7/23/2019 Enzimas Informacion
http://slidepdf.com/reader/full/enzimas-informacion 1/5
ENZIMAS
EstructuraPor su estructura y composición química puede afrmarse que el origen de las enzimas esta
vinculando al origen de las sustancias proteicas.
La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama
enzimas encargadas de la unción cloroílica, proceso que a través de reacciones químicas
complejas y encadenadas transorman compuestos inorgánicos, como el agua, y el anídrido
car!ónico, en sustancias complejas adecuadas para ser entre otras cosas el alimento undamentalde los animales.
"n las mitocondrias e#iste un sistema de transporte de electrones que determinan importantes
enómenos de o#idorreducción, durante los cuales se orman nota!les cantidades de $%P, que es un
compuesto altamente energético del que depende la mayor parte de meta!olismo, y coma, por
tanto el tra!ajo de las células& en las mitocondrias se produce el meta!olismo enzimático de
los ácidos grasos, los cuales son en parte ela!orados tam!ién en el citoplasma.
"n los ri!osomas tiene lugar concretamente todas las síntesis de las sustancias proteicas, mientras
que en los lisosomas se producen enzimas idrolíticos cuya misión escindir, con la intervención del
agua, moléculas grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las células&
en cam!io, las enzimas glucolíticos están diundidos en el citoplasma.
La localización de las sedes de las distintas operaciones enzimáticas antes mencionadas a sido
posi!le a través del sistema de ruptura de las células y de la separación de los distintos
componentes mediante centriugación dierencial del omogeneizado de estas la ruptura celular y
la su!división de los componentes su!celulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por
ejemplo con saltos !ruscos desde temperaturas ineriores a '( ) asta temperaturas mas elevadas
con cam!ios de presión osmótica o mediante ultrasonidos.
En muchos casos las enzimas están formadas exclusivamente por aminoácidos, en otrosmuchos la proteína se encuentra asociada, además, a otro tipo de moléculas ueresultan imprescindi!les para ue puedan desarrollar su funci"n# $uando esto ocurre, laenzima funcional, inclu%endo la parte no proteica, reci!e el nom!re de holoenzima, laparte proteica se denomina apoenzima % la no proteica reci!e el nom!re &enéricode cofactor#
'(N$I)NLas enzimas ayudan a que mucas unciones de nuestro organismo se agan más rápidas y de un
modo más efcaz. *ay más de tres mil clases de enzimas. $lgunas de las unciones más
destaca!les de las enzimas son+
• 'avorecen la di&esti"n % a!sorci"n de los nutrientes* a partir de los alimentos que
ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, idratos de car!ono y grasas en
sustancias perectamente asimila!les+ son las enzimas digestivas. La terminación $-$ indica
so!re que tipo de alimento acta+ Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas& las
$milasas ayudan a digerir los idratos de car!ono& las Lipasas avorecen la digestión de las
grasas& la -acarasa acta so!re el azcar, etc. "l ácido clorídrico del estómago digiere los
alimentos más duros como carnes o vegetales muy f!rosos, el calcio, ierro, etc. -u alta
produce entre otras enermedades, la anemia perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy tiles en casos de incazón a!dominal, gases y digestiones,
en general, muy pesadas.
• Efecto antiin+amatorio* las enzimas proteolíticas, como la /romelina de la Pi0a, ini!en
algunos procesos in1amatorios y avorecen a la vez la recuperación de golpes, rea!sorción de
ematomas o moratones y eridas. Puede ser til en casos de artritis.
7/23/2019 Enzimas Informacion
http://slidepdf.com/reader/full/enzimas-informacion 2/5
• educen el da-o ocasionado por toxinas* las enzimas avorecen la efcacia de nuestro
meta!olismo ayudando a eliminar las to#inas y metales pesados. %endrían un eecto
desinto#ifcante o depurativo so!re nuestro organismo.
• Armonizan el sistema inmunitario o inmunol"&ico* las enzimas ayudan a los gló!ulos
!lancos a lucar contra virus y !acterias pero además al avorecer una correcta digestión o
degradación de los alimentos tam!ién ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.
• .tras funciones o propiedades de las enzimas son* eliminar el dió#ido de car!ono de los
pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, avorecer la
ertilidad, etc.
$/ASI'I$A$I)N0#.xido1reductasas* -on las enzimas relacionadas con las o#idaciones y las reducciones
!iológicas que intervienen de modo undamental en los procesos de respiración y ermentación.
