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Estructura de las proteínasDe Wikipedia, la enciclopedia libreSaltar a navegación, búsqueda
Estructura de las proteínas. Proyecto del Genoma Humano.La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de lasmoléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las característicasfísicas de su entorno y la presencia de compuestos, simples o complejos que las estabiliceny/o conduzcan a un plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva de suscomponentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de cómo interaccionanquímicamente éstos, de forma jerarquizada y específica, y evidentemente está en relacióncon la función a acometer en el destino celular .
Contenido
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• 1 Estructura de los aminoácidos• 2 Termodinámica del plegamiento
o 2.1 Entropía conformacionalo 2.2 Interacciones carga-cargao 2.3 Enlaces de hidrógeno internos
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o 2.4 Interacciones de van der Waalso 2.5 Interacciones hidrofóbicas
• 3 Función de los enlaces disulfuro• 4 Niveles de estructuración
o 4.1 Estructura primaria
o 4.2 Estructura secundariao 4.3 Estructura terciariao 4.4 Estructura cuaternaria
• 5 Ángulos de rotación y representaciones de Ramachandran• 6 Dominios, motivos y otros elementos conformacionales• 7 Cinética del plegado de las proteínas• 8 Elementos moduladores
o 8.1 Temperaturao 8.2 pHo 8.3 Chaperonas
• 9 Clasificación estructural• 10 Determinación de la estructura proteica• 11 Investigación• 12 Referencias
• 13 Véase también
[editar] Estructura de los aminoácidos
Estructura del aminoácido glutamina.
Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quiralesconstituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y ungrupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadenalateral que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican.1
Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla:
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Nombre
Códigode
tres
letras
Códigode
una
letra
Abundancia
relativa(%) E.C.
MW
pK
VdW
volumen(Å3)
Cargado,Polar,
Hidrofóbico,
Neutro
Alanina Ala A 13.0 71 67 H
Arginina Arg R 5.3157
12.5
148 C+
Asparagina Asn N 9.9114
96 P
Aspartato Asp D 9.9114
3.9
91 C-
Cisteína Cys C 1.810
3
86 P
Glutamato Glu E 10.8128
4.3
109 C-
Glutamina Gln Q 10.8128
114 P
Glicina Gly G 7.8 57 48 N
Histidina His H 0.7137
6.0
118 P, C+
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Isoleucina Ile I 4.4113
124 H
Leucina Leu L 7.8113
124 H
Lisina Lys K 7.0129
10.5
135 C+
Metionina Met M 3.813
1
124 H
Fenilalanina Phe F 3.3147
135 H
Prolina Pro P 4.6 97 90 H
Serina Ser S 6.0 87 73 P
Treonina Thr T 4.6101
93 P
Triptófano Trp W 1.0186
163 P
Tirosina Tyr Y 2.2163
10.1
141 P
Valina Val V 6.0 99 105 H
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[editar] Termodinámica del plegamientoEn condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular estáclaramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energía libre globaldel proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este cambiose consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropíaconformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, lasinteracciones hidrofóbicas y las interacciones de van der Waals.2 .3
[editar] Entropía conformacional
Se define entropía conformacional del plegado como la disminución de la entropía, de laaleatoriedad en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones de ovilloaleatorio hasta una única estructura plegada. La energía libre, representada en la ecuaciónΔG = Δ H - T ΔS , demuestra que el ΔS negativo realiza una contribución positiva a ΔG. Esdecir, el cambio de entropía conformacional se opone al plegado. Por ello, el ΔG global,que debe ser negativo, se debe a que o bien Δ H es negativo y grande o a algún otroaumento de la entropía con el plegado. En la práctica se dan ambas cosas.3
La fuente de Δ H negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que sedan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes.
[editar] Interacciones carga-carga
Artículo principal: Enlace iónico
Las interacciones carga-carga se dan entre grupos polares y cargados de las cadenaslaterales de los aminoácidos componentes del polipéptido, puesto que los grupos carboxiloy amino del carbono alfa están implicados en el enlace peptídico. De este modo, dichosgrupos ionizados se atraen y forman un equivalente a sales entre residuos del polipéptido:de hecho, se denominan a veces puentes salinos.3 Evidentemente, dichas interaccionesdesaparecen cuando el pH del medio es tal que se pierde el estado de ionización del grupo;de hecho, esta es una de las causas de la desnaturalización rápida de las proteínas mediante
adición de ácidos o bases, y subyuga a las proteínas a un entorno de un pH tamponado ymoderado, que es el fisiológico, salvo excepciones, como puede ser el interior lisosomal enel entorno subcelular 4
[editar] Enlaces de hidrógeno internos
Artículo principal: Enlace de hidrógeno
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Dos moléculas relacionándose mediante cuatro puentes de hidrógeno, representadosmediante líneas de puntos.
Las cadenas laterales de muchos aminoácidos se comportan como donadores o comoaceptores de enlaces de hidrógeno (es el caso de los grupos hidroxilo de la serina y losgrupos amino de la glutamina, por ejemplo). Además, si los protones amida o los
carbonilos del armazón polipeptídico no están implicados en el enlace peptídico, puedeninteraccionar también en este tipo de uniones estabilizadoras.
