CINETICA ENZIMATICA

ENZIMAS

ENZIMAS

Las enzimas catalizadores de las reacciones qumicas en los seres vivos. Sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad.

Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH.

Sin las enzimas los procesos biolgicos seran tan lentos que la vida no podra existir

ENZIMASLa enzima disminuye la energa de activacin

Tiempo de la reaccinE + SE + PSin enzimaCon enzimaLa Ea de la hidrlisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la accin de las enzimas, acelerando la reaccin 1014 El aumento de temperatura necesario para producir la reaccin no catalizada seria de 529C4

Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energa de activacin

Cada enzima tiene una forma nica con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato

Despus de la reaccin, enzimas y productos se separan.

Las molculas enzimticas no han cambiado despus de participar en la reaccin

ENZIMAS

EnzimaSitio activoSustrato6Enzima - CatalizadorTanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reaccin qumica.Una enzima puede transformar 1000 molculas de sustrato/ segundoLas enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienenEspecificidad por el sustratoSe inactivan por desnaturalizacinPueden ser reguladas

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Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias a:Fijacin estereoqumicamente complementaria del substratoTransformacin cataltica del mismo

En ambas funciones participan:

Cadenas laterales de los aminocidosGrupos o molculas no proteicas: Grupos prostticosIones metlicosCofactores9Los siguientes hechos: Especificidad de la reaccin enzimtica Carcter heterogneo de la catlisis enzimtica

Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en la molcula de enzima, capaz de:

Fijar especficamente al substrato Transformarlo catalticamente.

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La unin del sustrato es muy especficaComplementariedad geomtricaComplementariedad de cargas, uniones inicasModelos: Llave cerradura.Encaje inducido11Teoras de la accin enzimticaModelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.Hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica

12Teoras de la accin enzimticaModelo de Ajuste Inducido (Koshland)Tanto la enzima como el substrato sufren una alteracin en su estructura por el hecho fsico de la unin.

Est mucho ms de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.13Teoras de la accin enzimtica, 3La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidaddefiniendo la accin enzimtica como:Estabilizacin del Estado de TransicinEl Centro Activo enzimtico es en realidadcomplementario no al substrato o al producto, sino alestado de transicin entre ambos.14Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

15Clase151515Clasificacin de las enzimasOxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido-reduccin.Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de grupos.Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis.Liasas: catalizan la ruptura simple de una molcula en dos o la reaccin inversa.Isomerasas: catalizan reacciones de isomerizacin por reacciones intramoleculares.Ligasas: catalizan la unin de dos o molculas, acoplada a la ruptura del ATP.EC 2.7.1.1Nmero Enzyme Commission:EnzymeComissionGrupoSubgrupoNombre comn (sustrato+asa): HexokinasaClasificacin y nomenclaturaATP: hexosa fosfotransferasaNombre sistemtico: DonadorAceptorGrupo transferidoTipo de reaccin catalizadaGrupos qumicosEnzimas17EC 1.x OxidorreductasasEC 2.x TransferasasEC 3.x HidrolasasEC 4.x LiasasEC 5.x IsomerasasEC 6.x LigasasClasificacin de enzimas por GruposClasificacin y nomenclaturaGrupo 1: OxidorreductasasCatalizan reacciones de oxidorreduccin, en que tomos de oxigeno hidrogeno son trasladados entre molculas:En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrnico.AH2 + BA + BH2Clasificacin y nomenclaturaAred + BoxAox + BredNombre: Dador:Aceptor oxidorreductasaNombre comn:Glucosa oxidasab-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasaDadorAceptorEC 1.1.3.4Clasificacin y nomenclaturaGrupo 1: Oxidorreductasas20Clase202020Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:EC 1.1.x - DeshidrogenasasEC 1.2.x - OxidasasEC 1.3.x - PeroxidasasEC 1.4.x - OxigenasasEC 1.5.x - HidroxilasasEC 1.6.x - Reductasasetc.Clasificacin y nomenclaturaGrupo 1: OxidorreductasasAplicaciones: Ensayos de diagnostico clnico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasaA-X + BA + B-XGrupo 2: TransferasasCatalizan reacciones de transferencia de tomos grupo de tomos entre molculas:Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasaATP: D-Hexosa FosfotransferasaEC 2.7.1.1Nombre comn: hexokinasaClasificacin y nomenclaturaGrupo 3: HidrolasasCatalizan reacciones de hidrlisis y tambin su reverso. A-B + H2OA-OH + H-BNo se suelen utilizar nombres sistemticos en lashidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombrePrimitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.Clasificacin y nomenclatura23Caso particular Pptido hidrolasas: clasificacin comn (no sistemtica)I. Segn la situacin del enlace atacado:

- Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas)- Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas)

II. Segn el mecanismo cataltico:

- Serin proteinasas- Tiol proteinasas- Aspartil proteinasas- MetaloproteinasasGrupo 3: HidrolasasClasificacin y nomenclaturaGrupo 4: LiasasCatalizan reacciones reversibles de remocin de grupo de tomos del sustrato (este grupo no incluye las hidrolasas):

A-BA + BClasificacin y nomenclatura

EjemploNombre sistemtico: Histidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3)

Nombre comn: HistidasaGrupo 5: IsomerasasCatalizan reacciones de isomerizacin molecularesClasificacin y nomenclaturaAB

Ejemplo:

Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)Grupo 6: LigasasCatalizan la unin de dos grupos qumicos a expensasde la hidrlisis de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.).A + B + ATPA-B + ADP + PiClasificacin y nomenclatura

Ejemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3)

Nombre sistmico:G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligase

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS Los cambios en la conformacin de las enzimas producen modificaciones en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son: pHTemperaturaCofactores

Efecto del pH sobre la actividad enzimtica Efecto del pH sobre la actividad enzimtica

Las enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, )

Como la conformacin de las protenas depende, de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica

30Efecto de la temperatura sobre actividad enzimtica

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas, sin embargo, las enzimas temperaturas altas se desnaturalizan por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima.

Efecto del pH en la ENZIMACada enzima tiene un pH ptimo para su actividadEl pH afecta las interacciones inicas3333ORGANISMOS TERMFILOSSon organismos que viven a altas t y realizan sus reacciones enzimticas a estas altas tEjemplos son los que viven en las aguas termalesEs tema de investigacin el aislamiento de las enzimas de estos organismos para desarrollar procesos industriales en condiciones ms extremasEFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, Casi un tercio de las enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estos se sintetizan a partir de vitaminas. CoenzimasLas coenzimas son pequeas molculas orgnicas, que se unen a la enzima.Las coenzimas colaboran en la reaccin enzimtica recibiendo transitoriamente algn grupo qumico: H+ , OH, CH3 . La enzima sin la coenzima recibe el nombre de APOENZIMA3636El NAD es una coenzima aceptora de H

Sustrato oxidado3737Algunas enzimas requieren metales para mejorar su actividad

3838

3939CINTICA ENZIMTICA

La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan informacin directa acerca del mecanismo de la reaccin cataltica y de la especifidad del enzima. No es necesario purificar o aislar la enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones ptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reaccin observada es la velocidad mxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparicin de los productos o la desaparicin de los reactivos.

Complejo enzima-sustratoLa cintica es el estudio de las velocidades de reaccin y los principios que permiten comprender como suceden las reacciones.Michaelis y Menten (1913) realizaron estudios de comportamiento enzimtico, con un extracto de levaduras ricas en invertasa, enzima que cataliza la hidrlisis de la sacarosa.

Cuando la concentracin de la enzima se mantuvo constante y se hizo variar la cantidad de sustrato, lo que se observ fue una relacin hiperblica entre la velocidad y la concentracin del sustrato:

E + S ES P + Ek1k3k2

Baja concentracin de sustratoALTA concentracin de sustratoSATURACION4343E + SESE + Pk+1k-1k+2Una cintica hiperblica implica un proceso saturante:Hay un nmero limitado de sitios en la enzimapara fijar substrato; una vez que estn ocupadostodos, por mucho que aumente la concentracinde substrato, la velocidad permanecer constantetendiendo a un valor asinttico4444

Vo= Vmax[S]Km + [S] Ecuacin cintica de Michaelis-MentenRelacin entre Km y VmaxMichaelis y Menten

Concentracin de Sustrato [S]Velocidad de la reaccin (v)KmVmaxVmax/2 La Km es la concentracin de sustrato donde se obtiene la mitad de la Vmax464603_25_enzymes performance.jpg

Concentracin de Sustrato [S]Velocidad de la reaccin (v)KmVmaxVmax/2A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustratoA menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato474703_25_enzymes performance.jpgSignificado de la constante Km1. Constante de equilibrio de disociacin del complejo ES (en condiciones de equilibrio rpido)

2. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el substrato (en condiciones de equilibrio rpido)

