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Profesora: María Antonia Rojas Serrano
INTRODUCCIÓN
Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes de los seres vivos.
Su importancia, sin embargo, no radica exclusivamente en su abundancia, sino también en las variadas funciones biológicas que desempeñan, ya sea en calidad de moléculas estructurales o como partícipes en multitud de procesos: transporte de otras moléculas, movimiento, regulación hormonal, etc.
Destaca especialmente su acción como catalizadores en las reacciones metabólicas imprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales.
Las unidades básicas que forman las proteínas son los aminoácidos.
AMINOÁCIDOSLos aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, solubles en agua, con elevado punto de fusión y baja masa molecular.
Se caracterizan por poseer en su estructura un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Los aminoácidos pueden ser a, b y g, según el grupo amino se una al carbono 1,2 y 3, respectivamente, contando a partir del carbono que presenta el grupo carboxilo.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas son
a-aminoácidos y existen 20 diferentes.
Se denominan aminoácidos proteicos a los 20 aminoácidos que forman las proteínas, sin embargo existen otros aminoácidos no proteicos, que aunque no aparecen en las proteínas sí están presentes en los organismos como la b – alanina y el GABA (ácido gamma aminobutírico) que es un neurotransmisor.
b – alanina H2N-CbH2-CaH2-COOH
GABA H2N-CgH2-CbH2-CaH2-COOH
Clasificación de los aminoácidos
Los aminoácidos proteicos se clasifican atendiendo a la polaridad que presentan sus cadenas laterales (R) en cuatro grupos:
Hidrófobos o apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina y triptófano.
Polares hidrofílicos: serina, treonina, glutamina, asparagina, tirosina, cisteína y glicocola.
Básicos: lisina, arginina e histidina.
Ácidos: ácido aspártico y ácido glutámico.
Propiedades de los aminoácidos
Todos los aminoácidos, excepto la glicocola, poseen un carbono asimétrico, por lo que pueden presentar estereoisómeros con formas D y L. Según si, situado el grupo carboxilo (-COOH) arriba, el grupo amino (-NH2) se coloca a la derecha o a la izquierda.
Todos los aminoácidos proteicos tienen forma L.
También presentan isomería óptica, pudiendo ser dextrógiros (+) o levógiros (-); siendo esto independiente de la forma D y L.
Los aminoácidos son moléculas anfóteras, es decir, pueden comportarse como ácidos o como bases, ya que poseen un grupo carboxilo que les confiere carácter ácido y un grupo amino que les confiere carácter básico.
El que actúen como ácidos o como bases depende del pH del medio.
En medio ácido captan H+ y se comportan como bases, en medio básico liberan protones y se comportan como ácidos.
El pH en el cual el aminoácido presenta igual número de cargas + que de cargas – se denomina punto isoeléctrico.
Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos aminoácidos proteicos que no pueden sintetizar los organismos y deben ser ingeridos en la dieta.
En el caso del ser humano son: valina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina, metionina, treonina y lisina. Estos 8 son en el caso del adulto, en los recién nacidos además está la histidina.
ENLACE PEPTÍDICOLos aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico que es un enlace de tipo covalente que se establece entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua (deshidratación).
Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se denominan residuos.
Los grupos amino y carboxilo libres en los extremos de la cadena peptídica se nombran como N-terminal y C-terminal, respectivamente.
Por convenio, los residuos se numeran desde el aminoácido N-terminal y se describen de izquierda a derecha en el orden que ocupan en la cadena.
El enlace peptídico es un enlace covalente tipo amida
(-CO-NH-), rígido que presenta carácter de doble enlace, por lo que no posee capacidad de giro; los carbonos unidos al enlace peptídico sí pueden girar.
Los cuatro átomos (C=O y N-H) del enlace peptídico y los dos átomos de carbono se encuentran situados en el mismo plano.
CLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOS
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, atendiendo al número de estos; las cadenas peptídicas se clasifican en:
Oligopéptidos: de 2 a 10 aminoácidos.
Polipéptidos: de 10 a 100 aminoácidos.
Proteínas: más de 100 aminoácidos, estas pueden ser:
• Holoproteínas: cuando están formadas sólo por aminoácidos.
• Heteroproteínas: cuando además de aminoácidos presentan otras moléculas en sus estructuras.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional que puede tener hasta cuatro niveles de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria: es la secuencia lineal de los aminoácidos que forman la proteína, colocados en sentido N terminal – C terminal.
Es la estructura más sencilla y sin embargo, la más importante ya que determina tanto la función de la proteína como al resto de estructuras proteicas.
Estructura secundaria: es el primer grado de plegamiento que sufre la cadena polipeptídica, confiriendo estabilidad a la molécula.
