En Zimas

Universidad Central de Venezuela

Facultad de Medicina

Escuela “José María Vargas”

Cátedra de Bioquímica

Br. Carlos Pedroza

ENZIMAS

Enzimas

A L L YO U N E E D T O K N O W

B Y

B R . C A R L O S P E D R O Z A

Material elaborado por el Br. Carlos Pedroza

Cinética Química

“Rama de la Química que se encarga del estudio de la velocidad de las reacciones y

aquellos factores que la modifica”

Estudia la acción enzimática, pues éstas aceleran las reacciones.


Enzimas

“Son biocatalizadores macromoleculares capaces de acelerar una reacción química

específica”

1.- Reduciendo su energía de activación 2.- Sin alterar su equilibrio químico 3.- Sin ser consumidos a lo largo de la reacción global

Sustrato Producto Enzima


Enzimas

Cofactor Uno o varios iones inorgánicos como hierro, magnesio, cobre, necesarios

para la actividad enzimática

Cofactor Enzima

Cu++ Citocromo oxidasa

Fe++ ó Fe+++ Citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa

K+ Piruvato quinasa

Mg++ Hexoquinasa, glucosa-6-fosfatasa, piruvato

quinasa

Mn++ Arginasa, ribonucleótido reductasa

Mo Dinitrogenasa

Ni++ Ureasa

Se Glutatión peroxidasa

Zn++ Carbónico anhidrasa, alcohol

deshidrogenasa, carboxipeptidasas A y B


Enzimas

Cofactor

Molécula metal-orgánica necesaria para el funcionamiento de la enzima; transportan grupos transitoriamente

Coenzima Vitamina Grupo químico

transferido

NAD+ y NADH Niacina (B3) Electrones

Coenzima A Ácido

pantoténico (B5)

Grupos acetilo y otros

acilo

Ácido tetra

hidrofólico Ácido fólico (B9)

Grupos metilo, formilo y

metileno

Filoquinona,

Menaquinona y

Menadiona

Vitamina K Grupo carbonilo y

electrones

Ácido ascórbico Vitamina C Electrones

FAD+ y FMN Riboflavina (B2) Electrones

Uno o varios iones inorgánicos como hierro, magnesio, cobre, necesarios


Coenzima


Enzimas

Grupo prostético Componente no aminoacídico unido muy fuertemente o covalentemente a

una enzima

Apoenzima Holoenzima

Grupo Prostético Función

FMN y FAD+ Reacciones Redox

Fosfato de piridoxal

Transaminación,

descarboxilación y

desaminación

Biotina Carboxilación

Metilcobalamina Metilación e isomerización

Pirofosfato de tiamina Descarboxilación

Hemo Reacciones Redox

Ácido lipoico Reacciones Redox

Pirroloquinolina Quinona Reacciones Redox

Molibdopterina Reacciones de oxigenación

Molécula metal-orgánica necesaria para el funcionamiento de la enzima; transportan grupos transitoriamente

Coenzima

Cofactor Uno o varios iones inorgánicos como hierro, magnesio, cobre, necesarios



Clasificación Estructural

Enzimas

Simples

Porción Aminoacídica

(Apoenzima)



Enzimas

Conjugadas

Porción

Aminoacídica

Coenzima, Cofactor

o Grupo Prostético +



Ribozimas Porción

Aminoacídica RNA +


Nomenclatura

I.- Nombre del sustrato(s) que interviene

en la reacción, seguido del sufijo “asa”

II.- Según la Comisión de Nomenclatura

de las Enzimas

Glucosa + ATP Glucosa-6-P + ADP Hexoquinasa

1.- Clase → Oxidorreductasa, transferasa,

hidrolasa, liasa, isomerasa o ligasa.

(2) → Transferasa

2.- Subclase → Grupo que se transfiere

(7) → Quinasa → Grupo fosfato

3.- Sub-subclase → Aceptor

(1) → –CH–OH

4.- Sustrato(s)

(1) → Glucosa

EC 2 . 7 . 1 . 1


EC 3. 6 . 3 . 1 4

Nomenclatura

I.- Nombre del sustrato(s) que interviene

en la reacción, seguido del sufijo “asa”

II.- Según la Comisión de Nomenclatura

de las Enzimas

ADP + Pi + nH+p ATP + H2O + nH+

P ATP sintasa

1.- Clase → Oxidorreductasa, transferasa, hidrolasa,

liasa, isomerasa o ligasa.