Si bien los enlaces de hidrógeno son débiles en disolución acuosa.3 su gran número puedeestabilizar, y lo hace, la estructura terciaria proteica.
[editar] Interacciones de van der Waals
Artículo principal: Fuerzas de Van der Waals
El denso empaquetamiento en el núcleo de las proteínas globulares facilita la interacción
débil entre grupos moleculares sin carga. Dichos enlaces son de baja energía, pero suabundante número suple su debilidad. Cada interacción individual sólo contribuye en unos pocos kilojulios a la entalpía de interacción negativa global. Pero la suma de todas lascontribuciones de todas las interacciones sí que puede estabilizar a la estructura plegada. Deeste modo, una contribución energética favorable a partir de la suma de las interaccionesintramoleculares compensa de modo más que suficiente la entropía desfavorable del plegado.3
[editar] Interacciones hidrofóbicas
Artículo principal: Interacción hidrofóbica
Por definición, cualquier sustancia hidrofóbica en contacto con el agua provoca que éstahuya y se agrupe en estructuras denominadas clatratos.4 Esta ordenación corresponde a unadisminución de la entropía del sistema. En el caso de las proteínas, los residuoshidrofóbicos de los aminoácidos quedan orientados, en su plegamiento, hacia el interior dela molécula, en contacto con sus semejantes y alejados del agua. En consecuencia, lainternalización de los grupos hidrófobos aumenta la aleatoriedad del sistema 'proteína másagua' y, por consiguiente, produce un aumento de entropía al doblarse. Este aumento de
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entropía produce una contribución negativa a la energía libre del plegado y aumenta laestabilidad de la estructura proteica.3
[editar] Función de los enlaces disulfuro
Artículo principal: Enlace disulfuro
Molécula de cistina, fruto de la condensación de dos cisteínas mediante un enlace disulfuro.
La estabilización de la proteína recién plegada puede suceder mediante la formación de puentes disulfuro entre residuos de cisteína adyacentes o enfrentados. Dicho procesamientose produce en muchos casos en el lumen del retículo endoplasmático mediante la enzima
disulfuro isomerasa, presente en todas las células eucariotas. Dicha enzima, que cataliza laoxidación de los grupos sulfhidrilo o grupos tiol (-SH2) de los residuos de cisteína, esespecialmente abundante en órganos como el hígado o páncreas, donde se producen pequeñas cantidades de proteínas que contienen este tipo de enlaces.5
[editar] Niveles de estructuración
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Representación de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el primario, compuesto por los aminoácidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hélice, betalámina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumétricos.
La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles,interdependientes. Estos niveles corresponden a:
1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un
sólo polipéptido.4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.
[editar] Estructura primaria
Artículo principal: Estructura primaria de las proteínas
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La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, lacombinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de suscaracterísticas mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles deorganización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información delmaterial genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden deaminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
[editar] Estructura secundaria
Artículo principal: Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica
adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman elenlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira,con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en lahélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La héliceestá estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice.
Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de lahélice.6
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupocarbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4)y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente lahélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidosdentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas formanenlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estableque puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formaciónde la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear unimpedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina. 7
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[editar] Estructura terciaria
Artículo principal: Estructura terciaria de las proteínas
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla
una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en elespacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia elinterior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro 1
(covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y medianteenlaces iónicos.
[editar] Estructura cuaternaria
Artículo principal: Estructura cuaternaria de las proteínas
La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteínacon estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de susmonómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interaccionesno covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentessalinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puedeser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no
lo son.
[editar] Ángulos de rotación y representaciones deRamachandran
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Ángulos de rotación en la cadena peptídica. La convención de la dirección de rotación positiva se muestra por el sentido de la flecha.
En una cadena polipeptídica, se definen dos enlaces del armazón capaces de rotar: uno es elenlace entre el nitrógeno y el Cα, y el otro el enlace entre el Cα y el oxígeno del carbonilo.Ambos definen dos ángulos de rotación:
• El ángulo de rotación φ, definido por los cuatro átomos sucesivos del esqueleto CO- NH-Cα-CO, implicando a dos aminoácidos.
• El ángulo de rotación ψ, definido por los cuatro átomos sucesivos del esqueleto: NH-Cα-CO-NH, que implica a dos aminoácidos.
La orientación del eje de giro considerada positiva por convención se muestra en la imagen;corresponde a la propia de las agujas del reloj.3
Existen dos excepciones en los aminoácidos que se representan en estos diagramas: laglicina, carente de un sustituyente, y la prolina, cíclica debido a la tenencia de unaestructura tipo pirrol, no cumplen los requisitos requeridos para una representaciónconvencional8
Diagrama de Ramachandran de una proteína. Las zonas energéticamente favorables sonrepresentadas mediante contornos coloreados. Cada aminoácido está representado medianteun punto rojo. Se marcan con cruces las glicinas, carentes de cadena lateral.
