Capítulo 6 Flujo de energía en la vida de una célula Capítulo 6 Flujo de energía en la vida de una célula Copyright © 2008 Pearson Prentice Hall, Inc

Capítulo 6Flujo de energía en la vida de una célula

Capítulo 6Flujo de energía en la vida de una célula

Copyright © 2008 Pearson Prentice Hall, Inc.

Teresa Audesirk • Gerald Audesirk • Bruce E. ByersTeresa Audesirk • Gerald Audesirk • Bruce E. Byers

Biología: la vida en la TierraOctava Edición

Biología: la vida en la TierraOctava Edición

Contenido de la sección 6.4

• 6.4 ¿Cómo controlan las células sus reacciones metabólicas?– Perspectiva general del metabolismo.– A temperaturas corporales, las reacciones

espontáneas son demasiado lentas para sustentar la vida.

– Los catalizadores reducen la energía de activación.– Las enzimas son catalizadores biológicos.– Las células regulan el metabolismo al controlar las

enzimas.– Los venenos, las drogas y el ambiente influyen en

la actividad de las enzimas.

• El metabolismo de una célula es el total de sus reacciones químicas.

• Muchas de estas reacciones se encadenan en sucesiones llamadas vías metabólicas.

Perspectiva general del metabolismo

FIGURA 6-13 Perspectiva simplificada de las vías metabólicasLa molécula de reactivo original, A, sufre una serie de reacciones, cada una catalizada por una enzima específica. El producto de cada reacción sirve como reactivo para la siguiente reacción de la vía. Las vías metabólicas suelen estar interconectadas, de manera que el producto de un paso en una vía podría servir como reactivo de la siguiente reacción en esa vía o para una reacción en otra vía.

• La bioquímica de las células está bien afinada en tres sentidos:

1. Las reacciones endergónicas acoplan reacciones exergónicas.

2. Las moléculas portadoras de energía captan energía y la transportan a reacciones endergónicas y exergónicas.

3. Las reacciones químicas están reguladas por proteínas llamadas enzimas.

Perspectiva general del metabolismo

Reacciones espontáneas

• A temperaturas corporales, las reacciones espontáneas son demasiado lentas para sustentar la vida.

• La rapidez con que se lleva a cabo una reacción depende de su energía de activación:

– Las reacciones con energía de activación baja pueden efectuarse con rapidez a las temperaturas corporales.

– Las reacciones que tienen energía de activación alta, (como la descomposición del azúcar) se mueven muy lentamente a temperaturas corporales, aunque en general sean exergónicas.


• Las enzimas se emplean para catalizar (acelerar) las reacciones químicas de las células.


Los catalizadores reducen la energía de activación

• Los catalizadores aceleran una reacción al reducir su energía de activación.

• Los convertidores catalíticos de los automóviles facilitan la conversión de monóxido de carbono a dióxido de carbono:

Octano + oxígeno dióxido de carbono + agua + energía + monóxido de carbono (venenoso)


• Los catalizadores del convertidor catalítico aceleran la conversión del monóxido de carbono:

Monóxido de carbono + oxígeno dióxido de carbono + energía


• Los catalizadores aceleran las reacciones espontáneas al reducir su energía de activación.


FIGURA 6-14 Catalizadores como enzimas que disminuyen la energía de activación. Una energía de activación alta (curva negra) significa que las moléculas de los reactivos deben chocar con gran fuerza para reaccionar. Los catalizadores reducen la energía de activación de una reacción (curva roja), de manera que una proporción mucho más alta de las moléculas se mueve con la rapidez necesaria para reaccionar al chocar. Por lo tanto, la reacción se lleva a cabo con mucha mayor rapidez. Las enzimas son catalizadores proteicos para reacciones biológicas.

Las enzimas son catalizadores biológicos

• Las enzimas orientan, distorsionan y reconfiguran otras moléculas, mientras ellas mismas permanecen inalteradas.

• Las enzimas (proteínas) difieren de los catalizadores no biológicos en que:

1. Las enzimas suelen ser muy específicas en las moléculas que catalizan.

2. La actividad enzimática a menudo se intensifica o se suprime por sus reactivos o productos.

Las enzimas son catalizadores biológicos

Condiciones ambientales

• Para funcionar, algunas enzimas requieren pequeñas moléculas orgánicas de apoyo no proteicas llamadas coenzimas (por ejemplo, ciertas vitaminas B).

Estructura de la enzima

• Cada enzima tiene una “bolsa”, llamada sitio activo.

• Los reactivos (sustratos) se unen al sitio activo:

– Cuando los sustratos entran en el sitio activo, tanto el sustrato como el sitio activo cambian de forma.

– Ciertos aminoácidos dentro del sitio activo pueden unirse a los sustratos y distorsionar los enlaces químicos para facilitar una reacción.

