UNIVERSIDAD INTERAMERICANA DE PANAMÁ
Laureate International Universities
Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Nutrición y Dietética
Bioquímica
Trabajo de investigación #1
Las enzimas en los alimentos
Alumnas:
Anselmi, Tabatha 04-3725-746
León, Isabel 08-502-2667
Torres, Debbie 4-749-594
Profesor: Antonio Bruno
Código: 601-00006
Fecha de Entrega: 14 de octubre de 2015
Índice
Página
Introducción 5
Reacción química 7
¿Qué es una enzima? 7
¿Qué es un catalizador? 7
Acción de las enzimas como catalizador 7
Importancia de las enzimas 8
Localización intracelular de las enzimas 8
Propiedades de las enzimas 8
Características de las enzimas 9
Componentes de una reaccion enzimática 9
Clasificación de las enzimas 9
Función 11
Inhibición enzimática 11
Enzimas alostéricos 15
Cofactores enzimático 19
Usos de la inhibición enzimática 20
Alimentos que contienen enzimas 21
Enzimas digestivas 21
Análisis enzimático de alimentos 23
Alimentos que favorecen la vida enzimática 24
Suplementos enzimáticos 24
Usos de la terapia enzimática con suplementos 24
Seguridad en la terapia enzimática 25
2
Enzimas utilizadas en la industria alimenticia 28
Las enzimas y los alimentos 28
Fuentes de obtención de enzimas 30
Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia 31
Reacciones 32
Cinética enzimática 32
Cinética de Michaelis – Menten 33
Mecanismos de acción enzimática 34
Características de las reacciones catalizadas por enzimas 35
Reacciones catalizadas por enzimas 36
Factores que afectan a la actividad enzimática 40
Características de una reacción exergónica 41
Reacción endergónica 42
Enfermedades por déficit enzimático 42
Fenilcetonuria 42
Porfiria 43
Albinismo 43
Histidemia 44
Gota 44
Hemofilia 46
Enfermedad de Gaucher 46
Enfermedad de Tay-Sachs 47
Enfermedad de Pompe 48
Galactosemia 48
3
Síndrome de Bloom 49
Hiperplasia Suprarrenal congénita 50
Mapa conceptuel o cuadro sinóptico de los temas 51
Conclusión 52
Recomendaciones 55
Glosario de términos 56
Bibliografía 61
4
Introducción
Las transformaciones de energía son centrales en todos los organismos vivos. El
propósito de este conjunto de problemas es familiarizarse con algunos principios
clave sobre las enzimas, la catálisis y la energética de las reacciones enzimáticas
que son fundamentales para el estudio de las rutas metabólicas.
Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo se hayan
mediados por enzimas, estas en su mayoría son de naturaleza proteica (algunas
son ARN). Puede definirse a las enzimas como catalizadores, capaces de acelerar
las reacciones químicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar
parte de los productos. La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad
de reacción por el sustrato sobre el cual actúan. Ciertas enzimas requieren de
ciertos compuestos orgánicos, termoestables para poder cumplir con su función
catalítica, estas moléculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo
peso molecular y suelen ser claves en el mecanismo catalítico. Estas moléculas
termoestables generalmente son vitaminas o metales. Según el tipo de reacción
que catalizan las enzimas se dividen en 6 clases o grupos:
1) Oxidorreductasas.
2) Transferasas.
3) Hidrolasas.
4) Liasas
5) Isomerasas
6) Ligasas
Los alimentos que son parte de nuestra vida diaria, nuestra alimentación está
formado por compuestos químicos más o menos complejos. Ya sea que estemos
saboreando una fruta fresca, un mole poblano, un jugo de manzana o un vaso de
leche, ahí está presente la química, y la bioquímica también.
En efecto, los alimentos se pueden observar desde el punto de visto químico como
una mezcla de moléculas entre las que se encuentran principalmente proteínas,
carbohidratos, lípidos y agua; así como el resultado de reacciones que se dan
5
entre dichos componentes para generar otras moléculas que aportan
características al alimento. Mientras que la bioquímica, permite explicar algunos
cambios que ocurren cuando hay alguna actividad biológica implicada. Son
proteínas que poseen una capacidad asombrosa para acelerar reacciones
químicas de síntesis y degradación de compuestos. Éstas se distinguen por
poseer tres características únicas: poder catalítico, especificidad y regulación, lo
cual facilita los diferentes procesos biológicos en todo tipo de vida, al igual que en
diferentes procesos industriales.