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Se puede describir, por tanto, la conformación del armazón de cualquier residuo concretode una proteína especificando estos dos ángulos.3 Con estos dos parámetros podemosdescribir la conformación de dicho residuo en un mapa mediante un punto, concoordenadas φ y ψ. Para determinados tipos de estructura secundaria, como la hélice alfa,todos los residuos comparten dichos ángulos, por lo que un punto en el mapa en
determinada posición puede describir una estructura secundaria. Estos mapas, denominadosrepresentaciones de Ramachandran, por el bioquímico G. N. Ramachandran9 que los usó por ampliamente en [1963], permiten deducir dichas conformaciones.3
[editar] Dominios, motivos y otros elementosconformacionales
Artículo principal: Nivel de dominio de las proteínas
Es común que algunas zonas de la proteína tengan entidad estructural independiente, y a
menudo funciones bioquímicas específicas, como, por ejemplo, alguna actividad catalítica. Su naturaleza depende de las estructuras anteriormente citadas a todos los niveles.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,asociadas, conforman un ente, un multímero, con propiedades distintas.
Dominio de unión a calcio de calmoldulina; las esferas azules representan al metal.
Las proteínas están organizadas en muchas unidades. Un dominio estructural es unelemento de la estructura de las proteínas que se autoestabiliza y a menudo estabiliza a losmotivos conformacionales independientemente del resto de la cadena de proteína. Muchosdominios son únicos y proceden de una secuencia única de un gen o una familia génica pero en cambio otros aparecen en una variedad de proteínas. Los dominios son, a menudo,seleccionados evolutivamente porque poseen una función prominente en la biología de la
proteína pertenecen; por ejemplo, "el domino de unión a calcio de calmodulina". Laingeniería genética permite modificar los dominios de una proteína a otra para generar proteínas quiméricas con funciones novedosas. Un motivo en este sentido se refiere a unacombinación específica de elementos estructurales secundarios (como los hélice-giro-hélice). Estos elementos son llamados a menudo superestructuras secundarias.
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Antígeno T del virus SV-40, proteína que consta de tres dominios diferenciados: primero,un anillo formado por seis subunidades de helicasa, en azul; segundo, un dominio deanclaje, en verde; tercero, una proteína de unión, en rojo, que, en este caso, interaccionacon la proteína del retinoblastoma.
Suele denominarse motivo conformacional de forma global a un tipo de motivo, como los barriles-beta. La estructura de los motivos a menudo consiste en solo unos pocos
elementos, por ejemplo, las hélice-giro-hélice, que sólo tienen tres. Se denota que la“secuencia espacial” es la misma en todas las instancias del motivo. Su orden es bastanteirregular dentro del gen subyacente. Los motivos estructurales de la proteína a menudoincluyen giros de longitud variable en estructuras indeterminadas, lo que en efecto crea la plasticidad necesaria para unir dos elementos en el espacio que no están codificados por una secuencia de ADN inmediatamente adyacente en un gen. Se denota también queincluso cuando están codificados los elementos estructurales secundarios de un motivo enel mismo orden en dos genes, la composición cuantitativa de aminoácidos puede variar.Esto no sólo es cierto debido a las complicadas relaciones entre la estructura terciaria y primaria, sino por cuestiones relativas al tamaño. Si bien en la base de datos de levadura hay descritas unas 6.000 proteínas,10 hay muchos menos dominios, motives estructurales y
pliegues. Esto es, en parte, consecuencia de la evolución. Esto significa, por ejemplo, queun dominio de una proteína puede ser trasladado de una a otra, dando así una nueva funcióna las proteínas. Debido a estos mecanismos, los dominios o motivos estructurales puedenser comunes a varias familias de proteínas.
[editar] Cinética del plegado de las proteínas
Aunque el plegamiento de las proteínas parta de un estado lineal inicial y uno final biendefinidos, el proceso de plegamiento no es algo brusco con un lugar de partida y un fin,sino que está plagado de intermedios temporalmente mensurables y de vital importancia.Incluso, la estructura final dista mucho de ser estática: algunos autores imaginan a las proteínas como entidades dinámicas que continuamente cambian de estructura, de un modosimilar al latido cardíaco11
Si bien el plegamiento de una proteína es un suceso rápido, que se completa en apenas unsegundo, topológicamente es un problema muy complejo. Este hecho dio lugar a la paradoja de Levinthal, propia de Cyrus Levinthal en 1968: un cálculo aproximado indicaque una cadena polipeptídica de unos 120 residuos posee unas 1050 conformaciones.Aunque la molécula pudiera intentar una nueva conformación cada 10-13 segundos, se
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necesitarían unos 1030 años para intentar un número significativo de ellas.3 No obstante, proteínas de estas características se pliegan in vitro en un minuto.
La resolución de la paradoja pasa por la aceptación de la existencia de estados de plegamiento intermedios, en los que la proteína se encuentra parcialmente desplegada, en
una ruta como sigue:3
1. Proteína desplegada.2. Nucleación del plegado.3. Estados intermedios.4. Estado de glóbulo fundido.5. Reordenamientos finales.6. Proteína plegada.
[editar] Elementos moduladores
[editar] Temperatura
El papel de la temperatura es crucial puesto que su entidad físico-química, la energíacinética contenida en los átomos, dota de reactividad a los aminoácidos y, por ello, a las proteínas. No obstante, existe un límite, a unos 50 °C, sobrepasado el cual las proteínas pierden su conformación, esto es, se desnaturalizan.
