Embed Size (px)
DESCRIPTION
Unidad 3. BIOLOMOLÉCULAS 2ª PARTE. EL PRESENTE MATERIAL ES UNA SÍNTESIS QUE NO REEMPLAZA, SINO QUE COMPLEMENTA, AL RESTO DE LOS MATERIALES. Grupo carboxilo. Grupo amino. Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas. PROTEÍNAS. - PowerPoint PPT Presentation
Citation preview
Unidad 3Unidad 3
BIOLOMOLÉCULABIOLOMOLÉCULAS S
2ª PARTE2ª PARTE
BIOLOMOLÉCULABIOLOMOLÉCULAS S
2ª PARTE2ª PARTEEL PRESENTE MATERIAL ES UNA SÍNTESIS QUE NO REEMPLAZA, SINO QUE
COMPLEMENTA, AL RESTO DE LOS MATERIALES
EL PRESENTE MATERIAL ES UNA SÍNTESIS QUE NO REEMPLAZA, SINO QUE COMPLEMENTA, AL RESTO DE LOS MATERIALES
22
PROTEÍNASPROTEÍNAS
Grupo carboxiloGrupo amino
Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas
Tienen muy diversas funciones en los seres vivos, desde transporte de moléculas o iones, estructurales o contráctiles, hasta funciones de receptores o reguladores de la fluidez del citoplasma. Constituyen el 50% del peso seco de la materia viva
Son polímeros de aminoácidos. El “plan” para la síntesis de las proteínas se encuentra en la información genética (ADN). Esta información indica el tipo y ubicación de cada aminoácido en las distintas proteínas.AMINOÁCIDOS
33
AminoácidosAminoácidos
44
El enlace peptídicoEl enlace peptídico
Se uneel grupo carboxilo de un aa
con el grupo amino del siguiente
La unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos permite formar cadenas peptídicas o péptidos de
longitud variableCada proteína es una macromolécula
formada por una o varias cadenas peptídicas
En cada célula existen miles de proteínas distintas con funciones
específicasCualquier alteración en la
secuencia de aminoácidos (aa), incluso la sustitución de un solo aa por otro, produce alteraciones de
diferente importancia en las proteínas
55
Especificidad de las Especificidad de las ProteínasProteínas
Las proteínas son específicas
Cada especie posee sus propias proteínas,
definidas en su información genética
Dentro de una misma especie, los individuos
pueden tener proteínas diferentes. Por ej. En los glóbulos rojos humanos
puede haber proteína A, o proteína B, pueden
coexistir ambas (AB) o no estar ninguna (0)
66
77
Estructura primariaEstructura primaria La estructura primaria de una proteína es una cadena lineal
de aminoácidos (aa). Esta secuencia está determinada en el ADN. Todas las proteínas poseen estructura primaria. Luego, de
acuerdo a la composición de aa que posean pueden adquirir una estructura secundaria, terciaria o cuaternaria.
La función de las proteínas está asociada a su estructura. Si pierde por alguna razón alguno de sus niveles estructurales, deja de funcionar, es decir, pierde su actividad biológica.
88
Estructura secundariaEstructura secundaria La cadena de aa adopta una
en forma en espiral o en hoja plegada
Se produce por la formación de puentes de hidrógeno y otras fuerzas entre varios aa.
Los pliegues en espiral determinan la formación de una “alfa hélice”
La otra forma posible es la “hoja plegada” llamada también “beta conformación”
Hoja plegada o Beta conformación
Alfa hélice
99
Estructura terciariaEstructura terciaria Es la conformación espacial que forma glóbulos. Se produce cuando entre los aminoácidos que contienen S (azufre) se
forman enlaces disulfuro. Existen sectores (dominios) hidrofóbicos e hidrofílicos. Muchas proteínas con función enzimática forman glóbulos, así como
también proteínas con función de transporte en membranas biológicas.
1010
Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria
Es la estructura más compleja, en la cual se unen 2 o más polipéptidos.
Ejemplo: hemoglobina, que contiene 4 polipéptidos, y tiene como función el transporte de gases en los glóbulos rojos.
