PROTEÍNAS BIOQUÍMICA

Son moléculas complejas, que tienen gran importancia biológica debido a las múltiples funciones que desempeñan. Son los componentes fundamentales de todos los tejidos vivos. Estructuralmente forman el pelo, las uñas, piel, huesos, cartílagos, cuernos de animales. Todas las reacciones que ocurren en el interior de las células y que son responsables de la vida, se realizan gracias a la intervención de las enzimas, que son proteínas. Muchas hormonas, que regulan los procesos del metabolismo, son proteínas.

Desde el punto de vista químico, son macromoléculas de alto peso molecular formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, en algunas hay azufre (la mayor parte del nitrógeno presente en el organismo está en las proteínas). Están constituídas por cadenas de aminoácidos (más de 50 ) unidas por enlace peptídico. Debido a que los aminoácidos constituyen el alfabeto de la estructura proteica y determinan muchas de sus propiedades, estudiaremos con algún detalle las propiedades físicoquímicas de los aminoácidos. Además de los 20 aminoácidos que están presentes en las proteínas, existen otros muchos que desempeñan funciones importantes en las células.

La fórmula estructural general de os aminoácidos hallados en las proteínas es la siguiente:

COOH Excepto la prolina, todos tienen un grupo | carboxilo libre y un grupo amino libre. H2N-C-H Difieren entre sí por la estructura de sus | cadenas laterales distintivas (grupos R)

RLos aminoácidos se pueden clasificar de acuerdo a la cantidad relativa de grupos ácido y amino en : * Neutros, si tienen un grupo amino y uno carboxilo

*Ácidos, si tienen un grupo amino y dos grupos ácidos

*Básicos, si tienen dos grupos amino y un grupo ácido

Además de los aminoácidos más comunes hallados en las proteínas hay otros que son poco frecuentes, encontrados en algunas proteínas especializadas. Todos son derivados de algún aminoácido corriente. Por ejemplo, en la proteína fibrosa colágeno existe un aminoácido derivado de la prolina y otro de la lisina. En la elastina están presentes aminoácidos derivados de la lisina de estructuras bastante extraordinarias. Existen además unos 150 aminoácidos que se encuentran en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada pero no en las proteínas. La mayor parte son derivados de los aminoácidos de las proteínas, pero también los hay β, γ y δ aminoácidos. Algunos aminoácidos no proteicos actúan como precursores importantes o intermediarios en el metabolismo, otros como agentes químicos para la transmisión de los impulsos nerviosos. Entre estos aminoácidos no proteicos existen algunos con configuración D, por ejemplo la D-alanina hallada en larvas de algunos insectos, D-serina en gusanos de tierra, etc.

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidosEl conocimiento de las propiedades ácido-básicas de los aminoácidos es muy importante en la comprensión y el análisis de las propiedades de las proteínas. Por otra parte, la separación, identificación y valoración de los diferentes aminoácidos, para la determinación de la composición y secuencia de las proteínas, se basa en su conducta ácido-base. Los aminoácidos tienen puntos de fusión relativamente altos ( más de

200ºC). Son generalmente solubles en agua. Estas características son consistentes con la existencia de una red cristalina, estabilizado por fuerzas electrostáticas de atracción entre grupos de carga opuesta.

H H | | R-C-COOH R-C –COO- | | NH2 NH3+ Forma no disociada Forma ión bipolar

Cuando se disuelve en agua un aminoácido como la alanina, puede actuar como ácido o como base :

H H | | R-C-COO- como ácido en medio básico → H+ + R-C-COO- | | NH3+ NH2

H | Como base en medio ácido → R-C-COOH |

NH3+Las sustancias que poseen esta propiedad son anfóteras. Para cada aminoácido existe un valor de pH en el cual la molécula no posee carga eléctrica neta y no se desplaza en un campo eléctrico. Este punto se denomina punto isoeléctrico.

Estereoquímica de los aminoácidos: A excepción de la glicina, todos los aminoácidos que forman las proteínas muestran actividad óptica. Presentan un carbono quiral, o sea un carbono que está unido a cuatro grupos diferentes. Eso le permite presentarse en dos configuraciones diferentes D y L, llamadas enantiómeros.

Todos los aminoácidos que aparecen en la naturaleza y se hallan en las proteínas pertenecen a la serie L. Sin embargo muchos aminoácidos D están presentes en las células vivas en otras formas químicas, por ejemplo en las paredes celulares de algunos microorganismos o formando parte de la estructura de antibióticos.

Dos aminoácidos pueden unirse entre sí, formando un dipéptido. La unión se realiza por la reacción de un grupo carboxilo de uno de los aminoácidos con el grupo amino del otro. Es una reacción de condensación con pérdida de una molécula de agua y se crea un enlace llamado enlace peptídico. Este enlace es el responsable de algunas de las propiedades de las proteínas. Tiene estructura plana y el giro de los planos permite la formación de la estructura en alfa hélice tan común en las proteínas. Se pueden unir 2, 3, 4 o más aminoácidos para formar di, tri, tetra o polipéptidos respectivamente.

La carnosina es un dipéptido natural que se encuentra fundamentalmente en los músculos y que cumple una función muy importante como transportador de ácidos grasos a través de las membranas celulares.

La presencia de enlaces peptídicos puede reconocerse por medio de la reacción con el reactivo de Biuret, que es una solución de sulfato de cobre en medio básico y se obtiene una coloración violeta.

