Junio Opcion B Bioquimica1. Se ha obtenido en el laboratorio el siguiente péptido sintético :

Val-Phe-Pro-Met-Ala-Asp-Cys-Thr-Arg

Se conoce los valores del pK siguientes: pKα carboxilo: 2.17; pKα amino:9.62; pKα aspártico(Asp) : 3.86 y pKα Arginina (Arg): 12.48

a) Calcular razonadamente la carga neta del peptido a los siguientes valores de pH:2.17; 3.86; 7.0; 9.62; 13.4

b) Calcular su punto isolectrico2. Dibujar mediandante las formulas de proyección de Haworth los compuestos

siguientes : α-D-allofuranosa, β-D-fructofuranosa y celobiosa.3. Calcular razonadamente el rendimiento energético en ATP que se liberan en la

oxidación completa, hasta CO2 y H2O de una molecula de glicerol4. Regulación covalente y alosterica de la glucogenofosforilasa5. Síntesis y papel del PRPP (5-fosforribosil-1-pirofosfato) en el metabolismo de los

nucleótidos de purina6. En relación al fundamento teorico de las Practicas de Laboratorio, responder las

siguientes cuestiones:a) En la cuantificación de proteinas según el método de Lowry, se obtiene una

muestra problema un valor de absorbancia de 0.055. Este valor corresponde en la recta de calibrado 8 microg de albumina (BSA). Calcular la concentración de proteinas reductores de la muestra en g/L sabiendo que la cantidad de muestra colocada fue de 10 microL

b) ¿Por qué precipitan el caseinógeno al añadir acido acetico?¿Como se puede volver a solubilizar dicha proteina?

7. En la siguiente grafica esta reprensentada la ecuación de Lineweaver-Burk para una reacción enzimática de tipo Michaelis-Merter en presencia y en ausencia de una concentración 2mM de un compuesto X:

a. Calculara los valores de Km y Vmax para las dos rectas ¿Cómo afecta el compuesto X a la velocidad máxima y a la Km de la reacción?¿De que tipo de inhibidor se trata?

b. Calcular la V0 de la reacción en ausencia de inhibidor cuando la concentración de sustrato sea 0.7mM

c. ¿Cuál seria el valor de la Km de la reacción si la concentración del compuesto X es 10mM? Incorporar el resultado a la grafica