TEMA 5 LAS PROTEÍNAS

7/29/2019 TEMA 5 LAS PROTENAS

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PRUEBA ESPECFICA DE ACCESO A LA UNIVERSIDAD APUNTES DE BIOLOGA

TEMA 5: LAS PROTENAS

1. Los AminocidosSon compuestos orgnicos de baja masa molecular que se caracterizan por

poseer un grupo carboxiloCOOH y un grupo aminoNH2. Son compuestoslidos, cristalinos, solubles en agua con un punto de fusin elevado y conactividad ptica.Los aminocidos primarios son aquellos que constituyen las protenas,

presentan el grupo amino unido al mismo carbono al que se une el grupocarboxilo, es el llamado carbono , por lo que se denominan aminocidos detipo . Los otros dos enlaces del carbono se unen con un tomo de H y con ungrupo variable denominado radical (R), segn sea este radical, se distinguenveinte tipos de aminocidos primarios. Para designar los veinte aminocidos

primarios se utilizan abreviaturas que se forman con las tres primeras letras desus nombres en ingls, por ejemplo: glicina Gly y la alanina es Ala.Los animales no son capaces de sintetizar todos los tipos de aminocidos,aquellos que no pueden sintetizar se llaman aminocidos esenciales y deben deser ingeridos en la dieta, en los seres humanos hay ocho aminocidos esenciales.Los aminocidos pueden presentar dos configuraciones distintas, tienen

configuracin L si, situando el grupoCOOH hacia arriba, el grupoNH2queda a la izquierda mientras que poseen configuracin D, si elNH2 seencuentra a la derecha.

Estructura de un Aminocido

- Clasificacin y estructura de los aminocidos proteicos:Segn el radical (R) que se enlaza al carbono , los aminocidos se clasifican en:

Aminocidos no polares o hidrofbicos: en ellos el radical R es unacadena hidrocarbonada. Estos son: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina(Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Prolina(Pro) y Triptfano (Trp)

Aminocidos polares sin carga: el radical R, es una cadena conradicales que forman enlaces de hidrgeno con el agua. Son ms solubles


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que los anteriores. Estos son: Glicina (Gly), Serina (Ser), Treonina (Thr),Cistena (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) y Tirosina (Tyr).

Aminocidos polares con carga negativa: son cidos y en ellos elradical R presenta un grupo cido (-COOH). Estos son: cido asprtico

(Asp) y el cido glutmico (Glu). Aminocidos polares con carga positiva: son bsicos y el radical R

presenta un grupo bsico, como un amino (-NH2). Estos son: Lisina(Lys), Arginina (Arg) e Histidina (His).

1.1.Actividad ptica

En todos los aminocidos, menos en la glicocola, el carbono , es asimtricoes decir, est enlazado a cuatro radicales diferentes, debido a ello, los

aminocidos presentan actividad ptica, es decir, desvan el plano devibracin de la luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos.Si un aminocido desva dicho plano hacia la derecha, se denominadextrgiro o (+) y si lo hace hacia la izquierda, levgiro o (-).

1.2.Comportamiento qumico de los aminocidos

Los aminocidos en disolucin acuosa se comportan a la vez como cidos ycomo bases, a esto se le denomina comportamiento anftero, ya que el

grupo cido o carboxilo libera protones y el grupo bsico o amino captaprotones originndose as una forma inica dipolar. Debido a estecomportamiento anftero los aminocidos tienen un efecto amortiguador oefecto tampn en el medio ya que mantienen constante el pH del medio enel que se encuentran, esto ocurre por:

Si se acidifica el medio en el que se encuentra el aminocido, esdecir, si se aaden protones, el grupo carboxilo ionizado capta esos

protones y amortigua dicha acidificacin

Si se basifica el medio en el que se encuentra el aminocido, esto es,se disminuye el nmero de protones o iones hidrgeno, el grupoamino ionizado libera protones y amortigua la basificacin.

El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolarneutra, con tantas cargas positivas como negativas se denomina puntoisoelctrico.

2. Enlace PeptdicoLa unin entre aminocidos se realiza mediante un enlace qumico llamado

enlace peptdico y da lugar a cadenas que reciben el nombre de pptidos.


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El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre el grupocarboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente con la formacin deuna molcula de agua.Cuando se unen dos aminocidos se forma un dipptido, si se unen tres untripptido, etc. Si el nmero de aminocidos que se unen es inferior a diez sedenomina oligopptido y si es superior a diez recibe el nombre de polipptido.

