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AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Aminoácidos
Monómeros de las proteínas.
Formación de dipéptido por reacción de
condensación liberando agua.
Unión con un 3er Aa se forma un tripéptido y
hasta formar un polipéptido.
Aminoácidos: Estructura
Posee un C unido a un grupo carboxilo, un amino y un H
Cadena R de composición variable,
Determina las propiedades de los diferentes Aa
ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
Ca (central)
Grupo amino
Grupo carboxilo
Átomo de Hidrógeno
Cadena lateral R
R
CH
NH2 COOH
Aminoácidos
A pH ácido forma catiónica
A pH básico forma aniónica.
Aminoácidos
Existe un pH especifico para cada
aminoácido.
Cuando la carga + y -, están en estado
neutro.
Zwiterion.
pKa pKa
pKa:
Indica la fuerza que tienen las moléculas de disociarse. Permite ver cambios pequeños de pKa (Inverso de Ka).
Aminoácidos
De todos los posibles Aa, sólo 20 suelen estar
en las proteínas.
Ésta reacción ocurre de manera natural en
los ribosomas, tanto del retículo
endoplasmático como del citosol.
Aminoácidos: Clasificación
Se clasifican según varios criterios, los más
importantes son:
Naturaleza polar o no polar de la cadena lateral.
Presencia de un grupo ácido o básico en la cadena
lateral.
Aminoácidos: Estructura
R= cadena lateral
Aminoácidos: Clasificación
Existen 8 Aa con grupos R (cadenas laterales) no
polares.
*Ausencia de anillos bencénicos
Alifáticos* Aromáticos
Alanina Fenilalanina
Valina Triptófano
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
Grupos R no polares o hidrófobos:
Aa alifáticos
Aminoácidos: Clasificación
Aminoácidos: Clasificación
Grupos R no polares o hidrófobos:
Aa alifáticos
Posee un átomo de S en su estructura:
Característica de Aa alifáticos:
Hidrofobicidad de la cadena.
Ocupan el interior de las proteínas globulares
Favorecen la estructura global de la proteína debido
al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
Reactividad química muy escasa
Aminoácidos: Clasificación
Aminoácidos: Clasificación
Aa con grupos R no polares con anillos
aromáticos:
Aminoácidos: Clasificación
Grupos R (cadenas laterales) polares.
Serina
Treonina
Tirosina
Cisteína
Glutamina
Asparagina
Grupos R (cadenas laterales) polares:
Son eléctricamente neutros cuando el pH es el
neutro.
Son relativamente más solubles en el agua que los
Aa con R no polares.
Aminoácidos: Clasificación
Aminoácidos: Clasificación Grupos R (cadenas laterales) polares:
Ejemplo:
Aa con grupo OH: Serina, Treonina y tirosina
Aa con grupo –SH: Cisteína
Pueden formar puentes de H con el agua
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro activo de muchas enzimas (Ej: serin proteinasas)
Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas glicoproteínas
El grupo –OH de Serina como de Treonina es susceptible de fosforilación: Permite la regulación de la actividad de muchas proteínas.
Aa: Polares sin carga.
Aa: Polares sin carga.
IMPORTANTE:
Glycina (glicocola): Se clasifica a veces como Aa no polar, pero su R es un H, su polaridad no influye en la elevada polaridad de los grupos amino y carboxilo.
COO-
CH3N+ H
CH2
COO-
COO-
CH3N+ H
CH2
CONH2
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
COO-
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CONH2Ác.Aspártico
Asp, P NE
Asparragina Asn, N
NE Ác.Glutámico
Glu, E NE
Glutamina Gln, Q
NE
Aa: Polares sin carga. Ejemplo:
Aa con grupo Amida: Asparragina y glutamina.
Son las amidas de los ácidos aspártico y glutámico
Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas
Son intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre
todo Ácido glutámico y la glutamina.
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las
serin enzimas.
Proveen a la proteína de superficies aniónicas fijar cationes
(p.e., Ca++)
Aminoácidos: Clasificación
Polaridad de los grupos R:
Grupos R no polares o hidrófobos.
Polares sin carga.
Grupos R con carga positiva.
Grupos R cargados negativamente (pH: 6,0 – 7,0).
Aa: Grupos R con carga+ (básicos)
Poseen carga+ neta a pH 7.
Todos poseen 6 átomos de carbono.
El menos básico
Muy polares, en la superficie de proteínas
Aa: Grupos R con carga+ (básicos)
Lisina: Forma intermediarios covalentes en catálisis enzimática Une determinadas coenzimas a la estructura de la proteína
Arginina:
Intermediario en el ciclo de la urea
Histidina: Forma parte del centro activo de muchas enzimas. Contribuye al tamponamiento de los medios biológicos por tener un pKa cercano al pH intracelular
Aa: Grupos R con carga+ (básicos)
Histidina:
A pH 6, más de un 50% de moléculas
de His, poseen un R+, pero a pH 7
sólo el 10%.
Es el único Aa cuyo R posee un pK
próximo a 7.
Aminoácidos: Clasificación
Polaridad de los grupos R:
Grupos R no polares o hidrófobos.
Polares sin carga.
Grupos R con carga positiva.
Grupos R cargados negativamente (pH: 6,0 – 7,0).
Aa: Grupos R cargados- (acidicos).
Ejemplo:
Aa con grupo carboxílico: Ácido aspártico y glutámico.
Segundo grupo carboxilo, completamente ionizado.
Cargado negativamente a pH 6 ó 7.
COO-
CH3N+ H
CH2
COO-
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
COO-Ác.Aspártico
Asp, P NE
Ác.Glutámico Glu, E
NE
Aminoácidos: Propiedades
De forma cristalizada posee un punto de
fusión >200ºC.