3. Mide la funcin de fijacin (en cond.de equilibrio rpido)

4. Concentracin de substrato para la que la velocidad se hace igual a la mitad de la mxima (s0.5)

5. Se define para una pareja enzima-substrato

6. Se mide en unidades de concentracin4848

4949Significado de la constante Vmax1. Velocidad asinttica para s

2. Directamente proporcional a la concentracin de enzima

3. Mide funcin de transformacin cataltica

4. Se expresa en unidades de velocidad5050

-1/Km1/VmaxRepresentacin Lineweaver-Burke5151Nmero o ndice de RecambioVelocidad a la cul las molculas de S se convierten en producto por molcula de E, cuando funciona a su Vmxkcat = Vmx / [E]

Kcat es una constante de velocidad de 1er orden con unidades de tiempo-152INHIBICION ENZIMATICAIntroduccinAntibiticos, insecticidas, herbicidas, venenos y diversos medicamentos, que combaten el dolor, la inflamacin, las infecciones virales y el cncer, son sustancias capaces de inhibir el funcionamiento de una enzima especfica.La accin de un inhibidor implica la fijacin de ste a alguna forma de la enzima, lo que da por resultado una prdida total o parcial de la actividad enzimtica para transforma sustratos en productos.Inhibidor:

Compuesto que hace disminuir la actividad enzimtica, a travs de interacciones con el centro activo u otros centros especficos(alostricos).

I. Isostricos: ejercen su accin sobre el centro activo.

II. Alostricos: ejercen su accin sobre otra parte de la molcula, causando un cambio conformacional con repercusin negativa en la actividad enzimtica.5454Los inhibidores pueden ser de dos tipos:1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos:E + IEI2. Inhibidor irreversible: modifica qumicamente a la enzima:E + IEES + IESI5555Inhibicin reversible(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijacin del substrato: Inhibicin Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijacin del substrato a la enzima, pero s impide la accin cataltica: Inhibicin No Competitiva

(c) El inhibidor se fija nicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la accin cataltica; este tipo se conoce como Inhibicin Acompetitiva5656Inhibicin CompetitivaInhibidores CompetitivosCompiten con el sustrato por el sitio activo de la enzimaSe une solo a la enzima libreV mx no se altera y K M cambiaInhibicin competitiva

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6060EESEIISE + PCaractersticas:- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibicin- Por lo general, el inhibidor competitivo es un anlogo qumico del substrato.- El inhibidor es tan especfico como el substratoSe define una constante deequilibrio de disociacin delinhibidor:Ki = [E] [I][EI]6161Por tanto, en la inhibicin competitiva, 1. El efecto cintico del inhibidor es el aumento aparente de la Km.2. La Vmax no aparece modificada; para concentraciones muy altas del substrato, v = Vmax, igual que en ausencia de inhibidor

3. Cuanto ms pequeo sea el valor de Ki mayor ser la potencia del inhibidor competitivo.6262

KmSininhibidorKmconinhibidorSin inhibidorCon inhibidorEl inhibidor competitivo aumenta la Km6363

-1/Km-1/(Km1/VmaxInhibicin competitiva - Representacin recproca doble6464cido Flico y SulfanilamidaLa sulfanilamida es un anlogo estructural del cido p - aminobenzoico (PABA)PABA es el punto de partida para la sntesis de cido flico en las bacteriasEl cido flico es una vitamina esencial para la proliferacin (divisin) bacterianaSulfanilamida se usa en el tratamiento algunas infecciones

Inhibidor No CompetitivoSe une a un lugar diferente del sitio activo la enzima Se une a la enzima libre y tambin al complejo enzima-sustratoPor accin del inhibidor disminuye la Vmx pero el valor de Km no se alteraInhibicin NO competitiva

6868

6969Inhibicin acompetitiva

Inhibidor AcompetitivoSe une a un lugar diferente del sitio activo de la enzimaSe une slo al complejo enzima-sustratoLos efectos que tiene: disminuye el valor de Km y tambin el de Vmx

Inhibidor AcompetitivoEl inhibidor Acompetitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio activo7272

Inhibicin Irreversible- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo qumico de la enzima, modificndola covalentemente

- Su accin no se describe por una constante de equilibrio Ki, sino por una constante de velocidad ki:E + I E- A diferencia de la inhibicin reversible, el efecto de los inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuacin del inhibidor.

- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente txicos.7474Inhibidores IrreversiblesProducen inactivacin permanente de la actividad enzimticaSe interfiere con el normal desarrollo de una reaccin o va metablicaAlgunos tipos de inhibidores irreversibles1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfricos

3. Ligandos de metales

4. Metales pesados7676

Efectos de los inhibidores sobre constantes cinticas Tipo de inhibidorEfectoCompetitivo (I slo se une a E)Aumenta Km, V mx sin cambioAcompetitivo (I slo se une a ES) Km, V mx desciendenNo competitivo (I slo se une E ES)

Sin cambio Km, V mx desciende.Enzimas alostricasLas enzimas alostricas presentan estructura cuaternaria.Tienen diferentes sitios activos, unen mas de una molcula de sustratola curva de velocidad presenta una forma sigmoidal

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REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICAMecanismos fisiolgicos para aumentar o disminuirla actividad enzimtica* ALOSTERISMOMODIFICACIONESSOBRE LA ENZIMA EXISTENTEa) FOSFORILACINb) PROTELISIS*REGULACIN COVALENTEISOENZIMASa) EXPRESIN DEL GENEMODIFICACIONESPARA CAMBIAR LA CANTIDAD DE ENZIMAb) SNTESIS DE LA PROTENAEN EL RIBOSOMA* SNTESIS* DEGRADACINDIFERENTES MECANISMOSALOSTERISMO (CAMBIA DE FORMA)Un enzima alostrica se distingue por suRespuesta a la concentracin de sustrato y por su susceptibilidadDe regulacin por otras molculasSe caracterizan por tener mltiples centros funcionales(Centros activos) yCentros reguladores (centros alostricos)82ENZIMA ALOSTRICASITIO CATALITICOSUSTRATOENZIMASITIO REGULADORLigando o efector o reguladoralostricoLA UNIN DEL REGULADOR INDUCECAMBIOS CONFORMACIONALES QUE SE TRANSMITEN AL SITIO ACTIVOREGULACIN DE LA ACTIVIDADALOSTERISMOENZIMTICASITIO CATALITICOSUSTRATOENZIMASitioReguladorLigandoo efectoro reguladoralostrico + o -+Sitio alostrico(es especfico)Actividad enzimticaLigando oRegulador o Efector alostrico (especfico)-Actividad enzimticaSitio alostrico(es especfico)LAS ENZIMAS REGULADAS ALOSTRICAMENTE NO SIGUEN LA CINTICADE MICHAELIS-MENTENConforme se le une su sustratoest en estado relajadoLA TRANSICIN DE T a RPOR LA UNIN DE SU SUSTRATO, TAMBIN AUMENTA LA ACTIVIDADSin sustrato el enzimaesta en estado tensoSUSTRATOVELOCIDAD85TRANSICIN DEL ESTADO T AL R EN LA HEMOGLOBINAEventos en la transicinalostricaEfectorAlostrico + -Unin a la enzima(Sitio alostrico)Induccin deCambio conformacionalTransmisin a travsDe la enzima hastaElSitio catalticoExpresin deLa actividad de la enzima (catlisis)MODIFICACIN + -DE LA AFINIDAD POR EL PRODUCTO, CAM- BIO REACTIVIDADESDe residuos crticos en la catlisis.Cambio en laEstructura del sitio cataltico.87REGULACIN ENZIMTICAINHIBIDORCOMPETITIVOINHIBIDORNO COMPETITIVOINHIBIDORALOSTRICOSITIO CATALITICOSUSTRATOSUSTRATOENZIMASitio ReguladorENZIMAENZIMAENZIMA-ALOSTERISMO: forma de regulacin de la actividad de una enzima*Las enzimas alostricas NO siguen el comportamiento Michaeliano(hiperblico). Su cintica de velocidad vs. [S] es sigmoidal.Estas enzimas tienen ms de un sitio de unin para el sustrato o para otro efector.Este segundo sitio no es cataltico, pero al ser ocupado, transmite su efecto al sitio cataltico, el cual aumenta o disminuye su afinidad por el sustrato (SITIO ALOSTRICO)**TIPOS DE REGULACIN ALOSTRICAREGULACIN POR PRODUCTOEl producto de la catlisis, al alcanzar ciertas concentraciones,se une a la enzima, inhibindola (interaccionando en el sitio alostrico, no en el sitio activo)-EA + BCREGULACIN POR FEEDBACK (RETROALIMENTACIN )Es una inhibicin alostrica que se presenta para regular vas metablicasEnz ASustrato BEnz BEnz CEnz DSustrato ASustrato CSustrato DSustrato EREGULACIN POR MODIFICACION COVALENTE :La actividadsubstraccin de enzima.dedela enzima se regula, ya sea + o por la adicin oun grupo qumico o de una parte de la molculaPi (FOSFORILASA O CINASA)FORMA INACTIVAFOSFOENZIMA O ENZIMA FOSFORILADAENZIMADEFOSFORILADAPi (FOSFATASA)FORMA ACTIVAa) Fosforilacin (regulacin reversible) :ALGUNOS TIPOS DE MODIFICACIONES COVALENTESMODIFICACINEJEMPLO DEPROTENA MODIFICADAFosforilacinAcetilacinMiristilacinADP-ribosilacinFarnesilacin-CarboxilacinSulfatacinUbiquitinacinPiruvato cinasaHistonasSrcRNA polimerasaRas Trombina Fibringeno CiclinaLas cinasas o fosforilasas toman el Pi del ATP, al que hidrolizanen ADP+Pi y estePiestransferido a la enzimaqueessustrato de la cinasaCINASA oFOSFORILASA PiPiSitio de fosforilacinENZIMADEFOSFORILADAENZIMA FOSFORILADAPiFOSFATASAACTIVAINACTIVAEl Pi se esterifica a un grupo hidroxilo de laprotena, por lo que losaminocidos que se fosforilan en una protena son la SERINA,TREONINA y TIROSINAEl Pi queda unido de una manera covalente a la enzima, pero esta fosforilacin puede ser reversible gracias a una FOSFATASAATP ADP+ PiREGULACIN COVALENTEZIMGENOS. Protenas inactivas que tiene un tamao mayoral de la enzimamadura y que son procesadoshastalaformamadura,queesms pequeaproteasaNH2NH2COOH+COO-NH2PROCESAMIENTOCOOHPRECURSOR(INACTIVO) OPROTENA INMADURAZIMGENOFORMAMADURA(ACTIVA) PROTELISIS (REGULACIN IRREVERSIBLE)ISOFORMAS O ISOENZIMAS O ISOZIMAS Son variaciones estructurales de una misma enzima.Las isoformas pueden ser 70-98 % idnticas entre s.Las isoformas de una misma enzima catalizan la misma reaccin pero con ligeras variaciones de pH ptimo, sensibilidad a inhibidores .Son formas de expresar actividad enzimtica regulada La isoforma que exista en un tejido o en un momento dedesarrollo particulares es justamente la que se necesita ah por sus caractersticas particulares de cintica o de regulacinUna isoforma puede ser especfica de un tejido o deunaedad del tejido, porque despliega justamenteactividad que demanda este tejidolaAs, el organismo modula una misma actividadenzimtica en diferentes tejidos, expresando diferentes formas de la enzimaRegulacin enzimtica Control gentico: Sntesis de enzimas como respuesta a las variaciones de las necesidades metablicas, permite a las clulas responder de forma eficaz a las variaciones del ambiente.Ejemplo E. coli puede metabolizar lactosa en ausencia de glucosa en el medio. Transformacin de Alimentos Fermentaciones Quesos VinosAgriculturaRhyzobium

