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brendajazmingonzalez
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1. Menciona algunos de los usos de las proteínas en el cuerpo y sistema
humano
La catálisis enzimática, el transporte y almacenamiento, coordinación de
movimientos, soporte mecánico, protección inmunológica, generación y
transmisión de impulsos nerviosos y control del desarrollo y diferenciación de
genes.
2. ¿Qué es un aminoácido y en qué consiste?
Los aminoácidos son las estructura básica de las proteínas, consiste de un grupo
amino, grupo carboxílico, un átomo de hidrogeno y un grupo R distinto unido a un
átomo de carbono (carbón α)
3. Aminoácido descubierto en 1820 por Brancot, a partir de hidrolisis de una
proteína:
La glicocola a partir de la gelatina
4. Científico que aisló el aminoácido treonina y año del descubrimiento:
W.C Rose en 1935 al hidrolizar la fibrina
5. Menciona la clasificación, de acuerdo a la polaridad de grupo R, de los
aminoácidos.
Grupos R con carga positiva o básica; Grupos R cargados negativamente; Grupos
R no polares hidrófobos y Grupos R polares pero sin carga.
6. ¿Cuáles son los aminoácidos NO esenciales?
Se les conoce como los aminoácidos que podemos sintetizar por nuestra cuenta,
estos son: Prolina, tirosina, serina, cistina, cisteína, glicina, alanina, acido
glutámico y el ácido aspártico.
7. Mencione algunas de las proteínas que contiene el aminoácido 4-
Hidroxiprolina.
Las proteínas vegetales y el colágeno (también contiene la hidroxilisina)
8. Sabemos que los aminoácidos son asimétricos, de sus dos configuraciones,
¿Cuál es el utilizado por los organismos?
Las proteínas que sintetizan los organismos solo utilizan los aminoácidos de
configuración L- aminoácido.
9. ¿Qué es un Zwitterión?
Es un aminoácido en el cual la suma de sus cargas electrónicas es igual a cero,
debido a que el ac. Carboxílico cede un protón al grupo amino, formándose un
grupo aminio. Esto le permite ser solubles en agua.
UNIVERSIDAD AUTONOMA DEL ESTADO DE MEXICO
FACULTAD DE QUIMICA
CUESTIONARIO DE PROTEINAS Y ENZIMAS
CARRERA: Q.F.B GRUPO: 42
GONZALEZ JIMENEZ BRENDA JAZMIN
Fecha: 05/04/2015
10. Menciona un ejemplo para cada propiedad química de los aminoácidos.
Reacciones de Grupo carboxilo: Amidas, esteres, haluros de arilo
Reac. De grupo amino: Acilacion
Reac. De grupo R: Enlace Peptídico
11. Relación entre las proteínas y los aminoácidos es:
Los aminoácidos conforman las proteínas gracias a un enlace peptídico formando
lo que se conoce como cadenas peptídicas. Esta conformación es determinada
por el código genético individual.
12. Relaciona las siguientes columnas, en cuestión a la clasificación de las
proteínas.
a) Longitud de la cadena ( c ) Proteínas Fibrosas
b) Composición ( a ) Tripeptidos,
Oligopeptido
c) Conformación ( b ) Proteína simples y
conjugadas
13. Nombrar las siguientes estructuras de las proteínas
14. Define los factores y efectos de la desnaturalización de proteínas
El pH, la temperatura, detergentes y algunos metales pesados causan que las
proteínas se desdoblen causando, en lo general un proceso reversible de ruptura
de la estructura nativa de las proteínas, así como su funcionalidad biológica
Cuaternaria
Secundaria Primaria
Terciaria
15. Completar el siguiente cuadro con un ejemplo de cada método de
identificación o aislamiento de proteínas y aminoácidos
Aislamiento de Proteína
Número y tipo de aminoácidos
Secuencia de Aminoácidos
Cuantificación de aminoácidos
Electroforesis en gel
Hidrolisis acido Método Sanger Método de Biuret
Cromatografía Electroforesis Degradación de Edman
Método de Lowry
Precipitación por carga eléctrica
Cromatografía Degradación enzimática c/
carboxipeptidasa
______________
16. ¿Qué son las enzimas?
Proteínas especializadas en la catálisis de reacciones biológicas
17. Menciona alguna de sus características
Tienen una extraordinaria especificidad y su poder catalítico es impresionante,
añadiendo que el rendimiento de estas en producto final es del 90%
18. ¿Cuál es la función de a anhidrasa carbónica?
Es la enzima encargada de catalizar la reacción de hidratación del dióxido de
carbono y es una de las enzimas más rápidas que se conocen.
19. ¿A qué se le conoce como sustrato?
Es un componente adicional para que algunas enzimas funcionen y realizan sus
reacción de catalizador
20. Nombre de la enzima que cataliza la síntesis de la leche
Lactosa sintetasa
21. ¿Las enzimas alteran el equilibrio de la reacción?
