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Enzimas
QUE SON?Biocatalizadoras.
ENZIMA: griego zymos (fermento)
CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterarse en el proceso.
NATURALEZA QUIMICA: proteica
PROPIEDADESMayor velocidad de reacción. (10 6 – 10 12 )
V= velocidad de conversión del sustrato en producto por unidad de tiempo (UI O kata)
Condiciones optimas de reacción:Temperatura
presión atmosférica
pHConcentración del sustrato
CARACTERÍSTICAS
Especificidad de reacción Tamaño, estructura, cargas, polaridad y carácter
hidrófobo de su lugar de fijación.
Estereoepecíficas
Especificidad geométrica
Capacidad de regulación Control alostérico
Modificación covalente
Variación de la cantidad de enzima sintetizada.
DEFINICIONESAPOENZIMA: la parte
proteica de la enzima sin actividad enzimática.
HOLOENZIMA: Complejo enzima + coenzima o cofactorcon actividad catalítica.
DEFINICIONES
COENZIMA: molécula orgánica no proteínica unida en forma reversible una enzima.
(vitaminas)
COFACTOR: molécula inorgánica que se asocia a una enzima, para su actividad ( Fe, Ca, Cu, Zn )
DEFINICIONES
COSUSTRATOS: coenzimas que se asocian transitoriamente con
determinada enzima.(NAD)
GRUPO PROSTÉTICO: cofactores que se unen en forma permanente, a menudo por enlaces covalentes.
(grupo HEM)
DEFINICIONES
ZIMÓGENO: Compuesto catalíticamente inactivo (Preenzima) Ej.: Enzimas de la cascada de la coagulación, proteasas pancreáticas.
RIBOZIMAS:RNA que presenta actividad catalítica.
LISOZIMA: enzima que destruye paredes celulares bacterianas por hidrólisis de enlaces glucosídicos ß(1-4).
Coenzimas
Cofactores
Metal enzima Función
Fe citocromo oxidasa oxido-reducción
Cu Ac. Ascórbico oxidasa oxido-reducción
Zn Alcohol deshidrogenasa facilita unión NAD
Mn Histidina amoníaco liasa extracción de electrones
Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina
Ni Ureasa lugar catalítico
Mo Xantina oxidasa oxido-reducción
V Nitrato reductasa oxido-reducción
Se Glutatión peroxidasa Sustituye al S en una cisteína
del lugar activo
DEFINICIONES
SUSTRATO
PRODUCTO
SITIO CATALÍTICO (activo)
SITIO ALOSTÉRICO
SUSTRATO
ENZIMA
SITIO
ACTIVO
SITIO
ALOSTÈRICO
SITIO CÁTALITICO
Es la hendidura específica donde se une el sustrato
Tamaño, estructura, cargas, polaridad y carácter hidrófobo de su lugar de fijación.
Downloaded from: StudentConsult (on 12 January 2012 12:07 PM)
© 2005 Elsevier
Acción Enzimática
S + E E + P
SITIO ACTIVO
DE LA ENZIMA
ENZIMA
SITIOS DONDE
REACCIONAN
LOS SUSTRATOS
LOS SUSTRATOS
ENTRAN EN EL SITIO
ACTIVO EN UNA
ORIENTACIÒN
ESPECÌFICA
2. SUSTRATOS Y ENZIMAS
CAMBIAN FORMA, PROMOVIENDO
LA REACCION ENTRE LOS
SUSTRATOS
3. LOS SUSTRATOS SE LIBERAN
DEL SITIO ACTIVO, Y LA ENZIMA
ESTA NUEVAMENTE LISTA PARA
NUEVOS SUSTRATOS
Ecuación de Michaelis-
Menten
E + S = ES = E + P
V= (Vmax [S])
(Km + [S])
Km= concentración de sustrato requerida para obtener la mitad de la actividad máxima de una enzima.
MECANISMO DE ACCIÓN
Catálisis ácido-base
Catálisis covalente
Catálisis de iones metálicos
Efectos de proximidad y orientación
Unión preferencial del complejo de transición.
Mecanismos de acciónCatálisis ácido-base: reacción por
transferencia o aceptación de protones. Sensible a pH.
Catálisis covalente: acelera la velocidad de reacción mediante la formación transitoria de un enlace covalente entre la enzima y el sustrato.
Mecanismo de Acción Catálisis por iones metálicos:
-Se une al Sustrato orientándolo.
- mediación de reacciones O-R
- protección de cargas negativas.
Catálisis por proximidad y orientación:los reactivos deben acercarse con la correcta relación espacial para que se de la reacción.