3. La estructura de las protenasUna protena es un polipptido constituido por ms de cincuenta aminocidos,debido a ello a su masa molecular es igual o superior a 5000 u. Algunas

protenas contienen adems de aminocidos otro tipo de molculas.La organizacin de una protena viene determinada por cuatro nivelesestructurales: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructuraterciaria y la estructura cuaternaria, cada una de estas estructurascorresponde a la disposicin de la anterior en el espacio.

3.1.Estructura primaria

Corresponde a la secuencia de aminocidos de la protena, indica quaminocidos la constituyen y en qu orden se disponen en la cadena. Entodas las protenas se considera como extremo inicial aquel que presenta el

aminocido con el grupo amino libre (extremo N-inicial), y como extremofinal aquel cuyo aminocido tiene el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal). La secuencia de aminocidos de una protena se expresaenumerando los aminocidos desde el extremo N-inicial al extremo C-terminal.

3.2.Estructura secundaria

Es la disposicin de la cadena de aminocidos (estructura primaria) en el

espacio.El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptdicadepende del nmero de enlaces de hidrgeno que se pueden formar, tambindepende de de las condiciones de tensin y temperatura en que se encuentra.Se conocen tres tipos de estructura secundarias: -hlice, hlice de colgenoy conformacin .

3.2.1. Estructura en -hliceEsta estructura se forma al enrollarse la estructura primariahelicoidalmente sobre s misma con un giro dextrgiro, esto se debe a


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la formacin espontnea de enlaces de hidrgeno entre el oxgeno delCO- de un aminocido y el hidrgeno delNH- del cuartoaminocido siguiente. La formacin espontnea de estos enlaces dehidrgeno hace que todos los oxgenos de los grupos CO- quedenorientados en el mismo sentido, mientras que todos los hidrgenos delos gruposNH- quedan orientados en sentido contrario. Se forma asuna hlice que presenta 3,6 aminocidos por vuelta.

3.2.2. Estructura de la hlice de colgenoLas cadenas polipeptdicas que forman el colgeno tienen unadisposicin en hlice especial, que se enrolla de forma levgira y esalgo ms alargada que la -hlice. Los radicales de estas dosmolculas tienen una estructura que dificulta la formacin de enlaces

de hidrgenopor lo que no se forma una -hlice sino una hlice msdistendida que presenta tres aminocidos por vuelta.El colgeno es una protena muy estable formada por tres hlices queoriginan una superhlice o molcula completa de colgeno, las treshlices se unen por medio de enlaces covalentes y por enlaces dbilesde tipo enlace de hidrgeno.

3.2.3. Conformacin

En esta conformacin la cadena de aminocidos no forma una hlicesi no una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausenciade enlaces de hidrgeno entre los aminocidos prximos.Si la cadena de conformacin se repliega se pueden establecerenlaces de hidrgenos entre segmentos, esta disposicin puede darlugar a una lmina en zigzag muy estable, denominada -lminaplegada.

3.3.Estructura terciaria de las protenas

Esta estructura es la disposicin que adopta en el espacio la estructurasecundaria cuando se pliega sobre s misma y origina una conformacinglobular, en ella los radicales apolares se sitan en el interior y los polares enel exterior. Las conformaciones globulares se mantienen estables debido alos enlaces entre los radicales R de los aminocidos, estos enlaces pueden serde varios tipos:

Enlaces disulfuro: es un enlace fuerte Enlace de hidrgeno: es un enlace dbil Interacciones inicas: es un enlace dbil Fuerzas de Van der Walls: es un enlace dbil


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Interacciones hidrofbicas: es un enlace dbil3.3.1. Conformacin interna y dominios estructurales

Los tramos rectos de las protenas con estructura terciaria presentanestructuras secundarias del tipo -hlice o de conformacin- ,mientras que las zonas de giros (codos) no tienen estructurasecundaria. En algunos casos hay combinaciones de -hlice y deconformacin que se encuentran repetidas en una misma protena,estas combinaciones se denominan dominios estructurales y suelenser estables, compactas y de aspecto globular.Las protenas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienenla estructura secundaria alargada y dan lugar a las denominadasprotenas filamentosas (son protenas insolubles en agua y en

disoluciones salinas que ejercen funciones esquelticas, las msconocidas son: colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo, -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc., la -queratina ofibrona de la seda y la elastina del tejido conjuntivo).

