Universidad Autónoma De

Sinaloa.

Escuela Superior De

Agricultura Del Valle Del

Fuerte.

Materia:

Bioquímica Agrícola

Maestro:

Carlos Enrique Álvarez Peraza

Alumna:

Gladys Iridian Zavala Acevedo.

Grupo:

1-4

Tarea:

Portafolio De Evidencia

Hidrocarburos familia de los alcanos.

Los alcanos son hidrocarburos, es decir, que tienen solo átomos

de carbono e hidrógeno. La fórmula general para alcanos alifáticos (de cadena

lineal) es CnH2n+2,1 y para ciclo alcanos es CnH2n.2 También reciben el nombre

de hidrocarburos saturados.

Los alcanos son compuestos formados solo por átomos de carbono e hidrógeno,

no presentan funcionalización alguna, es decir, sin la presencia de grupos

funcionales como el carbonilo (-CO), carboxilo (-COOH), amida (-CON=), etc. La

relación C/H es de CnH2n+2 siendo n el número de átomos de carbono de

la molécula, (como se verá después esto es válido para alcanos de cadena lineal y

cadena ramificada pero no para alcanos cíclicos). Esto hace que su reactividad

sea muy reducida en comparación con otros compuestos orgánicos, y es la causa

de su nombre no sistemático: parafinas (del

latín, poca afinidad). Todos los enlaces

dentro de las moléculas de alcano son de tipo

simple o sigma, es decir, covalentes por

compartición de un par de electrones en

un orbital s, por lo cual la estructura de un

alcano sería de la forma:

Fórmula general de los alcanos

Donde cada línea representa un enlace covalente. El alcano más sencillo es

el metano con un solo átomo de carbono. Otros alcanos conocidos son

el etano, propano y el butano con dos, tres y cuatro átomos de carbono

respectivamente. A partir de cinco carbonos, los nombres se derivan de numerales

griegos: pentano, hexano, heptano...

Sueño de queule.

Michael Fardada descubrió el benceno en

1825, cuando los propietarios de la fábrica de

gas para el alumbrado de Londres le pidieron

que encontrara una solución al problema de

que durante el invierno, con el frío, el gas

perdía su capacidad de producir llama.

En esa época el gas para alumbrado se obtenía de la grasa de animales marinos

como las focas y se guardaba en bombonas de hierro. Fardada, que era en

aquella época el director del laboratorio de la Real Sociedad de Londres, se dio

cuenta de que con el frío el gas se condensaba y se acumulaba en el fondo de las

botellas en forma de líquido transparente y aromático.

PHOTOS.COM/THINKSTOCK

Así fue como Fardada, cuya efigie aparecía en los billetes de 20 libras esterlinas,

descubrió un hidrocarburo nuevo: el benceno. Aunque en la actualidad las

propiedades del benceno son las que mejor se conocen entre todos los

compuestos orgánicos, su estructura química no se determinó hasta 1931.

En los comienzos de la química orgánica los químicos dividieron los compuestos

orgánicos en aromáticos (fragantes) y alifáticos (grasos).  Se les llamó aromáticos

a causa de las fragancias de productos orgánicos como el benzaldehído (derivado

de

melocotones, almendras amargas, albaricoques, cerezas, hojas de laurel, nueces

y semillas), el tolueno (derivado del bálsamo de Tolú con su olor a vainilla y

canela) y el benceno (derivado del carbón).

Luego se comprobó que además de parecerse en su aroma, los hidrocarburos

aromáticos se comportaban de manera distinta a los demás. Esto se debe a que la

molécula de benceno tiene forma de anillo, y los demás compuestos orgánicos

están formados por moléculas lineales.

Estructura del benceno

A mediados del siglo XIX se conocía la fórmula molecular del benceno (C6H6)

pero no cómo se disponían los átomos en su estructura química. Entre 1857 y

1858 Friedrich Augusto Kekulé, que por ese entonces tenía 28-29 años, desarrolló

una teoría sobre la estructura química orgánica basada en dos nociones: la tetra

valencia del carbono (los átomos de carbono tiene cuatro electrones en su última

capa, así pueden formar cuatro enlaces con otros átomos) y la capacidad de sus

átomos de formar enlaces entre ellos.

Esta nueva teoría sobre la estructura de los átomos de carbono permitió que se

comprendieran mejor las moléculas orgánicas y sus reacciones, y facilitó a partir

de 1860 las investigaciones sobre la síntesis química y la producción de los

compuestos orgánicos.

