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TAREA DEL DIA EN CLASE
¿Metabólicamente, como se alteró el sistema enzimático de la alpinista? razone su respuesta.
Que factores pudieron haber actuado como inhibidores enzimáticos.
Que efecto tuvo la glicolisis en el organismo de la deportista?
Que condiciones de la actividad enzimática pudieron haber afectado la glucolisis en la atleta.
biocatalizadores
Dra. Judith García de RodasSalón 207, año 2015
QUE SON LOS BIOCATALIZADORES?
CATALIZADORES: Moléculas orgánicas (sustancias) que
liberan los organismo de forma natural, Aumentan la velocidad de una reacción,
con mínimo costo energético No alteran su composición química en el
proceso (son reciclables).
Clasificación ORGANICOS:
PROTÉICOS (enzimas)RNA (ribozimas)
INORGÁNICOS:
METALES, ACIDOS Y BASES FUERTES
Catalizadores inorgánicos
Suelen ser metales de transición, como el platino y el níquel, o compuestos de metales de transición, como el dióxido de manganeso. Estas sustancias pueden combinarse con los reactivos y modificar la densidad electrónica en la unión química que se rompe durante la reacción. Así se reduce la energía de activación y se facilita la reacción. En el caso de la descomposición del agua oxigenada, el catalizador debilita la unión entre los dos átomos de oxígeno (H-O-O-H), que se separan durante el proceso.
CARACTERÍSTICAS DE LOS BIOCATALIZADORES
ALTAMENTE ESPECÍFICOS○ Una enzima → un sustrato.○ Una enzima → una coenzima.○ Una enzima → un cofactor.
No modifican la concentración de los sustratos ni de los productos,
No sufren alteraciones permanentes
Están sujetas a Regulación
DEFINICIONES COENZIMA: Molécula
orgánica no proteínica asociada a una enzima: vitaminas(A, B), Coenzima A, NAD,
FAD
COFACTOR: ion metálico que se asocia a una enzima, para su actividad: Fe, Ca, Zn
Cofactores: Pueden ser iones inorgánicos que facilitan la
unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas .
Las coenzimas: son sustancias orgánicas que funcionan de formas variadas, lo más frecuente es como transportadores interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas funcionales de las vitaminas.
Variedad de CofactoresMetal enzima Función
Fe citocromo oxidasa oxido-reducción
Cu Ac. Ascórbico oxidasa oxido-reducción
Zn Alcohol deshidrogenasa Facilita unión NAD
Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina
Ni Ureasa Activa lugar catalítico
V Nitrato reductasa Oxido-reducción
Se Glutatión peroxidasa Sustituye al S en una
cisteína del lugar activo
Variedad de Coenzimas
Vitamina Coenzima Función
Vit. B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Oxido reducción
Vit. B2
(Riboflavina)Flavinas adeninas nucletidos
Oxido reducción
Niacina Nicotinamida dinucleotido Oxido reducción
Acido pantotenico
Vitamina A Activa y transfiere grupos acilo
Aciodo fólico Tetrahidrofolato Activa y transfiere grupos carbonilo y carboxilo
Biotina Biotina Activa y transfiere CO2
Vit. B12 Adenosil y metil cobalamina
Isomerización y transferencia de grupos metilo
ISOENZIMAS
formas físicamente diferentes con una misma actividad enzimática.
Ejemplo: Lactato Deshidrogena.HHHHHHHMHHMMHMMMMMMM
DEFINICIONES SUSTRATO
PRODUCTO
SITIO ACTIVO
SITIO CATALÍTICO
SITIO ALOSTÉRICO (sitio activo)
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Sitio Activo
1. Residuos de amino ácidos: sitio activo
2. Unión del sustrato (ajuste inducido )
3. Estado de transición = sustrato activo
4. Cambios en la actividad enzimática:• - ph• - temperatura• - energía del ión
Mecanismo de unión enzima-sustrato
CLASIFICACION
Sufijo: “-asa” añadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad
Ej: Ureasa, peptidasa , amilasa
6 clases según el tipo de reacción catalizada. (su función sobre el sustrato)
Clasificación de las enzimasClase Ejemplo de enzimas
Oxidoreductasas Deshidrogenasas, peroxidasas: mueven electrones
Transferasas Hexoquinasas, transaminasas: Mueven grupos funcionales (Ej: OH; COOH; C==)
Hidrolasas Fosfatasa alcalina, tripsina, amilasa, catalasa:Cortan moléculas liberando agua.
Liasas Anhidrasa carbónica, cortan moléculas incorporando agua
Isomerasas Triosas fosfato: cambian grupos funcionales en la misma molécula. (cenonas a aldehidos)
Ligasas DNA ligasa: pegan moléculas
1. OXIDOREDUCTASAS: Transferencia de electrones
2. TRANSFERASAS:Transferencia de grupos funcional
3. HIDROLASAS:
Ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua
4. LIASASAdición de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos
5. ISOMERASAS: Transferencia de grupos dentro de moléculas dando formas isoméricas
6. LIGASAS Forman enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N por reacciones de condensación con ruptura de ATP
REGULACION ENZIMATICA No. Enzimático: cantidad de enzima
○ inducción (DNA)○ represión (DNA)○Vida media enzimática
Modificación covalente (fosforilación y defosforilación)
Modificación alostérica (positiva y negativa)
Una molécula se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con el substrato, por lo que la reacción de esta enzima queda inhibida
Inhibidor Inhibidor competitivocompetitivo
Inhibición: a. Competitiva b. No competitiva Competitiva
Inhibición No Competitiva
El inhibidor se une al sitio alostérico de la enzima, cambia la conformación del sitio activo, e impide que el substrato pueda interactuar en él.
Cambia la conformación
del sitio activo
Inhibidor unido al sitio
alostérico
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Como ocurre la Inhibición enzimática:Por Drogas y toxinas
Inhibidores competitivos: metanol, etilen-glicol, metotrexate.
Inhibidores no competitivos: fisostigmina, captopril, alopurinol.
Inhibidores irreversibles: aspirina, fluoracilo, organofosforados.
IMPORTANCIA BIOMEDICA
Enzimas plasmáticas funcionales: presentes en la circulación y desempeñan papel fisiológico en la sangre
ej: Enzimas de la coagulación
Enzimas plasmáticas no funcionales: no presentes en la sangre normalmente, aparecen por daño , lesión o enfermedad
ej: Lipasa en pancreatitis aguda
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Patron de energía enzimáticaEstado de transición
Energía de activaciónPara la reacción catalizada sin enzima
Energía de activaciónPara la reacción catalizada con enzima
Cambio de energía libre en la reacción
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Cinética enzimática
1. Velocidad de la reacción
2. Modelo Michaelis-Menten
S + E ES E + P
La velocidad de una reacción catalizada por enzimas depende de la afinidad de la enzima por el substrato, de la cantidad de enzima, cantidad de sustrato y otras condiciones como el pH y la temperatura ideales.
RIBOZIMAS:Moléculas de ARN con capacidad catalitica, su actiividad es durante la transcripciçon y traducción del mensaje genético.
Caracteristica: Se consideran resabios del mundo primitivo
Al igual que las enzimas, las Ribozimas actúan como catalizadores, poseen sitios activos que se unen a sustratos y no se consumen durante la reacción química que catalizan. Las Ribozimas actúan específicamente sobre cadenas de RNA de las que eliminan segmentos para luego empalmar los segmentos residuales. En este aspecto las Ribozimas cumplen funciones más limitadas que las de las enzimas debido a que actúan sobre un espectro de sustrato más estrecho.