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COFACTORES Y COENZIMAS Se ha mencionado anteriormente que la actividad catalítica de algunas enzimas depende, casi exclusivamente, de las reacciones entre el sustrato y el sitio activo, sin embargo, otras enzimas para funcionar requieren de sustancias adicionales llamadas cofactores. Estas sustancias son de naturaleza no proteica y su función es aumentar específicamente la actividad de una enzima. Como ejemplo de cofactores podemos mencionar a ciertos iones, entre ellos: cloro, zinc, magnesio, calcio, potasio y hierro. La amilasa, es una enzima que se encuentra en la saliva y su función es desdoblar almidón hasta glucosa. Esta enzima utiliza iones cloro como cofactor, la ausencia de este, ocasiona que la velocidad de catálisis enzimática disminuya. Otros ejemplos de enzimas y sus cofactores son los siguientes: la anhidrasa carbónica, la alcohol deshidrogenasa y la ADN polimerasa, utilizan Zn 2+ . La catalasa y la citocromo oxidasa utilizan Fe 2+ o Fe 3+ . La piruvato kinasa utiliza K + y Mg 2+ . Ahora bien, entra las enzimas que requieren de cofactores existen unas de particular importancia llamadas citocromos. Estas son proteínas de color oscuro que desempañan una función vital ene l transporte de energía química en todas las células vivas, pues participan en los procesos de respiración y fotosíntesis. La palabra citocromo proviene del griego cito-célula y cromo-poigmento. Todas estas proteínas son transportadoras de electrones, se oxidan y reducen, gracias a que tienen un “núcleo hemo” que encierra un átomo metálico (de hierro o cobre) que funciona como centro activo (Fig. 1) Dependiendo del estado en que se encuentren, oxidado o reducido, será su coloración. Hay tres grande tipos de citocromos llamados a, b y c, se encuentran incorporados en la membrana celular de las bacterias y en las membranas internas de las mitocondrias y de cloroplastos. [Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 1 Fig. 1. En la imagen se muestra la estructura química del grupo hemo, con

COFACTORES Y COENZIMAS

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COFACTORES Y COENZIMAS

Se ha mencionado anteriormente que la actividad catalítica de algunas enzimas depende, casi exclusivamente, de las reacciones entre el sustrato y el sitio activo, sin embargo, otras enzimas para funcionar requieren de sustancias adicionales llamadas cofactores. Estas sustancias son de naturaleza no proteica y su función es aumentar específicamente la actividad de una enzima. Como ejemplo de cofactores podemos mencionar a ciertos iones, entre ellos: cloro, zinc, magnesio, calcio, potasio y hierro. La amilasa, es una enzima que se encuentra en la saliva y su función es desdoblar almidón hasta glucosa. Esta enzima utiliza iones cloro como cofactor, la ausencia de este, ocasiona que la velocidad de catálisis enzimática disminuya. Otros ejemplos de enzimas y sus cofactores son los siguientes: la anhidrasa carbónica, la alcohol deshidrogenasa y la ADN polimerasa, utilizan Zn2+. La catalasa y la citocromo oxidasa utilizan Fe2+ o Fe3+. La piruvato kinasa utiliza K+ y Mg2+.

Ahora bien, entra las enzimas que requieren de cofactores existen unas de particular importancia llamadas citocromos. Estas son proteínas de color oscuro que desempañan una función vital ene l

transporte de energía química en todas las células vivas, pues participan en los procesos de respiración y fotosíntesis.

La palabra citocromo proviene del griego cito-célula y cromo-poigmento. Todas estas proteínas son transportadoras de electrones, se oxidan y reducen, gracias a que tienen un “núcleo hemo” que encierra un átomo metálico (de hierro o cobre) que funciona como centro activo (Fig. 1) Dependiendo del estado en que se encuentren, oxidado o reducido, será su coloración.

Hay tres grande tipos de citocromos llamados a, b y c, se encuentran incorporados en la membrana celular de las bacterias y en las membranas internas de las mitocondrias y de cloroplastos.

También tenemos sustancias orgánicas no proteicas que participan en la actividad enzimática, estas son las coenzimas, las cuales se unen a la enzima muy cerca del sitio activo. Esta unión puede ser de manera temporal o permanente. Las coenzimas actuán como dadores o aceptores de grupos químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos. En consecuencia, a diferencia de la apoenzima, la coenzima sí se modifica durante la reacción. Muchas coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como constituyentes de su estructura.

Las coenzimas no suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima, sino que pueden unirse a muchos tipos diferentes de apoenzimas, cada una con una función diferente. Pueden distinguirse dos tipos de coenzimas, las de oxido-reducción y las de transferencia.

Tomado de Bil. José Virgilio Domínguez Bautista

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Fig. 1. En la imagen se muestra la estructura química del grupo hemo, con el átomo de hierro en e l centro

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Las de oxido-reducción son las que transportan protones (H+) y electrones (e-), las principales son el nicotín-adenín-dinucléotido (NAD+), el nicotín-adenín-dinucleótido fosfato (NADP+), el flavin-adenín-dinucleótido (FAD).