La desnaturalización, producida por la temperatura y otros agentes desnaturalizantes, ocurrea varios niveles:
• En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se
separan o su posición espacial se corrompe.• La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuro entre las cisteínas).
o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares deaminoácidos.
o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenaslaterales no polares de aminoácidos.
• En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las alfa hélices y adoptan formas aleatorias.
• La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos,no es interrumpida por las desnaturalización.
[editar] pH
El pH afecta al estado iónico de los aminoácidos, zwitteriones en definitiva, que no tienenimplicado su grupo amino ni carboxilo en el enlace peptídico y, especialmente, a aquéllos polares, con algún grupo cargado en su cadena lateral. El estado de ionización de ésteafecta a la reactividad y posibilidad, por tanto, de producir un enlace químico.1
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[editar] Chaperonas
Artículo principal: Chaperona
La chaperonina GroEL-GroES de Escherichia coli, con una disposición en cilindro huecocapaz de reconocer, albergar y plegar a determinados polipéptidos.
Las proteínas tipo chaperona son un conjunto de proteínas presentes en todas las célulascuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas, tras su síntesis o durante suciclo de actividad (por ejemplo, en defensa de estrés térmico).4 Estas chaperonas no forman
parte de la estructura primaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a ella paraayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas,dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas.12
Existen sustancias químicas no proteicas que pueden estabilizar a las proteínas mediante elestablecimiento de enlaces de puente de hidrógeno, en sustitución a los del agua. Por
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ejemplo, es el caso de la trehalosa, un azúcar que se emplea en biotecnología para favorecer la viabilidad de las soluciones ricas en proteína aun en condiciones de estrés ambiental13
Las chaperonas, localizadas en todos los compartimentos celulares, se agrupan en dosfamilias generales.4
Chaperonas moleculares
Que se unen y estabilizan a proteínas desplegadas o parcialmente plegadas, evitando así quese agrupen y que sean degradadas. Integran la familia de las Hsp70 en el citosol y la matrizde la mitocondria, BiP en el retículo endoplasmático y DnaK en las bacterias.
Chaperoninas
Que facilitan directamente el plegado de las proteínas. Incluyen a: TriC, en eucariotas; yGroEL, en bacterias y cloroplastos,
[editar] Clasificación estructural
Muchos métodos han sido desarrollados para la clasificación estructural de las proteínas; larecopilación de datos es almacenada en el Banco de Datos de Proteínas. Muchas bases dedatos existentes clasifican las proteínas usando diferentes métodos. El SCOP, CATH yFSSP son los más usados.
Los métodos usados podrían clasificarse en: puramente manuales, manuales y automáticosy puramente automáticos. El mayor problema de estos métodos es la integración de losdatos. La clasificación es constante entre SCOP, CATH Y FSSP para la mayoría de las
proteínas que han sido clasificadas, pero hay todavía algunas diferencias e inconsistencias.
[editar] Determinación de la estructura proteica
Alrededor del 90% de las estructuras de las proteínas disponibles en el Banco de Datos deProteínas han sido determinadas por cristalografía de rayos X. Este método permite medir la densidad de distribución de los electrones de la proteína en las 3 dimensiones (en elestado de cristalización), lo que permite obtener las coordenadas 3D de todos los átomos para determinar su posición con certeza. Aproximadamente el 9% de las estructuras de proteínas conocidas han sido obtenidas por técnicas de resonancia magnética nuclear , que
también pueden ser usadas para identificar estructuras secundarias.
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El efecto del dicroismo circular en la transmisión de ondas polarizadas se emplea en ladeterminación de la estructura de las proteínas.
Nótese que los aspectos de las estructuras secundarias pueden ser detectados mediante
medios bioquímicos como el dicroísmo circular 14
El microscopio crioelectrónico que se haconvertido recientemente en un medio para determinar las estructuras proteicas con unaresolución baja (menos de 5 Å ó 0,5 nm) y se prevé que será una herramienta importante para los trabajos de alta resolución en la década próxima. Esta técnica es aún un recursoimportante para científicos que están trabajando en complejos muy grandes de proteínas,como la cubierta y cápside de los virus y las proteínas amiloideas.15 16
Aproximación a la estructura proteica a distintas resoluciones
Resolución Interpretación
>4.0 Coordenadas individuales sin significado
3.0 - 4.0Plegamiento posiblemente correcto, pero comúnmente con errores. Algunascadenas laterales poseen mal los rotámeros.
2.5 - 3.0 Plegamiento bien dilucidado salvo en algunos pliegues superficiales, malmodelados. Algunas cadenas laterales largas (Lys, Glu, Gln) y otras cortas (Ser,Val, Thr) mal orientadas.
2.0 - 2.5 El número de cadenas laterales con un rotámero incorrecto es mucho menor.Los errores, pequeños, son detectados normalmente. Los pliegues superficialesestán bastante bien definidos. Los ligandos y el agua son visibles.
1.5 - 2.0 Pocos residuos poseen mal rotámero. Los errores pequeños son detectados. Los pliegues incorrectos son muy raros, incluso en superficie.
0.5 - 1.5 En general, todo está correctamente resuelto. Las librerías de rotámeros y osestudios geométricos se hacen a este nivel de precisión.
