Pregunta 7Integrantes:-Daniela Fandiño Cantor-Daniela Benavides del Castillo-Lina María Herrera Perez-Susan Nataly Gutiérrez Rodríguez

¿Qué principios determinan la conformación más estable de una proteína?

Enlaces covalentes: Interacciones débiles:

Enlace disulfuro

Interacciones hidrofóbicas

Puente de hidrogeno

http://es.wikipedia.org/wiki/Enlace_disulfuro

http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/8estabilidad/8estabilidad.htm

http://www.ehu.es/biomoleculas/moleculas/fuerzas.htm#fu511

¿Cuáles son las características de la estructura secundaria?

Estructura hélice alfa Hoja beta plegada

Determina la posición espacial de los aminoácidos. Hay dos estructuras principales:

Antiparalela Paralelahttp://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-las-proteinas/

¿Cómo afecta la estructura tridimensional el aminoácido prolina?

Isómeros de la prolina

Giro Beta

El 6% de los enlaces peptídicos formados por la prolina se encuentran en forma cis lo que permite la formación de la estructura secundaria en giro beta.

http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/4peptidicoyES/4peptidicoyES.htm

http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-las-proteinas/

¿Cuáles son los ángulos (phi) (psi)?φ ψ

http://www.ehu.es/biomoleculas/peptidos/pep2.htm

El ángulo de la intersección entre dos planos se conoce como ángulo de torsión. Existen dos tipos de ángulos de torsión: -φ (phi), se encuentra en el enlace entre Ca-N. - ψ (psi), se encuentran en el enlace entre Ca-C.