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Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.
Prof. Keila Torres
UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL “LISANDRO ALVARADO”
DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUDPROGRAMA DE MEDICINA
QUIMICA ORGANICA
Objetivos de la clase
Conformación nativa de una proteínaDesnaturalización de proteínas
Comportamiento ácido base de las cadenas laterales de las proteínas
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES
Estructural
Enzimática
Hormonal
Defensa Transporte
Reserva
ContráctilAminoácidos
Enlacepeptídico
Péptidos oproteínas
Organizaciónestructural
unidos por
formando
tienen
E. terciaria
E. cuaternaria
E. secundaria
E. primaria
Plegamientoespacial
Proteínasoligoméricas
Secuencia deaminoácidos
hélice
Conformación
definida por
es la
sólo en
20(según R)
se distinguen
Heteroproteínas
Holoproteínas
Fibrosas
Globulares
Colágeno
Actina/Miosina
Ej
Nucleoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Glucoproteínas
Cromoproteínas
Caseína
Cromatina
HDL, LDL
FSH, TSH...
Proteoglucanos
Hemoglobina
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Albúminas
Globulinas
Conformación Nativa de una proteína
La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa, y se considera la estructura más
estable de todas las estructuras posibles.
La estructura nativa es la forma funcionalmente activa de una proteina.
Si cambiamos las condiciones ambientales, la estructura nativa se pierde, este proceso se denomina desnaturalización.
Estado nativo Estado desnaturalizado
1. Temperatura extrema
2. pH muy ácido o alcalino
Procesos físicos y químicos responsables de la desnaturalización
3. Disolvente orgánicos (etanol, acetona), detergentes.
4. Agentes reductores (urea, β-mercaptoetanol)
5. Concentración salina
6. Iones metálicos pesados
7. Agresión mecánica.
Desnaturalización de las proteínas
Consecuencias de la desnaturalización de las proteínas
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión.
Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen
en la superficie.
Pérdida de las propiedades biológicas.
Renaturalización
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su
estructura primaria. Por este motivo, en algunos casos, la
desnaturalización es reversible.
El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama renaturalización.
VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos
necesarios para los seres humanos.
La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo.
De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
Comportamiento ácido-base de las cadenas Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales de una Proteína.laterales de una Proteína.
Diga cual es la carga neta del siguiente péptido a pH=4
Aminoácido Cantidad pKR carga
Phe 5 0 0
Ala 3 0 0
Asp 15 3,86 ???
Lys 18 10 +18
Cys 16 8,3 0
R-COO- + R-COOH= 15 X + Y = 15
pH = pKa + log [ X ] [ Y ]
RECORDANDO QUE :
pH menor a pKA, predomina la forma ácida, será en un 100% si existen 2 unidades de diferencia
entre el pH y el pKA
pH = pKA 50% forma ácida 50% forma básica
pH mayor a pKA predomina la forma básica, será en un 100%
si existen 2 unidades de diferencia entre el pH y el pKA
Comportamiento ácido-base de las cadenas Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales de una Proteína.laterales de una Proteína.
R-COO- + R-COOH= 15 X + Y = 15
pH = pKa + log [ X ] [ Y ]
4 = 3,86 + log [ X ] [ Y ]
4 – 3,86 = log [ X ] [ Y ]
0,14 = log [ X ] [ Y ]
Antilog 0,14 = [ X ] [ Y ]
1,38 = X X= 1,38 Y Y
Sustituyendo el valor de X :
1,38 Y + Y = 15
2,38 Y = 15
Y= 15 Y= 6,3 (R-COOH) 2,38
X + 6,3 = 15
X = 15 – 6,3 X= 8,7 (COO-)
Carga Neta= +18 Lys – 8,7 Asp = 9,3
Diga cual es la carga neta del siguiente péptido a pH=6,5
Aminoácido Cantidad pKa(R) Carga
Tyr 18 10,1
Val 25 0
Glu 14 4,2
Arg 22 12,5
Met 7 0
Cys 15 8,3
Ser 10 0
Con la secuencia de aa´que se presenta a continuación, responda:
Lys-Ala-Pro-Asp-Tyr-Arg-Asn-Gln-Met
1.- Represente la fórmula estructural del Oligopéptido.
2.- Señale en la estructura anterior los enlaces peptídicos y diga cuantas moléculas de agua se formaron.
3.-Determine la carga neta del péptido a pH=4,5; tomando en cuenta los siguientes valores de pKa:
pKa α-COOH = 2,20pKa α-NH3
+ = 9,11pKa R-COOH= 3,85 pKa R-fenol = 10,07pKa R-NH3
+ =10,53pKa R-guanidinio= 12,48
Fin del semestre