D'autres types cellulaires ont ~gale- ment ~t~ ~tudi~s " cellule HeLa (Kumar et Pederson, 1975, J. Mol. Biol., g6, 353- 365) ou cellule KB (Lindberg et Sund- quist, 1974, J. Mol. Biol., 86, 451-468), et conduisent essentiellement aux m~mes rdsultats.

Plusieurs de ces prot~ines semblent ~tre phosphoryl~es :

q Les deux polypeptides majeurs ainsi qu'une prot~ine mineure des mRNP du canard (Morel et al, 1973, Eur. J. Bio- chem., 36, 455-464).

La prot6ine de 52 000 daltons des mRNP de HeLa.

Le turn-over de ces prot~ines a ~t~ ~tudi~ chez HeLa au cours d'exp~riences de chasse (Auerbach et Pederson, 1975, Biochem. Biophys. Acta, 3g§, 388-391) et une demi-vie de 13-15 heures a #,td calcul~e, valeur tr6s diff~rente de celle des prot#ines solubles du cytoplasme (33 heures) ou des ribosomes (supdrieure

60 heures). Ceci est ~ mettre en paral- Idle avec la dur~e de vie moyenne des mRNA dans cette cellule (24 heures) sug- g~rant que ces deux esp6ces moldculaires sont sous le contrdle de m~canismes de r~gulation diffdrents.

Le r~le de ces prot~ines n'est pas encore connu ; le mRNA 9S de la globine semble 6tre traduit avec la m~me effica- citd que la mRNP 14S dans un syst6me acellulaire de synthbse des protdines (Jacobs-Lorena et Baglioni, 1973, Eur. J. Biochem., 35, 559-565 ; Spohr et al, 1972, FEBS Lett., ~8, 165-168). I! semble cependant que, contrairement au mRNA 9S, seule la mRNP 14S puisse se fixer

la sous-unit~ ribosomale 40S trait~e par le d~oxycholate de sodium. Toutefois les facteurs d'initiation de la synth6se des prot~ines n'ont pu ~tre d~tect~s dans la mRNP 14S (Nudel et al, 1973, Eur. J. Biochem., 33, 314-322).

Dans le cas des polysomes de plasmo- cytome de souris une mRNP comprenant des phosphoprot~ines a ~t~ extraite par 0,5 M KCl et semble contenir une frac- tion prot~ique capable de stimuler active- ment la synth6se des prot~ines darts un syst6me acellulaire homologue (Schmitt et al, 1973, Biochimie, §5, 653-659).

m R N P Libres : Historiquement ce sont les premi6res

d~crites (Spirin, 1969, Eur. J. Biochem.,

10, 20-35) ; cependant peu de compa- raisons entre les deux types de mRNP ¢ libre )) ou ¢ lid )) d'un m~me syst6me existent.

Une ~tude cin~tique men~e sur ia cel- lule HeLa (Spohr et al., 1970, Eur. J. Biochem., t l , 296-318) montre que 50 p. cent de la radioactivit~ incorpor~e dans le RNA, au cours d'une experience de chasse, passe d'abord dans les mRNP libres pour se retrouver ensuite dans les mRNP li~es aux polysomes. Ceci sugg6re une filiation entre les deux types de RNP, les mRNP libres constituant une r~serve de mRNA dont une partie seulement est activ~e et passe clans les polysomes.

Deux types de mRNP libres (Gander et al, 1973, Eur. J. Biochem., 38, 443- 452) ont dt6 d~crits clans le cas des r~ticulocytes de canard : 12S, contenant des RNA 4 ~ 6S, et 20S, contenant un RNA 9S qui dirige la synth6se d'h~moglo- bine dans un syst~me acellulaire.

Les prot~ines sont diff~rentes de celles des mRNP polysomiques d~crites ; ainsi la mRNP 20S contient plusieurs groupes de prot~ines dont un, groupant des poly- peptides de masses molaires comprises entre 15 000 et 32 000, poss6de une pro- t~ine phosphoryl~e de 21 000 daltons.

La presence de prot6ines phosphoryl~es est aussi signal~e au niveau des mRNP libres de plasmocytome de souris (Egly et al, 1972, FEBS Lett., 22, 181-184)o

Quel r61e peuvent jouer ces diff~rents types de particules ? Comment les int~- grer dans la dynamique cellulaire glo- bale ? A u niveau nucl~aire toute tenta- tive de comprehension du r61e des RNP dolt tenir compte de deux notions im- portantes :

1 °) La filiation H n R N A - - 9 mRNA : le mRNA ddriverait d'un pr~curseur nu- cl6aire de grande taille au cours d'un pro- cessus de maturation complexe faisant intervenir une suite vari~e de modifica- tions" polyad6nylation 3" terminale, m~- thylation, formation de structures m~thy- Ides 5" terminales tr6s particuli6res (m~G(5")ppp(5")N'pMp...), attaques en- donucldolytiques.., etc.