Las o#idoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas meta!ólicas, como la escisión
enzimática de la glucosa, a!ricando tam!ién el $%P, verdadero almacén de energía. "#trayendo
dos átomos de idrógeno, catalizan las o#idaciones de mucas moléculas orgánicas presentes en el
protoplasma& los átomos de idrógeno tomados del sustrato son cedidos a algn captor.
"n esta clase se encuentran las siguientes su!clases principales+ 2esidrogenasas y o#idasas. -on
más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actan como donadores, alcooles, o#ácidos
aldeidos, cetonas, aminoácidos, 2P3*4, %P3*4, y mucos otros compuestos y, como receptores,las propias coenzimas 2P3 y %P3, citocromos, 54, etc.
2#/as 3ransferasas* "stas enzimas catalizan la transerencia de una parte de la molécula
6dadora7 a otra 6aceptora7. -u clasifcación se !asa en la naturaleza química del sustrato atacado y
en la del aceptor. %am!ién este grupo de enzimas actan so!re los sustratos mas diversos,
transfriendo grupos metilo, aldeído, glucosilo, amina, sulató, sulrico, etc.
4#/as 5idrolasas* "sta clase de enzimas actan normalmente so!re las grandes moléculas del
protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se e#presa
en la escisión de los enlaces entre átomos de car!ono y nitrógeno 6)83i7 o car!ono o#igeno 6)857&
-imultáneamente se o!tiene la idrólisis 6reacción de un compuesto con el agua7de una molécula
de agua. "l idrógeno y el o#idrilo resultantes de la idrólisis se unen respectivamente a las dos
moléculas o!tenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasifcación de estas enzimas
se realiza en unción del tipo de enlace químico so!re el que actan.
$ este grupo pertenecen proteínas muy conocidas+ la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la
tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. 2esempe0an un papel esencial en los
procesos digestivos, puesto que idrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
6#/as isomerasas* %ransorman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica ormula
empírica pero con distinto desarrollo. -on las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerización, sea óptica, geométrica, uncional, de posición, etc. -e dividen en varias su!clases.
Las racemasas y las epimerasas actan en la racemización de los aminoácidos y en la
epimerización de los azcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específcas para los
dos isómeros y que producen un solo producto comn. Las isomerasas cis 9 trans modifcan la
confguración geométrica a nivel de un do!le ligadura. Las ó#ido 9 reductasas intramoleculares
cetalizan la interconversión de aldosas y cetosas, o#idando un grupo )*5* y reduciendo almismo tiempo al ) : 5 vecino, como en el caso de la triosa osato isomerasa, presente en el
proceso de la glucólisis & en otros casos cam!ian de lugar do!les ligaduras, como en la 6ta!la7
isopentenil osato isomerasa, indispensa!le en el cam!io !iosinético del escualeno y el colesterol.
Por fn las transerasas intramoleculares 6o mutasas7 pueden acilitar el traspaso de grupos acilo, o
osorilo de una parte a otra de la molécula, como la lisolecitina acil mutasa que transorma la 4 9
lisolecitina en ; 9 lisolecitina, etc. $lgunas isomerasa actan realizando inversionesmuy complejas,
como transormar compuestos aldeídos en compuestos cetona, o viceversa. "stas ultimas
desarrollan una o#idorreducción dentro de la propia molécula 6o#ido rreductasa
7/23/2019 Enzimas Informacion
http://slidepdf.com/reader/full/enzimas-informacion 3/5
intramoleculares7so!re la que actan, quitando idrógeno, a algunos grupos y reduciendo otros&
actan ampliamente so!re los aminoácidos, los idro#ácidos, idratos de car!ono y sus derivados.
7#/as /iasas* "stas enzimas escinden 6raramente construyen7 enlaces entre átomos de car!ono, o
!ien entre car!ono y o#igeno, car!ono y nitrógeno, y car!ono y azure. Los grupos separados de las
moléculas que de sustrato son casi el agua, el anídrido car!ónico, y el amoniaco. $lgunas liasa
actan so!re compuestos orgánicos osorados muy tó#icos, escindiéndolos& otros separan el
car!ono de numerosos sustratos.
