Revista electrónica

Alumna: maria del Carmen coria flores

COLEGIO DE EDUCACIÓN PROFESIONAL TÉCNICA

DEL ESTADO DE MEXICO

PLANTEL EL ORO

TEMA:

“LAS PROTEÍNAS”

MATERIA: INTERPRETACIÓN DE RELACIÓN DE REACIONES METABOLICA EN LOS ORGANISMOS.

ALUMNA: MARIA DEL CARMEN CORIA FLORES.

Maestro: HUGO VICTORIA ROMERO

5° SEMESTRE

PROTEÍNAS: son biomoléculas formadas por cadenas

lineales de aminoácidos.

Son las moléculas fundamentales en la organización de la célula, no sólo por su abundancia, pues constituyen casi la mitad del peso seco, sino por la enorme variedad de funciones que desempeñan. Están formadas por C, H, O y como bioelemento característico el N. Pero además puede tener otros como P, S, Fe, Mg etc. Los elementos que dan lugar a estas moléculas macroprotéicas de elevado peso molecular, se combinan para formar primero unos monómeros llamados aminoácidos que se unen entre si y dan lugar a las proteínas, con orden y secuencia determinados genéricamente.

Las proteínas pueden formar dispersiones coloidales en agua pura o en disoluciones salinas. Además solo son activos en un estrecho margen de pH y temperatura, y su actividad puede ser alterada por distintas sustancias llamadas efectores.

Atendiendo a sus funciones y propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas

más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.

Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Ésta es la función más importante de una proteína

Inmunológica.

Enzimática.

Contráctil.

Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH,

Transducción de señales.

Protectora o defensiva.

Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están

formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas.

las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. el conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Funciones de las proteínas en nuestro organismo

Son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y el organismo, tienen una función meramente estructural o plástica, esto quiere decir que nos ayudan

a construir y regenerar nuestros tejidos, no pudiendo ser reemplazadas por los carbohidratos o las grasas por no contener nitrógeno.

No obstante, además de esta función, también se caracterizan por:

Estructura primaria: es la disposición lineal de los aminoácidos que se unen mediante enlace peptídico. De esta forma se obtienen cadenas lineales de aminoácidos enlazados, que reciben el nombre de péptidos. En su nomenclatura se añade a su denominación el prefijo di-, tri-, tetra-, poli-, etc, según sean 2, 3, 4, o n respectivamente.

2. Estructura secundaria: a medida que se sintetizan en los ribosomas, las cadenas polipeptídicas se pliegan hasta adoptar espontáneamente la configuración espacial más estable. Existen dos tipos de configuraciones espaciales:

A) Hélice: la sucesión de aminoácidos que definen la estructura primaria se enrolla sobre si misma, originando una hélice apretada que se estabiliza exclusivamente por los numerosos puentes de hidrógeno formados por los grupos CO-NH de 2 enlaces peptídicos. Como en esta disposición no participan las cadenas laterales, secuencias diferentes de aminoácidos, pueden adoptar esta misma disposición espacial.

B) Laminar: La cadena peptídica queda extendida y se pliega sucesivamente sobre si misma hacia delante y hacia atrás de manera que diferentes tramos de la cadena, bien aquellos que discurren en el mismo sentido (paralelos) o bien aquellos que lo hacen en sentido contrario (antiparalelo), quedan enfrentados unos con otros, y se unen mediante puentes de hidrógeno, que también se establecen entre los grupos NH y CO de los enlaces peptídicos. El resultado es que las diferentes regiones de la cadena se asocian para formar láminas plegadas en zigzag, como se observó por primera vez en la proteína que se encuentra en la seda llamada fibroína.

Estructura terciaria: es la configuración espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptídica.

cadena peptídica tiende a plegarse de manera que los aminoácidos que posean cadenas hidrófobas se dispongan en el interior de la estructura, mientras que los que posean restos polares se localizan en la superficie: sin embargo, en las proteínas de las membranas biológicas ocurre lo contrario, pues al encontrarse inmersa en un ambiente lipídico y apolar, dispone los aminoácidos con cadenas hidrófobas en la superficie.

Para comprender mejor el significado de la estructura de las proteínas y su relación con la función que desempeña se ha establecido recientemente otro nivel más de organización que se conoce como dominio de la proteína.

Los dominios están formados por determinadas combinaciones de hélice y láminas que resultan particularmente estables, hasta el punto que aparecen los mismos dominios en proteínas diferentes. Esto puede explicarse desde el punto de vista evolutivo, considerando que cierta secuencia de aminoácidos fue tan útil para las estructuras y funciones que desempeñan, que han tendido a repetirse una y otra vez como clichés estructurales en diferentes proteínas, es decir, cuando determinado dominio ha probado su eficacia, parece que se utiliza repetidamente (probablemente desempeña funciones similares en muchas de ellas).

Un ejemplo lo tenemos en las enzimas que usan como coenzimas determinados nucleótidos, como el NAD+, el NADP+, el FAD+, el ANP+, etc, todos ellos con estructura y función diferentes, presentan en su superficie el mismo dominio que constituye el área de unión de los nucleótidos a los enzimas y se denomina plegamiento de mononucleótido.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA PROTEÍNA GLOBULADA

4. Estructura cuaternaria; se manifiestan en las proteínas (fibrosa o globulosa) formadas por la asociación de varias cadenas peptídicas. Proteínas globulares que presentan estructura cuaternaria están compuestas por la asociación de dos o más cadenas con estructura terciaria.