Es normal que no seamos conscientes de que nuestra alimentación comprende el
consumo de tejidos vegetales y animales (crudos o procesados), así como
productos relacionados con el metabolismo de microorganismos sobre sustratos
animales o vegetales, tales como los alimentos fermentados.
Las enzimas son necesarias para la correcta función celular, son esenciales para
la digestión completa y la absorción de nutrientes, son útiles en la lucha contra los
radicales libres y son útiles en el apoyo a la desintoxicación del hígado.
Puede que sea necesario obtener enzimas de fuentes complementarias, ya que el
cuerpo a veces no logra producirlas de forma natural y en cantidades suficientes,
sobre todo si nuestra dieta muy rica en alimentos cocidos y procesados.
Los organismos vivos pueden obtener y gastar la energía muy rápidamente debido
a la presencia de catalizadores biológicos como son las enzimas. Modifican la
velocidad de una reacción química sin afectar el equilibrio final y solo se requieren
pequeñas cantidades para efectuar la transformación de un gran número de
moléculas de sustrato. A diferencia de la mayoría de catalizadores inorgánicos, las
enzimas son bastante específicas, ya que catalizan un numero comparativamente
pequeño de reacciones y en algunos casos tan solo una reacción. Así mismo, las
enzimas funcionan solamente bajo condiciones muy definidas de pH, temperatura,
concentración de sustrato, cofactores, entre otros.
A continuación en el siguiente trabajo profundizaremos más y ampliaremos mayor
información sobre las enzimas.
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Reacción química
Es un proceso por el cual una o más sustancias, llamadas reactivos, se
transforman en otra u otras sustancias con propiedades diferentes,
llamadas productos.
Tipos de reacciones químicas:
• Reacción exotérmica: se desprende energía en el curso de la reacción.
• Reacción endotérmica: se absorbe energía durante el curso de la reacción.
Esencialmente, todas lasreacciones orgánicas quetienen lugar en los sistemas
biológicos necesitan un catalizador. La mayor parte de loscatalizadores biológicos
son enzimas.
Se cumple la ley de conservación de la masa: la suma de las masas de los
reactivos es igual a la suma de las masas de los productos. Esto es así porque
durante la reacción los átomos ni aparecen ni desaparecen, sólo se reordenan en
una disposición distinta.
¿Qué es una enzima?
Las enzimas son compuestos orgánicos de naturaleza proteica, que actúan como
catalizadores al llevar a cabo reacciones bioquímicas a muy alta velocidad y con
un alto grado de especificidad.
¿Qué es un catalizador?
Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla
instantánea o casi instantánea.
Acción de las enzimas como catalizador
Disminuye la energía de activación
Disminuye la cantidad de energía inicial necesaria para iniciar la reacción.
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Importancia de las enzimas
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas.
Intervienen en múltiples procesos.
Regulan las rutas metabólicas.
Son sintetizadas por todos los seres vivos.
La medición de su actividad es útil para el diagnóstico y seguimiento de
algunas enfermedades.
Algunas se usan como reactivos de laboratorio.
Localización intracelular de las enzimas
Citoplasma: glucólisis, vía de las pentosas.
Núcleo: síntesis de ADN y ARN.
Mitocondrias: Ciclo de Krebs, oxidación de grasas.
Ribosomas: síntesis de proteínas.
Lisosomas: enzimas hidrolíticas.
Propiedades de las enzimas
Son proteínas.
No se consumen en la reacción.
Su acción es reversible.
Son específicas.
Son reguladas.
Catalizan reacciones termodinámicamente posibles.
Características de las enzimas
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Son eficaces en pequeñas cantidades.
No se alteran durante las reacciones en que participan.
Aceleran el proceso para la obtención del equilibrio de una reacción
reversible.
Muestran especificidad. La acción de la enzima es extremadamente
selectiva sobre un substrato específico.
Componentes de una reacción enzimática
Enzima: es el catalizador biológico (no se consume durante la reacción).
Sustrato: es la sustancia que reacciona por acción de la enzima.
Producto: resultado de la reacción catalizada por la enzima.
La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato. El sustrato se une a
una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende
un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el
sustrato y un sitio catalítico, formado por aminoácidos implicados en el mecanismo
de la reacción.