Esto provocó años más tarde, después de que el mismo Kekulé propusiera 

una estructura atómica circular del benceno, la producción en masa de productos

derivados del carbono y la aparición de los plásticos. Entre otras cosas, Europa se

tiñó de color gracias a los tintes sintéticos.

Los sueños de Kekulé

MATERIALSCIENTIST/

WIKIMEDIA

Kekulé hizo sus estudios post-doctorales de química en París, Suiza y Londres.

Cuando vivía en Londres solía pasar las veladas charlando con su amigo y colega

Hugo Mueller en Islington. Muchas veces hablaban de química. Luego Kekulé

volvía a su casa en Clapham Common, al otro lado de la ciudad, en los autobuses

de la época: un ómnibus arrastrado por un caballo.

Una noche de verano durante el camino de regreso a casa, Kekulé cayó en una

ensoñación acompañada por el ruido de los cascos del caballo y el movimiento del

carruaje. Según él mismo cuenta vio cómo unos átomos de carbono bailoteaban

delante de sus ojos y se combinaban entre ellos.

ARTMECHANIC/WIKIMEDIA

De vez en cuando dos átomos pequeños se unían y formaban otro átomo mayor;

un átomo grande abrazaba a dos átomos más pequeños. Átomos aún mayores se

hacían con tres e incluso cuatro de los pequeños o se unían por pares; mientras

todo el conjunto seguía en danza, Kekulé vio cómo los átomos más grandes

conformaban una cadena, arrastrando a los más pequeños consigo como de la

mano, por fuera de la cadena.

Cuando el conductor gritó ¡Clapham Road!, Kekulé despertó y pasó la noche

dibujando esquemas sobre lo que había soñado. Este fue el origen de la su Teoría

estructural de la química orgánica.

Siete años más tarde Kekulé tendría otro sueño (en alemán, Kekulés Traum), uno

de los sueños más famosos de la historia de la ciencia. En esta ocasión, Kekulé ya

no vivía en Londres sino en Gante, en Bélgica, en cuya universidad era profesor.

Sentado en su estudio a oscuras, frente a la chimenea, seguía pensando en

la estructura del benceno, aún irresoluta.

CARLOS ADANERO/WIKIMEDIA

Se durmió y vio de nuevo a los átomos bailando ente sus ojos, largas filas de

átomos moviéndose como serpientes. De pronto vio cómo una de aquellas

serpientes se mordía su propia cola. El famoso símbolo de la alquimia,

el Ouroboros, la serpiente que se muerde su propia cola, resolvió así en un sueño

el misterio de la estructura del anillo del benceno. 

Convengamos que si el ama de llaves de Kekulé, quien más tarde se convertiría

en su segunda esposa y le daría tres hijos, hubiera soñado con serpientes que se

muerden la cola, no podría haberle atribuido a este sueño ningún significado

químico.

En este caso, el ouroboros fue para Kekulé el equivalente a la bañera llena de

agua que hizo que Arquímedes gritara ¡eureka!

Productos derivados del benceno

BODQ/WIKIMEDIA

El nylon, el linóleo, el látex, los policarbonatos, algunos fármacos como la aspirina,

el valiumy la penicilina son productos que se obtienen del benceno.

Los derivados del benceno se utilizan para fabricar combustibles para motores,

disolventes de grasas, aceites, cosméticos, pinturas, aislamientos térmicos para

viviendas, solventes, tintes, cubiertas de ordenadores, velas para barcos, material

deportivo, detergentes, envases de alimentos, alfombras, discos compactos y dvd,

pantallas táctiles, componentes automotores, vasos de plástico, cascos,

adhesivos, caucho.

En 1890 se celebró un Benzolfest (una especie de fiesta del benceno) en honor

a Kekulé. Aquí es donde contó la historia de sus dos sueños. También le dijo a sus

colegas lo siguiente: “Soñemos, caballeros, así quizás encontremos la verdad.”

Grupo funcional

El grupo funcional es un átomo o conjunto de átomos unidos a una cadena

carbonada, representada en la fórmula general por R para los compuestos

alifáticos y como Ar (radicales arílicos) para los compuestos aromáticos. Los

grupos funcionales son responsables de la reactividad y propiedades químicas de

los compuestos orgánicos.