99MedicinaTransaminasas

Industria Farmacutica Penicilina

RESUMENLas enzimas son protenas que catalizan las reacciones biolgicasPresentan especificidad por su sustratoCada enzima presenta dos parmetros importantes Vmax (saturacin de la enzima) y la Km (medida de la afinidad por el sustrato)

101101RESUMENLa actividad enzimtica puede ser inhibida, por inhibidores competitivos (similares al sustrato) o por inhibidores no competitivos.La temperatura y el pH afectan a la enzima en su actividad cataltica.Algunas enzimas requieren de coenzimas y/o cofactores para su actividad.La actividad de las enzimas es regulada a travs de mecanismos especficos como el alosterismo o modificaciones covalentes 102102Grfico6024681012

yConcentracin de la enzima (E)Velocidad inicial (Vo)

Hoja1xy002244668810101212

Hoja1

yConcentracin de la enzima (E)Velocidad inicial (Vo)

Hoja2

Hoja3

Grfico400.0750.090.1520.1960.210.2270.23

yConcentracin del sustrato (S)Velocidad inicial (Vo)

Hoja1xy000.50.0750.750.0920.15240.19660.218.20.227100.23

Hoja1

yConcentracin del sustrato (S)Velocidad inicial (Vo)

Hoja2

Hoja3