(3) → Hidrolasa

2.- Subclase → Tipo de enlace hidrolizado

(6) → Enlace tipo Anhidrido

3.- Sub-subclase → Movimiento de sustancias

(3) → Movimiento transmembrana

4.- Sustancia en movimiento

(14) → H+ transportados

0


Nomenclatura

II.- Según la Comisión de Nomenclatura de las Enzimas

1.- Oxidorreductasa

2.- Transferasa

3.- Hidrolasa

4.- Liasa

5.- Isomerasa

6.- Ligasa

A-X + B ↔ A + B-X

AB + H2O ↔ AH + BOH

-CH=CH- + X + Y ↔ -CHX-CHY-

A ↔ A’

A + B + ATP ↔ AB + ADP + Pi

A[red] + B[oxid] ↔ A [oxid] + B[red] 1.- Oxidorreductasa


Subclase Aceptor de Electrones

Deshidrogenasas Coenzimas NAD+ y FAD+

Oxidasas Oxígeno (O2)

Peroxidasas Peróxido (H2O2)

Hidroxilasas Introducen un grupo hidroxilo

Oxigenasas Introducen oxígeno al sustrato

Nomenclatura


1.- Oxidorreductasa

2.- Transferasa

3.- Hidrolasa

4.- Liasa

5.- Isomerasa

6.- Ligasa

“Reacciones de oxidación/reducción y de transferencia de átomos de hidrógeno, oxígeno o electrones desde una

sustancia a otra”

A[red] + B[oxid] ↔ A [oxid] + B[red]


1.- Metiltransferasas → Grupos de un sólo carbono

2.- Grupos aldehído o cetona

3.- Aciltransferasas → Grupos acilo

4.- Glicosiltransferasas

5.- Grupos alquilo

6.- Transaminasas → Grupos con nitrógeno

7.- Fosfotransferasas (también quinasas) → Grupo fosfato

8.- Sulfurotransferasas y Sulfotransferasas → Grupo sulfurado

9.- Grupos que contienen selenio

Nomenclatura


1.- Oxidorreductasa

2.- Transferasa

3.- Hidrolasa

4.- Liasa

5.- Isomerasa

6.- Ligasa

A-X + B ↔ A + B-X


1.- Enlaces éster (Esterasas, fosfodiesterasas, lipasas, fosfatasas))

2.- Glicosilasas

3.- Enlaces éter

4.- Enlaces Peptídicos (Peptidasas)

5.-Enlaces carbono-nitrógeno no peptídicos

6.- Enlaces anhídridos de los ácidos (Helicasas, GTPasas)

[...] Enlaces carbono-carbono, enlaces haluro, enlaces carbono-fósforo, enlaces azufre-azufre,

enlaces carbono-azufre [...]

Nomenclatura


1.- Oxidorreductasa

2.- Transferasa

3.- Hidrolasa

4.- Liasa

5.- Isomerasa

6.- Ligasa “Catalizan la hidrólisis (transferencia de grupos al agua) de

un enlace químico”

AB + H2O ↔ AH + BOH


Nomenclatura


1.- Oxidorreductasa

2.- Transferasa

3.- Hidrolasa

4.- Liasa

5.- Isomerasa

6.- Ligasa

Adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos.

También sintasas → Unen dos moléculas sin utilización

de ATP

-CH=CH- + X + Y ↔ -CHX-CHY-


Subclase Función

Racemasas Interconvierten a los esteroisómeros L y

D

Epimerasas Interconvierten epímeros

Mutasas Transfieren grupos dentro de la misma

molécula

Nomenclatura


1.- Oxidorreductasa

2.- Transferasa

3.- Hidrolasa

4.- Liasa

5.- Isomerasa

6.- Ligasa

A ↔ A’


Nomenclatura


1.- Oxidorreductasa

2.- Transferasa

3.- Hidrolasa

4.- Liasa

5.- Isomerasa

6.- Ligasa

“Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y

C-N por reacciones acopladas al ATP”

A + B + ATP ↔ AB + ADP + Pi


Nomenclatura


Sitio activo

Características

● Son hendiduras o grietas

● Está conformado por residuos distantes en la estructura

primaria de la proteína

● El sustrato se enlaza por atracciones débiles

● Aminoácidos que se pueden encontrar:

Altamente

específica

Glutamato

Aspartato

Lisina

Arginina

Histidina

Cisteína

Serina

Tirosina

“Aquella porción de la enzima que tiene una conformación tridimensional semi-complementaria con el sustrato y complementaria con el estado de transición en el cual

se realiza la catálisis”.