No, debido a que es un catalizador y estos solo se dedican a facilitar o disminuir la
velocidad de la reacción que ese lleva acabo. El equilibrio se mantiene intacto ya
que la enzima se recupera en su totalidad.
22. ¿Cómo se clasifican las enzimas?
Se clasifican en 6 grupos: Oxidoreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas,
Isomerasas y Ligasas.
23. ¿Qué es el sitio activo?
Es la región en la que se “engancha” el sustrato y contribuyen los residuos (grupos
catalíticos) que participan directamente en la formación y rompimiento de los
enlaces.
24. Mencione una de las cosas en las que depende la especificidad del enlace
enzima-sustrato.
Depende mucho del arreglo definido de los átomos en el sitio activo ya que deben
de encajar perfectamente para actuar.
25. Explique los modelos de llave- cerradura y el inducido en el ensamblaje
enzima-sustrato.
Llave-cerradura: El sitio activo de la enzima en complementario a la forma y
tamaño del sustrato y encajan perfectamente.
Inducido: La enzima cambia de forma de acuerdo al sustrato, y únicamente así
el sitio activo tiene una forma complementaria, solo después de la unión.
26. Explique en qué consiste el método experimental de Michaelis-Menten
Consiste en analizar como varia la velocidad de las reacciones catalizadas por una
enzima, todo en función de algunos parámetros como la concentración del sustrato
o la de la propia enzima (cinética enzimática).
27. Explique la inhibición reversible e irreversible de una enzima.
En la inhibición irreversible, el inhibidor está ligado covalentemente a la enzima o
unido tan fuertemente que su disociación de la enzima es muy lenta. La inhibición
reversible por el contrario se caracteriza por un equilibrio altamente rápido entre
inhibidos y enzima.
28. Nombre los distintos inhibidores de la acción catalítica de una enzima.
Inhibidor competitivo: se unen al centro activo de la enzima e inhiben que esta
actué sobre el sustrato
Inhibidor no competitivo: Se une a la enzima por otro lado fuera del centro
activo y esta unión provoca un cambio en la forma de la enzima evitando que
el sustrato se una.
Inhibidor Incompetitivo: Se une al complejo enzima-sustrato e impide que se
lleve a cabo la reacción.
29. ¿Qué es una unidad enzimática?
Es la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un
minuto
30. ¿Qué son las Isoenzimas (Isozimas)?}
Son proteínas con diferente estructura a una enzima pero catalizan la misma
reacción, se dice que tienen diferentes características de acuerdo a los
requerimientos específicos del tejido o dependiendo de procesos metabólicos.
31. Con los siguientes datos proporcionados calcular lo que se pide
Calcular el Vmax y Km con el método de Michaelis- Menten
Utilizar la representación doble reciproca de Lineweaver y Burk para
analizar los datos y obtener Vmax y Km.
[𝑺]
µ𝒎𝒐𝒍/𝑳
𝟏
([𝑺])/(µ𝒎𝒐𝒍/𝑳)
𝑽
µ𝒎𝒐𝒍𝑳 /𝒎𝒊𝒏
𝟏
𝑽/(µ𝒎𝒐𝒍/𝑳/𝒎𝒊𝒏)
0.25 4 0.26 3.846
0.33 3.03 0.45 2.22
0.50 2 0.92 1.086
0.75 1.33 1.80 0.555
1.00 1 2.50 0.4
2.00 0.5 4.50 0.222
4.00 0.25 4.80 0.20833
32. Escribir un comentario sobre el artículo de Leonor Michaelis and Maud
Leonora Menten Celebrating 100 years of the Michaelis-Menten Equation
Celebrar 100 años desde la creación de una ecuación, que no solo nos ha
ayudado entender el mecanismo, de alguna forma, la cinética enzimática, es algo
extraordinario. No por el simple hecho de la creación de esta, en lo personal, la
manera de cómo se dio dicha colaboración.
Es fascinante el pensar, que a pesar de que los creadores tienen experiencia en
camino a la salud, química y bioquímica, no fue hasta el momento de su
colaboración que dio (según el artículo). El cómo todo los conocimientos
adquiridos por ambos llevaron a elaborar tan elegante ecuación, la cual se ha
vuelto, desde su publicación, parte esencial de todo libro y curso de bioquímica.
Lo as maravilloso que expone el artículo, es el hecho de que dicha ecuación no
solo se aplica a las enzimas, sino a muchos más procesos esenciales en el
cuerpo, nos demuestra lo bello que es la ciencia y el gran apoyo matemático para
mejor entendimiento de nuestro cuerpo y sus procesos. Al igual que demuestra las
cosas tan fascinantes que ocurren cuando dos grandes mentes, ideas y
habilidades se unen.
BIBLIOGRAFIA
Stryer, Lubert (1975); Biochemistry; W.H Freeman and Company, Stanford
University. pp. 11- 45, 115-129
Lehninger, A. and Nelson, D. (1999) Principios de Bioquímica - 2da
Edición. United States: Omega. pp. 59-94, 162-169, 223-251