• Los tres pasos de la reacción catalizada por enzimas:

1. Los sustratos entran en el sitio activo con una orientación específica.

2. Los sustratos y el sitio activo cambian de forma, promoviendo la reacción entre los sustratos.

3. Los sustratos, ya unidos, salen de la enzima, la cual está lista para un nuevo conjunto de sustratos.

Estructura de la enzima

FIGURA 6-15 Ciclo de las interacciones enzima-sustrato.Mientras observas esta figura, imagínate también el tipo contrario de reacción, donde una enzima enlace una sola molécula y haga que ésta se divida en dos moléculas más pequeñas.

Las células regulan el metabolismo

• Una enzima, por lo regular, cataliza un solo paso en una cadena de reacciones metabólicas.

• Las actividades metabólicas se controlan en diversas formas:

1. Las células regulan la síntesis de enzimas.

2. Algunas enzimas están inactivas cuando son sintetizadas y deben ser “activadas”.


• Las actividades metabólicas se controlan en diversas formas: (continuación)

3. Ciertas enzimas fortalecen o inhiben su actividad usando moléculas reguladoras (regulación alostérica).


FIGURA 6-16 Algunas enzimas son controladas por regulación alostérica a) Muchas enzimas tienen un sitio activo y uno de regulación alostérica en distintas partes de la molécula. b) Cuando las enzimas se inhiben por regulación alostérica, la unión de una molécula reguladora modifica el sitio activo, de manera que la enzima es menos compatible con su sustrato.

FIGURA 6-16a Algunas enzimas son controladas por regulación alostérica. a) Muchas enzimas tienen un sitio activo y uno de regulación alostérica en distintas partes de la molécula.

FIGURA 6-16b Algunas enzimas son controladas por regulación alostérica. b) Cuando las enzimas se inhiben por regulación alostérica, la unión de una molécula reguladora modifica el sitio activo, de manera que la enzima es menos compatible con su sustrato.

• Las actividades metabólicas se controlan en diversas formas: (continuación)

4. Una cantidad adecuada del producto de una reacción inhibe la actividad de las enzimas (inhibición por retroalimentación).


FIGURA 6-17 Regulación de enzimas por inhibición por retroalimentación. En este ejemplo, la primera enzima en la vía metabólica que convierte la treonina (un sustrato de aminoácidos) en isoleucina (un producto de aminoácidos) se inhibe cuando es alta la concentración de isoleucina, la cual actúa como molécula reguladora. Si a una célula le hace falta isoleucina, la reacción sigue adelante. A medida que se acumula isoleucina, ésta se une al sitio de regulación alostérica de la primera enzima y bloquea la vía. Una vez que las concentraciones de isoleucina bajan y hay menos moléculas de ésta que inhiban la enzima, la vía reanuda su producción.

Ejercicio en clase :BIOSINTESIS Y GLUCOGENO

El premio Nobel de Medicina fue otorgado en 1947 a Gerty Cori y su marido Carl, que habían aislado dos enzimas que convierten glucosa-fosfato en glucógeno. El glucógeno es un polisacárido compuesto de dos moléculas de glucosa unidas entre sí mediante dos tipos de enlace denominados 1,4 y 1,6.

1. Explica por qué se necesitan dos enzimas diferentes para sintetizar glucógeno a partir de glucosa-fosfato

2. La formación de ramas laterales aumenta la tasa a la que las moléculas de glucosa-fosfato pueden unirse a una molécula de glucógeno en crecimiento. Explica la razón.

Drogas y venenos

• Las drogas y los venenos a menudo inhiben a las enzimas al competir con el sustrato normal por el sitio activo de la enzima.

• Este proceso se denomina inhibición competitiva.

• Algunos inhibidores se unen de forma permanente a las enzimas.

FIGURA 6-18 Inhibición competitiva. Al competir con el sustrato normal, una droga o un veneno bloquean de manera reversible el sitio activo.


• Las estructuras tridimensionales de las enzimas son sensibles al pH, a la temperatura, a la concentración de sales, y a la presencia de coenzimas.

• La estructura de la enzima se distorsiona y su función se inhibe cuando el pH es demasiado alto o demasiado bajo.

• La concentración de sales en el ambiente de la enzima también puede afectar su función al alterar su estructura.


• La temperatura también afecta la actividad de las enzimas:

– Las temperaturas bajas desaceleran el movimiento molecular.

– Las temperaturas altas alteran la orientación de la enzima, destruyendo así su función.


• La mayoría de las enzimas tienen un rango estrecho de condiciones en las cuales funcionan de manera óptima.


FIGURA 6-19a Las enzimas funcionan mejor con rangos estrechos de pH y de temperatura

FIGURA 6-19b Las enzimas funcionan mejor con rangos estrechos de pH y de temperatura

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