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T A B L A P E R I Ó D I C A D E L O S E L E M E N T O S
I A VIII A
1 18 1
H Hidrógeno 2.2
IIA 2
III A
13
IV A
14
V A
15
VI A
16
VII A
17
2 He
3
Li +1 90
0.98
4 Be
+2 59 1.57
5
B
+3 41
2.04
6 C
+4 30
2.55
7 N
+5 27
3.04
8 O
3.44
9
F
3.98
10 Ne
11 Na
+1 116
0.93
12 Mg
+2 86
1.31
III B 3
IVB
4
V B 5
VI B 6
VII B 7
VIII B 8
VIII B 9
VIII B
10
I B
11
II B
12
13 Al
+3 67
1.61
14 Si
+4 54
1.9
15 P
2.19
16 S
2.58
17 Cl
+7 41
3.16
18 Ar
19 K
+1 152 0.82
20 Ca
+2 114 1.00
21 Sc
+3 88 1.36
22 Ti
+2 100 +3 81 1.54
23 V
+2 93 +3 78 1.63
24 Cr
+2 94 +3 75 1.66
25 Mn
+2 97 +3 78 1.55
26 Fe
+2 92 +3 78 1.83
27 Co
+2 88 +3 75 1.88
28 Ni
+2 83 1.91
29 Cu
+1 91 +2 87 1.90
30 Zn
+2 88 1.65
31 Ga
+3 76 1.81
32 Ge
+2 87 +4 67 2.01
33 As
+3 72 2.18
34 Se
+4 64 +6 56 2.55
35 Br
+7 53 2.96
36 Kr
3.00
37 Rb
+1 166 0.82
38 Sr
+2 132 0.95
39 Y
+3 104 1.22
40 Zr
+4 86 1.33
41 Nb
+3 86 1.60
42 Mo
+4 79 +6 73
2.16
43 Tc
+4 78
1.90
44 Ru
+3 82 +4 76
2.20
45 Rh
+3 80 2.28
46 Pd
+2 100
2.20
47 Ag
+1 129
1.93
48 Cd
+2 109
1.69
49 In
+3 94 1.78
50 Sn
+2 92 +4 83 1.80
51 Sb
+3 86 2.05
52 Te
+4 111 +6 70 1.50
53 I
+5 109 +7 69 2.66
54 Xe
2.60
55 Cs
+1 181 0.79
56 Ba
+2 149 0.89
* 72
Hf
+4 85 1.30
73 Ta
+3 86 +4 82 1.50
74 W
+4 80 +6 74 2.36
75 Re
+4 77 +5 72 1.90
76 Os
+4 77 +5 71 2.20
77 Ir
+3 82 +4 76 2.20
78 Pt
+2 94 +4 76 2.28
79 Au
+1 151 +3 99 2.54
80 Hg
+2 116 2.00
81 Tl
+1 164 1.60
82 Pb
+2 133 1.87
83 Bi
+3 117 2.02
84 Po
+4 108 2.00
85 At
+7 76 2.20
86 Rn
Radón
87 Fr
+1 194 0.70
88 Ra
0.90
**
*
57 La
+3 117
1.10
58 Ce
+3 115
1.12
59 Pr
+3 113
1.13
60 Nd
+3 112
1.14
61
Pm +3 111
62
Sm +3 110
1.17
63 Eu
+3 109
64 Gd
+3 108
1.20
65 Tb
+3 106
66 Dy
+3 105
1.22
67 Ho
+3 104
1.23
68 Er
+3 103
1.24
69 Tm
+3 102
1.25
70 Yb
+3 101
71 Lu
+3 100
**
89 Ac
+3 126
1.10
90 Th
+4 108
1.30
91 Pa
+3 118
1.50
92 U
+3 116
1.38
93 Np
+3 115
1.36
94 Pu
+3 114
1.28
95 Am
+3 111
1.30
96 Cm
+3 111
1.30
97 Bk
+3 110
1.30
98 Cf
+3 109
1.30
99 Es
100 Fm
101 Md
102 Nb
103 Lw
Elementos
estructurales
Macrominerales
(iones)
Elementos
traza
Metales ultra-
traza
No-metales ultratraza
Fe 4-5 gramos Zn 2-3 gramos Cu 0.1 gramos
FeII , FeIII ZnII CuI, CuIIFeII , FeIII ZnII CuI, CuII
Transferencia de electrones,
Fijación de nitrógeno,
Acarreo de oxígeno
“hormador” estructural
Anhidrasas
Deshidrogenasas
Transferencia de electrones
Hidroxilasas
Acarreo de oxígeno
En enlace peptídico
Keq << 1, la hidrólisis está termodinámicamente favorecida, pero es cinéticamente inerte
+ HOH
Por lo tanto, la síntesis está desfavorecida termodinámicamente Y también es cinéticamente inerte
¿Cómo están unidos los iones metálicos a las proteínas?