[editar] Investigación
1.1.4.1. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así:
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1. SEGÚN SU COMPOSICIÓN:
• Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente opredominantemente por aminoácidos.
• Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa noaminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este
grupo consideramos:o Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden
citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, elcolágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).
o Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las
membranas celulares.o Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los
cromosomas, ribosomas y en los virus.o Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no
constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.o Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un
grupo hem (Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimascomo los citocromos.
•
Figura 1. Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.
2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:
• Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, conun número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, concierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas
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estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina,Fibrina, etc.
• Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie espolar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes comosoluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta conformas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro delas que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las
membranas celulares. A su vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdocon su solubilidad:
o Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y
precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina,albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del huevo).
o Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones
salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran lasseroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.
o Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros.
Ejemplo: La Glutenina del trigo.o Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol
absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina deltrigo.
3. DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:
• Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyoestructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en eltejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirnapresente en la membrana de los eritrocitos.
• Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como eloxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de laalbúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambossentidos.
• Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentesextraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción
gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función esinhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infecciónviral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso decoagulación.
• Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción laejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.
• Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad decrecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimientoy el factor de crecimiento derivado de plaquetas.
• Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reaccionesmetabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidadconsiderable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideranlas enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas,amilasas, fosfatasas, etc.
• Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidada las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajerserazón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad.Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
• Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica.Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señalesexternas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas delos organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas demembrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico deéstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores,
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la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia deestas proteínas.
• Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana,comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte deelectrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación yaprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen partede la cadena respiratoria.
GrasaDe Wikipedia, la enciclopedia libreSaltar a navegación, búsqueda Para otros usos de este término, véase manteca.
Estructura química de la timiristina, un triglicérido.
En bioquímica, grasa es un término genérico para designar varias clases de lípidos, aunque
generalmente se refiere a los acilglicéridos, ésteres en los que uno, dos o tres ácidos grasos se unen a una molécula de glicerina, formando monoglicéridos, diglicéridos y triglicéridosrespectivamente. Las grasas están presentes en muchos organismos, y tienen funcionestanto estructurales como metabólicas.
El tipo más común de grasa es aquél en que tres ácidos grasos están unidos a la molécula deglicerina, recibiendo el nombre de triglicéridos o triacilglicéridos. Los triglicéridossólidos a temperatura ambiente son denominados grasas, mientras que los que son líquidosson conocidos como aceites. Mediante un proceso tecnológico denominado hidrogenacióncatalítica, los aceites se tratan para obtener mantecas o grasas hidrogenadas. Aunqueactualmente se han reducido los efectos indeseables de este proceso, dicho proceso
tecnológico aún tiene como inconveniente la formación de ácidos grasos cuyasinsaturaciones (dobles enlaces) son de configuración trans.
Todas las grasas son insolubles en agua teniendo una densidad significativamente inferior (flotan en el agua).
Químicamente, las grasas son generalmente triésteres del glicerol y ácidos grasos. Lasgrasas pueden ser sólidas o líquidas a temperatura ambiente, dependiendo de su estructura y
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composición. Aunque las palabras "aceites", "grasas" y "lípidos" son todas usadas parareferirse a las grasas, la palabra "aceites" es usualmente usada para referirse a lípidos queson líquidos a temperatura ambiente, mientras que la palabra "grasas" es usada parareferirse a los lípidos sólidos a temperatura ambiente. La palabra "lípidos" es usada parareferirse a ambos tipos, líquidos y sólidos. La palabra "aceites" es usada para cualquier
sustancia que no se mezcla con el agua y es grasosa, tales como el petróleo y el aceite decocina, sin importar su estructura química.
Las grasas forman una categoría de lípidos, que se distingue de otros lípidos por suestructura química y propiedades físicas. Esta categoría de moléculas es importante paramuchas formas de vida, cumpliendo funciones tanto estructurales como metabólicas. Estosconstituyen una parte muy importante de la dieta de la mayoría de los heterótrofos(incluyendo los humanos).
Ejemplos de grasas comestibles son la manteca, la margarina, la mantequilla y la crema.Las grasas o lípidos son degradadas en el organismo por las enzimas llamadas lipasas.
Contenido
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• 1 Tipos de grasas• 2 Funciones de las grasas• 3 Referencias
• 4 Enlaces externos
[editar] Tipos de grasas
En función del tipo de ácidos grasos que formen predominantemente las grasas, y en particular por el grado de insaturación (número de enlaces dobles o triples) de los ácidosgrasos, podemos distinguir:
• Grasas saturadas: formadas mayoritariamente por ácidos grasos saturados.Aparecen por ejemplo en el tocino, en el sebo, en las mantecas de cacao o decacahuete, etc. Este tipo de grasas es sólida a temperatura ambiente. Las grasasformadas por ácidos grasos de cadena larga (más de 8 átomos de carbono), como los
ácidos láurico, mirístico y palmítico, se consideran que elevan los niveles plasmáticos de colesterol asociado a las lipoproteínas LDL. Sin embargo, las grasassaturadas basadas en el esteárico tienen un efecto neutro. Ejemplos: sebos ymantecas.