Estas subunidades proteicas o protómeros, que constituyen la estructura cuaternaria, se pueden autoensamblar en el interior de la célula para formar estructuras mayores, como dímeros (citocromo c), tetrámeros (hemoglobina) etc.

La estructura cuaternaria de las proteínas (o la terciaria en aquellas que solo presentan estructura terciaria), es responsable de su actividad biológica. La estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secundaria que a su vez depende de la primaria, es decir de la secuencia de aminoácidos que componen cada una de las cadenas polipeptídicas.

PROPIEDADES ESENCIALES DE LAS PROTEÍNAS.

Solubilidad: las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular; dicha solubilidad se basa en la interacción de las cargas eléctricas, positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la proteína con las moléculas de agua (dipolos) de su entorno, que da lugar a la llamada capa de solvatación (moléculas de agua rodeando a un ión).

Si añadimos sales, por ejemplo sulfato amónico, a una disolución de proteínas en agua, llega un momento en el que la concentración de iones amonio (NH4+) y SO42- es tan elevada que se produce una competencia con las cargas eléctricas de las proteínas. El resultado es la pérdida por parte de las proteínas de su capa de solvatación, porque las moléculas de agua forman estas capas alrededor de los iones; es como si los iones robasen el agua de conformación que rodea a las proteínas, que ven reducida así su solubilidad y precipita.

Especificidad: las propiedades físicas y químicas de una molécula de proteína dependen casi por completo de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales de los aminoácidos que quedan expuestos en su superficie, es decir, del plegamiento de la cadena o cadenas peptídicas y de la configuración geométrica que adopten en el medio acuoso.

Estos grupos definen una superficie activa, pues son capaces de interaccionar con otras moléculas mediante enlaces débiles no covalentes, y pertenecen a una pequeña fracción de aminoácidos distribuidos por la superficie de la proteína, el resto de la cadena peptídica sólo es necesaria para mantener la forma y rigidez precisa de la proteína, con el fin de que las superficies activas se encuentren en la posición correcta.

El funcionamiento de la mayoría de las proteínas se basa en la unión selectiva con diferentes moléculas, pues la única molécula que puede unirse fuertemente con una proteína es aquella cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa. Esta especificidad se basa en el plegamiento particular de cada proteína que, en último término, depende de la secuencia de aminoácidos.

Por tanto, cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos de una proteína puede ocasionar una modificación de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternaria (si la tiene) que provoca la alteración de la geometría de la superficie activa y, en consecuencia, la disminución o pérdida de su funcionalidad biológica. Un ejemplo de esto lo constituye la anemia falciforme.

Desnaturalización: la desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de su configuración espacial característica y como consecuencia de ello, es la anulación de su función biológica, cuando se someten a condiciones ambientales desfavorables; por ejemplo, el calor excesivo, la acción de sustancias que varían el Ph, la presencia de determinados iones o la intervención de agentes físicos (electricidad, presión etc.) pueden provocar la ruptura de puentes de hidrógeno, puentes disulfuro o el resto de interacciones débiles, menos consistente que los enlaces peptídicos, que mantienen las configuraciones secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Cuando se rompen los enlaces débiles y se deshacen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan unos con otros hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Si las condiciones ambientales que provocan la desnaturalización duran poco tiempo o son poco intensas, esta es temporal y reversible: cuando cesan las condiciones desfavorables, la proteína se pliega de nuevo y adopta su configuración original; lo que demuestra que la

forma de una proteína no es más que la conformación más probable y más estable y que solo depende de la secuencia de sus aminoácidos y del medio en el que se encuentran.

Pero si los cambios ambientales son intensos y persistentes, los filamentos protéicos son incapaces de recuperar su forma original y permanecen de modo irreversible en el estado fibroso, insoluble en agua y sin actividad biológica. Un ejemplo de desnaturalización irreversible es la coagulación de la albúmina del huevo por cocción, que pasa de tener estructura globular y soluble en agua a adoptar forma fibrosa e insoluble.

Ventajas Y Desventajas De las Proteinas vegetales y animales

PROTEINAS VEGETALES: los alimentos de origen vegetal tienen sustancias como antioxidantes y fibra además no tienen colesterol y su contenido en grasas saturadas es muy bajo.

VENTAJAS

-En los intestinos se fermentan y no se pudren como la carne, la vitalidad de la carne bajan al momento mientras que las proteínas vegetales duran hasta semanas sin perder vitalidad. -Contienen menos grasas y son insaturadas. -Sobrecargan menos el hígado y los riñones. -Son más fáciles de digerir. -Remplazar la proteína animal por vegetal puede reducir el colesterol. -Una variedad de vegetales ricos en proteínas puede proporcionar todos los aminoácidos esenciales.

DESVENTAJAS

-No son completas y se tienen que combinar para que que se complementen. No hay muchas desventajas al consumir proteínas vegetales si son consumidas no en exceso y sabiéndolas combinar.

PROTEINAS ANIMALES: Las proteínas animales son las más completas, y su función en nuestro organismo es de vital importancia: son las encargadas de la creación y reparación de nuestros tejidos. VENTAJAS

-Las proteínas de origen animal son moléculas mucho mas complejas por lo que contienen mayor cantidad de aminoácidos. -Su valor biológico es mayor que la de origen vegetal. -Se encargan de la creación y reparación de los tejidos. -Es una fuente natural de hierro y zinc.

DESVENTAJAS

-Son mas difícil de digerir puesto que hay mayor numero de enlaces entre

aminoácidos por romper aminoácidos por romper.