1111
Secuencia de estructuras Secuencia de estructuras de una proteínade una proteína
1212
DesnaturalizaciónDesnaturalización Cuando una proteína se desnaturaliza pierde sus niveles
estructurales (secundaria, terciaria o cuaternaria), perdiendo al mismo tiempo su función. La desnaturalización no afecta el enlace peptídico, es decir, la proteína no pierde su estructura primaria.
Los factores que las desnaturalizan son: T°, cambios en el pH, radiaciones, agitación o contacto con ciertas sustancias químicas.
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. En la primera la proteína puede recuperar su actividad biológica. En la desnaturalización irreversible se pueden perder grupos funcionales que impiden que la proteína pueda renaturalizarse.
1313
HidrólisisHidrólisisLas uniones entre los monómeros pueden romperse y liberar las moléculas, mediante el mecanismo llamado hidrólisis.
Hidrólisis significa “ruptura por el agua”, puesto que en el proceso de separación de monómeros requiere la intervención de una molécula de agua. El producto que se obtiene de la hidrólisis total de una proteína es un conjunto de aminoácidos.
1414
Hemoglobina y MioglobinaHemoglobina y Mioglobina
Curvas de Afinidad por el O2
La Mioglobina tiene mayor afinidad por el O2; se satura con menor presión de ese
gas.
El O2 se une a los grupos Hemo de la Hb en los glóbulos rojos y al grupo Hemo de la Mb en los
músculos esqueléticos.
El O2 se une a los grupos Hemo de la Hb en los glóbulos rojos y al grupo Hemo de la Mb en los
músculos esqueléticos.
1515
Afinidad de la Hb por el O2Afinidad de la Hb por el O2
La afinidad de la Hb por el O2 disminuye ante:
- aumento de la TºC
- aumento de CO2
- aumento de la [H+] (disminución del pH)
1616
Efecto del 2,3-DPGEfecto del 2,3-DPG
El 2,3-DPG está presente en los glóbulos rojos. El incremento en la concentración de 2,3-DPG facilita la liberación de O2 a los tejidos mediante la disminución en la afinidad de la hemoglobina por el O2. Esto puede ocurrir ante estados de anemia, en grandes alturas, etc.
El 2,3-DPG está presente en los glóbulos rojos. El incremento en la concentración de 2,3-DPG facilita la liberación de O2 a los tejidos mediante la disminución en la afinidad de la hemoglobina por el O2. Esto puede ocurrir ante estados de anemia, en grandes alturas, etc.
1717
Hemoglobina FetalHemoglobina Fetal
La Hb Fetal se une fuertemente al O2 (alta afinidad), favoreciendo la
captación de éste desde la sangre materna.
La Hb Fetal tiene menor p50 (mayor afinidad por el O2) que la Hb del
adulto, debido a que posee diferente estructura: tiene dos cadenas alfa y
dos gama, mientras que la del adulto tiene dos alfa y dos beta.
La Hb Fetal se une fuertemente al O2 (alta afinidad), favoreciendo la
captación de éste desde la sangre materna.
La Hb Fetal tiene menor p50 (mayor afinidad por el O2) que la Hb del
adulto, debido a que posee diferente estructura: tiene dos cadenas alfa y
dos gama, mientras que la del adulto tiene dos alfa y dos beta.
1818
ColágenoColágeno
La Estructura Primaria del colágeno consiste en cadenas formadas por repetición de los aminoácidos: glicina, prolina, hidroxiprolina y, a veces,
hidroxilisina. La Estructura Secundaria se alcanza cuando se unen 3 cadenas en una triple hélice, formando el Tropocolágeno.
Las moléculas de tropocolágeno se disponen escalonadamente. Cada una está desplazada de la adyacente en un cuarto de su longitud. Esto permite formar una estructura fibrosa de alta resistencia, presente en
piel, huesos, etc.