• Grasas insaturadas: formadas principalmente por ácidos grasos insaturados comoel oleico o el palmitoleico. Son líquidas a temperatura ambiente y comúnmente seles conoce como aceites. Pueden ser por ejemplo el aceite de oliva, de girasol, demaíz. Son las más beneficiosas para el cuerpo humano por sus efectos sobre los
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lípidos plasmáticos1 ,2 y algunas contienen ácidos grasos que son nutrientesesenciales, ya que el organismo no puede fabricarlos y el único modo deconseguirlos es mediante ingestión directa. Ejemplos de grasas insaturadas son losaceites comestibles. Las grasas insaturadas pueden subdividirse en:
o Grasas monoinsaturadas. Son las que reducen los niveles plasmáticos de
colesterol asociado a las lipoproteínas LDL3
(las que tienen efectosaterogénicos, por lo que popularmente se denominan "colesterol malo"). Seencuentran en el aceite de oliva, el aguacate, y algunos frutos secos. Elevanlos niveles de lipoproteínas HDL (llamadas comúnmente colesterol
"bueno" ).o Grasas poliinsaturadas (formadas por ácidos grasos de las series omega-3,
omega-6). Los efectos de estas grasas sobre los niveles de colesterol plasmático dependen de la serie a la que pertenezcan los ácidos grasosconstituyentes. Así, por ejemplo, las grasas ricas en ácidos grasos de la serieomega-6 reducen los niveles de las lipoproteínas LDL y HDL, incluso másque las grasas ricas en ácidos grasos monoinsaturados.4 Por el contrario, las
grasas ricas en ácidos grasos de la serie omega-3 (ácido docosahexaenoico yácido eicosapentaenoico) tienen un efecto más reducido, si bien disminuyenlos niveles de triacilglicéridos plasmáticos.5 Se encuentran en la mayoría delos pescados azules (bonito, atún, salmón, etc.), semillas oleaginosas yalgunos frutos secos (nuez, almendra, avellana, etc.).
• Grasas trans: Se obtienen a partir de la hidrogenación de los aceites vegetales, por lo cual pasan de ser insaturadas a saturadas, y a poseer la forma espacial de trans, por eso se llaman ácidos grasos trans. Son mucho más perjudiciales que lassaturadas presentes en la naturaleza (con forma cis), ya que son altamenteaterogénicas y pueden contribuir a elevar los niveles de lipoproteínas LDL y lostriglicéridos, haciendo descender peligrosamente los niveles de lipoproteínas HDL.
Ejemplos de alimentos que contienen estos ácidos grasos son: la manteca vegetal,margarina y cualquier alimento elaborado con estos ingredientes.
[editar] Funciones de las grasas
• Producción de energía: la metabolización de 1 g de cualquier grasa produce, por término medio, unas 9 kilocalorías de energía.
• Forman el panículo adiposo que protege a los mamíferos contra el frío.• Sujetan y protegen órganos como el corazón y los riñones.• En algunos animales, ayuda a hacerlos flotar en el agua.
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Replicación de ADN• De Wikipedia, la enciclopedia libre• Saltar a navegación, búsqueda
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• Replicación de ADN. La doble hélice es desenrollada y cada hebra hace de plantilla para la síntesis de la nueva cadena. La ADN polimerasa añade los nucleótidoscomplementarios a los de la cadena original.
• El proceso de replicación de ADN es el mecanismo que permite al ADN duplicarse(es decir, sintetizar una copia idéntica). De esta manera de una molécula de ADNúnica, se obtienen dos o más "clones" de la primera. Esta duplicación del materialgenético se produce de acuerdo con un mecanismo semiconservador, lo que indicaque las dos cadenas complementarias del ADN original, al separarse, sirven demolde cada una para la síntesis de una nueva cadena complementaria de la cadenamolde, de forma que cada nueva doble hélice contiene una de las cadenas del ADN original. Gracias a la complementariedad entre las bases que forman la secuencia decada una de las cadenas, el ADN tiene la importante propiedad de reproducirseidénticamente, lo que permite que la información genética se transmita de unacélula madre a las células hijas y es la base de la herencia del material genético.
• La molécula de ADN se abre como una cremallera por ruptura de los puentes dehidrógeno entre las bases complementarias liberándose dos hebras y la ADN polimerasa sintetiza la mitad complementaria añadiendo nucleótidos que seencuentran dispersos en el núcleo. De esta forma, cada nueva molécula es idéntica ala molécula de ADN inicial.
• La replicación empieza en puntos determinados: los orígenes de replicación. Las proteínas iniciadoras reconocen secuencias de nucleótidos específicas en esos puntos y facilitan la fijación de otras proteínas que permitirán la separación de lasdos hebras de ADN formándose una horquilla de replicación. Un gran número deenzimas y proteínas intervienen en el mecanismo molecular de la replicación,
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formando el llamado complejo de replicación o replisoma. Estas proteínas yenzimas son homólogas en eucariotas y arqueas, pero difieren en bacterias.
• La transcripción del ADN es el primer proceso de la expresión génica, mediante elcuál se transfiere la información contenida en la secuencia del ADN hacia lasecuencia de proteína utilizando diversos ARN como intermediarios. Durante la
transcripción genética, las secuencias de ADN son copiadas a ARN mediante unaenzima llamada ARN polimerasa que sintetiza un ARN mensajero que mantiene lainformación de la secuencia del ADN. De esta manera, la transcripción del ADNtambién podría llamarse síntesis del ARN mensajero.