Sitio activo

Modelo

Llave – Cerradura

Modelo

Encaje Inducido

1891 1946 - 1958


Características

● Está determinada por:

Afinidad del sustrato

Estado de transición por el sitio

activo de la enzima.

● Pueden diferenciar estero-isómeros y

átomos similares alrededor de un carbono

simétrico.

Especificidad Enzimática

“Capacidad que tiene una enzima de discriminar su sustrato específico de cualquier otro, restringiendo su actividad catalítica a éste”.

“Sólo el sustrato con sólo una de las

probables disposiciones espaciales y cuyo

estado transicional sea lo suficientemente

complementario con el sitio activo de la

enzima, generará la suficiente energía de

fijación para reducir adecuadamente la

energía de activación”.


Lista de Tareas

Esquema

Conceptos Básicos Cinética Química, Enzimas, Cofactor, Coenzima,

Grupo Prostético

Clasificación Estructural Enzimas simples, conjugadas, ribozimas

Nomenclatura “Nombre del sutrato + ‘asa’” y según la Comisión

de Nomenclatura de Enzimas Sitio Activo

Características y Especificidad de la Acción Enzimática


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos

Velocidad de Reacción

Estado de Activación y de

Transición

Mecanismos de Acción

de las Enzimas

Inhibidor enzimático

Competitivo, Acompetitivo,

Mixto y Suicida

Cinética Química

Factores modificadores y

Modelos Cinéticos

Leyes que rigen el equilibrio y la

Velocidad de las Reacciones

Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el

Diagnóstico Médico


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos



Transición


de las Enzimas



Mixto y Suicida

Cinética Química


Modelos Cinéticos



Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el



Exotérmicas (ΔH<0)

Endotérmicas (ΔH>0)

Reacción Química

“Proceso en el cual se rompen y/o reconstruyen enlaces químicos, cambiando la disposición espacial de los átomos en la estructura de una o más moléculas (sustratos),

dando origen a nuevas moléculas (productos)”

Según el Calor Liberado

Exergónicas (ΔG<0)

Endergónicas (ΔG>0)

Según el ΔG

Catabólicas (Degradativas)

Anabólicas (Sintéticas)

Según el Efecto metabólico

1.- Reacciones de transferencia de grupos

2.- Reacciones de oxidorreducción

3.- Reacciones de reordenamiento de enlace

alrededor de uno o más átomos de carbono

4.- Reacción de formación o ruptura de

enlaces carbono-carbono

5.- Reacciones de condensación

Según el Mecanismo de la

Reacción Química


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos



Transición


de las Enzimas



Mixto y Suicida

Cinética Química


Modelos Cinéticos



Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el



AB + C AC + B ΔG = -89kJ/mol

“El ΔG de una reacción química, indica el sentido en que

ésta se desplazará para alcanzar su equilibrio, pero no

indica la velocidad a la cual se alcanzará dicho equilibrio”

Velocidad de reacción Reacción Orden

V=к0 Cualquier reacción elemental Cero

V=к[S] S → P Primero

V=к[S]2 2S → P Segundo

V=к[S1][S2] S1 + S2 → P

V=к[S]3 3S → P Tercero


“Es el número de moléculas de sustrato que se transforman en producto por unidad de tiempo. Es específica para cada reacción y sus unidades variarán según el orden de las

reacciones”