La combinación de los nombres de los grupos funcionales con los nombres de

los alcanos de los que derivan brinda una nomenclatura sistemática poderosa para

denominar a los compuestos orgánicos.

Los grupos funcionales se asocian siempre con enlaces covalentes, al resto de la

molécula. Cuando el grupo de átomos se asocia con el resto de la molécula

primeramente mediante fuerzas iónicas, se denomina más apropiadamente al

grupo como un ion poliatómico o ion complejo.

Grupo

funcional

Serie

homólogaFórmula Estructura Prefijo Sufijo Ejemplo

Grupo hidroxilo Alcohol R-OH hidroxi- -olEtanol

Grupo

alcoxi (o ariloxi)Éter R-O-R' -oxi- R-il R'-il éter

Éter etílico

Grupo

carbonilo

Aldehído R-C(=O)H formil-

-al

-

carbaldehído2

Etanal

CetonaR-C(=O)-

R'oxo- -ona

Propanona

Grupo carboxiloÁcido

carboxílicoR-COOH carboxi- Ácido -ico

Ácido

acético

Estructura general de un aminoácido.

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un

carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo

amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el

carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización

dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se

encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se

encuentra ionizado.

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su

forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se

encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH

intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se

encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo

catiónico y otro aniónico).

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a

continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena.

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena

lateral:

Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína

(Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina

(Gly, G).

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V),

leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P),

fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu,

E).

Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,

H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en

los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los

llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo

del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren

o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los

aminoácidos esenciales son:

Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Treonina (Thr, T)

Lisina (Lys, K)

Triptófano (Trp, W)

Histidina (His, H) *

Fenilalanina (Phe, F)

Isoleucina (Ile, I)

Arginina (Arg, R) *

Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce

como no esenciales y son:

Alanina (Ala, A)

Prolina (Pro, P)

Glicina (Gly, G)

Serina (Ser, S)

Cisteína (Cys, C) **

Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q)

Tirosina (Tyr, Y) **

Ácido aspártico (Asp, D)

Ácido glutámico (Glu, E)

Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos,

según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos

diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Según la ubicación del grupo amino

Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 2 de la cadena,

es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este

carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están

compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida

(enlaces peptídicos).

Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 3 de la

cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 4 de la

cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están

codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina,

arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato,

glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina,

treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene

pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido

número 21 es la selenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como procariotas

y arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que aparece sólo en arqueas.1 2 3

Aminoácidos modificados

Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados

genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los

aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un

papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La

formación de puentes desulfuro, claves en la estabilización de la estructura

terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En

las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el

aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina.

La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio

AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.4

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como  neuro

transmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-amino

butírico (GABA).

Síntesis de proteínas.

Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas

proteínas a partir de los 20 aminoácidos esenciales. En este proceso, transcribe el

ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situado en el

citoplasma celular. En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados

por ARN de transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN

mensajero donde se unen en la posición adecuada para forma la nueva proteína.

Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver

a ser leído, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine ya puede

comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por

varios ribosomas al mismo tiempo. La síntesis de proteínas consta de dos etapas:

la primera etapa (transcripción) ocurre dentro del nucleó de las células eucariotas,

aquí la secuencia de nucleótidos que denominamos gen (segmento de ADN que

determina una proteína) se transcribe en una molécula de ARN. Posteriormente,

en la segunda etapa (traducción de síntesis de proteínas propiamente dicha) el

ARN pasa del nucleó al citoplasma donde es traducida por los ribosomas que

arma una proteína. Este proceso es de fundamental importancia ya que

básicamente todos los caracteres que la célula presenta (fenotipo) está regulado

por la suma de sus actividades enzimáticas especifica. Como las enzimas son

proteínas, la morfología y funcionamiento celular depende de que tipos de

proteínas la célula puede armar. En el transcurso de la evaluación, todos los

organismos se han asegurados que la información correspondiente para sintetizar

sus enzimas especificas se halle presente en sus células y en su descendencia.

Químicamente esta información reside en el ADN y gracias a la replicación, la

transmisión está garantizada. Una ribosoma es un corpúsculo celular que utiliza

las instrucciones genéticas contenidas en el acido ribonucleico (ARN) para enlazar

secuencias especificas de aminoácidos y formar así proteínas.

Polimerización de aminoácidos.

