Importancia de la cinética química en el diseño de reactoresdepa.fquim.unam.mx/amyd//archivero/cineticab_10349.pdfPrincipios químicos en el diseño de reactores Influencia de las

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Dr. Rogelio Cuevas GarcDr. Rogelio Cuevas Garcííaa 11

Principios químicos en el diseño de reactores

Importancia de la cinética química en el diseño de

reactores



Importancia de la cinImportancia de la cinéética qutica quíímicamicaMacroescala:

Diseño del reactor

Trasferenc ia de energía

Transferenc ia de masa y

mom entum

Mesoesca laFenómenos de transporte

X

Microescala

Cinética Química

(g) (g)

(g)

(g)

A BA +X A*XA*X B*XB*X B +X

⎯⎯→

⎯⎯→

⎯⎯→

⎯⎯→

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33Dr. Rogelio Cuevas GarcDr. Rogelio Cuevas Garcííaa


Cinética química.Para Smith[1] La cinética química se define como el estudio de la velocidad y el mecanismo por medio de los cuales una especie química se transforma en otra.[1] J. M. Smith, “Ingeniería de la Cinética Química”, Compañía editorial Continental,México 1991, pp 26.

La velocidad (o rapidez) de reacción es la masa en moles de producto formado o reactivo consumido por unidad de tiempo.

El mecanismo de reacción es la secuencia de eventos químicos individuales cuyo resultado global produce la reacción química observada.



La convención que usaremos es que la velocidad de reacción (rA) se expresa siempre como un número positivo.

(rA) se refiere a la velocidad de formación de un producto dado,

(-rA) representa la velocidad de desaparición de un reactivo.

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Velocidad de reacción para sistemas homogeneos:

i1 dN moles de i formadasV dt (volumen de reacción)(tiempo)ir = =

Si únicamente, si el volumen de reacción es constante

i

i i

Nd1 dN dCVV dt dt dtir = = =



La composición y la presión pueden relacionarse a través de ecuaciones de estado, por lo que finalmente:

• rA= f(Temperatura, Composición del sistema).

• Esta funcionalidad se simplifica de la siguiente manera:

• rA=g(Temperatura)f(composición)==k*f(composición)

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( ) )(),( iii

i CkfCkfdtdC

r ==−=−

Interpretación de los datos cinéticos. (Análisis estadístico)Método integral de análisis de datos.1. Para un sistema donde el volumen y la temperatura son constantes y si consideramos el consumo del reactivo i:

Donde f(Ci) representa la función que puede obtenerse a partir de Ci. Como primer paso se elige esta f(Ci).

2. Se separan las variables:

( ) kdtCf

dC

i

i =−



∫ ∫=−AC

AC

t

A

A dtkCf

dC

0 0)(

3. Se realizan las integrales respectivas:

Mismas que deben resolverse analítica o gráficamente.

4. A partir de los datos experimentales se calculan los valores numéricos de la integral y se representan frente al tiempo.

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5. De acuerdo a la ecuación obtenida en (4) la integral de concentración es proporcional al tiempo y por lo tanto se debe de obtener una línea recta.

6. Observamos si los datos se ajustan al modelo, en caso contrario se elige otro.



Método diferencial de análisis de datos.

Cuando se tienen reacciones homogéneas, donde no existe cambio en el volumen debido a la reacción:

( )dt

dCdtVNd

dt

dNV

dtdN

Vr i

ii

ii ====−

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por otra parte: , así que igualando ambas expresiones:

)()( ii Cfr =−

)( ii Cf

dtdC =

y el problema es determinar esa f(Ci). En el método diferencial se procede de la siguiente manera.

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1. Se obtienen experimentalmente los datos concentración-tiempo, mismos que se grafican como Cicontra t. 2. De la curva Ci vs. t se determinan las pendientes (μ=dCi/dt ) que son las velocidades de reacción.

3. Se evalúa f(C) para cada concentración.4. Se representa -dCi/dt vs. f(C) se debe obtener una recta que pasa por el origen.



Comportamiento de la velocidad de reacción en función de la temperatura (k):

la funcionalidad con respecto a la temperatura se presenta de acuerdo a la ecuación de Arrhenius:

RTE AeAk /0

−=donde:A0 = factor de frecuencia o preexponencial. [=] s-1.E = energía de activación [=] (cal)(mol)-1.R = constante de los gases = 1.9872 (cal)(mol)-1

T = Temperatura [=] K.

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Tomando logaritmos

RTE

Ak

eAeAk

A

RTE

RTE AA

−=

=+==−−

0

00

lnln

lnln)ln(ln

Ecuación de Arrhenius

y = -9913.4x + 24.186R2 = 0.9992

-13

-12

-11

-10

-9

-8

-7

0.0032 0.0033 0.0034 0.0035 0.0036 0.00371/T, K-1

ln k



Importancia de la cinética química en el diseño de

reactores

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CinCinéética enzimtica enzimááticatica

Posibilidad de regular la reacción y la cantidad de productos.