• Por el O o el N del enlace peptídico
• Por los O, N ó S en los grupos laterales de los aminoácidos
• A través de porfirinas (o corrinas)
Porfirina y corrina
Suelen tener diferentes sustituyentes en la periferia.
• Primera pregunta: ¿por qué se necesita un acarreador de oxígeno? ¿por qué no hay acarreadores de CO2?
• Segunda pregunta ¿Cómo se une el oxígeno a la hemoglobina?
Fe2+ Paramagética (el O2 también) Fe3+ + O2- Diamagnética
Puede enlazarse con el :CO (más fuerte que con el O2)
Citocromos
• Proteínas (enzimas) intensamente coloridas que participan en las reacciones de transporte de energía en las células (respiración, fotosíntesis).
– Respiración: glucosa + O2 CO2 + H2O
– Fotosíntesis: CO2 + H2O glucosa + O2
• Metaloporfirinas en las que el sitio metálico hay Fe(II) o Fe(III).
• Algunas tienen además Cu.
• Se pueden coordinar con el CO y el CN-, de ahí la toxicidad de éste
• Los más célebres son: el Citocromo P 450, el citocromo C , la citocromo C oxidasa
– Principal acción: monooxigenasa: RH + O2 + 2H+ + 2e– ROH + H2O
Citocromo c
Hay una cisteína coordinada en la posición axial. Este azufre coordinado hace más fácilmente accesible al estado de oxidación (II)
Citocromo c oxidasa
El Cu participa en la transferencia de electrones
4 Fe2+-citocromo c + 8 H+in + O2
4 Fe3+-citocromo c + 2 H2O + 4 H+fuera
¿ CO ?
Esta reacción produce energía que se utiliza para sintetizar ATP que es un “almacén” de energía
Citocromo P450
Baja especificidad, lo que permite que sean capaces de metabolizar
un número casi ilimitado de substratos,
principalmente a través de reacciones de oxidación, pero también de
reducción e hidrólisis.
Las oxidaciones catalizadas por el P-450 son reacciones de
monooxigenación dependientes de NADPH y para las que utiliza
oxígeno molecular.
Como consecuencia de estas reacciones el P- 450 acelera la
eliminación del organismo de gran número de fármacos y
compuestos tóxicos, pero también es el responsable de la activación
de toxinas o precarcinógenos
Ejemplos de proteínas de hierro con azufre
Rubredoxinas (bacterias anaerobias)
Ferredoxinas (organismos fotosintéticos)
Problemas con el Fe• El Fe2+(ac) es muy tóxico porque reacciona con el oxígeno
molecular formando radicales superóxido que son malísimos
• FeII +O2 Fe III + O2-
• El Fe3+(ac) tiene una gran tendencia a precipitar como Fe(OH)3
Kps = 2.7 x 10-39 pH de precipitación 4.48
• El Fe3+ es un ion duro, forma complejos estables con donadores poroxígenos.
• Los donadores por oxígeno son ligantes de campo débil, El Fe3+ con ligantes de campo débil tiene EECC = 0, por lo que para formarcomplejos con constantes de estabilidad grandes, se requierenligantes polidentados o quelatantes.
Ferritina (proteína) Ferrhidrita (mineral)[FeO(OH)]8[FeO(H2PO4]
Almacenamiento: Ferritina y hemo siderina
4500 átomos de Fe por molécula
• El Fe3+ llega a la ferritina acarreado por la transferrina,
• Éste se mueve a través de canales en la proteína, ricos en grupos carboxilato,
• El interior de la proteína, también rica en carboxilatos, facilita el acomodo de los iones Fe3+ de modo que forma cristales de oxido-hidróxido férrico (ya que es pocosoluble)
• A este tipo de procesos se les llama biomineralización
• Otro ejemplo de biomineralización:
• Se sabe que en el cerebro de algunas aves hay cristales de óxido férrico (tipo magnetita), queactúan como brújula para orientarlos en susmigraciones.