2 °) Le fait que seule une faible frac- tion (2-5 p. cent) du RNA transcrit dans le noyau est export~e vers le cytoplasme, le reste subissant une d~gradation inten-

1976, 58, n ° 3.

X

sive au cours d'une demi-vie d'environ 30 minutes.

Dans ce cadre I~, les HnRNP pourraient constituer des structures hautement int6- grdes contenant des syst~mes polyenzy- matiques susceptibles d'effectuer d'une part ia maturation du mRNA et d'autre part de s~iectionner les s~quences des- tindes ~ parvenir au cytoplasme.

Si les HnRNP participent ~ la diff~ren- clarion cellulaire on dolt s'attendre ce que leur contenu prot~ique varie d'une cellule ~ une autre. C'est ce qu'observe Pederson, avec toutefois la presence d'in- variants qui reprdsenteraient des prot~ines

caract~re structural ou bien des en- zymes remplissant des fonctions com- munes ~ toutes les HnRNP eucaryotes.

La presence d'une structure nucl~aire diff~rencide semble donc introduire un niveau suppl6mentaire de r6gulation post- transcriptionnel et rend ndcessaire rexi- stence d'un processus de transport des mRNA, ces derniers n'~tant traduits qu'au niveau des polysomes, dans le cysto- plasrne.

Mis ~ part un r61e tr~,s large de protec- tion du mRNA vis-a-vis des nucldases, on comprend real le r61e que peuvent ]ouer les protdines particulaires au niveau du transport, si ce n'est par le jeu d'une interaction avec un r~cepteur cellulaire quelconque" pore nucl~aire par exemple ou bien membranes du reticulum endo- p/asmique, ces derni~res pouvant adopter des ~tats dynamiques offrant des pos- sibilit~s de r#,gulation fort int6ressantes.

Sur ce point particulier signalons les travaux suivants (Schiokawa et Pogo, 1974, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 71, 2658-2662 ; Faiferman et Pogo, 1975, Biochem., 14, 3808-3816) qui montrent la prdsence de membranes dans les HnRNP lorsque ces derni~res sont extraites dans des conditions douces.

A ce niveau une nouvelle question surgit: ces diverses particules repr~- sentent-elles des esp~ces moi~culaires diff~rentes ou bien diffdrentes ~,tapes de la morphogen&se d'une m~me entit~ .2 Peu d'exemples sont encore en notre possession, mais cependant I'hypoth~se d'une filiation directe : HnRNP >~ mRNP libre

~-----~rnRNP polysomique

est tr~s s~duisante, les mRNP libres constituant un rdservoir de mRNA mas- quds dans des formes d'attente prbtes

r~pondre ~ des signaux de r6gulation appropri~s, comme cela semble ~tre le cas pour le mRNA 26S de la grande sous- unit~ de myosine dans les myoblastes en vole de diff~renciation (Buckingham et al, 1974, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 11, 1466-1470).

J. M. Blanchard.

2 ~ Congrbs Nat ional de la Soci6t6 I ta l ienne

de Biochimie

Organisd conjointement avec La So- ci6t~ n6erlandaise de Biochimie, la Bio- chemical Society et ia Soci~t~ de Chimie Biologique, il aura lieu : du 1 ~r au 4 octobre 1976, t] Venise, Italie.

Le probramme scientifique se compo- sera de :

Colloques : Biochimie des membranes cellulaires : sites des r~cepteurs et enzymes. Synth~se et d~gradation du RNA. Couplage de l'~nergie chez les orga- nelles et ies bact~ries : aspects compa- ratifs.

Posters : Les participants ddsireux de presenter

des posters doivent envoyer le titre et le r6sum~ (moins de 400 mots) avant le 10 avrii 1976.

- - Structure et fonction des protdines. - - R~gulation m~tabolique au niveau

cellulaire. - -Nouve l l es approches mdthodolo-

giques en Biochimie.

Table ronde. Pour tout autre renseignement,

s'adresser au :

Secretariat of the Venice Joint Meeting, Istituto di Chimica Biologica, Universita di Padova, Via Marzolo 3, 35100 Padova, Italy.

1 9 7 6 , 58, n ° 3.