Universidad Nacional de ChimborazoCarrera de Laboratorio Clínico

Cátedra de Biología Molecular y Genética

CHAPERONAS

Fig. 1. Chaperonas (www.google.com)

Es un grupo numeroso de familias de proteínas no relacionadas cuya función es

estabilizar las proteínas desplegadas, desplegarlas para su translocación a través de

membranas o para su degradación, y/o ayudarlas para su correcto plegamiento y

ensamblaje.

Propiedades:

1) Interaccionan con proteínas desplegadas o parcialmente plegadas. Por ejemplo las

cadenas nacientes emergentes de los ribosomas, o cadenas extendidas que están

siendo translocadas a través de membranas subcelulares

2) Estabilizan conformaciones no-nativas y facilitan el correcto plegamiento de las

proteínas

3) No interaccionan con proteínas en estado nativo, y tampoco forman parte de la

estructura final

4) Algunas chaperonas no son específicas, e interactúan con una amplia variedad de

proteínas.

Otras, sin embargo son específicas para sus dianas.

5) Frecuentemente acoplan la fijación de ATP/hidrólisis en el proceso de plegado.

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6) Son esenciales para la viabilidad, y su expresión es frecuentemente inducida por

stress celular.

Función principal

Evitar asociaciones inapropiadas o agregaciones de residuos hidrofóbicos expuestos

en la superficie y dirigen sus sustratos hacia plegamientos correctos, transporte o a su

degradación

Clasificación de las chaperonas

Familia de las Chaperoninas (GroEL en Escherichia coli) es una proteína de

aproximadamente 60 kDa que tiene como función ayudar en el plegamiento de proteínas

que han sido importadas al cloroplasto o mitocondria. Se sub clasifican en dos grupos:

Las proteínas Hsp60 (GroEL en E. coli y Cpn60 en cloroplastos), las cuales están

formadas por la unión de dos anillos idénticos, cada uno formado por 7 subunidades,

cuya estructura simula un cilindro hueco con un peso de ~60 kDa.

Las proteínas Hsp10 (GroES en E. coli y Cpn10 en cloroplastos), están formadas por un

anillo de 7 subunidades idénticas simulando un domo, el cual se asocia a uno de los

anillos de GroEL.

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Hsp70 (DnaK en E. coli) es una chaperona de aproximadamente 70 kDa. La familia de

las proteínas Hsp70 (heat shock proteins o proteínas de choque térmico de 70

kilodaltons) incluye a sus homólogas BiP (en retículo endoplásmico), Hsc70 (chaperona

constitutiva) y DnaK (en E. coli. Fueron denominadas de esta manera al ser

identificadas por primera vez luego de su rápida aparición en células expuestas a altas

temperaturas. Los miembros de esta familia constan de tres dominios estructurales: un

dominio ATPasa de 44kDa en el extremo amino terminal (NBD), un dominio de unión

al sustrato de 18 kD (SBD) y un dominio carbonilo terminal de 10 kD (CTD). La

proteína Hsp70 trabaja asociada con la co-chaperona Hsp40 (DnaJ en E. coli), ambas

están implicadas en revertir el proceso de desnaturalización y agregación proteica,

facilitar el plegamiento correcto de proteínas sintetizadas de novo y asistir la

translocación de proteínas a través de la doble bicapa lipídica de las mitocondrias y los

cloroplastos.

Hsp90 (HtpG en E. coli). Chaperonas con un peso molecular de 90 kDa. Ellas presentan

tres dominios importantes: uno para enlace al ATP, un dominio protéico y un dominio

de dimerización. Estas chaperonas representan ~1% de las proteínas solubles en

eucariotas y son esenciales para la supervivencia celular. Están involucradas

principalmente en favorecer el plegamiento, estabilización, activación y montaje de

proteínas transductoras de señales, entre las que se encuentran proteínas tirocina cinasa

(Akt y MEK), factores de transcripción (los receptores de andrógenos, estrógenos y

p53) y proteínas estructurales (tubulina y actina). Se ha reportado que Hsp90 se

encuentra formando complejos con una cochaperona denominada Cdc37, la cual es una

proteína adaptadora que posee un dominio N-terminal de unión a proteínas cinasas, un

dominio de unión a Hsp90 y un dominio C-terminal con función desconocida. La

sobreexpresión de ambas, junto con otras chaperonas, se ha relacionado con distintos

tipos de cáncer, ya que promueve la supervivencia de células tumorales, al inhibir la

apoptosis de estas, por lo que se ha optado por utilizar inhibidores de estas para el

tratamiento del cáncer.

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Familia de las nucleoplasminas: Son proteínas nucleares ácidas encargadas de

favorecer el correcto enrollamiento del DNA alrededor de un núcleo de ocho proteínas

histonas, para dar lugar a los nucleosomas (subunidades fundamentales de los

cromosomas)

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BIBLIOGRAFIA [En línea] Disponible en:

http://bioquibi.webs.ull.es/bioquimica%20estructural/Archivoszip/leccion5-

4.pdf (Consultado el 13 de Julio del 2015)

[En línea] Disponible en:

https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna_chaperona (Consultado el

13 de Julio del 2015)

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