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción.
Clasificación de las enzimas
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:
Simples: formadas por una o más cadenas polipeptídicas.
Conjugadas: contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la
cadena polipeptídica.
Las enzimas también se clasifican por el tipo de reacción.
9
Los nombres en la mayor parte de las enzimas metabólicas se forman agregando
el sufijo –asa al nombre de los sustratos, o a un término descriptivo de la reacción
que catalizan. Por ejemplo, la ureasa tiene a la urea como sustrato. La alcohol
deshidrogenasa cataliza la remoción de hidrógeno de los alcoholes, es decir, la
oxidación de los alcoholes. Unas pocas enzimas como la tripsina y la amilasa, se
conocen por sus nombres históricos.
1. Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de oxidación – reducción. La
mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas.
También hay otras enzimas en esta clase que se llaman oxidasas,
peroxidasas, oxigenasas o reductasas. Un ejemplo de una enzima
oxidorreductasa es la lactato deshidrogenasa, llamada también lactato:NAD
oxidorreductasa. Esta enzima cataliza la conversión reversible del lactacto
en piruvato.
2. Transferasas: catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y
pueden necesitar la presencia de coenzimas. En las reacciones de
transferencia de grupo, una parte de la molécula del sustrato se suele
enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. Este grupo
incluye las cinasas, enzimas que catalizan la transferencia de un grupo
fosforilo del ATP. La alanina transaminasa, es un ejemplo típico de esta
clase.
3. Hidrolasas: catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasas
donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. La pirofosfatasa es
un ejemplo sencillo de una hidrolasa.
4. Liasas: catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son
reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. En dirección
inversa las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de
un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reacción de adición en las
células es frecuentemente llamada sintasa. La piruvato descarboxilasa
pertenece a esta clase de enzimas ya que descompone al piruvato en
acetaldehído y dióxido de carbono.
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5. Isomerasas: catalizan cambios estructurales dentro de una misma
molécula (reacciones de isomerización). Como estas reacciones solo tienen
un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples.
La alanina racemasa es una isomerasa que cataliza la interconversión de L-
alanina y D-alanina.
6. Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones
necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleóxido
trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas. La
glutamina sintetasa usa la energía de la hidrólisis del ATP para unir
glutamato y amoniaco para producir glutamina.
Función
Las enzimas tienen un papel fundamental, el de acelerar las reacciones biológicas
acuando sobre sustratos específicos que se van a transformar en el producto de la
reacción. Esta función, esencial para los seres vivos, la consiguen gracias a que
poseen una estructura tridimensional característica, el centro activo, con un
enterno químico adecuado que permite la interacción entre la enzima y el sustrato
mediante la formacion de un complejo binario denominado complejo enzima –
sustrato.
Inhibición enzimática
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la
acción de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran
utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de
los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática.
La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende
a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.
Inhibición Irreversible
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Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose
covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el
enzima queda inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores
ha resultado de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales
para la catálisis en aquellos enzimas a los que inactivan.
Este tipo de inhibición se conoce también como "envenenamiento" del enzima. Por
ejemplo algunos compuestos organofosforados tóxicos llamados venenos
nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al
enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del sistema nervioso.
Se sabe que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima formando un
enlace éster fosfórico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del
aminoácido serina, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la
catálisis.
Inhibición Reversible
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de
manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores
reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-
sustrato. Se distinguen tres tipos de inhibición reversible:
1. Inhibición Competitiva
Imagen 1 Ejemplo de inhibición competitiva
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El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el
sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo, pero
que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima.
El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de
características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que,
lógicamente, no puede descomponerse a continuación para dar lugar al enzima
libre y a los productos:
2. Inhibición Incompleta
El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino
que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo
enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a
los productos. El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera
que impide físicamente la salida de los productos:
3. Inhibición No Competitiva
– Inhibición Incompetitiva
Imagen 2 Ejemplo de Inhibición incompetitiva
El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino
que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo
enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a
13
los productos. El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera
que impide físicamente la salida de los productos: ES + I = ESI
– Inhibición Competitiva
Imagen 3 Ejemplo de inhibición competitiva
El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo enzima-
sustrato, interfiriendo en la acción de ambo. Los inhibidores no competitivos se
unen a un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en el una
alteración que dificulta bien la formación del complejo enzima-sustrato o bien la
descomposición de éste para dar lugar a los productos. La unión con el inhibidor
produce dos formas inactivas: los complejos EI y ESI, ninguna de las cuales puede
descomponerse para dar lugar a los productos y al enzima libre.
