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AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS

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AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS

• Características estructurales de los amino ácidos.• Clasificaciones de los amino ácidos.• El fenómeno de anfoterismo de los amino ácidos.• Definición de pKa, pI, y su relación con la solubilidad

de los amino ácidos.• Formación del enlace peptídico y sus características.

• Relevancia nutricional y valor biológico de las

proteínas.• Definición de los niveles estructurales de las proteínas

y de las fuerzas que los mantienen, citar ejemplos.• Plegamiento de proteínas.• Desnaturalización de proteínas.

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CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINO ÁCIDOS

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Estructura general de un Estructura general de un aminoácidoaminoácido

α

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Relación estérica de los estereoisómeros de la

alanina

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Aminoácidos proteicos

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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINO ÁCIDOS

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Clasificación de los Clasificación de los aminoácidos proteicosaminoácidos proteicos

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Aminoácidos con grupos R no Aminoácidos con grupos R no polarespolares

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Aminoácidos con grupos R polaresAminoácidos con grupos R polares

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Aminoácidos aromáticos

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Aminoácidos con grupos R positivosAminoácidos con grupos R positivos

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Aminoácidos con grupos R negativosAminoácidos con grupos R negativos

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Formación de la cistina a partir de Formación de la cistina a partir de dos moléculas de cisteínados moléculas de cisteína

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Estructura de la lisinaEstructura de la lisina

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Iminoácido prolinaIminoácido prolina

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EL ANFOTERISMO DE LOS AMINO ÁCIDOS

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Ión dipolar o zwitterion

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Comportamiento ácido-base de los aminoácidos

• Los aminoácidos se comportan como ácidos o

bases según el pH del medio. Esta característica los clasifica como iones anfotericos o anfolitos.

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GlicinaGlicina

pKpK22= 9,60= 9,60

pKpK11=2,34=2,34

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Punto isoeléctrico de un aminoácido con Punto isoeléctrico de un aminoácido con dos grupos ionizablesdos grupos ionizables

• Es el pH en el que un aminoácido es neutral Es el pH en el que un aminoácido es neutral ((especie isoiónicaespecie isoiónica) desde el punto de vista ) desde el punto de vista eléctrico, en el que la suma de las cargas eléctrico, en el que la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas

negativasnegativas

• pI= pKpI= pK11 + pK + pK22/ 2/ 2

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Titulación de la glicinaTitulación de la glicina

pI= 2,34 + 9,60/2→ 5,95pI= 2,34 + 9,60/2→ 5,95

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Punto isoeléctrico de un aminoácido con Punto isoeléctrico de un aminoácido con tres grupos ionizablestres grupos ionizables

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pI= pK1 + pKR/2

pI= 2,19 + 4,25/2pI= 2,19 + 4,25/2

pI= 3,22pI= 3,22

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PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 1

• Respecto al anfoterismo de los amino ácidos:• 1. El pI se define como el promedio de las pK de

ese amino ácido.• 2. Se esperaría que si el amino ácido está a un

pH igual a su pI tendrá una carga neta positiva.• 3. El anfoterismo se relaciona con la capacidad

amortiguadora o buffer de los amino ácidos.• 4. La mayor solubilidad plasmática para un

amino ácido se observa cuando el pH del medio es igual al pI del amino ácido.

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EL ENLACE PEPTÍDICO

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Formación del enlace peptídico

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Formación del enlace peptídicoFormación del enlace peptídico

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Un pentapéptidoUn pentapéptido

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PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 2

• Una característica del enlace peptídico es:

• 1. Tiene carácter de enlace sencillo.• 2. Es rígido.• 3. Participa directamente en la estabilización

de las estructuras primarias y secundarias de las proteínas.

• 4. Durante su formación se consume una molécula de agua.

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ESTRUCTURA E IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS.

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Características de las proteínasCaracterísticas de las proteínas

• Están constituidas a partir de 20 Están constituidas a partir de 20 aminoácidos unidos entre si por aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos en secuencias enlaces peptídicos en secuencias

lineales característicaslineales características

• Son moléculas muy sensibles al Son moléculas muy sensibles al medio ambiente. medio ambiente.

