómeros por ej.Glucosa-6-fosfato en glucosas en fructosa-6-fosfato
6. Ligasas(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
· Entre C y O · Entre C y S · Entre C y N · Entre C y C
FIN Poca cantidad? Cuando se consumen cantidades insuficientes
de proteína se altera la actividad del sistema nervioso central, de las glándulas de secreción interna y demás órganos; baja la capacidad de defensa del organismo, trabajo intelectual y físico. En los niños y adolescentes se retardan el crecimiento y desarrollo.
¿Mucha cantidad? Sin embargo, tampoco es conveniente el
consumo excesivo de proteínas, lo que es muy común en fisicoculturistas, los cuales consumen cantidades excesivas cayendo frecuentemente en un exceso de energía y aumentando el porcentaje de grasa más que de masa muscular, además de que este exceso puede provocar un incremento en ácido úrico y el sobrecargar la función del hígado y los riñones. Así que antes de consumir complementos o sustancias que desconozcas, consulta a un especialista.
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