Aunque podría pensarse que los distintos tipos de inhibición estudiados pueden
desempeñar algún papel en la regulación de la actividad enzimática, todo parece
indicar que no es así; la regulación de la actividad enzimática se lleva a cabo
mediante mecanismos que no se ajustan a ninguno de los modelos de inhibición
estudiados y que se describirán en el próximo apartado. El interés del estudio de
la inhibición enzimática reside más en su utilidad para comprender la estructura,
mecanismos catalíticos y especificidad de los enzimas, que en una importancia
biológica real.
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Enzimas Reguladores
La célula es una máquina química que debe ser capaz de autoajustarse o regular
su propio funcionamiento para no desperdiciar tiempo ni energía en realizar
procesos que no le son útiles en un momento dado, siguiendo así un principio de
máxima economía molecular. Este autoajuste se lleva a cabo a varios niveles
entre los que destaca la regulación de la propia actividad enzimática.
Todos los enzimas presentan propiedades que los hacen candidatos a constituir
elementos reguladores del metabolismo. Estas propiedades son su sensibilidad a
los cambios de pH, a la concentración del sustrato o a la concentración de otras
sustancias accesorias que denominaremos cofactores. Sin embargo, existen una
serie de enzimas que, además de estas propiedades comunes a todos ellos,
poseen otras que les confieren un papel específicamente regulador del
metabolismo: son los enzimas reguladores. Existen dos tipos principales de
enzimas reguladores: los enzimas alostéricos y los enzimas modulados
covalentemente. Ambos tipos son responsables de alteraciones en el estado
metabólico de las células en intervalos cortos de tiempo (los enzimas alostéricos
en cuestión de segundos, los modulados covalentemente en cuestión de minutos).
Enzimas Alostéricos
Los enzimas alostéricos son aquellos que, además del centro activo mediante el
cual interactúan con el sustrato, poseen otro centro de unión llamado centro
alostérico mediante el cual interactúan con otra molécula denominada efector o
modulador. La interacción del modulador con el centro alostérico es tan específica
como lo es la interacción del sustrato con el centro activo y también está basada
en la complementariedad estructural. Los enzimas alostéricos presentan pesos
moleculares en general superiores a los de otros enzimas y en la mayor parte de
los casos son proteínas oligoméricas, es decir están formados por varias
subunidades (normalmente en número par).
Los moduladores alostéricos pueden ser de dos tipos: unos estimulan la actividad
del enzima al unirse al centro alostérico, reciben el nombre de moduladores
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positivos o activadores; otros la inhiben y se llaman moduladores negativos o
inhibidores.
Imagen 4 Representación de forma activa e inactiva enzimática por efecto de un modulador
alostérico
Los enzimas alostéricos presentan siempre dos formas, una activa y otra inactiva,
interconvertibles por efecto del modulador. Existen dos tipos de control alostérico:
el control heterotrópico que se da cuando el modulador es una molécula diferente
del sustrato, y el control homotrópico que se da cuando el modulador es el propio
sustrato. En ambos casos el modulador puede ser positivo o negativo. Los
enzimas con control homotrópico poseen dos o más centros de unión para el
sustrato; en ellos la interconversión entre las formas activa e inactiva depende de
cuántos sean los centros de unión que estén ocupados por moléculas de sustrato.
Un caso muy común de regulación del metabolismo mediante enzimas alostéricos
es la inhibición por el producto final, también llamada retroinhibición o control feed-
back. En ella, el producto final de una ruta metabólica inhibe alostéricamente al
enzima que cataliza la primera reacción de dicha ruta, interrumpiendo así su
propia síntesis cuando ésta ya no es necesaria. Este tipo de control es muy
rentable para la célula, ya que no se interrumpe solamente la síntesis del producto
final sino la de todos los intermediarios. Se trata de un control heterotrópico
mediante un modulador negativo.
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Otro caso es el del sustrato de la primera reacción de una ruta metabólica que
actúa como activador del enzima que cataliza dicha reacción. Se trataría aquí de
un control homotrópico mediante modulador positivo.