3.4.Estructura cuaternaria de las protenas

Esta estructura es la que presentan las protenas constituidas por dos o mscadenas polipeptdicas con estructura terciaria, idnticas o no, unidas entre s

por enlaces dbiles (no covalentes) y en ocasiones por enlaces covalentes,cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.Segn el nmero de protmeros que se asocian, estas protenas sedenominan dmeros, domo la insulina; trmeros, como el colgeno;tetrmeros, como la hemoglobina; pentmeros como la ARN-polimerasa,etc.

4. Propiedades de las protenasLas propiedades de las protenas dependen sobre todo de sus radicales R libres yde la capacidad que estos tienen de reaccionar con otras molculas. Las

principales propiedades son:

Solubilidad: esta propiedad se debe a la elevada proporcin deaminocidos con radicales polares, sobre todo, si tienen carga elevada, yaque estos radicales establecen enlaces de hidrgeno con las molculas deagua. Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las protenas yaque modifican el grado de ionizacin de los radicales polares. Las

protenas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo cual,cuando se disuelven, dan lugar a dispersiones coloidales

Desnaturalizacin: es la prdida de la estructura terciaria y cuaternariay, en ocasiones, tambin de la secundaria, debi a la rotura de los enlaces


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que las mantienen, esta ruptura puede ser debida a cambios de pH,variaciones de temperatura, alteraciones de la concentracin salina en elmedio o por simple agitacin molecular. Cuando una protena sedesnaturaliza generalmente adopta una conformacin filamentosa y

precipita. Las protenas desnaturalizadas no pueden realizar funciones detipo enzimtico, transportador u hormonal. Como la desnaturalizacin noafecta a los enlaces peptdicos, si se vuelve a las condiciones normales,algunas protenas pueden recuperar su conformacin inicial, hecho quese denomina renaturalizacin.

Especificidad: las protenas que interactan con otras molculaspresentan una estructura tridimensional especfica y unos aminocidosconcretos en lugares determinados, por ejemplo las protenasenzimticas. Adems las protenas homlogas que realizan la mismafuncin en especies diferentes, presentan una estructura muy similar pero

no siempre idntica, esto ha dado lugar durante el proceso evolutivo auna gran variedad de molculas proteicas, es decir, a protenasespecficas de una especie, e incluso de un individuo.

Capacidad amortiguadora: las protenas estn constituidas poraminocidos y por ello tambin tienen un comportamiento anftero(pueden comportarse como un cido o como una base), debido a ello las

protenas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio,es decir, son disoluciones tampn o amortiguadoras.

5. Las funciones de las protenasLas protenas son molculas con una extraordinaria diversidad de estructuras quellevan a cabo numerosas funciones, entre las que destacan:

Estructural: a nivel celular las protenas forman parte de la estructura dela membrana plasmtica, constituyen los cilios y flagelos y sirven desoporte al ADN. A nivel histolgico la elastina forma parte de los tejidosreticulares y el colgeno de los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y seo.

Reserva: ejercen esta funcin la ovoalbmina de la clara del huevo entreotras.

Transporte: adems de las permeasas que regulan el paso de molculasa travs de la membrana celular, existen numerosas protenas quetransportan sustancias a nivel pluricelular como por ejemplo los

pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina, etc.) quetransportan el oxgeno, etc.

Enzimtica: las enzimas son las protenas que tienen accinbiocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioqumicas. Seconocen una cantidad elevada de enzimas diferentes y todas ellas

presentan un grado de especializacin.


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Contrctil: gracias a esta funcin de contraccin se posibilita lamovilidad, por ejemplo la actina y la miosina que son protenas queactan en la relajacin y en la contraccin muscular.

Hormonal: las hormonas son protenas transportadoras por el mediointerno del organismo (la sangre en los animales y la savia en losvegetales) que llegan a determinadas clulas a las que estimulan parainiciar ciertas reacciones. Por ejemplo la insulina del pncreas.

Defensa: bsicamente esta funcin la realizan las -globulinas oinmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos (son molculas quese asocian a las sustancias extraas que penetran en el organismo, losantgenos, y los neutralizan)

Homeosttica: esta funcin consiste en mantener constante los valoresde determinadas variables del medio interno, como son la salinidad, laacidez o la concentracin de glucosa, un ejemplo de funcinhomeosttica la realizan las protenas sanguneas que participan en laregulacin del pH gracias a su capacidad amortiguadora.

