Tipo fibroso: asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. EJ. Miosina, -queratina del cabello

Colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira.

Estructural: tej. Conectivo, hueso, cartílago, tendones, piel.Repetición periódica de grupos de tres AA. -(G-P-X)-.Prolina condiciona el enrollamiento peculiar Glicina permite la aproximación entre distintas hélicestres hélices levógiras se asocian para formar un helicoide dextrógiro

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d1/Collagentriplehelix.png

Hemoglobina

HEMO PROTEÍNA TETRAMÉRICA: subunidades similares: Homología en composición de aaDiferencias en capacidad de unión O2

alfa hélices conectadas por segmentos no-helicales cortos. (no ni S-S)

4 cadenas polipeptídicas

Alfa 1, Beta 1 , Alfa 2, Beta 2, unión no covalente

4 complejos hemo-Fe  

cooperatividad

Configuración terciaria de baja afinidad (Hb): estado taut (T) Estructura cuaternaria; alta afinidad completamente oxigenada (HbO2): estado

relajado R.

Curva estándar de disociación de la oxihemoglobina

Presión parcial de oxígeno

Sat

urac

ión

de o

x íge

no

Propiedades alostéricas sigmoidal Oxígeno:Efector positivo

Cada hemoglobina: capacidad limitada de unión de oxígeno Cuánto de esta capacidadestá llena de oxígeno: saturación de oxígeno (%)depende de la cantidad de hemoglobina en la sangre

•Variación pH: Bohr effect. •Efectos CO2. •Efectos 2,3-DPG. •Temperatura. •CO. 240X•Methemoglobinemia.

Fetal Hemoglobin.

Mioglobina 8 -hélices (75%) anfipáticasGpo Hemo:O2 se une a Fe2+ del HemoMúsculo: almacén oxígeno

Mioglobina

Hemoglobina

hyperbolic

sigmoida

Presión parcial de oxígeno

Sat

urac

ión

de o

xíge

no

P50

Efectos de agentes físicos y químicos sobre laEstructura oligomérica de las proteínas:

Reductores

Detergentes

Calor

pH

ENZIMAS

CATALIZADORES BIOLÓGICOS QUE:

Velocidades de reacción 106-1012 > que las reacciones nocatalizadas y varios órdenes de magnitud más que la catálisisquímica.

Requieren condiciones de reacción “suaves”:<100°C, P atm, pH neutro

ESPECIFICIDAD: no hay productos “secundarios”

Mecanismos de regulación:

Alosterismo, modificación covalente, cantidad de enzima

Enzimas : Catalizadores biológicosDisminuyen energía de activación e incrementan la velocidad de reacción

•Catalasa. •2H2O2 -> 2H2O + O2 •Una molécula de catalasa rompe 40 millones moléculas de peróxido por segundo.

•Concentración de sustrato [S]

•Temperatura

•Inhibidores

•Competitivos: unen mismo sitio de l sustrato•No competitivos: unen sitio diferente pero disminuyen capacidad catalítica

•pH. Afecta conformación

Factores que influyen en la actividad enzimática

pH Temperatura °C

Act

ivid

ad e

nzim

átic

a

Estructura terciaria: fuerzas no covalentes

Cambios en pH alteran el estado de ionización de aa cargados (e.g., Asp, Lys): unión a sustrato o acción catalítica

Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura: altera la conformación 3D

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICAActividad eficiente y bien coordinada:

Anclaje a membranas

Precursores inactivos: proteasas: pepsinógeno/ pepsina: hidrólisis de porción inhibitoria por pH

Retroinhibición

Activación por precursor

Alosterismo

Retroinhibición (-)

Activación por precursor (+)

COFACTORES ENZIMÁTICOSNO PROTÉICOS

Pueden ser:•Iones metálicos : Zn2+,Cu2+, Mn2+, K+, Na+ , Ca+2

•Moléculas orgánicas pequeñas:coenzimas.

•tiamina (B1) Tiaminpirofosfato (transf. Aldehído)•riboflavina (B2) FAD (transf. H+)

Nicotinamida NAD (transf. H+)

•CoA Acarrea acilo

Coenzimas se unen covalentemente a la apoenzima:

Grupo prostético

Otras sólo transitoriamente durante la catálisis