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PRESENTACION SOBRE CELULAS Y COMPONENTES BIOLOGICOS
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Péptidos y Proteínas
Enlace peptidico
• Péptidos cadenas de amino ácidos
Deshidratación
Residuo
• Proteínas simples• Proteínas
conjugadas– Grupo prostético
Estructura de proteínas4 niveles
Secuencia Patrones estructurales
Plegamientos 3D
Subunidades polipeptidicas
Estructura primaria• E. coli = 3000 proteínas• H. sapiens = 25000 -30000• Secuencia de amino ácidos única• Fundamental para la estructura 3D• Secuencias señal
Enlace peptídico
Deshidratación
Estructura secundaria
• Proteínas nativas: proteínas en cualquiera de sus conformaciones funcionales y de plegamiento.
• Conformación proteína– Interacciones débiles
Estructura secundaria
Entropía • Cadena polipeptidica:
múltiples conformaciones debido a un alto grado de entropía conformacional.
Contrarrestan• Puentes disulfuro• Interacciones débiles (no
covalentes)– Puentes de hidrogeno– Hidrofobicas– Ionicas
Estructuras especificas 2D y 3D
• La conformación de la proteína con mas baja energía libre (la más estable) es la que la que presenta el mayor numero de interacciones débiles.
• Solvente: Agua– Hidrofobica: interior de la proteína– Puentes de hidrogeno (cooperativos)
Cα---C --N---Cα. Coplanar
Punto de rotación
Rígido
Estructura secundaria
• Conformación local de alguna parte del polipeptido.
• Patrones de plegamiento• α-helice• Conformación β
α-Hélice
L- o D- amino ácidos
α-Helice
α-Hélice
α-Hélice
• Repulsión electrostática entre residuos de amino ácidos sucesivos con grupos R cargados
• Tipos de grupos R adyacentes• Interacciones entre grupos R espaciados 3 o 4
residuos • Presencia de Pro y Gly• Interacción entre residuos de amino ácidos en los
extremos de la hélice y el dipolo eléctrico.
Conformaciones β
Conformaciones β
Giros β
Giros β
Estructura terciaria
• Organización tridimensional • Residuos productores de giros: Pro, Thr, Ser y
Gly.• Segmentos de interacción entre cadenas
polipeptidicas son mantenidas su posiciones terciarias por diferentes clases de interacciones de unión débiles (o S-S)
Estructura terciaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
• Algunas proteínas tienen dos o más cadenas polipeptidicas separadas o subunidades.
• La organización de las subunidades en complejos 3-D
Clases de proteínas
• Proteínas fibrosas: cadenas polipeptidicas organizadas en largas hebras u hojas.– Soporte– Forma– Protección
• Proteínas globulares: cadenas polipeptidicas plegadas en forma globular.– Enzimas – Proteínas regulatorias
α-Queratina• Derecha individual• Izquierda las dos• 2 hebras en paralelo• Amplifica la fuerza de la estructura• Ala, Val, Leu, Ile, Met, and Phe
Miosina
Colágeno• Izquierda individual• Derecha las tres• 3 hebras en
paralelo• Amplifica la fuerza
de la estructura• 35% Gly, 11% Ala,
and 21% Pro y 4-Hyp
• Gly–X–Y, donde X es frecuentemente, Pro, Y 4-Hyp
Purificación de proteínas
Cromatografía de exclusión por tamaño
Cromatografía de afinidad
Purificación de proteínas
Cromatografía de intercambio cationico
Electroforesis
Separación basada en la migración de proteínas cargadas en un campo eléctrico (pI, p.m)
Electroforesis
Isoelectroenfoque
• Para determinar pI de una proteína
• Gradiente de pH, distribuidos en un campo eléctrico generado a través del gel.
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