Ficha-Cap-6-2013-2014-QFB.pdf

Embed Size (px)

Citation preview

  • 8/13/2019 Ficha-Cap-6-2013-2014-QFB.pdf

    1/2

     

    Exercícios sobre o cap. 6, série A

    6.1. Um aspeto essencial no desenvolvimento de novos fármacos é a otimização doperíodo de meia-vida da sua eliminação, o qual deve ser suficientemente longo para

    permitir a sua interação com o órgão alvo, mas não tanto que os prejuízos provocados

    por efeitos laterais nocivos se tornem importantes.

    Depois de administração intravenosa de um bloqueador beta, o plasma sanguíneo de

    um paciente foi analisado para determinar a quantidade de fármaco presente ao fim dos

    tempos apresentados na tabela seguinte, onde também se apresentam as concentrações

    determinadas.

    10-t  /s 1.815 3.600 7.200 9.000 14.40 21.60 28.80

    c /ng.cm-

      702 620 408 292 152 60 24

    a) Diga, justificando, se a eliminação do fármaco obedece a uma cinética de 1ª ou de 2ª

    ordem.

    b) Calcule a velocidade específica do processo de eliminação e o seu período de meia-

    vida.

    6.2 Uma enzima específica de determinada reacção que envolve um único substrato S,

    apresenta os seguintes valores: K M = 10 mmol.dm-3

    e vmax = 100 mmol.min-1

    .

    Responda às seguintes questões, justificando com os cálculos que efectuou.

    a) Se |S| = 100 mmol.dm-3, a velocidade inicial da reacção aumentará mais com um

    decréscimo de 10 vezes do valor de K M  ou um aumento de 10 vezes da velocidade

    máxima?

    b) Se |S| = 10 mmol.dm-3

    , a velocidade da reacção aumentará mais com um decréscimo

    de 10 vezes do valor de K M ou um aumento de 10 vezes da velocidade máxima?

    6.3. Os resultados seguinte foram obtidos durante o estudo de uma enzima numareacção que segue o mecanismo de Michaelis-Menten.:

    10 

    vo / mol dm-

     s-

      217 325 433 488 64710

     |S|

      / mol dm

    -  0.8 2 4 6 1000

    Determine o valor de K M da enzima.

    6.4. Uma reação de conversão de um substracto catalizada por enzima, a 25 ºC, tem

    uma constante de Michaelis K M = 0.0418 mol.dm-3

    . Sabe-se que a velocidade da reação

    é v = 2.40×10-4

     mol.dm-3

    .s-1

     quando a concentração de substrato é |S| = 0.800 mol.dm-3

    .

    a) Qual é a velocidade máxima da reação?

    b) Qual é a velocidade da reação se a concentração do substracto for |S| = 0.0250

    mol.dm-3

    ?

  • 8/13/2019 Ficha-Cap-6-2013-2014-QFB.pdf

    2/2

     

    6.5. A reação representada pela equação seguinte, foi estudada a 273.2 K e a pH = 7.1,

    na presença da enzima anidrase carbónica

    CO2 (aq) + H2O(l) < = > HCO3-(aq) + H

    + (aq)

    Para uma concentração da enzima de 2.80 nmol dm

    -3

    , os resultados obtidosregistam-se na tabela seguinte:

    10 |CO2(aq)| / mol.dm

    -  1.43 2.86 5.56 25.0

    10 vo /mol.dm

    -.s

    -  3.14 5.58 8.96 17.8

    a) Determine os parâmetros cinéticos da reacção (K M e vmáx) admitindo que esta segue

    o esquema cinético proposto por Michaëlis e Menten.

    b) Qual o efeito sobre os valores dos parâmetros cinéticos da reacção se fosse usada

    uma concentração de enzima dupla?

    c) Calcule a fracção de dióxido de carbono que é convertida em hidrogenocarbonato,

    ao fim de 8 min, para uma concentração inicial de CO2 de 3.00 x10-3 mol dm-3.

    6.6. Os resultados que constam na tabela dizem respeito à reação A < = > B, catalisada

    pela enzima Xase que decorreu em sete diferentes experiências. O volume reaccional foi

    sempre 1.0 mL e as concentrações iniciais do reagente A bem como o número de moles

    de B presente na mistura reaccional, medido ao fim de 300 s após o início de cada

    experiência, figuram também na tabela. Em todas as experiências foi usada a mesma

    concentração de enzima |Xase| = 0.020 µmol.dm-3

    .

    Reação 1 2 3 4 5 6 7

    |A|/ µmol 40 50 75 100 200 300 500

    nB /nmol 26 29 39 43 56 62 71

    a) Calcule a velocidade inicial de cada reação em µmol.dm-3

    .min-1

    .

    b) Determine o valor da constante de Michaelis-Menten e da velocidade máxima da

    reação usando a representação gráfica de Lineweaver-Burk.

    c) Determine o valor da constante catalítica da enzima.