Las coenzimas de transferencia son las que transportan radicales moleculares. Las más importantes son el adenín trifosfato (ATP) que transporta grupos fosfato (-H3PO4), y la coenzima A (CoA-SH), que transporta grupos acetilo (-CO-CH3).

1.- ¿Qué son los citocromos?

2.- ¿Qué son las coenzimas?

3.- ¿Qué es la oxidación?

4.- ¿Qué es la reducción?

5.- ¿Qué moléculas (cofactores o coenzimas) realizan funciones de oxido-reducción?

6.- ¿A qué deben su nombre los citocromos?

7.- ¿Dónde se localizan los citocromos?

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ACTIVIDAD. Después de haber leído y analizado la información anterior contesta las siguientes preguntas.

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8.- ¿Por qué se localizan en esos lugares?

9.- ¿Qué función tiene el NAD, NADP y FAD?

10.- ¿Qué función tiene el ATP y CoA-SH?

11.- En la siguiente imagen se muestra las fórmulas químicas del NAD y NADP, obsérvalos atentamente e indica en qué difieren. ¿Por qué una región de las moléculas está marcada con un rectángulo?

12.- El NAD+ tiene capacidad de aceptar dos electrones: uno de ellos neutraliza la carga del NAD+ y el otro atraerá a la carga positiva de un protón (H+) que se encuentre libre en el medio líquido intracelular reduciéndose parcialmente. Así, la representación de esta reacción es:

NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+

El NADP realiza una función parecida al NAD, escribe la reacción de oxidoreducción del NADP:

13.- El FAD también realiza acarreos de electrones-protones, la reacción química se encuentra representada a continuación, observa los sitios de la molécula en que ocurre la reacción y posteriormente represéntala de manera similar a las anteriores.

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14.- En los siguientes esquemas se muestra la estructura química del ATP y posteriormente el proceso de conversión de ADP (Adenosin difosfato) a ATP (adenosin trifosfato), redacta un pequeño texto en que expliques este proceso. No olvides indicar cuál de las dos moléculas (ADP o ATP) contiene más energía.

15.- En la figura se muestra la estructura química de la Acetil coenzima A (CoA-S), encierra en un círculo azul los átomos que corresponden al grupo acetilo y marca con amarillo la región que corresponde a la coenzima A (CoA-SH). Explica por qué la diferente forma de abreviar coenzima A (CoA-SH) y acetil coenzima A (CoA-S).

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16.- ¿En qué tipos de células se encuentran las mitocondrias?

17.- ¿En qué tipo de células se encuentran los cloroplastos?

18.- En el dibujo de la mitocondria (se encuentra en la página 8) realiza lo siguiente:

A) Escribe el nombre de cada una de sus regiones: membrana externa, membrana interna, matriz, espacio intermembranal, citoplasma.

B) Basándote en el esquema (de la siguiente página) dibuja en el esquema de la página 8 las figuras que representarán las siguientes moléculas:

Complejo I: FMN (monocleótido de flavina) color azul

Coenzima Q: ubiquinona color amarillo

Complejo II: citocromo b, citocromo c1 (color violeta)

Citocromo c: rojo

Complejo III: citocromos a y a1 (color café)

ATP sintetasa: color naranja

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19.- Observa tu esquema y te darás cuenta de lo siguiente:

a) todas las moléculas trabajan en conjunto transportando electrones, por lo tanto actúan en

reacciones de ________________________________________________

b) la secuencia de transferencia inicio en FMN, por lo tanto esta molécula al recibir electrones

se_________________________________

c) A su vez FMN tranferirá los electrones al siguiente transportador que es _________________ y

así sucesivamente con cada una hasta llegar a __________________________, que es el receptor

final

d) Estas moléculas están presentes exclusivamente sobre la membrana _____________________

de la mitocondria.

20. Dibuja otras dos secuencias de transportadores de electrones en otros puntos de la membrana y verifica en cualquiera de ellas la posición correcta de las moléculas iniciales y terminales.

21.- Ahora, basándote en el esquema construye tres secuencias de transportadores sobre la membrana del tilacoide.

Fotosistema II: verde oscuro

Pastoquinona: color amarillo

Citocromo: color violeta

Plastocianina: azul

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Membrana Externa

Membrana Interna

Espacio Intermembranal

Complejo I Complejo II Complejo III

ATP sintetasa

Q

cit

Fotosistema I: verde claro

ATP sintetasa: color naranja

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22.- ¿Qué conclusiones puedes elaborar para esta cadena de transportadores?

23.- ¿Cuál es las razón de haber seleccionado el color verde para los fotosistemas?

[Biol. Ricardo Guadarrama Pérez] Página 7

Fotosistema II

Fotosistema I

NADP reductasa

Citocromo

ATP sintetasa

Lumen del tilacoide

PQ

PC

Fd

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