• Transcripción y traducción• Artículos principales: Transcripción (genética) y Traducción (genética)
• En un gen, la secuencia de nucleótidos a lo largo de una hebra de ADN se transcribe a un ARN mensajero (ARNm) y esta secuencia a su vez se traduce a una proteína que un organismo es capaz de sintetizar o "expresar" en uno o varios momentos desu vida, usando la información de dicha secuencia.
• La relación entre la secuencia de nucleótidos y la secuencia de aminoácidos de la
proteína viene determinada por el código genético, que se utiliza durante el procesode traducción o síntesis de proteínas. La unidad codificadora del código genético esun grupo de tres nucleótidos (triplete), representado por las tres letras iniciales delas bases nitrogenadas (por ej., ACT, CAG, TTT). Los tripletes del ADN setranscriben en sus bases complementarias en el ARN mensajero, y en este caso lostripletes se denominan codones (para el ejemplo anterior, UGA, GUC, AAA). En elribosoma cada codón del ARN mensajero interacciona con una molécula de ARNde transferencia (ARNt o tRNA) que contenga el triplete complementario,denominado anticodón. Cada ARNt porta el aminoácido correspondiente al codónde acuerdo con el código genético, de modo que el ribosoma va uniendo losaminoácidos para formar una nueva proteína de acuerdo con las "instrucciones" de
la secuencia del ARNm. Existen 64 codones posibles, por lo cual corresponde másde uno para cada aminoácido (por esta duplicidad de codones se dice que el códigogenético es un código degenerado: no es unívoco); algunos codones indican laterminación de la síntesis, el fin de la secuencia codificante; estos codones de
terminación o codones de parada son UAA, UGA y UAG (en inglés, nonsensecodons o stop codons).33
• [editar] Replicación del ADN
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• Esquema representativo de la replicación del ADN.
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• Artículo principal: Replicación de ADN
• La replicación del ADN es el proceso por el cual se obtienen copias o réplicasidénticas de una molécula de ADN. La replicación es fundamental para latransferencia de la información genética de una generación a la siguiente y, por ende, es la base de la herencia. El mecanismo consiste esencialmente en la
separación de las dos hebras de la doble hélice, las cuales sirven de molde para la posterior síntesis de cadenas complementarias a cada una de ellas. El resultado finalson dos moléculas idénticas a la original. Este tipo de replicación se denomina semiconservativa debido a que cada una de las dos moléculas resultantes de laduplicación presenta una cadena procedente de la molécula "madre" y otra reciénsintetizada.
• olesterol• De Wikipedia, la enciclopedia libre• Saltar a navegación, búsqueda
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5(6)-Colesten-3β-ol
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• Estructura 3D del colesterol; en rojo, el grupo hidroxilo polar
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• Síntesis del colesterol• El colesterol es un esterol (lípido) que se encuentra en los tejidos corporales y en el
plasma sanguíneo de los vertebrados. Se presenta en altas concentraciones en elhígado, médula espinal, páncreas y cerebro. El nombre de «colesterol» procede delgriego kole ( bilis) y stereos (sólido), por haberse identificado por primera vez en los
cálculos de la vesícula biliar por Michel Eugène Chevreul quien le dio el nombre de«colesterina», término que solamente se conservó en el alemán (Cholesterin).Abundan en las grasas de origen animal.
¿Qué es el colesterol?
Las grasas (o lípidos) son los compuestos con los que el cuerpo humano almacena energía para las épocas de carestía.Evolutivamente, el cuerpo humano es “almacenador de energía”, es decir, está diseñado para acumular parte de la energía que absorbe por los alimentos para épocas de ayuno. Laforma más eficaz de almacenar esta energía es en forma de grasas, que son muy ligeras
(sabemos que el aceite flota en el agua), por lo que en poco peso de grasa se puedeacumular mucha energía.
Los lípidos se clasifican en dos grupos principales: simples y complejos. Los lípidossimples más importantes son el colesterol y los ácidos grasos. Lípidos complejos son losfosfolípidos y los triglicéridos.
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El colesterol es una grasa presente en todas las células del organismo. La mayoría de lostejidos pueden producir colesterol, pero se sintetiza principalmente en el hígado y en elintestino delgado. El colesterol de la dieta es una fuente sustancial de colesterol total; puedecontribuir hasta en un 20% a 40% del colesterol total del organismo. El intestino delgado esel sitio de captación de colesterol de la dieta. La síntesis endógena representa el 60% a 80%
restante del colesterol. Además de su función de “reserva”, el colesterol desempeña otrasfunciones, como formar parte de las membranas de nuestras células, y ser el precursor denumerosas hormonas (las llamadas “hormonas esteroideas”: progesterona, testosterona,estradiol y cortisol). Así pues, y en contra de lo que pueda pensarse, el colesterol no es“intrínsecamente” dañino, lo que es perjudicial es un exceso o una “mala calidad” decolesterol.
