Es la proteína mas abundante de lalos vertebrados.

•Forman la matriz de los huesos

•Constituyen la mayor parte de los

mayoría de

tendones

•Constituyente importante de la piel.

La unidad básica es lamolécula de tropocolágeno (una hélice triple de tres cadenas polipeptídicas).

Las cadenas individuales sonhélices a izquierdas, tres de estas cadenas se enrollan unas alrededor de las otras a derechas con enlaces dehidrogeno entre ellas.

La mayoría de los enlaces de hidrogeno entre las cadenas en la hélice triple se establecen entre protones amidas y oxígenos carbonilo, aunque los grupos -OH de la hidroxiprolina también parecen participar en la estabilización de la estructura.Se produce la hidroxilación de los residuos de lisina en el colágeno y este desempeña una función distinta ya que sirven para formar lugares de unión para los polisacáridos.La enzima que cataliza la hidroxilacion de la prolinanecesita vitamina C, acido ascórbico.

Un síntoma de carencia grave de vitamina C, que se denomina escorbuto, consiste en el debilitamiento de las fibras de colágeno producido por el fallo de la hidroxilacion de la prolina y la lisina.

Las consecuencias son: lesiones de la piel y las encías ydebilitamiento de los vasos sanguíneos.

Paso 1, empieza con la traduccion. Paso2, el polipeptido recien traducido se hidroxila.Paso3, se unen los azucares (Gluc y Galact)en reticulo endoplasmico.Paso4, tres moleculas de procolageno enrollan sus regiones centrales formando la triple helice, mientras que las dos regionesterminales se pliegan formando estructuras proteicas globulares, el procolageno contiene alrededor de 1500 residuos de los cuales 500 estan en las regiones N-terminal y C-terminalPaso5, las helices triples de procolageno se exportan al espacio extracelular:Paso6, en este punto las regiones terminales se separan mediante proteasas especificas dejando solo la triple helice de tropocolageno.Paso7, finalmente los entrecruzamientos por desaminacion de los residuos de lisina, unen las moleculas formando el colageno.

La degradación del colágeno en los tejidos se lleva acabo por un numero de enzimas denominadas colagenasas (son métaloenzimas y su pH es optimo=neutro).Las colagenasas actúan a la altura de ¾ contando apartir del N-terminal y cortan entre la glicina y leucinao entre glicina – isoleucinaAl sufrir el corte la fibrilla se disuelve y pasa a un estado de gelatina, en este estado la molécula esatacada por proteasas.

El colágeno en lugar de ser unaproteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas, describiéndose varios Tipos de colágeno:

•Abundante en dermis, hueso, tendóny córnea.

•Se presenta en fibrillas estriadas de20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores.

•Sus subunidades mayores están constituidas porcadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en susecuencia. A una se designa como cadena alfa1 yotro, cadena alfa2.

a la

•Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos yosteoblastos.•Función principal: resistencia al estiramiento.

Ejemplo células fibroblasto

Colágeno tipo II:

Sobre todo en el cartílago,Córnea embrionariaNotocorda Núcleo pulposo Humor vítreo del ojo.

Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un únicotipo.

Es sintetizado por el condroblasto. Su función principales la resistencia a la presión intermitente.

En el cartílago: forma fibrillas finas de 10 a 20nanómetros, pero en otros micro ambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguiblesmorfológicamente del colágeno tipo I.

Abunda en el tejido conjuntivo laxoParedes de los vasos sanguíneosDermis de la pielEstroma de varias glándulas.Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares.Constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía.Su función es la de sostén de los órganos expandibles

Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace alos epitelios.

No se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltrode moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructuraleslaminina y fibronectina.

Sintetizado por las células epiteliales y endoteliales.

Su función principal es la de sostén y filtración.

Colágeno tipo V y VI: Presentes en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje a las celulas en su entorno. Asociado con el tipo I.

Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.

Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.

Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.

Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico

Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipo II y IX

y mineralizado

Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones como

tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III

los

Síndrome de Ehlers-Danlos (hiperlaxitudarticular o ligamentosa):

Conjunto heterogeneo de por lo menos10 desórdenes hereditarios del tejidoconectivoClinica, genética y bioquímicamente diferentes, pero que se manifiestantodos ellos por una debilidad estructuraldel tejido conjuntivo.caracterizadas por hiperlaxitud articular, hiperextensibilidad de la piel y fragilidad de los tejidos

Síndrome de Ehlers-Danlos (hiperlaxitudarticular o ligamentosa):Síntomas:1. Superficie ocular deformada (córnea).2. Soltura excesiva de las articulaciones e

hipermovilidad articular.3. Una válvula mitral en el corazón que no

cierra estrechamente (prolapso de la válvula mitral).

4. Infección de las encías (periodontitis).5. Ruptura de intestinos, útero o globo ocular

(se ve solamente en el síndrome de Ehlers-Danlos vascular, el cual es infrecuente).

6. Piel suave, delgada o muy elástica.

Síndrome de Ehlers-Danlos (hiperlaxitudarticular o ligamentosa):

Aunque en la mayoría de casos no se puede decir con certeza donde está la causa de los diferentes tipos del SED, las investigaciones más recientes apuntan lo siguiente:Tipo clásicoCausa; Se han detectado anomalías en la movilidad electroforética de las cadenas proa1 (V) y/o proa2 (V) del colágeno tipo V

La osteogénesis imperfecta es un trastorno genético en el cual los huesos se fracturan con facilidad sin un motivo aparente.

Músculos débiles, Dientes quebradizos, Columna desviada y Pérdida del sentido del oído.

La osteogénesis imperfecta es causada por uno o varios genes que no funcionan bien.

Se conocen al menos 4 enfermedadescongenitas con este nombre.

Causada por defecto gen codificador del Colageno tipo I

Caracterizadas por fracturas múltiples y deformidades.

Un desorden del tejido conjuntivoafecta sobre todo a los sistemas musculoesquéletico y cardiovascular y a los ojos.Pacientes muestran unacomplexión asténica, con estatura alta, largos brazos ymanos y dedos como los de unaaraña.La musculatura está pobremente desarrollada, con poca grasa subcutánea y una gran laxitud delas articulaciones y ligamentos. La enfermedad se debe a una mutación del gen FBN1 que codifica la fibrilina-1.

Como cutis laxo se conocen un grupo de enfermedades raras congénitas o adquiridas caracterizadas por cambios degenerativos de las fibras elásticas de la piel

Degeneración de las fibras elasticas de la piel hace que esta quede suelta y pendulante.

La enfermedad se debe a un defecto de la lisil-oxidasa, una enzima dependiente de cobre que cataliza las reacciones de entrecruzamiento de la elastina.

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