Fuerzas electrostáticas de atracción entre grupos
con cargas opuestas.
Más solubles en el agua que en sustancias no
polares.
Aminoácidos: Propiedades
Ácido-básicas.
Al ionizar cualquier Aa puede comportarse como
ácido y como base, se denominan sustancias
anfóteras.
Molécula con carga neta cero = punto isoeléctrico.
Los Aa y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Aminoácidos: Propiedades
Ácido - neutro
Neutro - ácido
Neutro - básico
Las moléculas con carácter anfótero.
Carga neta
Aminoácidos: Propiedades
En los sistemas vivos el isómero más abundante es el L. El D sólo existe en pequeñas cantidades, por ejemplo en bacterias.
Aminoácidos: Estereoquímica
La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función
b) En perspectiva
a) Tridimensional
Aminoácidos: Estereoquímica
Aminoácidos: Propiedades
Reacciones químicas:
Identificación y análisis de Aa.
Identificación de la secuencia de Aa en proteínas.
Identificación de Aa específicos de las proteínas nativas que se precisan para su función biológica.
Modificación químicamente un Aa en las proteínas, modificción actividad biológica.
Síntesis química de los polipéptidos.
Aminoácidos: Propiedades
Reacciones químicas.
Descarboxilación: afectan al grupo carboxilo.
Desaminación: afectan al grupo amino
Las que afectan al grupo R.
Lista de Aminoácidos no esenciales y función de cada una de ellos
Alanina:
Interviene en el metabolismo de la glucosa.
Arginina:
Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de CO2.
Importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
Lista de Aminoácidos no esenciales y función de cada una de ellos
Asparagina:
Interviene en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
Acido Aspártico:
Importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento.
El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
Lista de Aminoácidos no esenciales y función de cada una de ellos
Citrulina:
Interviene en la eliminación del amoníaco.
Cistina:
La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina
Cisteina:
Contribuye a mantener la salud de los cabellos por su
elevado contenido de azufre.
Lista de Aminoácidos no esenciales y función de cada una de ellos
Glutamina:
Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.
Acido Glutáminico:
Importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
Glicina:
En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.
Lista de Aminoácidos no esenciales y función de cada una de ellos
Histidina:
En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos Aa asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
Serina:
Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
Lista de Aminoácidos no esenciales y función de cada una de ellos
Tirosina:
Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros Aa.
Ornitina:
La L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
Prolina:
Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
Lista de Aminoácidos esenciales y función de cada una de ellos
Isoleucina y Leucina:
Junto con la L-Leucina y la HGH intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
Lisina:
Es uno de los más importantes aminoácidos.
Interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de hormonas.
Lista de Aminoácidos esenciales y función de cada una de ellos
Metionina:
Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
Fenilalanina:
Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas
Lista de Aminoácidos esenciales y función de cada una de ellos
Triptófano: Crecimiento y en la producción hormonal, especialmente
en la función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda
al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Aa
Los grupos amino y carboxilo de un aminoácido pueden ionizarse.
El pK del grupo amino es 9.8 y el del grupo carboxilo es 2.1.
Ambos grupos están cargados, constituyendo un ion dipolar o zwitterion.
Lista de Aminoácidos.
Péptido
Los grupos amino y carboxilo de los Aa se
combinan para formar un polipéptido.
Los Aa constituyentes se denominan residuos
de aminoácidos.
Un péptido consta de dos o más residuos de Aa
unidos por enlaces peptídicos.
Péptido
Importante: Un tripéptido es el que está
formado con tres residuos, no por tres enlaces
peptídicos.
Péptido
Proceden de la hidrólisis parcial de cadenas
polipeptidicas largas.
Son responsables de un gran número de
funciones, muchas de las cuales todavía no se
conocen.
Péptido
Centenares de péptidos se han aislado o
sintetizados.
También se forman en el tracto
gastrointestinal, durante la digestión de
proteínas por acción de las proteasas.
Péptido
La unión de un bajo número de Aa da lugar a un péptido:
Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.
Polipéptido : Número de aminoácidos > 10.
Proteína: Número de aminoácidos > 50.
Una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas
Más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
ENLACE PEPTÍDICO
Reacción más importante de los Aa es el enlace peptídico.
Este enlace determina la fuerza de unión primaria de una proteína
Su estructuración corresponde a una polimerización de aminoácidos, es decir, una proteína es un polipéptido complejo.
ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO
Propiedad muy importante para la estructura de las
proteínas
Más rígido y corto que un enlace C-N simple
Los átomos que participan (O, C, N, H) son
coplanares
Carácter parcial de doble enlace
Átomos coplanares
FORMACIÓN DEL DIPÉPTIDO GLICILALANINA
Glicina Alanina
N-terminal
C-terminal
Enlace peptídico
Plano del grupo amino
Agua
Glicilalanina
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos se forman por la unión de los Aa mediante enlaces
covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos
Enlace peptídico
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos se forman por la unión de los Aa mediante enlaces
covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos
Los péptidos de diferentes tamaños pueden cumplir diversas
funciones.
Algunas hormonas como la oxitocina (9 residuos de
aminoácidos). Es secretada por la glándula pituitaria y estimula las
contracciones uterinas.
Péptido
Bradiquinina (9 residuos), inhibe la inflamación de los tejidos.
Tirotropina (3 residuos), se forma en el hipotálamo y estimula la
liberación de tirotropina de la pituitaria.
Insulina: dos cadenas polipeptídicas, una de 30 residuos de
aminoácidos y la otra de 21 residuos.
Péptido: Funciones según tamaño
Péptidos cerebrales con actividad de
neurotransmisores, como la sustancia P (decapéptido) o
los analgésicos opiáceos como las endorfinas y
encefalinas.
Péptidos Importantes
