4.) con respecto a la evolucin de la hemoglobina explique cmo ocurri este proceso a partir de los anillos de porfirina.Quiz 1.800 millones de aos atrs los anillos de porfirina unidos a un metal evolucionaron junto con la fotosntesis y la consiguiente aparicin del O2en la atmsfera, a partir de un gen ancestral comn.Pronto en la evolucin se incorpor la utilidad de los anillos de porfirina unidos a un metal para la transferencia de electrones. Tal es el caso de los citocromos que transportan electrones en la cadena respiratoria, u otras hemoprotenas que catalizan una clase variada de reacciones de xido-reduccin. Aun en la fotosntesis, los anillos de porfirina transportan los electrones generados a partir de la luz solar y el agua para luego generar ATP. Otras hemoprotenas se han adaptado para unir reversiblemente el oxgeno generado en la fotosntesis y transportarlo a cada clula de todos los grupos de organismos: procariotas, hongos, plantas y animales.La aparicin del oxgeno atmosfrico en la tierra hace dos millones de aos era un evento dramtico y potencialmente traumtico para las criaturas unicelulares primitivas que entonces vivan en la tierra. Por un lado, el oxgeno era txico, adems representaba oportunidades para mejorar el proceso del metabolismo, el aumento de la eficiencia de los sistemas de generacin de energa de la vida. Por ello, mantener el oxgeno bajo control mientras que se usa en la produccin de energa ha sido uno de los grandes compromisos que refleja la evolucin de la vida en la tierra.El compromiso se volvi qumico. Parece ser que el aparato que secuestra el oxgeno dentro de las clulas, posiblemente para protegerlas, es similar al sistema que utiliza el oxgeno para la generacin de energa potencial. En un principio este aparato era bastante primitivo, probablemente limitado a un tomo de metal enjaulado capaz de unirse con oxgeno o para obtencin de electrones, que se utilizan en metabolismo. Pero este aparato qumico bsico creci cada vez ms de una forma compleja a travs del tiempo y la evolucin. En algn punto, el tomo metlico se fij dentro de una especie de una estructura molecular llamada anillo de porfirina, y ms tarde este anillo de porfirina incrustarse en una estructura mayor orgnica como las protenas.A pesar de la estructura similar de estos compuestos, pueden desarrollar diferentes funciones. Esto radica la diferente constitucin de las protenas que albergan el ncleo del anillo de porfirina y a su vez de las sustituciones que posea la porfirina. De esta forma se determina que funcin bioqumica desempear el compuesto.Estudios que se llevaron a cabo mediante la comparacin de genes que codifican para hemoglobinas y sus parientes qumicos en una gama de organismos, desde bacterias hasta humanos. Se encontr que los cambios en la hemoglobina no han sido netamente estructurales, sino que algunos de las modificaciones ms drsticos son las formas en las que esta macromolcula es regulada. Las hemoglobinas y sus familiares siguen evolucionando rpidamente de maneras sutiles, y los cambios siguen llegando en la gentica de regulacin de las protenas.

FUENTESRoss C. Hardison, Cold Spring Harb Perspect Med. 2012 Dec; 2(12): a011627, .http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3543078/http://zoology.wisc.edu/courses/611/Part2/Readings/5The_Evolution_of_Hemoglobin.pdfOscar Andrs Peuela, M.D.*, Hemoglobina: una molcula modelo para el investigador, Vol. 36 N 3, 2005 (Julio-Septiembre), http://www.bioline.org.br/pdf?rc05044