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“Colesterol bueno” y “colesterol malo”
El inconveniente que tiene la grasa es que no se disuelve en agua, y por tanto, no puedetransportarse como tal en el torrente sanguíneo. Para poder transportar las partículas degrasa, el cuerpo fabrica unas partículas más complejas llamadas “lipoproteínas”, que estánformadas por una parte de proteína y una parte lipídica compuesta por distintos tipos degrasas.
Figura 1. Representación esquemática de una lipoproteína. Consultar la página de"Glosario" para las definiciones de cada uno de los componentes.
Existen varios tipos de lipoproteínas en función del contenido de proteínas y del tipo degrasas que las componen. Los dos tipos de lipoproteínas que contienen colesterol son:
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• LDL: compuestas principalmente por colesterol y una proteína llamada apoB. Es laforma en que el cuerpo recoge el colesterol del hígado (donde lo sintetiza) y lodistribuye a los tejidos. El 70% del colesterol que circula por la sangre lo hace enforma de LDL-colesterol. Éste es el “colesterol malo”, el responsable de laaterosclerosis, o acumulación de colesterol en la pared de las arterias.
•
HDL: compuestas principalmente por colesterol y una proteína llamada apoA. Estas partículas contienen el denominado “colesterol bueno”, porque transportan elexceso de colesterol desde los tejidos hasta el hígado.
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Hipercolesterolemia
Hablamos de hipercolesterolemia cuando los niveles de C-LDL en sangre estánelevados por encima del valor normal. Los valores de colesterol recomendados según
la Guía Europea de Prevención Cardiovascular en la práctica clinica. Adaptaciónespañola del CEIPC (Comité Español Interdisciplinario de Prevención Cardiovascular),son:Para personas que no han sufrido ninguna enfermedad cardiovascular:
• Colesterol total por debajo de 200 mg/dL
• Colesterol LDL por debajo de 130 mg/dL
Para los pacientes que ya han sufrido alguna enfermedad cardiovascular y pacientescon diabetes, los objetivos del tratamiento son más bajos:
• Colesterol total por debajo de 175 mg/dL y si es posible <155mg/dL•
Colesterol LDL por debajo de 100 mg/dL y si es posible <80mg/dL
Existe una relación gradual y continua entre los niveles de colesterol en la sangre ymortalidad cardiovascular.
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Hipercolesterolemia familiar
La hipercolesterolemia familiar (HF), es una enfermedad genética que puede deberse amutaciones en distintos genes. La más conocida y más frecuente es aquella en la que elreceptor de LDL en las paredes de las células está dañado, por lo que el colesterol no puede penetrar en las células a través de este receptor. El colesterol permanece en el torrentesanguíneo sin ser utilizado, por lo que se deposita en las paredes arteriales. Por tanto, estos pacientes presentarán unas cifras de colesterol muy elevadas.
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En España se estima que puede afectar a unas 400.000-80.000 personas.
Para más información sobre hipercolesterolemia familiar, consulte la página web de laFundación de Hipercolesterolemia Familiar:
www.colesterolfamiliar.com Volver al inicio
Aterosclerosis
La aterosclerosis es un fenómeno muy complejo, que comienza en las primeras etapas deldesarrollo y se prolonga durante años. Consiste en el depósito de células cargadas de partículas de LDL colesterol en las paredes de las arterias. Esta pared responde a laagresión induciendo una respuesta protectora, que finalmente conduce a la formación de
una placa (denominada placa de ateroma o aterosclerótica). Con el paso del tiempo, la placaaumenta de tamaño, hasta que estrecha la luz de la arteria, y por tanto dificulta lacirculación de la sangre. Por otra parte, la placa también se puede romper, originando untrombo que puede obstruir completamente la arteria. El final del proceso es que el corazónse ve privado de oxígeno y nutrientes (este fenómeno se denomina isquemia), por lo que se produce una angina o un infarto de miocardio.
Figura 2. Representación esquemática del proceso de aterosclerosis.
Para más información sobre isquemia, consultar el apartado de cardiopatía isquémica enesta misma página web.
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Prevención de aterosclerosis
Como hemos visto, la aterosclerosis está directamente relacionada con el número de partículas de LDL colesterol presentes en nuestra sangre, por lo que la prevención de la
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aterosclerosis pasa por disminuir el nivel de LDL colesterol, y aumentar el HDL colesterol,que es el que “retira” el colesterol circulante y lo devuelve al hígado.
La forma de conseguir ambos objetivos es adoptar unos hábitos de vida saludables. Unaalimentación adecuada (evitamos intencionadamente hablar de “dieta”) reducen elcolesterol-LDL y los triglicéridos. El ejercicio físico habitual y constante contribuye a la pérdida de peso, a la reducción de LDL colesterol y al aumento de HDL colesterol.
Para más información sobre alimentación consultar “la pirámide de los alimentos” en elapartado de “Salud Vascular” en esta misma página web.
Cuando la adopción de estos hábitos de vida saludable no es suficiente, se recurre a losfármacos hipolipemiantes. Hay distintos fármacos que se utilizan para reducir la grasacirculante. Aparte de sus diferentes mecanismos de acción, difieren sobre todo en susefectos sobre los diferentes lípidos. Consulte con su médico si descubre que tiene elcolesterol elevado.
