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12/02/2011 14:55:00 FILAMENTOS INTERMEDIOS Son polímeros que se encuentran entre filamentos delgados de actina y gruesos de miosina. Se encuentran en: Neurofilamentos (neuronas) glía células epiteliales filamentos de desmina (en musculo liso y estriado) filamentos de vimentina (en células mesenquimales) y son relacionados con la proteína glial fibrilar ácida. filamentos de la periferia (en neuronas que emiten axones por el SNP) los monómeros polimerizan para formar flamentos alargados los cuales están formados por: una cabeza globular en el extremo NH3 una cola globular en el extremo carboxilo un dominio central HELICE ALFA con unos 310 a 350 aa. Primero se forma un dimero posteriormente estos dimeros se alinean de forma antiparalela dando como resultado un tetrámero.

FILAMENTOS INTERMEDIOS

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←← FILAMENTOS INTERMEDIOS

←← Son polímeros que se encuentran entre filamentos delgados de

actina y gruesos de miosina.

←← Se encuentran en:

Neurofilamentos (neuronas)

glía

células epiteliales

filamentos de desmina (en musculo liso y estriado)

filamentos de vimentina (en células mesenquimales) y son

relacionados con la proteína glial fibrilar ácida.

filamentos de la periferia (en neuronas que emiten axones por el SNP)

← los monómeros polimerizan para formar flamentos alargados los

cuales están formados por:

← una cabeza globular en el extremo NH3

← una cola globular en el extremo carboxilo

un dominio central HELICE ALFA con unos 310 a 350 aa.

Primero se forma un dimero posteriormente estos dimeros se alinean de

forma antiparalela dando como resultado un tetrámero.

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El tetrámero es la subunidad básica del filamento intermedio.

Luego 2 tetramero se unen lado con lado para formar profibrillas, cada 4

profibrillas se forma un filamento (8 tetrameros, 16 dimeros )

Para la formación de los filamentos no se necesita energía.

←← Proteínas asociadas a filamentos intermedios

←← Plakinas: unen células con células o con tejidos.

← El dimanismo puede ser atraves de glucosilaciones y fosforalicione

mediada por kinasas.

← Keratina: contituyentes de uñas, cabello y de las capas externas de

la piel

← Desmina: importante para el remplazo de tejidos, cicatrización e

inmunidad. Es importante en la estructura del sarcomero y en anclar el

citoesqueleto del sarcoplasma al esqueleto del sarcolema

← Enfermedades asociadas a defectos de los filamentos: Parkinson,

cataratas, miopatías, esclerosis lateral amiotrófica.

←← MICROTUBULOS

←← Son polímeros formados

de heterodimeros de proteinas

alfa y beta tubulina. Estos

heterodimeros se ensamblan de

cabeza a cola creando una

pared circunferencial de

microtubulos. Se alinean unos

con otros longitudalmente

formando protofilamentos, los

cuales le dan la fuerza y

habilidad de adaptarse a los

polímeros del citoesqueleto, se

tuercen alrededor de otros

como una hélice.

Page 3: FILAMENTOS INTERMEDIOS

El extremo más se añaden heterodimeros de tubulina para el crecimiento

polímero tres veces más rápido que lo que hace el extremo opuesto, q se

conoce como extremo menos .

El diámetro de los microtubulos es de unos 25nm

← La tubulina es un heterodimero de 2 subunidades: tubulina alfa y

beta mantenidas por enlaces no covalentes.

←← Polaridad del heteridimero:

← Tubulina alfa: terminal (-)

← Tubulina beta: terminal (+)

←← Las tubulinas alfa y beta tienen un dominio que se enlaza a GTP y

uno para asociarse con MAP. La subunidad alfa permanece asociada a

GTP, este GTP no esta en contacto con el ambiente por lo tanto no se

hidroliza.

←← La subunidad beta tiene capacidad de GTPasa, el cual se hidroliza

mediante la asociación de heterodimeros .

← Proceso

← Para que ocurra la polimerización se necesita que las subunidades

estén enlazadas a GTP. El GTP que esta enlazado a la subunidad beta se

puede hidrolizar a GDP pero no puede ser intercambiado a GTP, por lo

tanto, no ocurre la polimerización en la a tubulina.

←← CILIO Y FAGELOS

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← Contienen un eje de microtubulos llamado axonema el cual esta

constituido por 9 dupletes de microtubulos periféricos alrededor de un par

central. (9+2)

←← Cada doblete se compone de 2 microtubulos A y B

← Tubulo A: tiene 13 profilamentos

← Tubulo B: tiene 11 profilamentos

← En el centro hay 2 microtubilos completos con 13 protofilamentos

←← Las proteínas radiales o espolones radiales unen los tubulos

periféricos al par central. Las nexinas estas proteínas atan una duplete a

otro

← Hay dineinas externas e internas las cuales generan el movimiento

del axonema, provocan q los microtubulos se deslizen uno sobre otro

generando una fuerza que va en dirección + a - .

← La dineina es una ATPasa.

← La kinesina es una ATPasa, hidroliza ATP como la dineina que

conviert energía en transiciones mecánicas. La kinesina se moverá solo a

lo largo de los microtubulos para transportar vesículas y va en dirección

del extremo menos a extremo mas. El extremo menos se origina a partir

del centrosoma, esta dirección se le llama anterógrada. En cambio la

dineina se mueve del extremo mas al extremo menos llamado retrogado.

