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Biomoléculas orgánicas III Las proteínas
Introducción
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por
Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno. En ocasiones
aparecen Fósforo y Azufre.
Su unidad básica son los aminoácidos.
Los aminoácidos
Son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y
las proteínas.
Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería,
ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales
distintos (carbono asimétrico).
El carbono siempre está unido a un grupo carboxílico, a
un grupo amina, a un hidrógeno y el cuarto es un
radical, distinto en cada aminoácido.
Formando parte de las proteínas existen 20
aminoácidos.
Los aminoácidos
Grupo amina Grupo carboxilo
Los aminoácidos
Apolares
Polares
sin carga
Ácidos Básicos
Los péptidos
Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos
unidos por enlace peptídico.
Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-
COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2)
del segundo aminoácido.
Los péptidos
Los péptidos
En los péptidos, el número de aminoácidos puede
oscilar entre dos y cien; más de cien aminoácidos se
considera una proteína.
Ejemplos de péptidos importantes:la insulina, el
glucagón, la oxitocina...
Las proteínas
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos
unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos
suele ser mayor de cien y tienen un estructura espacial
compleja: estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
Primaria: es la secuencia de aminoácidos.
Secundaria: plegamiento espacial de la estructura
primaria, en forma de a-hélice o lámina-b.
Las proteínas
Las proteínas
Terciaria: plegamiento de la estructura secundaria.
Cuaternaria: consiste en la unión de dos o más
estructuras terciarias iguales o diferentes entre sí.
Las proteínas
Las proteínas
Propiedades de las proteínas:
Su solubilidad depende del radical, hay proteínas
hidrofóbicas y otras hidrofílicas.
La función de las proteínas está íntimamente relacionada
con su estructura tridimensional.
Las variaciones de pH y temperatura provocan la ruptura
de los enlaces y así la pérdida de estructura y por tanto
de su función. A este proceso se le llama
desnaturalización.
Las proteínas
Tipos de proteínas:
Holoproteínas sólo formadas por aminoácidos.
Globulares:
- Histonas unidas al ADN en el núcleo.
- Albúminas en el huevo, la leche…
- Globulinas defensivas (inmunoglobulinas) o transportadoras.
Filamentosas:
- Colágeno en huesos, cartílago y piel.
- Queratina pelo, uñas, plumas, pezuñas…
- Actina y miosina intervienen en la contracción muscular
Las proteínas
Tipos de proteínas:
Heteroproteínas formadas por aminoácidos y otras moléculas llamadas grupo prostético)
Cromoproteínas grupo prostético = pigmento
- Hemoglobina en la sangre de vertebrados, transporta oxígeno.
- Hemocianina en la sandre de invertebrados
Glucoproteínas grupo prostético = glúcido
Fosfoproteínas grupo prostético = ácido fosfórico.
Lipoproteínas grupo prostético = ácido graso.
Nucleoproteínas grupo prostético = ácido nucleico.
Las proteínas
Funciones de las proteínas:
Función estructural: forman estructuras capaces de soportar
gran tensión continuada, tendón o un cartílago. También
forman parte de la piel como la elastina. Además, forman
estructuras celulares, como la membrana plasmática o los
ribosomas.
Movimiento y contracción: la actina y la miosina participan
en la contracción muscular.
Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de
transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones.
Las proteínas
Funciones de las proteínas:
Reserva energética: proteínas grandes sirven para acumular
y producir energía, si se necesita.
Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas
producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del
organismo.
Función hormonal: hay hormonas como la insulina que son
proteínas.
Función enzimática: controlan las reacciones metabólicas
Las enzimas
Son un tipo de proteínas capaces de controlar y acelar
las reacciones químicas que se producen en los seres
vivos.
Las enzimas
Modo de actuación:
La enzima y el sustrato se unen y se transforman en el
complejo enzima-sustrato, tras la reacción se convierten
en el complejo enzima –producto y finalmente el
producto se libera, dejando disponible la enzima.
Enzima + Sustrato complejo E-S complejo E-P Enzima libre + Producto
Las enzimas
Las enzimas son específicas de un sustrato para
cada reacción química que tiene lugar en nuestro
organismo existe un tipo de enzima concreto.
Se llama centro activo al lugar en el que la enzima se
une al sustrato, el mecanismo de unión se llama
“llave-cerradura” ya que encajan
La actividad de las enzimas está regulada por el ph y
la temperatura y por inhibidores y activadores.
Las enzimas
Tipos de enzimas:
Hidrolasas: rompen moléculas más grandes
- Lipasas rompen las grasas en ácidos grasos y
glicerina.
- Glicosidasas ropen polisacáridos en disacáridos y
éstos en monosacáridos.
- Proteasas ropen proteínas en aminoácidos.
Ligasas o sintetasas intervienen en la formación
de biomoléculas a partir de moléculas más
pequeñas (monómeros)
Deshidrogenasas intervienen en reacciones de
oxidación-reducción.