6. La clasificacin de las protenasHay dos tipos de protenas en funcin de cmo estn formadas:

6.1.Holoprotenas

Son protenas que estn constituidas exclusivamente por aminocidos. Sepueden clasificar en dos grandes grupos atendiendo a su estructura:

Protenas filamentosas: son insolubles en agua y se encuentran enlos animales. A este grupo pertenecen:

o Colgenos: se encuentran en el tejido conjuntivo,cartilagionoso, tegumentario y seo. Presenta una granresistencia al estiramiento.

o Queratinas: las -queratinas se sintetizan y almacenan en lasclulas de la epidermis y forman el cabello, las uas, etc. Las

-queratinas o fibronas se encuentran en el hilo de seda.o Elastinas: protenas fibrosas y flexibles que se encuentran en

tendones y vasos sanguneos, poseen una gran elasticidad queles permite recuperar su forma tras la aplicacin de unafuerza, se localizan en rganos sometidos a deformacionesreversibles (pulmones, arterias, dermis).

o Miosinas: participan activamente en la contraccin de losmsculos.


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Protenas globulares: tiene una estructura ms o menos globular ycompleja, la mayora son solubles en agua o bien en disoluciones

polares, entre ellas destacan:o Protaminas: son protenas muy bsicas que estn asociadas

al ADN del ncleo en los espermatozoides y facilitan sucompactacino Histonas: poseen una masa molecular baja y contienen una

gran proporcin de aminocidos bsicos, desempean unpapel importante en los procesos de regulacin gentica

o Prolaminas: son insolubles en agua, se encuentran ensemillas vegetales

o Gluteninas: son insolubles en agua, pero son solubles encidos y bases diluidas

o Albminas: son un grupo de protenas grandes con funcinde reserva de aminocidos o de transporte de otras molculas,

pertenecen a este grupo la seroalbmina de la sangre entreotras

o Globulinas: son protenas muy grandes, son solubles endisoluciones salinas y tienen una forma globular casi perfecta.

6.2.Heteroprotenas

Son protenas que estn compuestas por algn otro tipo de molcula adems

de los aminocidos. Se dividen en cinco grandes grupos segn la naturalezadel grupo prosttico:

Cromoprotenas: su grupo prosttico es una sustancia con color, porlo que tambin se llaman pigmentos. Segn la naturaleza del grupo

prosttico se dividen en:o Pigmentos porfirnicos: tienen como grupo prosttico una

porfirina, es decir, un anillo tetrapirrlico con un catinmetlico en el centro del anillo, si se trata de un catin ferroso(Fe 2+), la porfirina se denomina grupo hemo (hemoglobina

y la mioglobina), en algunas molculas como los citocromosel in ferroso se puede oxidar a frrico (Fe 3+).o Pigmentos no porfirnicos: son pigmentos que tienen un

grupo prosttico diferente a la porfirina, por ejemplo laHemocianina y la hemeritrina o la rodopsina.

Glucoprotenas: su grupo prosttico es un glcido y realiza granvariedad de funciones, tiene una conformacin estable en la parte

proteica mientras que en la parte glucdica presenta una granvariabilidad. Pertenecen a este grupo:

o Hormona estimulante del folculo (FSH) y hormonaluteinizante (LH)

o Proteoglicanos del lquido sinovial, de los tendones, etc.


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o Glucoprotenas sanguneas como la protrombinao Glucoprotenas de las membranas celulares que forman el

glucoclixo Algunas enzimas como la ribonucleasa

Lipoprotenas: tienen cidos grasos como grupo prosttico, unas seencuentran en la estructura de las membranas citoplasmticas y otrasestn en el plasma sanguneo transportando lpidos insolubles.

Fosfoprotenas: presentan como grupo prosttico el cido fosfrico,pertenecen a este grupo la casena de la leche y la vitelina de la yemadel huevo.

Nucleoprotenas: tienen un cido nucleico como grupo prosttico.Son nucleoprotenas las asociaciones de histonas o protaminas conlas molculas de ADN que forman las fibras de cromatina del ncleo

celular.

Las preguntas ms frecuentes relacionadas con las protenas en las pruebas deacceso a la universidad suelen estar referidas a:

- Definir que es una protena y destacar su multifuncionabilidad- Definir qu es un Aminocido, escribir su frmula general y reconocer la

diversidad debida a sus radicales

- Identificar y describir el enlace peptdico como caracterstico de las protenas- Sealar los enlaces que mantienen la estructura terciaria y cuaternaria (si latuvieran) de las protenas

- Describir la estructura de las protenas. Reconocer que la secuencia deaminocidos y la conformacin espacial de las protenas determinan sus

propiedades biolgicas- Explicar en qu consiste el proceso de desnaturalizacin y renaturalizacin de

las protenas sealando qu factores los provocan- Describir las funciones ms relevantes de las protenas


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