Estado de Transición y Energía de Activación

Sustrato Producto

Compuesto intermedio, inestable, con más

Energía Libre, que se transforma con

facilidad a Sustrato o a Producto según el

ΔG de la reacción

Estado de Transición

ΔG‡

Energía adicional requerida para generar

dicho Estado de Transición

Energía de Activación


Velocidad, к y Energía de Activación

RTGeh

kT /

A B

Paso Limitante

C D E


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos



Transición


de las Enzimas



Mixto y Suicida

Cinética Química


Modelos Cinéticos



Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el



Mecanismos de Acción de las Enzimas

Estudiaremos 7 mecanismos de acción

de las Enzimas

1

2

3

4

5

6

7



1

2

3

4

5

6

7 Hex

oquin

asa

y el

cam

bio

de

con

form

ació

n in

duci

do

po

r la

un

ión

de

la D

-glu

cosa

Encaje Inducido



Compensan tensiones moleculares

1

2

3

4

5

6

7



Generan “atajos de reacción” que requieren menos

energía de activación

1

2

3

4

5

6

7

S T P

ES ET S P



Aportan energía de fijación que desciende energía de

activación

1

2

3

4

5

6

7

ES ET P S ΔGB



1

2

3

4

5

6

7

Aportan energía de fijación que desciende energía de

activación



Aproximan y Orientan adecuadamente los grupos

funcionales reaccionantes de dichos sustratos

1

2

3

4

5

6

7



Aproximan y Orientan adecuadamente los grupos

funcionales reaccionantes de dichos sustratos

1

2

3

4

5

6

7



Desolvatan al sustrato desorganizando el agua del

entorno

1

2

3

4

5

6

7



Proporcionan grupos adicionales reactivos

1

2

3

4

5

6

7

Catálisis covalente

Catálisis por iones metálicos

Catálisis ácido-básica



1

2

3

4

5

6

7

Catálisis Covalente

Grupos nucleófilos y electrófilos de importancia biológica



Anhidrasa Carbónica Cofactor Enzima



K+ Piruvato quinasa

Mg++ Hexoquinasa, glucosa-6-fosfatasa, piruvato quinasa


Mo Dinitrogenasa

Ni++ Ureasa


Zn++ Carbónico anhidrasa, alcohol deshidrogenasa,

carboxipeptidasas A y B



1

2

3

4

5

6

7

Catálisis por iones metálicos

CO2+H2O HCO3-+H+




1

2

3

4

5

6

7





1

2

3

4

5

6

7



●Serin-proteasa de 247 aminoácidos

producida en páncreas y liberada al

duodeno con el jugo pancreático

como quimiotripsinógeno.

●Hidroliza enlaces peptídicos en el

lado carboxilo de un residuo

aromático.

●Consta de tres cadenas polipeptídicas

(A, B y C) unidas por enlaces

disulfuro intra e intercatenarios

●(45% → Conformación β y 14%

Hélice α)

●Sitio activo → Ser195, Gly193,

Asp102 e His57

Quimiotripsina


1

2

3

4

5

6

7





1

2

3

4

5

6

7

David

L. N

elson y M

ichael M. C

ox

Leh

nin

ger - “Prin

cipios d

e Bioq

uím

ica” –

5ta Ed

.


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos



Transición


de las Enzimas



Mixto y Suicida

Cinética Química


Modelos Cinéticos



Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el



Leyes que rigen el Equilibrio y la Velocidad de las Reacciones

Ley de Acción de Masas

“Si aumenta [S], el equilibrio se

desplaza hacia la generación de [P] (‘hacia

la derecha’). Si aumenta [P], el equilibrio se

desplaza hacia la generación de [S] (‘hacia

la izquierda’)”

dc

ba

DC

BAKc

][][

][][

S P


Leyes que rigen el Equilibrio y la Velocidad de las Reacciones

Principio de los Equilibrios Químicos

“Si en un sistema en equilibrio se altera

alguno de los factores externos que intervienen en

la reacción ([S], [P], Temperatura y/o Presión), el

equilibrio se desplazará en la dirección que tienda

a anular o disminuir el efecto producido por el

cambio, o sea, tenderá a restablecer su estado

inicial (el equilibrio)”

Toda reacción química tiende a desplazarse en

pro de alcanzar su equilibrio”

S P


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos



Transición


de las Enzimas



Mixto y Suicida

Cinética Química


Modelos Cinéticos



Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el



Cinética Química

“Rama de la Química que se encarga del estudio de la velocidad de las reacciones y

aquellos factores que la modifica”

Estudia la acción enzimática, pues éstas aceleran las reacciones.


Factores modificadores

pH

Temperatura

[Enzima]

[S]

[P]

[Cofactores]

Estado de actividad de

las enzimas

Moduladores

alostéricos

Inhibidores


pH


Temperatura


[Cofactores y Coenzimas]

Cofactor Enzima



K+ Piruvato quinasa

Mg++ Hexoquinasa, glucosa-6-fosfatasa, piruvato

quinasa


Mo Dinitrogenasa

Ni++ Ureasa


Zn++ Carbónico anhidrasa, alcohol

deshidrogenasa, carboxipeptidasas A y B

Coenzima Vitamina Grupo químico

transferido

NAD+ y NADH Niacina (B3) Electrones

Coenzima A Ácido

pantoténico (B5)

Grupos acetilo y otros

acilo

Ácido tetra

hidrofólico Ácido fólico (B9)

Grupos metilo, formilo y

metileno

Filoquinona,

Menaquinona y

Menadiona

Vitamina K Grupo carbonilo y

electrones

Ácido ascórbico Vitamina C Electrones

FAD+ y FMN Riboflavina (B2) Electrones


Concentración de enzima (mM)