← FILAMENTOS DELGADOS Y GRUESOS

←← Los filamentos delgados son también llamados microfilamentos los

cuales miden de 5 a 8nm de diámetro. Son hélices de polímeros

compuestos por un polipeptido llamado actina globular o G-actina. Los

microfilantos delgados son parecidos a los microtubulos:

← Los polímeros de actina son polares y crecen en diferentes rutas.

La actina se une y después se hidroliza a nucleótido.

Formacion de la actina F

La actina F proviene de la polimerización de la actina G , la cual depende

de la presencia y de la concentraccion de Mg++, K+, ATP y actina G

Fase de nucleación

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Tres moléculas de actina se ensamblan para formar un trímero que actua

como sitio de nucleación

Polimerizacion

Esta fase es reversibe en la cual consiste en una disminucion de la

concentración de actina G, los monómeros se unen al filamento. La

hidrolisi del ATP en ADP provoca la polimerización. El ADP queda fijado a

los monómeros de la actina F y se convierte en regulador alosterico de

cada uno de estos monómeros.

Los filamentos delgados están formados de actina tropomiosina y

troponina

Los filamentos gruesos son dimeros tienen miosina, la cual tiene cadenas

y cabezas globulares qye hidroliza ATP actua como motor para moverse a

lo largo del filamento de actina.

La energía liberada por la hidrolisis de ATP invierte en la flexion de la

miosina.

SINTESIS Y RECICLAJE DE PROTEINAS MEMBRANALES

Las proteínas transmembranales están compuestas de dominios

hidrofobicos Estas proteínas no hacen el mov flip flop.

←← El primero es un complejo ribonucleoproteina el cual se une a la

secuencia de señal del péptido naciente, tambien se une una molecula de

GTP. El complejo SRP esta compuesto de 7 distintos polipeptidos y una

hebra de RNA. El otro elemento importante es el SRPreceptor también

llamado proteína de acoplamiento.

←← MECANISMOS DE COMUNICACIÓN CELULAR

←← Sistema endocrino

← Hormona es una sustancia que es producida en un tejido o un

órgano y liberada en la sangre y llevada a otros órganos donde produce

una respuesta especifica.

Page 6: FILAMENTOS INTERMEDIOS

← Endocrino: hormona de un tipo de celula q actua en distintos tejidos.

← Paracrina: actua en la celula vecina en el mismo tejido.

← Autocrina: en la misma celula de donde es liiberada la molecula

←← Para señales paracrina y autocrina su difusión es limitada

←← Hay cuatro tipos que sirven como señales extracelulares:

←← Aminas-epinefrina

← Péptidos y proteínas: angiotensina e insulina

← Esteroides: aldosterona, estrógenos, acido retinoico

← Pequeñas moléculas: aa, iones o nucleótidos.

←← Receptor: proteína

← El receptor se une a un ligando.

← La interaciion de un ligando con unn o mas receptores específicos

resulta de una asociación de un receptor con un efector que inicia la

repuesta celular.

← Efectores: enzimas,canales, proteínas transportadoras, elementos

contráctiles y factores de transcripción.

←← RECEPTORES:

←← Canales iónicos dependientes de ligando IONOTROPICOS

← Proteinas integrales de membrana estan involucrados en señales

entre células excitables.

← Requieren de la unión de una sustancia al propio canal para permitir

o anular el paso de iones.

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←← Los canales de Ach con receptor nicotínico se encuentran en

sinapsis interneuronales y en la sinapsis neuromusclar en donde permiten

la comunicación sináptica.

←← Se localizan en la membran postsinaptica tiene dos unidades alfa

una beta una gama y una delt.

← La ach se une a la terminación amino.

← Funcionamiento

← Cuando se libera ach esra se une a la terminación amino 8esta

extracelular) modificando la estructura del poro. Este se abre y deja pasar

Na y K

←←← RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEINAS G

←← Son proteínas transmembranales. Las proteínas G son capaces de

actuar en efectores intracelulares desencadenando varias repuestas

←← RECEPTORES CATALITICOS

←← Que funcionan como proteinquinasa. Van actuar como enzimas de

acción directa que aceleran reacciones de fosforilacion o generación de

segundos mensajerosn

←← Ejemplos: los d insulina, los de factor de crecimiento epidermal, de

certas linfoquinas

←← RECEPTORES NUCLEARES

← Regulación de la expresión génica

Page 8: FILAMENTOS INTERMEDIOS

← Esteroides, tiroideas, retinoides, vitamina D

←← PROTEINA G –ACTIVACION

←← La subunidad alfa es sostenida a la membrana por miristil o un

grupo palmitoil.

← La subunidades sostenida por un grupo frenil

←← En el estado inactivado de la proteína G es un complejo de alfa,

beta y gama en la cual la subunidad alfa hay un GDP

← Cuando el ligando se une a GPCR el receptor va actura con la

subunidad alfa beta y gama que promueve un cambio conformacional que

facilita que libere el GDP y estimula la unión d GTP

←← Este cambio de GDP a GTP estimula la disociación del complejo del

receptor y causa un desamblaje de la subunidad alfa .

← Queda libre el complejo GTP-alfa que va a interactuar con la

adenilato ciclasa y fofoslipasas

← La subunidad beta-gama ahora activa canales de iones o actuar con

otros efectores

←←

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