Las proteínas se crean por polimerización de los aminoácidos mediante enlaces

especiales llamados uniones peptídicas. Cuando una célula hace una proteína, el

grupo carboxil de un aminoácido se pega al grupo amino de otro aminoácido para

formar un enlace péptídico. El grupo carboxil del segundo aminoácido se pega de

modo similar al grupo amino de un tercero, y así sucesivamente, hasta que se

forma una larga cadena. Esta molécula en forma de cadena puede contener desde

50 hasta varios cientos de subunidades de aminoácidos, un polipéptido. Una

proteína puede estar formada por una sola cadena polipeptídica o por varias de

estas unidas. Cada proteína se forma de acuerdo a un conjunto preciso de

instrucciones contenidas en la información genética de la célula. Tales

instrucciones determinan cuáles de los 20 aminoácidos deben ser incorporados en

la proteína, y en qué orden. Los grupos radicales de los aminoácidos (indefinidos e

identificados con R en la figura) determinan la forma final de la proteína y sus

propiedades químicas. Una extraordinaria variedad de proteínas pueden ser

producidas a partir de las mismas veinte subunidades. Las proteínas tienen la

propiedad de doblarse sobre sí mismas de una manera peculiar, con lo que

adquieren la forma tridimensional que las capacita para interactuar reactivamente

con otras moléculas grandes, especialmente el ADN, el ARN, y otras proteínas,

para desempeñar su papel de artífices y materiales de la vida. A fin de recalcar la

importancia de la tridimensionalidad de las proteínas, y de otras grandes

moléculas como los ácidos nucleicos

Tabla de α-Aminoácidos que se Encuentran en las Proteínas

Aminoáci

do

Símbo

loEstructura*

p

K1(COOH

)

p

K2(NH2)

pK

Grup

o-R

Aminoácidos con grupos Alifáticos

Glicina Gly - G 2.4 9.8  

Alanina Ala - A 2.4 9.9  

Valina Val - V 2.2 9.7  

Leucina Leu - L 2.3 9.7  

Isoleucina Ile - I 2.3 9.8  

Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo

Serina Ser - S 2.2 9.2 ≈13

Treonina Thr - T 2.1 9.1 ≈13

Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufre

CisteinaCys -

C1.9 10.8 8.3

MetioninaMet -

M2.1 9.3  

Aminoácidos ácidos y sus amidas

Ácido

Aspártico

Asp -

D2.0 9.9 3.9

Asparagin

a

Asn -

N2.1 8.8  

Ácido

GlutámicoGlu - E 2.1 9.5 4.1

Glutamina Gln - Q 2.2 9.1  

Aminoácidos básicos

Arginina Arg - R 1.8 9.0 12.5

Lisina Lys - K 2.2 9.2 10.8

Histidina His - H 1.8 9.2 6.0

Aminoácidos aromáticos

Fenilalani

naPhe - F 2.2 9.2  

Tirosina Tyr - Y 2.2 9.1 10.1

TriptofanoTrp -

W2.4 9.4  

Iminoácidos

Prolina Pro - P 2.0 10.6  

Conceptos:

Definición de isómeros

Se llaman isómeros a moléculas que tienen la misma fórmula molecular pero

distinta estructura. Se clasifican en isómeros de cadena, posición y función.

Isómeros de cadena

Se distinguen por la diferente estructura de las cadenas carbonadas. Un ejemplo

de este tipo de isómeros son el butano y el 2-metilpropano.

Isómeros de posición

El grupo funcional ocupa una posición diferente en cada isómero. El 2-pentanol y

el 3-pentanol son isómeros de posición.

Isómeros de función

El grupo funcional es diferente. El 2-butanol y el dietil éter presentan la misma

fórmula molecular, pero pertenecen a familias diferentes -alcohol y éter- por ello se

clasifican como isómeros de función.

Hidrólisis es una reacción química entre una molécula de agua y otra molécula,

en la cual la molécula de agua se divide y sus átomos pasan a formar parte de

otra especie química. Esta reacción es importante por el gran número de

contextos en los que el agua actúa como disolvente.

Proteasas

Las serín proteasas son hidrolasas que degradan enlaces

peptídicos de péptidos y proteínas y que poseen en su centro activo

un aminoácido deserina esencial para la catálisis enzimática. Esta clase de

enzimas (clasificadas como EC 3.4.21) incluye a

la tripsina, quimotripsina, subtilisina y otras.