Aunque existen enzimas alostéricos monovalentes, que responden a un sólo
modulador, la inmensa mayoría son enzimas polivalentes, que poseen varios
centros alostéricos mediante los cuales interactúan con distintos moduladores
positivos y/o negativos, presentando un tipo de control mixto homotrópico-
heterotrópico.
– Enzimas Modulados Covalentemente
Imagen 5 Ejemplo de modulación covalente enzima glucógeno-fosforilasa
Los enzimas modulados covalentemente también presentan dos formas, una
activa y otra inactiva, que son interconvertibles por modificación covalente de sus
estructuras catalizada por otros enzimas, denominados enzimas moduladores. Tal
modificación suele consistir en la adición o eliminación de un grupo químico
esencial para la catálisis (generalmente un grupo fosfato, metilo, adenilato u otros)
de manera que el enzima modulado se activa cuando está unido a dicho grupo y
se inactiva cuando éste se elimina. En la mayor parte de los casos son necesarios
dos enzimas moduladores diferentes, uno que activa el enzima modulado y otro
que lo inactiva. Un ejemplo clásico de modulación covalente lo constituye el
enzima glucógeno-fosforilasa, que actúa en el metabolismo de los glúcidos
liberando unidades de glucosa-1-fosfato a partir de las cadenas polisacarídicas del
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glucógeno. La glucógeno-fosforilasa es activada por un enzima modulador, la
fosforilasa-quinasa, que une covalentemente un grupo fosfato a un resto
específico de serina en cada una de las dos subunidades del enzima modulado.
Otro enzima modulador, la fosforilasa-fosfatasa, escinde hidrolíticamente dichos
grupos fosfato desactivando así el enzima.
La modulación covalente tiene la ventaja de que puede utilizarse para amplificar
una señal química, ya que una sola molécula del enzima modulador puede activar
o desactivar a muchas moléculas del enzima modulado, que a su vez podrán
actuar o no sobre un elevado número de moléculas de sustrato, produciéndose así
lo que se conoce como efecto cascada. En muchos casos, los enzimas
moduladores a su vez pueden activarse o desactivarse como respuesta a una
señal hormonal. Por ejemplo, la hormona denominada adrenalina actúa sobre
receptores específicos de la membrana de las células musculares
desencadenando un proceso en el que están implicados varios enzimas
moduladores que a su vez resultan modulados covalentemente por otros enzimas
moduladores de un nivel superior. El resultado final de dicho proceso es una
degradación masiva de glucógeno a glucosa-1-fosfato destinada a la producción
de energía para las células musculares. De este modo, una débil señal química,
consistente en unas pocas moléculas de hormona, es amplificada en varios
escalones para producir un efecto metabólico de grandes proporciones.
Un caso particular de este tipo de regulación es la activación covalente de los
zimógenos. Algunos enzimas se sintetizan dentro de las células en formas
inactivas denominadas zimógenos. Una vez secretados al exterior de la célula son
activados mediante la escisión hidrolítica catalizada enzimáticamente de algunos
péptidos de su cadena polipeptídica. Este tipo de activación es irreversible. El
ejemplo clásico de este tipo de regulación es el de los enzimas digestivos pepsina,
tripsina y quimotripsina que, con el objeto de que evitar que lleven a cabo su
actividad degradativa en el interior de las células, se sintetizan en forma de sus
respectivos zimógenos inactivos y sólo se activan una vez han sido secretados al
tracto digestivo.
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Cofactores Enzimáticos
Algunos enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad catalítica de la
concurrencia de una o más sustancias de naturaleza no proteica que reciben el
nombre de cofactores. No debe entenderse que los cofactores son sustancias que
meramente potencian la actividad enzimática sino que, en determinados enzimas,
son absolutamente imprescindibles para que ésta se realice. En ausencia de
cofactor el enzima resulta catalíticamente inactivo y recibe el nombre de
apoenzima; la combinación de apoenzima y cofactor da el holoenzima
catalíticamente activo. Existen dos tipos de cofactores enzimáticos: los iones
metálicos y los coenzimas.
