PROTEINAS

Proteínas

Composición

Estructura

Función

1. Son las macromoléculas biológicas más abundantes

2. Se encuentran en todas las células y en todas partes dentro de las células

3. Existen miles de diferentes tipos y tamaños de proteínas

4. Exhiben una gran cantidad de diversidad de funciones

•un grupo amino (-NH2)

•un grupo carboxilo (-COOH)

•un átomo de H

• una cadena lateral R

UNIDADES ESTRUCTURALES BÁSICAS DE LAS PROTEINAS

AMINOÁCIDOS

unidos al átomo de carbono a

Clasificación de los Aminoácidos

Fer HIzo un Lío Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano

Fenilalanina

Histidina

Isoleucina

Lisina

TreoninaValina

Leucina

MetioninaTriptófano

ArgininaArginina e Histidina solo son esenciales en periodos de crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedad

Aminoácidos Esenciales: Memotecnia

Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

De acuerdo a

sus Grupos

“R”

Alifáticos

Aromáticos

Polares sin Carga

Polares con Carga

Positiva

Polares con Carga

Negativa

POLARES

APOLARES

La diferencia entre ellos se basa en ESTRUCTURA, TAMAÑO Y CARGA ELECTRICA, y que influyen en su

solubilidad en agua.

Alifáticos: Alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina, metionina, prolina.

Aromáticos: Fenilalanina, tirosina, triptófano

cargadosPositivamente: Lisina, arginina, histidina

Negativamente: Aspartato y glutamato

Sin carga: Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina.

Aminoácidos con cadenas laterales alifáticos

                                                                                                      

                        

Glicina(Gly, G)

Alanina(Ala, A)

Valina(Val, V)

Leucina(Leu, L)

Isoleucina(Ile, I)

Prolina(Pro, P)

Glicina(Gly, G)

Alanina(Ala, A)

Valina(Val, V)

Leucina(Leu, L)

Isoleucina(Ile, I)

Prolina(Pro, P)

                                                               

Fenilalanina(Phe, F)

Tirosina(Tyr, Y)

Triptofano(Trp, W)

Aminoádos con cadenas laterales aromáticas

Aminoádos con cadenas laterales cargadas +

                                                                 

Lisina(Lys, K)

Arginina(Arg, R)

Histidina(His, H)

pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

Aminoádos con cadenas laterales cargadas -

Glutamato(Glu, E)

Aspartato(Asp, D)

                                     

cadenas laterales azufradas

                                     

Cisteína(Cys, C)

Metionina(Met, M)

SH

La cisteína, con cadenas laterales azufradas (S), puede oxidarse y formar PUENTES S-S

ISOMEROS OPTICOS El átomo de carbono es asimétrico, lo cual permite la formación de dos isomeros de imágenes de espejo (-o estereo), D y L

Las proteínas consisten exclusivamente de L-aminoácidos

PROPIEDADES ACIDO – BASE DE LOS AMINOACIDOS

Formación zwitterión. Los aminoácidos se escriben con un grupo carboxilo (-COOH) y un

grupo amino (-NH2), su estructura real es iónica y depende del pH.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran en su forma catiónica (carga +), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (carga negativa).

Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

PUNTO ISOELECTRICO: glicinaEl pH controla la carga de la glicina: catiónica por debajo de pH = 2.3; aniónica por encima de pH = 9.6 y zwitteriónica entre pH = 2.3 y 9.6. El pH isoeléctrico es 6.0.

El punto isoeléctrico es el pH al que el aminoácido se encuentra en equilibrio entre las dos formas, como el zwitterión dipolar con una carga neta de cero.

PÉPTIDOS

s

Un péptido es el producto de unión de dos o más aminoácidos

El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro.

Enlace Peptídico

La reacción es una condensación con eliminación de una molécula

de agua

Los aminoácidos que conforman el péptido pasan a denominarse

residuos de aminoácidos.

Tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es

muy rígido.

Estructura del Enlace Péptidico

La configuración trans está mas favorecida; la cis

esta impedida estéricamente.

+

-

El Oxígeno carbonílico tiene carga parcial

negativa y el Nitrógeno amida carga parcial

positiva, por tanto el enlace tiene carácter polar

Péptidos

Estructura del Enlace Péptidico

Solo es posible la rotación alrededor de los enlaces N-Cα y Cα-C, por tanto tiene limitada

capacidad de rotación

El ángulo de giro del enlace N-Cα se denomina Φ y el del Cα-C

Ψ, EN ELÁNGULO DE RAMACHANDRAN

Características del Enlace Péptidico

•Es un enlace covalente

•Es un enlace amida

•Tiene carácter parcial de doble enlace

•Predomina la configuración trans

•Tiene carácter polar

•Tiene limitada capacidad de rotación

PROTEÍNAS

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1.HOLOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos

2.HETEROPROTEÍNAS o Proteínas Conjugadas:Formadas por una fracción protéica y por un grupo no protéico, que se denomina "grupo prostético

Proteína Gpo.Prostético / Característico

Ejemplo

Glucoproteínas Carbohidratos -g Globulina de la sangre

Lipoproteínas Lípidos -b Lipoproteína de la sangre

Fosfoproteínas Grupo fosfato Caseína de la leche

Hemoproteína Hemo Hemoglobina

Flavoproteína Núcleo de Flavina Succinato Deshidrogenasa

Metaloproteína Fe,

Zn

Ferritina

Alcohol Deshidrogenasa

Proteínas Conjugadas

CLASIFICACION SEGÚN SU FORMA

ESTRUCTURA PRIMARIA

Estructura Primaria

SECUENCIA de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica,

Estructura Primaria

La secuencia es única para cada proteína

La estructura es estabilizada por:•Enlace Peptídico

Determina la estructura tridimensional de las proteínas y

por lo tanto su función

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estructura Secundaria

“Es el plegamiento de cadenas peptidicas”

α- Hélice

Grupos R externos

Hélice Dextrógira

α- Hélice

La estructura es estabilizada por:

•Puentes de hidrógeno cada 4 residuos

Conformación β (Lámina β)

Cadenas Extendidas en zig-zag, formando

pliegues

Las cadenas adyacentes a una hoja β pueden ser

paralelas o antiparalelas

La estructura es estabilizada por puentes de hidrógeno

Giros βSon segmentos de aa. Que unen

2 unidades de estructura secundaria.