Vel

oci

dad

de

reac

ción

(

M/m

in)

[Enzima]


[Sustrato]


[Sustrato]

ES E+S P+E

[E]t = [E] + [ES]

Formación de P

Vo = к2[ES]

к1

к-1

к2

к-2

↓[S] → Vo = к2[S]

↑[S] → Vo = Vmax = к2[ES]


[Sustrato]

ES E+S P+E к1

к-1

к2

к-2

↑[S] → =[ES] Vf[ES] = Vd[ES]

↓[S] → Vo = к2[S]

↑[S] → Vo = Vmax = к2[ES] ↓[S] → ↑[ES]


[Sustrato]

E + S ↔ ES ↔ E + P

[Et] = [E] + [ES]

Vo = Vmax = к2[ES]

Vf[ES] = Vd[ES]

Ex

pr

es

ión

cu

an

tit

at

iva

de

la

re

la

ció

n e

nt

re

la

[S

] y

Vo

Constante

de Michaelis-Menten

Concentración de soluto a la cual la velocidad

de reacción es la mitad de su Vmax [S] Km

Vmax[S] Vo

1

2-1

k

)k (k Km


[Sustrato]

ES E+S P+E к1

к-1

к2

к-2

[S] Km

Vmax[S] Vo

1

2-1

k

)k (k Km


[Sustrato]

[S] Km

Vmax[S] Vo

Recíproco de un número x

1

x

Vmax

1

Vmax[S]

Km

Vo

1


“Constante de

velocidad que

representa la eficacia

catalítica de la

enzima”

“Número de moléculas

de sustrato convertidas

en producto por unidad

de tiempo y por cada

molécula de enzima, en

condiciones de

saturación”

“Concentración de

soluto a la cual la

velocidad de reacción

es la mitad de su

Vmax”

[Sustrato]

Km kcat kcat/Km

Constante de

Michaelis-Menten

Número de

Recambio

Constante de

Especificidad


[Sustrato]

Constante de

Michaelis-Menten

Número de

Recambio

Constante de

Especificidad


[Sustrato]

Constante de

Michaelis-Menten

Número de

Recambio

Constante de

Especificidad


[Sustrato]

Constante de

Michaelis-Menten

Número de

Recambio

Constante de

Especificidad


[Sustrato]

Con la formación de un compuesto ternario

Sin la formación de un compuesto ternario

Ordenamiento al azar

Ordenamiento secuencial ordenado


[Sustrato]

Con la formación de un compuesto ternario Ordenamiento al azar


[Sustrato]

Con la formación de un compuesto ternario Ordenamiento secuencial ordenado


[Sustrato]

Sin la formación de un compuesto ternario


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos



Transición


de las Enzimas



Mixto y Suicida

Cinética Química


Modelos Cinéticos



Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el



Inhibidores enzimáticos

“Son moléculas que interfieren en la catálisis, enlenteciéndola o deteniendo las reacciones enzimáticas”

Clasificación Inhibidor

Reversible

Competitivo

Acompetitivo

No competitivo

Mixto

Irreversible Suicida


Tipo de Inhibidor Vmax aparente Km aparente

Ninguno Vmax Km

Competitivo Vmax ↑Km

Mixto ↓Vmax ↑Km

No competitivo ↓Vmax Km

Acompetitivo ↓Vmax ↓Km

Inhibidores enzimáticos reversibles



Sin inhibidor )min/

1(

1

MVo

max

1

V

Km

1)

1(

][

1

mMS

maxV

Km



Ninguno Vmax Km


Mixto ↓Vmax ↑Km





Inhibidor competitivo

Sin inhibidor

Inhibidor

competitivo

)min/

1(

1

MVo

max

1

V

Km

1)

1(

][

1

mMS





Metanol

Etanol + NAD+

Formaldehído

Acetaldehído + NADH+

Metanol + NAD+ Formaldehído + NADH+

ADH

ADH



Lovastatina

HMG-CoA + NADPH+ Mevalonato + NADP+ HMG-CoA

Reductasa



Ninguno Vmax Km


Mixto ↓Vmax ↑Km





Inhibidor mixto

Sin inhibidor

Inhibidor mixto )

min/

1(

1

MVo

max

1

V

Km

1)

