Biologia ciclo verano 2014 capitulo 13 PROTEINAS

Moléculas cuaternarias (C, H, O, N). TODAS las proteínas son MACROMOLECULAS. Formados por monómeros o unidades de AMINOACIDOS. Los aminoácidos se unen por medio de enlaces peptidicos.

Sólidos Cristalinos De elevado punto de fusión Actividad óptica Comportamiento químico anfótero

Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Se han encontrado alrededor de 300 aminoácidos en las células El primer aminoácido descubierto fue la asparagina en 1806. El ultimo aminoácido de los 20 es la treonina en 1938.

Asparagina = Se encontró por primera vez en el espárrago Glutamato = Se encontró en el gluten del trigo Tirosina = Se aisló pro primera vez en el queso Glicina = Se denomino por su carácter dulce

Esta estructura es común a todos los α-aminoácidos, con una excepción: La Prolina es un

aminoácido cíclico.

El grupo R es diferente para cada aminoácido, por lo tanto,

Debido a la presencia de radicales amino (base) y carboxilo (acido) se les denomina

Los aminoácidos componentes de las proteínas son de tipo L.

• Arginina• Histidina• Isoleucina• Leucina• Lisina• Metionina• Fenilalanina• Treonina• Triptófano• Valina

• Alanina• Asparagina• Acido aspártico• Glutamina• Acido glutámico• Cisteína• Glicina• Prolina• Serina• Tirosina

MELISa VARGas HIZO un TRIptico FEo

tioninaina

eucinalina

inina

tidinaleucina

eoninaófano

nilalanina

: Derivado de la prolina: Derivado de la lisina

La y la no forman parte de las proteínas, son intermediarios clave en la y en el

: se encuentra en la proteína protrombina que interviene en la .

: Análogo de la cisteína: contiene selenio en lugar del azufre de la cisteína (Unidad básica de algunas proteínas (p.e.: Glutatión peroxidasa).

: Se forma por hidroxilacion de la tirosina

ORNITINA CITRULINA L - DOPA SELENOCISTEINA

Une a los aminoácidos de forma COVALENTE. Es característico de las PROTEINAS.

Se forma:

Libera una molécula de agua. Es catalizada por la enzima peptidil transferasa.

POLIPEPTIDOSDIPEPTIDOS OLIGOPEPTIDOS

TRIPEPTIDOS

TETRAPEPTIDOS

Contiene de 3 a 10 aminoácidos

Contiene mas de 10 aminoácidos

Constituidos por 2 aminoácidos

Las PROTEINAS pertenecen a esta

categoría.

PENTAPEPTIDOS

– ANSERINA: alanina + metilhistidina

• Presente en extremidades de conejos y musculo pectoral de aves

– CARNOSINA: alanina + histidina

Interviene en el transporte de aminoácidos a través de la membrana celular en bacterias, plantas y animales.

Posee actividad sobre los vasos sanguíneos

Endorfina, actúa como neurotransmisor

se caracterizan por poseer:

(mínimo numero de aminoácidos = 50)

Secuencia de aminoácidos. Es determinada genéticamente. El enlace característico es el

Disposición espacial que adoptan los segmentos o la totalidad de una cadena polipeptidica proteica. El enlace característico es el .

Hélice Hoja plegada Al azar

Forma que adopta en el espacio una proteína completa.

Pueden ser presente los 2 o 3 tipos de estructura secundaria

presenta su misma estructura secundaria

La estructura terciaria determina la función de algunas proteínas

Las fuerzas y enlaces comprenden las fuerzas debiles y fuertes:

Puente de hidrogeno

Puentes salinos

Fuerzas de Van der Waals

Puentes disulfuro

• Unión de 2 o mas estructuras terciarias

• Son llamadas oligomericas, cada uno de sus componentes se le denomina protomeros.

• Los protomeros se unen mediante:– Puentes salinos

– Puentes de hidrogeno

– Atracciones electrostáticas

– Puentes disulfuro

sustancia intercelular

pelos, uñas, pezuñas y cuernos

paredes de vasos sanguíneos

seda y tela de araña

coágulos sanguíneos

biocatalizadores, aceleran las reacciones biológicas

defensa contra agentes extraños

defensa antiviral

cromatina (cromosoma)

cilios, flagelos y centriolos

– Proteína de reserva (ovoalbumina)

– Proteína de transporte (seroalbumina)

transportan gases

sustancia intercelular

pelos, uñas, pezuñas y cuernos

paredes de vasos sanguíneos

seda y tela de araña

coágulos sanguíneos

• A partir de su despolimerización e hidratación seobtiene gelatina de interés alimenticio.

• En la molécula del colágeno aparecen 2 AAs noincluidos en los 20:

Hidroxiprolina y la Hidroxilisina

• Son proteínas ricas en cistina (formada por launión de dos cisteínas).

• Aparecen en formaciones epidérmicas:

Cabello, uñas, cuernos

Callos, pezuñas, cascos

Plumas

elasticidad.

• Aparece en tendones y vasos sanguíneos.

• Aparece en los hilos de seda.

• Se caracterizan por su gran resistencia mecánica.

biocatalizadores, aceleran las reacciones biológicas

defensa contra agentes extraños

defensa antiviral

cromatina (cromosoma)

cilios, flagelos y centriolos

– Proteína de reserva (ovoalbumina)

– Proteína de transporte (seroalbumina)

transportan gases

• Se encuentran asociados a los ácidos nucleicos enlos espermatozoides de los peces. Ejemplos.

, en el salmón

, en los arenques

, en el esturión

• Son proteínas básicas y solubles en agua.

• Se localizan en el núcleo celular, asociados a losácidos nucleicos.

• Son insolubles en agua y son proteínas ricas en elaminoácido prolina.

• Aparece en los vegetales (semillas). Ejemplos:

, en el maíz

, en el trigo

, en la cebada

• Se obtiene de las semillas. Son insolubles en agua, pero solubles en ácidos o bases diluidas.

• Pertenecen a este grupo:

, del trigo

, del arroz

• Son solubles en agua y en soluciones salinas.Pertenecen a este grupo:

Transporta sustancias químicas

Huevo

Leche

Forma parte de la hemoglobina

Ovoglobulina

Lactoglobulina

Fibrinógeno de la sangre

Seroglobulinas: La Hemoglobina

La Transferrina

La Inmunoglobulina

– Hemoglobina

– Citocromo

– Mioglobina

– Anticuerpos

– Mucina

– Interferon

– Anticuerpos

– Caseina

– Vitelina

– Hemocianina

+ Compuesto NO proteico ( )

Proteínas constituyentes de membranas, microtúbulos, cilios, flagelos.

Proteínas de formaciones epidérmicas: uñas, pelo, caparazón de tortuga, colágeno.

• Hemoglobina

• Mioglobina

• Hemocianina

• Seroalbúmina

• Ceruplasmina

• Las son proteínas que aceleran lasreacciones químicas, y se denominan:

• Se diferencian de las anteriores porque sontransportadas por la sangre, actuando a distancia.

Insulina

Tiroxina

Hormona del crecimiento

• Las proteínas debido a su carácter anfótero,desempeñan una función amortiguadora:

Frente a las variaciones del pH del medio interno.

• Las γ-globulinas o Inmunoglobulinas, constituyenlos anticuerpos.

• Estos se sintetizan cuando en el organismoaparecen sustancias extrañas (antígenos).

• La actina y la miosina se asocian entre sí formandouna estructura compacta.

Fx: contracción de las fibras musculares.