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Funciones de las proteínas

• 1. Catalizadores orgánicos. Enzimas digestivas.1. Catalizadores orgánicos. Enzimas digestivas.• 2. Estructurales. Colágeno2. Estructurales. Colágeno• 3. De reserva. Ovoalbúmina, Caseína.3. De reserva. Ovoalbúmina, Caseína.• 4. De transporte. Hemoglobina4. De transporte. Hemoglobina• 5. Hormonas proteicas. Insulina5. Hormonas proteicas. Insulina• 6. Receptores. Receptores de hormonas6. Receptores. Receptores de hormonas• 7. Contráctiles y motoras. Actina y miosina en 7. Contráctiles y motoras. Actina y miosina en

músculosmúsculos• 8. De defensa. Protección contra enfermedad. 8. De defensa. Protección contra enfermedad.

AnticuerposAnticuerpos

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NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS.

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Niveles estructurales en una proteína

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Niveles estructurales en una proteína

•1. Estructura primaria•2. Estructura secundaria•3. Estructura terciaria •4. Dominios •5. Estructura cuaternaria

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Estructura Estructura primariaprimaria

•Constituida por Constituida por aminoácidos unidos aminoácidos unidos entre sí por enlaces entre sí por enlaces

peptídicospeptídicos

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Estructura primaria

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Enlace peptídico

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Estructura Estructura secundariasecundaria

• 1. Conformación de 1. Conformación de αα-hélice-hélice

• 2. Conformación 2. Conformación ββ o de hojas o de hojas plegadasplegadas

• 3. Conformación desordenada3. Conformación desordenada

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Enlaces de hidrógeno en Enlaces de hidrógeno en una cadena polipeptídicauna cadena polipeptídica

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Estructura secundaria de una Estructura secundaria de una proteína (espiral alfa)proteína (espiral alfa)

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Estructura secundaria de Estructura secundaria de las proteínaslas proteínas

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Conformación de α-hélice

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ColágenoColágeno

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ColágenoColágeno

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Conformación β o de hojas plegadas

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Representación de la Representación de la αα-hélice y de las -hélice y de las hojas plegadashojas plegadas

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Interacciones que Interacciones que estabilizan la estructura estabilizan la estructura

secundariasecundaria

• Puentes o enlaces de hidrógeno Puentes o enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicosentre grupos peptídicos

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Estructura terciaria (una única Estructura terciaria (una única cadena polipeptídica enrollada)cadena polipeptídica enrollada)

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Mioglobina Mioglobina (proteína con (proteína con

estructura terciaria)estructura terciaria)

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Interacciones que Interacciones que estabilizan la estructura estabilizan la estructura

terciariaterciaria

•1. Enlaces disulfuro•2. Interacciones hidrofóbicas

•3. Enlaces de hidrógeno•4. Interacciones iónicas

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Dominios proteicosDominios proteicos

• Una unidad estructural distintiva de una cadena polipeptídica. Los dominios pueden enrollarse como

unidades compactas independientes y exhibir funciones

separadas

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Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria

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Cadena Cadena ββ de la hemoglobina de la hemoglobina

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Hemoglobina Hemoglobina (estructura (estructura cuaternariacuaternaria))

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Interacciones que estabilizan la Interacciones que estabilizan la estructura cuaternariaestructura cuaternaria

• 1. Enlaces disulfuro• 2. Interacciones hidrofóbicas• 3. Enlaces de hidrógeno• 4. Interacciones iónicas

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PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 3

• Respecto a las estructuras de las proteínas: • 1. La primaria es estabilizada por enlaces

covalente y no covalentes.• 2. En la secundaria aparecen puentes de

hidrógeno.• 3. La terciaria y cuaternaria están presentes en

la mayoría de las proteínas.• 4. Todas las proteínas con estructura

cuaternaria tienen cuatro subunidades.

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Desnaturalización de la Desnaturalización de la ribonucleasaribonucleasa

urea + urea + ββ-mercaptoetanol-mercaptoetanol

Ribonucleasa Ribonucleasa nativanativa

Ribonucleasa Ribonucleasa desnaturalizadadesnaturalizada

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PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 4

• Con respecto a la desnaturalización de las proteínas:

• 1. Siempre es irreversible.• 2. Implica la pérdida de las estructuras

superiores de las proteínas.• 3. Solamente se puede producir por medios

físicos como la temperatura o la agitación.• 4. Es equivalente a la digestión.