1(

][

1

mMS


Inhibidor mixto



Ninguno Vmax Km


Mixto ↓Vmax ↑Km





Inhibidor no competitivo

Sin inhibidor

Inhibidor no

competitivo

)min/

1(

1

MVo

max

1

V

)1

(][

1

mMSKm

1


Inhibidor no competitivo



Ninguno Vmax Km


Mixto ↓Vmax ↑Km





Inhibidor acompetitivo

Sin inhibidor

Inhibidor

acompetitivo

)min/

1(

1

MVo

max

1

V

)1

(][

1

mMSKm

1


Inhibidor acompetitivo



Ninguno Vmax Km


Mixto ↓Vmax ↑Km







Inhibidores enzimáticos irreversibles

A. Producción de una unión covalente

enzima-inhibidor

B. Destrucción un grupo funcional de la

enzima que es esencial para su

actividad

C. Formación una asociación no

covalente muy estable

D. Todas las anteriores

¿Cuándo se considera un inhibidor reversible?


Inhibidor enzimático irreversible



Parathion

Diisopropilfluorofosfato

Cianuro



Quimiotripsina



Acetilcolinesterasa







Bencil-Penicilina

Transpeptidasa



Ácido Acetilsalicílico





Xantina Ácido Úrico Hipoxantina

H2O + O2 H2O2 H2O + O2 H2O2

Nu

cle

óti

do

s

de P

uri

nas

Aloxantina

(Oxipurinol)

Complejo

aloxantina-enzima Alopurinol

H2O + O2 H2O2 H2O + O2 H2O2



Oxidación de monoaminas

Degradación de neurotransmisores

aminas (serotonina, noradrenalina)

Inh

ibid

or

suic

ida



HO

HO

CHOH CH2 NH2

O2 + H2O

NH3 + H2O2

HO

HO

CHOH CHO

Noradrenalina

Dihidroxifenilglicol

Monoamino oxidasa

Inh

ibid

or

suic

ida



HC C CH N+CH3

CH3N

NNH

N

H3C

H2C

O

OSE

R

N

NNH

NH

H3C

H2C

O

OSE

R

CH

CHCHN+H3C

H3C

Inh

ibid

or

suic

ida

N,N-dimetilpropargilamina Anillo de Isoaloxacina +

Complejo enzima-dimetilpropargilamina



Inh

ibid

or

suic

ida


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos



Transición


de las Enzimas



Mixto y Suicida

Cinética Química


Modelos Cinéticos



Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el



Mecanismos de Regulación

Compartamentalización

Regulación a nivel de sustrato

Inhibición reversible de los

poductos

Isoenzimas diferentes

Modulación alostérica

Modulación covalente

Zimógenos






poductos




Zimógenos

A B C D E






poductos




Zimógenos

A B C D E

A B C D E

Regulación Negativa

Regulación Positiva






poductos




Zimógenos


↑Km Productos de la vía

+ - ↓Km

Productos de vía contraria





poductos




Zimógenos

“Modificación de la actividad enzimática por unión a través de interacciones débiles de una molécula a un sitio diferente al sitio

activo generando un cambio conformacional en la enzima”






poductos




Zimógenos

HMG-CoA Reductasa 2NADPH+

2NADP+ + H+

HMG-CoA Reductasa

P

HMG-CoA Reductasa

ATP ADP

ProteinQuinasa

P

P Inactiva

Activa

“Modificación de la actividad enzimática por unión covalente de grupos fosfato, grupos adenilil, grupos

metilos, etc.”






poductos




Zimógenos


Esquema

Reacción Química

Definición y Tipos



Transición


de las Enzimas



Mixto y Suicida

Cinética Química


Modelos Cinéticos



Mecanismos de

Regulación

Enzimas en el



Plasma no específicas

Durante el recambio normal de

las células

Enzimas en el Diagnóstico Médico

Plasma específicas

Secretadas por un grupo de

células

Enzimas presentes en plasma


Estado

patológico


↑ Actividad de enzimas intracelulares en plasma

Lesión tisular

Alteración de

permeabilidad en

membrana



Lactato Deshidrogenasa



Paciente normal → Niveles normales de H2M2 , H3M1 y H4

Con infarto al miocardio → Niveles altos de H3M1 y H4 y muy bajos de H2M2

Con dolencia hepática → Niveles casi normales de H2M2 , H3M1 y H4, pero con H1M3 yM4

H1M3 H2M2 H3M1 H4 M4

H3M M4 H4 H2M

2 HM3



B M

CPK-1 (CPK-BB) ■ Cerebro y los pulmones

CPK-2 (CPK-MB) ■ Corazón

CPK-3 (CPK-MM) ■ Músculo esquelético

ADP + PCr ↔ ATP + Cr


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