Cinc, ¿para qué?, ¿por qué?
• Ácido de Lewis– Alta carga nuclear efectiva, pequeño radio iónico.– Semejante al Mg2+, pero más electronegativo.– Semejante el Cu2+, Ni2+ ó Co2+, pero éstos son mucho
más escasos.– No participa en equilibrios rédox.– No tiene EECC, no tiene número ni geometría de
coordinación preferidas, por lo tanto tiene mucha flexibilidad.
– Ni duro ni blando: intermedio, por lo tanto es afín por donadores de O, de N y de S.
• Se conocen más de 300 enzimas de Zn
• Cuerpo humano: 4-6g Fe, 2-3g de Zn, 0.25g de Cu
• Tres tipos
– Enzimas
– Proteínas de Zn (no enzimas, sólo rol estructural)
– Metalotioneínas
Anhidrasa carbónica (1940)
• Zn coordinado a histidinas(buenos aceptores , hacen al Zn2+ un mejor ácido de Lewis, ¿o más duro?)
– CO2(ac) + H2O H2CO3
muy lenta a pH = 7
– CO2(ac) + OH- HCO3-sin enzima requiere pH10
Carboxypeptidasa (1955)
• Zn coordinado a 2 histidinas y un glutamato
• Rompe enlaces peptídicos(digestión)
• http://www.angelo.edu/faculty/nflynn/Biochemistry/CA%20Catalytic%20Mechanism.htm
Nótese la “geometría”
Zn++
Od
d d
R
C
N H
H-C CO2-
O
H-C-RNH
C O
Glu72
d
H
H
C-O-
O
Glu270
His69
His196
Zn actúa como ácido de Lewis; el 4°ligante es agua, que es muy lábil y se intercambia con el sustrato. Estamolécula de agua es la que hará la hidrólisis
Glutamato actúa como un cocatalizadorbásico polarizando al agua para que haga el ataque nucleofílico al carbonilo
AA
AA
Otros AA de la cadena ayudan a fijar al sustrato
“dedos” de Zn•Pequeñas regiones de una proteína•El Zn sólo sirve para estabilizar los pliegues•Tienen funciones de “ensamblaje” molecular (i.e colaborando en la síntesis de DNA, RNA,
Metalotioneínas
• Hasta un 30% de sus aminoácidos son cisteínas
• Almacenamiento y transporte de Zn
• Excelentes quelatantes para Cd y Hg, ayudan a la desintoxicación
• La presencia de Cd induce una mayor síntesis de metalotioneína
• Aún se conoce poco de su funcionamiento
• ¿La naturaleza previó la contaminación por metales pesados?
¿Una enzima de Zn con actividad rédox?
• Superóxido dismutasa
• Supéróxido = O2.-
• Oxidante y radical libre
H2O
H2O2 O2- .
O2agua
radical hidroxilo
peróxido de hidrógeno radical superóxido
O2- .H2O2
peróxido de hidrógeno
radical hidroxilo
-1e-
-1e-
-1e-
+1e-
+1e-
+1e- OH .
OH .
- H+
-2H+
+ 2H++H+
• Dismutación
• 4O2.- + 4H+
O22- + O2
¿para qué sirve el Zn?
Tipo I: Proteínas “azules” de cobre
• Un solo cobre unido a dos histidinas, (N) una cisteína (S) formando un triángulo y algún otro ligante apical, a menudo metionina (S)
• ¿“azules”? 5000 M-1cm-1
• Comportamiento magnético normal en el espectro de RPE
• Cu(II)/Cu(I): transporte de electrones
• Plastocianina, azurina,
Tipo II: proteínas “normales” de Cobre
• Pirámide cuadrada
• Espectro electrónico y de RPE “normal”
• Oxigenasas
• Amino oxidasas
• Nitritoreductasa (fotosíntesis)
• SOD
Tipo III : proteínas “silenciosas” en RPE
• Dos átomos de Cu (II) fuertemente acoplados “antiferromagnéticamente”
• Tirosinasa y Catecol oxidasa
CuN N
His
Cu
O
O N N
HisN
N
His
NN
His
NN
His N
N
His
Hemocianina
• ¿De dónde le viene el nombre?
• ni hemo ni ciano, sino de “sangre azul”
• acarreador de oxígeno en moluscos y crustáceos