1919
ÁCIDOS NUCLEICOS ÁCIDOS NUCLEICOS
ADN
ARN
En el núcleo celular
formando parte de
los cromosom
as
Químicamente son polímeros que resultan de la unión de otros monómeros: los
nucleótidos
2020
NucleótidosNucleótidos
Los nucleótidos son monómeros formados por:
Una base nitrogenada Uno, dos o tres grupos fosfato. Un azúcar: ribosa (en ARN) o
desoxirribosa (en ADN)
2121
Funciones de los NucleótidosFunciones de los NucleótidosPueden estar libres en la célula, cumpliendo funciones relacionadas con el transporte de electrones, de protones y de energía. Si el nucleótido libre presenta un fosfato, se llamará mono fosfato. Si presenta dos fosfatos, será un di fosfato y con tres fosfatos, tri fosfato.
Pueden estar libres en la célula, cumpliendo funciones relacionadas con el transporte de electrones, de protones y de energía. Si el nucleótido libre presenta un fosfato, se llamará mono fosfato. Si presenta dos fosfatos, será un di fosfato y con tres fosfatos, tri fosfato.
Existen nucleótidos de estructura más compleja, como el NAD y el FAD, que intervienen en procesos como la respiración celular y la fotosíntesis.
Existen nucleótidos de estructura más compleja, como el NAD y el FAD, que intervienen en procesos como la respiración celular y la fotosíntesis.
Un nucleótido libre fundamental para el metabolismo es el ATP (adenosín tri fosfato), que está formado por ribosa, unida a Adenina y a tres fosfatos.
2222
PolinucleótidosPolinucleótidos Los nucleótidos se pueden unir formando largas cadenas o
polinucleótidos. El enlace se llama fosfodiéster y se establece entre el oxidrilo del
carbono 3´ de un nucleótido, un grupo fosfato y el oxidrilo del carbono 5´ del siguiente.
Los polinucleótidos constituyen los
Ácidos nucleicos: ARN y ADN.
2323
ARNARNEl ARN mensajero es un polinucleótido que tiene como función llevar la información de la estructura primaria de la proteína desde el ADN hasta los ribosomas, que constituyen el sitio donde se sintetizan las proteínas.
El ARN de transferencia es una cadena (polinucleótido) plegado que se une de manera específica a los aminoácidos que transporta. Los lleva desde el citoplasma hasta los ribonomas.
El ARN ribosomal constituye cadenas que se unen a proteínas para formar las dos subunidades del ribosona (mayor y menor). Ambas subunidades se unen en el citoplasma en el momento de sintetizar una proteína.
2424
ADNADN
3 enlaces entre G y C
Está formado por dos cadenas de nucleótidos unidas por las bases.
Las uniones entre las bases nitrogenadas no son al azar: siempre se une una adenina con una timina mediante dos enlaces puente hidrógeno; y una citosina con una guanina mediante tres enlaces. A y T son “complementarias” así como también C y G.
2525
La molécula de ADN es
bicatenaria, complementaria y antiparalela.
Las cadenas son antiparalelas
porque una va en sentido 5´ 3´y la otra en el
sentido contrario, 3´ 5´.
La molécula de ADN es
bicatenaria, complementaria y antiparalela.
Las cadenas son antiparalelas
porque una va en sentido 5´ 3´y la otra en el
sentido contrario, 3´ 5´.
El modelo de la Doble HéliceEl modelo de la Doble Hélice
2626
Diferencias entre ADN y Diferencias entre ADN y ARNARN
ADNADN ARNARN
Doble cadena helicoidal Un sola cadena, no helicoidal
Glúcido de 5 C (pentosa): desoxi-ribosa
Glúcido de 5 C (pentosa): ribosa
Bases. A, T, G, C Bases. A, U, G, C
Se encuentra en el núcleo en eucariontes y en el citoplasma de procariontes
Se sintetiza en el núcleo y tiene actividad biológica en el citoplasma de la célula
Un solo tipo Hay 3 tipos: ARNm, ARNt, ARNr
No abandona el núcleo Participa en la síntesis de proteínas, saliendo del núcleo hacia el citoplasma en células eucariontes
En eucariontes está asociado a proteínas llamadas histonas
Solo el ARNr está asociado a proteínas