Los péptidos y las proteínas pueden hidrolizarse, ya que la acción del agua en ciertas condiciones produce la ruptura del enlace peptídico.

Estructura de las proteínasLas proteínas están constituídas por cadenas polipeptídicas.

Cada proteína se caracteriza no sólo por una proporción definida de los aminoácidos, sino también por una secuencia determinada de ellos. Es lo que se llama la estructura primaria de la proteína. Es muy importante ya que si se modifica alguno de los aminoácidos de la cadena cambia la función y las características de la proteína.

La proteína puede estar formada por una o varias cadenas polipeptídicas. Cada cadena se encuentra con mucha frecuencia como enrollada sobre sí misma, en forma de α-hélice, organización que corresponde a la estructura secundaria de la proteína. Otro tipo de estructura secundaria es el de β-laminar u hoja plegada, que es menos frecuente que el de alfa hélice.

Las proteínas pueden ser globulares cuando adoptan una forma más o menos esférica y fibrilares, cuando toman una forma alargada, constituyendo fibrillas. Entre las proteínas globulares se encuentra la mayor parte de las proteínas celulares, entre ellas las enzimas, también son globulares las albúminas y las globulinas. Ejemplos de proteínas fibrilares son la miosina, el fibrinógeno, las queratinas del pelo y la lana y la fibroína de la seda. Se diferencian ambas clases de proteínas por lo que se llama estructura terciaria de la proteína. Se trata del enrollamiento de las cadenas polipeptídicas de forma completamente al azar. Se mantienen unidas estas estructuras por enlaces de H y enlaces disulfuro, en el caso de que exista cisteína.

Además de las estructuras primaria, secundaria y terciaria se distingue una estructura cuaternaria en algunas proteínas. Se refiere a la organización en polímeros de unidades de proteínas individuales y separables sin ruptura de enlaces covalentes. En esta estructura cuaternaria intervienen proteínas menores o grupos prostéticos ( grupos no proteicos) que dan mayor complejidad a la proteína. Por ejemplo, la hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas ( 2 de 146 y 2 de 141 AA) unidas entre sí por lo que se llama un grupo hemo que además es el que contiene el Fe responsable del color rojo de la hemoglobina y de la sangre.

Desnaturalización Cuando las proteínas son sometidas a la acción de ciertos agentes que trastornan su organización, se alteran las propiedades químicas, fisicas y biológicas naturales y se dice que las proteínas se desnaturalizan. La extraordinaria inestabilidad de las enzimas se debe a su facilidad para desnaturalizarse. Se produce la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria sin afectar la estructura primaria, es decir que la proteína se desenrolla por ruptura de las uniones que mantenían la organización interna. Entre los agentes desnaturalizantes más conocidos están la temperatura, los ácidos y las bases, el cambio de solvente, la radiación, la presencia de metales pesados. También las presiones o las vibraciones ultrasónicas, asi como la agitación vigorosa, pueden desnaturalizar las proteínas.

El proceso de desnaturalización es generalmente irreversible. Pero a veces se observa una recuperación del estado nativo de la proteína cuando se elimina el agente que la provoca.

CLASIFICACIÓN

De acuerdo a su composición, se pueden clasificar en :

a) Proteínas simples : Son aquellas que por hidrólisis dan solamente aminoácidos.

Dentro de las proteínas simples se encuentran muy variados tipos, que se distinguen entre sí por las propiedades físicas y fisicoquímicas, tales como la solubilidad en agua, punto isoeléctrico, viscosidad, etc. Las globulinas y las albúminas son ejemplos típicos de este tipo de proteínas. Contienen prácticamente todos los AA y son de carácter neutro. Coagulan con el calor. Las albúminas son solubles en agua pero las globulinas no. Ejemplos : albúmina del huevo, miosina muscular, fibrinógeno, glutelinas de los cereales, etc.

b) Proteínas conjugadas : Son aquellas que por hidrólisis producen además de aminoácidos otras moléculas, que pueden ser no proteicas. Estos grupos se llaman grupos prostéticos y pueden ser de muy variada constitución.

Dentro de las proteínas conjugadas se destacan las glucoproteínas, que tienen como grupo prostético un glúcido. Otras las cromoproteínas pueden estar asociadas a un metal y un grupo orgánico, por ejemplo la hemoglobina, la clorofila y numerosas enzimas. El prefijo cromo proviene de la coloración que presentan casi todas ellas debido a un complejo que forma el metal. Las nucleoproteínas están unidas a ácidos nucleicos y son muy importantes para los seres vivos.

Funciones de las proteínas : Las proteínas cumplen muchas funciones diferentes entre ellas :

Estructural : forman parte de estructuras tales como pelos, uñas, músculos, huesos, piel, etc. Por ejemplo colágeno, elastina.

Defensa: muchas globulinas forman parte del sistema inmunológico, son las inmunoglobulinas.

Reserva: constituyen reserva de material metabólico, por ejemplo la albúmina del huevo, o la caseína de la leche.

Transporte: transportan sustancias en la sangre, como la hemoglobina que transporta el oxígeno y el dióxido de carbono.

Catálisis: las enzimas que son las responsables de las reacciones del metabolismo son proteínas. Sólo modifican la rapidez de las reacciones sin intervenir químicamente en ellas.

Regulación: muchas hormonas son proteínas y regulan las funciones del metabolismo.

Coagulación: el fibrinógeno plasmático es el responsable fundamental en la coagulación sanguínea.