Este plegamiento depende de los aminoácidos que formen la estructura primaria.
Las uniones se producen entre los átomos que forman parte del enlace peptídico ( y no entre las cadenas laterales de estos).
Las dos conformaciones más frecuentes de estructura secundaria son: la a hélice y la lámina plegada b.
a Hélice
La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma hacia la derecha, debido a la unión mediante puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carbonilo (-CO-) de un aminoácido con un hidrógeno del grupo amino (-NH-) de otro aminoácido, ambos pertenecientes al enlace peptídico.
Existiendo 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta.
Estos enlaces por puentes de hidrógeno son paralelos al eje principal de la hélice.
Las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos se disponen hacia fuera de la hélice, y suelen ser aminoácidos pequeños y sin carga, no suelen presentar prolina, ya que este aminoácido desestabiliza esta estructura.
Este tipo de estructura está presente en la queratina, que es una proteína que tiene función estructural y de protección, que se localiza en el pelo, la piel, la lana, las uñas y los cuernos de los animales.
Lámina plegada bSe trata de una estructura aplanada en forma de zig-zag, las cadenas se encuentran unidas mediante puentes de hidrógeno entre átomos del enlace peptídico, disponiéndose las cadenas laterales de los residuos hacia arriba y hacia abajo del plano de manera alternante.
La fibroína, es una proteína de la seda que presenta estructura de lámina b.
Estructura terciaria: constituye el segundo grado de plegamiento y determina la estructura de la cadena polipeptídica.
En este caso las interacciones se producen entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.
Estas uniones pueden ser de distintos tipos:
Enlaces por puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales (R) y el enlace peptídico o entre las cadenas laterales entre sí.
Fuerzas electrostáticas, entre grupos con carga opuesta.
Fuerzas de Van der Waals, entre aminoácidos apolares; son enlaces muy débiles pero muy numerosos.
Puentes disulfuro, entre restos de cisteína; se unen sus átomos de azufre originando un enlace muy fuerte.
Estructura cuaternaria: esta estructura aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas.
Las cadenas se acoplan entre sí para dar lugar a la proteína, un ejemplo es la hemoglobina, que está formada por 4 cadenas polipeptídicas individuales.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Una proteína se desnaturaliza cuando pierde su estructura tridimensional (secundaria, terciaria y cuaternaria), sin verse afectada su estructura primaria.
Lo que conlleva a la pérdida de la función de dicha proteína.
La desnaturalización puede deberse a cambios en el pH, aumento de la temperatura, variaciones en la concentración salina, etc.
La desnaturalización puede ser reversible, si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo, recuperándose la forma inicial de la proteína, a este proceso se denomina renaturalización; aunque la mayoría de las veces esto no será posible.
HOLOPROTEÍNASEstán formadas únicamente por aminoácidos.
De forma muy general, podemos clasificar las holoproteínas en dos grupos:
PROTEÍNAS FIBROSAS: presenta una estructura sencilla y su forma es alargada.
Son insolubles en agua y llevan a cabo funciones estructurales o protectoras.
Dentro de este grupo se encuentran: el colágeno, la miosina y las queratinas.
PROTEÍNAS GLOBULARES: su estructura es más compleja y son de forma esférica.
Son solubles en agua y en disoluciones salinas, son las más abundantes.
Dentro de este grupo aparecen: la actina, las globulinas y las histonas.
HETEROPROTEÍNASPresentan una parte proteica, formada por aminoácidos, y otra no proteica denominada grupo prostético.
Según la naturaleza de este grupo prostético, las heteroproteínasse clasifican en:
CROMOPROTEÍNAS: el grupo prostético es una sustancia coloreada. Como es el caso de la hemoglobina, la clorofila y la bilirrubina.
GLUCOPROTEÍNAS: el grupo prostético es de naturaleza glucídica, tal es el caso de las inmunoglobulinas.
LIPOPROTEÍNAS: el grupo prostético es un ácido graso, dentro de estas encontramos las lipoproteínas sanguíneas.
FOSFOPROTEÍNAS: su grupo prostético es un ácido fosfórico, tal es el caso de la caseina de la leche y de la vitelina de la yema de huevo.
NUCLEOPROTEÍNAS: cuyo grupo prostético es un ácido nucleico, como las histonas.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas más abundante y llevan a cabo gran cantidad de funciones, tales como:
Función estructural (queratina, colágeno).
Función catalítica (enzimas)
Función transportadora (lipoproteínas, albúminas).
Función de defensa (inmunoglobulinas).
Función genética (histonas).
Función hormonal (insulina, hormona de crecimiento).
Función homeostática (fibrinógeno).
Función contráctil (actina y miosina).