La distribución final de los productos esta gobernada por el equilibrio

Altamente especificasUn catalizador puede facilitar más de una reacción

Aumento de la velocidad de reacción en condiciones moderadas

Aumento de la velocidad de reacción

La mayoría son proteínas, algunas corresponden a segmentos de RNA

Generalmente, materiales inorgánicos

EnzimaCatalizador



ComparaciComparacióón comportamiento algunas enzimasn comportamiento algunas enzimas

7.7*(106)1(106)1.3 (10-1)5 segundosanhidrasacarbónica

1.9*(106)502.6 (10-5)7.4 horasChorismatomutasa

1.0*(109)4 3004.3 (10-6)1.9 diasTriosa trifosfatoisomeraza

3.9(1011)66 0001.7(10-7)7 semanasIsomeraza del Ketoesteroide

1.9*(1011)5783.9(10-9)7.3 añosCarboxipeptidazaA

6.0*(1012)601.0(10-11)69 000 añosAMP nucleosidaza

5.6*(1014)951.7(10-13)130 000 añosNucleasa del stafilococo

1.4*(1017)392.8(10-16)78 000 000 años

OMP descarboxilaza

Aumento de la velocidad (kcat/kN)

Coeficiente reacción catalizada

(kcat, s-1)

Coeficiente reacción no

catalizada (kN, s-1)

Vida media reacción no enzimática

Enzima

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¿¿CCóómo funciona una enzima?mo funciona una enzima?

•En una reacción enzimática, los reactivos se conocen como substratos. Durante la reacción ocurre una interacción intima entre el substrato y la enzima.•La reacción se presenta a través de un reconocimiento molecular basada en la estructura y complementariamente en interacciones electrostáticas. Frecuentemente se utilizan los términos llave y cerradura.•La localización especifica donde se complementa el substrato y ocurre la catálisis se llama sitio activo.•Con la unión del substrato a la enzima resulta la formación del complejo enzima-substrato, también llamado complejo ES o complejo de Michaelis.



EjemplosEjemplos

Amilasa + carbonatos

Carboxipeptidasa

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Influencia de las condiciones ambientales en el Influencia de las condiciones ambientales en el desempedesempeñño de la actividad enzimo de la actividad enzimááticatica

• Efecto del pH

9.7Arginasa7.8Ribinucleasa7.8Fumaraza7.7Tripsina7.6Catalaza1.5PepsinapHenzima

pH óptimo para algunas enzimas




El pH de la solución afecta la actividad de la enzima de diversas maneras:

• A pH extremos la proteína se “desenrolla”, ha este proceso se le llama desnaturalización, el fenómeno es causado en parte por una alteración en el patrón de enlaces de hidrogeno.

• La conformación de la proteína se mantiene en un rango relativamente amplio de pH (e.g. 4-5 unidades de pH). Sin embargo, la velocidad de la reacción enzimática se altera drásticamente en función del pH.

• El pH puede afectar la concentración apropiada de los grupos ionizados que participan en la formación del complejo ES.

• Los efectos de pH también pueden reflejar la importancia de la catálisis general ácido-base en las reacciones enzimatica.

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•El incremento de temperatura causa un incremento en k.

• En general, las enzimas son proteínas (algunas son ácidos nucleicos); por lo tanto son susceptibles de sufrir desnaturalización térmica (T>40°C).

• Bastantes enzimas muestran un máximo de actividad cercano a los 40°C, que relativamente cercano a la temperatura del cuerpo humano.

•Existen algunas enzimas que aisladas de un organismo termofílico o psicrofilicospueden presentar un máximo hasta los 100°C.



DescripciDescripcióón de las reacciones enzimn de las reacciones enzimááticas: ticas: EcuaciEcuacióón n MichaelisMichaelis--MentenMenten

Para obtener Vmax

•Cuando la concentración del substrato (CS) es alta: CS>>Km y entonces: (-rS)~Vmax

Para obtener KmConsidérese el punto donde (-rs)=Vmax/2, esto se obtiene a algún valor de CS que llamaremos C1/2, en la ecuación de Michaelis-Menten;

( )( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) = max 1/2max

1/2 1/2 1/2

1/2 1/2 1/2

1 1; ; 2 ;

2 2m m

m m

V CVK C C K C

K C C K C= = + =

+ +

maxV

Vmax/2

Km=C1/2

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DescripciDescripcióón de las reacciones enzimn de las reacciones enzimááticas: grafica ticas: grafica LineweaverLineweaver--BurkBurk ((linearizacilinearizacióónn de la ecuacide la ecuacióón n

MichaelisMichaelis--MentenMenten))

max

max max max

1 1 1( ) ;

(- )S m S m

sm S s S S

V C K C Kr

K C r V C V C V⎛ ⎞+− = = = +⎜ ⎟+ ⎝ ⎠

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