Mecanismo de Acción
Catálisis por fijación de estado de transición: cuando la enzima se une al estado de transición con más facilidad que al sustrato o producto, lo que aumenta su concentración. En consecuencia la velocidad de reacción.
CLASIFICACION
Sufijo: “-asa” añadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad
Ej: Ureasa
6 clases según el tipo de reacción catalizada.
1. OXIDOREDUCTASAS:Catalizan reacciones de
oxidorreducción. Necesitan coenzimas
que acepten o donen hidrógenos.
Deshidrogenasas, peroxidasas.
2. TRANSFERASAS:Catalizan la transferencia de grupos glucosilo,
metilo o fosforilo. Utilizan coenzimas.
3. HIDROLASAS:
Catalizan la ruptura de enlaces por la adición
de una molécula de agua ( ruptura hidrolítica),
con la obtención de monómeros a partir de
polímeros. No utilizan coenzimas.
Actúan en la digestión de alimentos.
4. LIASASCatalizan reacciones en las que se eliminan o
adiciona grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un
doble enlace o añadirse a un doble enlace.
4.1 c=c
4.2 c=o
4.3 c=n
No utiliza coenzimas. Llamadas sintasas.
5. ISOMERASAS: Catalizan cambios geométricos o estructurales
dentro de una molécula dando formas isoméricas.
5.1 racemasas
5.2 cis-trans isomerasas
Usan coenzimas.
COBALAMINA (B 12
)
6. LIGASAS
Catalizan la formación de enlaces entre C-C,
C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensación
acopladas a la rotura de un pirofosfato del ATP.
Sintetasas, carboxilasas.
6.1 c-o
6.2 c-s
6.3 c-n
6.4 c-c
LOCALIZACIÓN EN LA
CÉLULAMITOCONDRIAS
Ciclo de krebs
Oxidacion de acidos grasos
Oxidacion del piruvato
CITOSOL
Glucólisis
Via pentosa fosfato
Sintesis de acidos grasos
NUCLEO
Síntesis ARN y ADN
LISOSOMA
REGULACIÓN
Disponibilidad Enzimática:
Inducción-síntesis (DNA)
Represión-degradación (DNA)
Vida media enzimática
Covalente (fosforilación ydesfosforilación)
Alostérica (positiva y negativa)
Efecto homotrópico
Efecto heterotrópico
Cooperatividad positiva y negativa
INHIBICIÓN
IRREVERSIBLE
REVERSIBLE:
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
• Inhibición permanente
• Por medio de enlaces covalentes.
• Modificaciones químicas del sitio catalítico.
• Modificada la enzima, está siempre inhibida.
Para distinguirlo de los reversible se someten a
diálisis y si no se separan enzima e inhibidor,
éste es permanente.
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)
Acetilcolinesterasa
Acetilcolina
Acetato + Colina
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)
Inhibición por producto Un producto que puede unirse al sitio
catálitico de la enzima al acumularse por lo que puede regular la acción de la enzima
El inhibidor NO se une al sitio activo
NO se puede revertir con un exceso de sustrato
ENZIMAS
FUNCIONALES
ENZIMAS NO FUNCIONALES
DEFINICIONES
ISOENZIMAS: enzimas que catalizan la misma reacción, pero tienen una estructura primaria y/o composición subunitaria diferente.
Ejemplo: Lactato Deshidrogena. HHHH
HHHM
HHMM
HMMM
MMMM
IMPORTANCIA BIOMEDICA
Enzimas plasmáticas funcionales:
presentes en la circulación y desempeñan papel fisiológico en la sangre
ej: Enzimas de la coagulación
Enzimas plasmáticas no
funcionales: no presentes en la sangre normalmente, aparecen por daño , lesión o enfermedad
ej: Lipasa en pancreatitis aguda
Enzimas utilizadas en el
diagnóstico clínicoEnzima Uso diagnóstico
Aminotransferasas
Aspartato de aminotransferasa IAM
Alanino de aminotransferasa Hepatitis viral
Amilasa Pancreatitis aguda
Ceruloplasmina Daño hepatocelular
Creatincinasa Daño muscular
Glutamil transpeptidasa Enfermedades hepáticas
Lactato deshidrogenasa IAM
Lipasa Pancreatitis aguda
Fosfatasa ácida Ca prostata
Fosfatasa alcalina Enfermedades oseas y hepáticas obstructiva.
AL FINAL DE LA JORNADA, ME PREGUNTARAN…
QUE HICE CON MIS DONES?
A QUIEN AYUDE….…
A QUIEN ACOMPAÑE….
A QUIEN AMÉ…