Las serín proteasas cortan la cadena polipeptídica en el lado carboxilo de

aminoácidos específicos, esto es, reconocen secuencias en su laestructura

primaria. Por ejemplo, la tripsina corta en el lado carboxilato de los residuos

básicos como la lisina o la arginina, mientras que laquimiotripsina lo hace junto a

residuos hidrófobos, como la fenilalanina.

Existe una cierta homogeneidad estructural en las serín proteasas en cuanto a

conformación tridimensional, lo que sugiere una relación evolutiva. Por ejemplo,

las serín proteasas siempre poseen una tríada de aspartato, histidina y serina

junto a la depresión del sitio activo. Además, estas enzimas siempre poseen un

«bolsillo» situado cerca de la serina del lugar activo. En el caso de la tripsina, este

bolsillo que permite captar y mantener aminoácidos básicos (esto es, cargados

positivamente) gracias a que la enzima posee el grupo carboxilo de la cadena

lateral de un ácido aspártico; es decir, la presencia de un residuo ácido en el

bolsillo es el que confiere su especificidad a la tripsina (esto es, la querencia en el

corte en aminoácidos básicos de las proteínas diana, aminoácidos que interactuan

mediante interacción electrostática con el grupo ácido del bolsillo).

Glutatión

El glutatión (GSH)1 es un tripéptido no proteínico que se deriva de los

aminoácidos. Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de

lacisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato. El glutatión,

un antioxidante, ayuda a proteger las células de especies reactivas

deoxígeno como los radicales libres y los peróxidos.2 El glutatión es nucleofílico

en azufre y ataca los aceptores conjugados electrofílicos venenosos. Los

grupos tiol se mantienen en un estado reducido a una concentración de

aproximadamente ~ 5 mM en células animales. En efecto, el glutatión reduce

cualquier enlace disulfuro formado dentro de proteínas citoplasmáticas de

cisteínas, al actuar como un donante de electrones. En el proceso, el glutatión se

convierte en su forma oxidada disulfuro de glutatión (GSSG). El glutatión se

encuentra casi exclusivamente en su forma reducida, ya que la enzimaque vuelve

de su forma oxidada, la glutatión reductasa, es constitutivamente activa e inducible

al estrés oxidativo. De hecho, la proporción de glutatión reducido a glutatión

oxidado dentro de las células a menudo se utiliza científicamente como una

medida de la toxicidad celular.3

Calcosina

La carnosina (beta-alanil-L-histidina) es un dipéptido aminoácido de la beta-

alanina y la histidina. Está altamente concentrada en los tejidos biológicos de los

músculos y del cerebro.

Un breve estudio realizado en el 2002 determinó que la carnosina mejora en gran

medida la socialización y el vocabulario receptivo en niños conautismo.2 La mejora

en este estudio podría haber también sido originada por la maduración, las

intervenciones educativas, el efecto placebo, u otros factores no considerados en

el diseño del estudio.3 La provisión de suplementos de carnosina puede aumentar

los niveles de corticosterona, lo que podría explicar la hiperactividad que se ha

visto a veces cuando se administra en dosis elevadas.[cita requerida] Investigadores en

Gran Bretaña,4 Corea del Sur,5 Rusia6 7 y otros países8 9 han también demostrado

que la carnosina posee varias propiedades antioxidantes que pueden ser

beneficiosas.

Oxitócina

La oxitocina (del griego ὀξύς oxys "rápido" y τόκος tokos "nacimiento"), igualmente

llamada informalmente por algunos como la "molécula del amor" o "la molécula

afrodisíaca”, La hormona de los mimosos, es una hormona relacionada con los

patrones sexuales y con la conducta maternal y paternal que actúa también

como neurotransmisor en el cerebro.

En las mujeres, la oxitocina igualmente se libera en grandes cantidades tras la

distensión del cérvix uterino y la vagina durante el parto, así como en respuesta a

la estimulación del pezón por la succión del bebé, facilitando por tanto el parto y

la lactancia.

También se piensa que su función está asociada con el contacto y el orgasmo. En

el cerebro parece estar involucrada en el reconocimiento y establecimiento de

relaciones sociales y podría estar involucrada en la formación de relaciones

de confianza1 y generosidad2 3 entre personas. Ejemplo de ello es que

investigaciones han descubierto que la hormona oxitocina podría jugar papel

relevante en la aparición del autismo.