Requiere 4 residuos de aminoacilo, dando una vuelta

de 180 °

Usualmente se encuentran residuos de Glicina y

Prolina

La estructura es estabilizada por puentes de hidrógeno

ESTRUCTURA TERCIARIA

“Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica en una forma compacta y globular, describiendo las relaciones

espaciales entre los AA de la cadena”

Estructura Terciaria

Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria

La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las interacciones electrostáticas, los interacciones hidrófobas, los

puentes de hidrógeno, las fuerzas de van der Waals y por interacciones covalentes como los enlaces disulfuro

Proteinas auxiliares ayudan al plegamiento:

CHAPERONAS: CONJUNTO DE PROTEINAS PRESENTES EN TODAS LAS CELULAS, SON PROTEINAS DE CHOQUE TERMICO, NO FORMAN PARTE DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA SOLO SE UNEN A ELLAS PARA AYUDAR EN SU PLEGAMIENTO, ENSAMBLAJE Y TRANSPORTE CELULAR A OTRA PARTE DE LA CELULA DONDE LA PROTEINA REALIZA SU FUNCION.

Hsp 70

Hsp 60, (chaperoninas)

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Arreglo espacial de las subunidades de proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas.

Estructura Cuaternaria

La estructura es estabilizada por Interacciones no covalentes

ALGUNAS PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA

α- queratinas

β- queratinas

Queratinas

AA Principales

Estructura Secundaria

Estructura Suprasecundaria

Funciones

Muy pequeños sin

cargaNo hay Cisteina

Conformación β

Lámina plegada antiparalela

Estructura de seda e hilos de

araña

AA Principales

Estructura Secundaria

Estructura Suprasecundaria

Funciones

Pequeños sin carga

Cisteina

α-hélice •Protofilameneto•Protofibrilla•Filamneto Intermedio

Estructura de piel, pelo, lana, uñas, plumas,

pinzas, etc

Glicina = 35% Alanina = 11%

Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%

Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa

que requiere A. ascórbico.

Hélice levógira 3,3 residuos/vuelta

Unión de 3 hélices → Tropocolágeno

Tropocolágeno ordenado → Fibrilla

Varias Fibrillas → Fibras

Entrecruzamiento por enlaces covalentes

Formados por Lisina o Hidroxilisina

Colágeno

La unidad básica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina.

Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:

Desmosina (entre 4 lys) Lisilnorleucina (entre 2 lys)

Una fibra elástica esta formada por un centro de elastina rodeado de microfibrillas, formadas fundamentalmente por fibrilina.

Deficiencia en la fibrilina → Síndrome de Marfan

Elastina

Proteínas Plasmáticas

Fracciones % Principales Proteínas Funciones

Albúmina 55 Nutritiva, transporte, presión coloidosmótica

α1 5 HDLTranscobalamina

Protrombina

Transporte reverso de colesterol

Transporte de Vit B12Factor de Coagulación

α2 9 HaptoglobinaCeruloplasmina

VLDL

Fijadora de hemoglobina

Transporte de cobreTransporte de Lípidos

(TG)

β 13 TransferrinaHemopexina

LDL

Transporte de hierroUnión con grupo hemoTransporte de Lípidos

(CE)

Fibrinógeno 7 Coagulación sanguínea

γ 11 A, D, E, G, M Anticuerpos

Mioglobina → Hemoproteína fijadora de oxígeno en los músculos

Hemoglobina → Hemoproteína transportadora de oxígeno

Citocromo C → Hemoproteína de la cadena transportadora de electrones

Lisozima → Enzima presente en la clara de huevo y las lagrimas capaz de hidrolizar polisacáridos de las paredes bacterianas

Ribonucleasa → enzima digestiva secretada por el páncreas que hidroliza ácidos nucleicos

Otras Proteínas

es un cambio estructural de las proteínas pierden su estructura nativa

pierden su óptimo funcionamiento

cambian sus propiedades físico-químicas

DESNATURALIZACIÓN

La desnaturalización se puede producir por cambios

temperatura (> 60-70 ºC)variaciones del pH. salinidad

En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos Canales iónicos

CITOCROMOS

Defensa•Inmunoglobulinas •Trombina y fibrinógeno

ANTICUERPOS

Reserva

•Ovoalbúmina, de la clara de huevo •Gliadina, del grano de trigo •Lactoalbúmina, de la leche•Transferrina

ALBÚMINA

TRANSFERRINA

Estructural

Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. •Las histonas que forman parte de los cromosomas •El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. •La elastina, del tejido conjuntivo elástico. •La queratina de la epidermis.

COLÁGENO

GLUCOPROTEÍNAS MEMBRANALES

Hormonal

•Insulina y glucagón •Hormona del crecimiento •Calcitonina •Hormonas troficas (LH, FSH, TSH)

FSH

TRANSDUCCIÓNDE SEÑALES