8#/as /i&asas* "s un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del $%P, que, en rigor, li!era la energía necesaria para llevar aca!o la unión de las primeras. -e trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién
conocidas, pues antes se pensa!a que este eecto se lleva!a a ca!o por la acción conjunta de dos
enzimas, una osocinasa, para osorilar a una sustancia $ 6$ < $%P $ 8 = < $2P7 y una transerasa
que pasaría y uniría esa sustancia $, con otra, / 6$ 8= < / $ 9 / < Pi 7. $ este grupo pertenecen
enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido 9$>3t ligasas conocidas a!itualmente
con el nom!re de sintetasas de aminoácidos 9$>3t o enzimas activadoras de aminoácidos que
representan el primer paso en el proceso !iosintético de las proteínas, y que orman uniones )85&
las ácido8tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. $ sintetasa, que orma
acetil coenzima. $ partir de ácido acético y coenzima $ & las ligasas ácido 9 amoniaco 6glutamina
sintetasa7, y las ligasas ácido8aminoácido o sintetasas de péptidos, algunos de cuyos ejemplos más
conocidos son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.
esumen*• .xido1reductasas+ catalizan reacciones de o#ido8reducción, las que implican la ganancia 6o
reducción7 o pérdida de electrones 6u o#idación7. Las más importantes son las desidrogenasas
y las o#idasas
• 3ransferasas+ transferen grupos uncionales de una molécula a otra. "j.+ quinasas& transferen
osatos del $%P a otra molécula.
• 5idrolasas+ rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales 8* y 85*.
• /iasas+ adicionan grupos uncionales a los do!les enlaces.
• Isomerasas+ convierten los sustratos isómeros unos en otros.
• /i&asas o -intasas+ orman diversos tipos de enlaces aprovecando la energía de la rupturadel $%P. "j+ polimerasas
Grupo Accion ejemplos
1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica
quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser
transformados antes de volver a actuar de nuevo.
Dehidrogenasas
minooxidasa
Deaminasas
Catalasas
!. Transferasas Transfieren grupos activos "obtenidos de la ruptura de ciertas
mol#culas$a otras sustancias receptoras. %uelen actuar en procesos
Transaldolasas
7/23/2019 Enzimas Informacion
http://slidepdf.com/reader/full/enzimas-informacion 4/5
de interconversiones de azucares& de aminoácidos& etc Transcetolasas
Transaminasas
'. (idrolasas )erifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de
monómeros a partir de pol*meros. %uele ser de tipo digestivo& por lo
que normalmente act+an en primer lugar
,lucosidasas
-ipasas
eptidasas
/sterasas
0osfatasas
. 2somerasas ct+an sobre determinadas mol#culas obteniendo de ellas sus
isómeros de función o de posición. %uelen actuar en procesos de
interconversion
2somerasas de az+car
/pimerasas
3utasas
4. -iasas 5ealizan la degradación o s*ntesis "entonces se llaman sintetasas$
de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de
alto valorenerg#tico.
ldolasas
Decarboxilasas
6. -igasas 5ealizan la degradación o s*ntesis de los enlaces fuertes mediante el
acoplamiento a sustancias ricas en energ*a como los nucleosidos
del T
Carboxilasas
eptidosintetasas
ME$ANISM. 9E A$$I)N• 3ormalmente las reacciones no catalizadas son lentas por la elevada energía li!re de
activación.• "#iste lo que se llama /arrera energética del "stado de transición y sin enzimas pocas y sin
enzimas pocas moléculasreactivas tendrán energía para entrar a la alta velocidad de reacción.• Las enzimas permiten ingresar a una vía alterna de reacción con menor energía li!re de
activación.• ?acilita la conversión de sustrato a producto.
• "n defnitiva, la 1e#i!ilidad espacial de la secuencia aminoacídica permite el acople entre sitio
activo y sustrato.• )omplejo "- 6enzima sustrato7 va @acomodandoA la reacción asta que se llega al estado detransición y se genera producto.
ME$ANISM. 9E A$$I)N 2
• .rienta a los sustratos+ parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos
roten y se enrenten con los átomos correctos para ormar los enlaces.
7/23/2019 Enzimas Informacion
http://slidepdf.com/reader/full/enzimas-informacion 5/5
• A&re&an car&as a los sustratos+ las cadenas laterales de los aminoácidos de las enzimas
pueden participar directamente aciendo a los sustratos químicamente más reactivos.
• Inducen la deformaci"n en el sustrato+ cuando una sustancia se une al sitio activo, la
enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición
inesta!le.
• $am!io de forma de la enzima al unirse al sustrato+ el modelo de llave8 cerradura de
?iser ue actualizado cuando se descu!rió que las enzimas son 1e#i!les y sus sitios activos
pueden cam!iar 6e#pandirse7 para acomodarse a sus sustratos. "ste cam!io de orma causado
por la unión al sustrato se denomina a:uste inducido.