Los iones metálicos que actúan como cofactores enzimáticos son generalmente
cationes mono o divalentes. Pueden actuar de varias maneras: en algunos
enzimas el ion metálico constituye el verdadero centro catalítico; en estos casos el
ion suele presentar por sí solo una cierta actividad catalítica, que se ve
incrementada cuando forma parte del enzima. En otros enzimas el ion metálico
constituye un grupo puente para unir el sustrato al centro activo. A veces el ion
metálico no forma parte del centro activo sino que se encuentra en un lugar del
enzima muy alejado del mismo, actuando como agente estabilizador de la
conformación nativa del enzima.
Cuando el cofactor es una sustancia orgánica de naturaleza no proteica recibe el
nombre de coenzima. Los coenzimas actúan generalmente como transportadores
intermediarios de grupos funcionales, de determinados átomos o de electrones,
los cuales son transferidos de una sustancia a otra en la reacción enzimática
global. A veces los coenzimas se hallan íntimamente unidos a la molécula proteica
constituyendo un verdadero grupo prostético. En otros casos la unión es débil y el
coenzima actúa en realidad como si de un sustrato más del enzima se tratase.
Cuando se analiza la estructura química de muchos coenzimas se comprueba que
tienen formando parte de ella a alguna de las sustancias conocidas como
vitaminas. Existe pues una clara relación entre vitaminas y coenzimas.
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Usos de la inhibición enzimática
La inhibición enzimática reversible permite contar con un método poderoso para
determinar la actividad enzimatica y para alterarla en el tratamiento de
enfermedades. Se puede obtener información acerca de la forma y de la
reactividad química del sitio activo de una enzima a partir de experimentos que
impliquen una serie de inhibidores competitivos con estructuras alteradas en forma
sistemática.
La industria farmacéutica recurre a estudios de inhibición enzimática para diseñar
medicamentos de uso clínico. En muchos casos se usa un inhibidor natural de una
enzima como punto de partida para diseñar un medicamento. En lugar de usar
síntesis aleatorias y determinar inhibidores potenciales, algunos investigadores
están recurriendo a un método más eficiente llamado diseño racional de un
fármaco. En teoría, con el banco de conocimientos tan amplico acerca de la
estructura de las enzimas, hoy pueden diseñarse inhibidores en forma racional
que se ajusten al sitio activo de determinada enzima. Los efectos de un
compuesto sintético se determinan primero en enzimas aisladas y despues en
sistemas biológicos. Aun cuando un compuesto desarrolle una actividad inhibidora
adecuada, se pueden encontrar otros problemas. Por ejemplo, puede ser que el
fármaco no entre a las células diana, o que se metabolice muy rápido y se
convierta en un compuesto inactivo, o que sea tóxico al organismo huésped, o que
la célula diana pueda desarrollar resistencia al agente en estudio.
Los progresos en la síntesis de fármacos o medicamentos se ejemplifican por el
diseño de una serie de inhibidores de la enzima purina nucleósido fosforilasa. Esta
enzima cataliza una reaccion de degradación entre fosfato y el nucleósido de
guanosina. Con modelado por computadora, se diseñaron las estructuras de
inhibidores potenciales y se ajustaron al sitio activo de la enzima. Uno de tales
compuestos fue sintetizado y se encontró que es 100 veces más inhibidor que
cualquier compuesto obtenido con el método tradicional de aproximación por
ensayo y error. Se espera que el método de diseño racional produzca
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medicamentos adecuados para tratar afecciones de autoinmunidad como artitritis
reumatoide y esclerosis múltiple.
Alimentos que contienen enzimas
Enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los
materiales específicos sobre los que pueden actuar substratos. Cada una de las
transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo,
está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas
enzimas digestivas. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de alimento, como una
llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas
condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.
Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones
químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los
alimentos quedan parcialmente digeridos.
Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce enCondiciones para
que actúe
Ptialina Los almidones.Mono y
disacáridos.
La boca (glándulas
salivares).
Medio
moderadamente
alcalino.
AmilasaLos almidones y
los azúcares.Glucosa.
El estómago y
páncreas.
Medio
moderadamente
ácido.
Pepsina Las proteínas.Péptidos y
aminoácidos.El estómago. Medio muy ácido.
Lipasa Las grasas. Acidos grasos y
glicerina.
Páncreas e intestino. Medio alcalino y
previa acción de las
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sales biliares.
LactasaLa lactosa de la
leche.
Glucosa y
galactosa.
Intestino (su
producción
disminuye con el
crecimiento).
Medio ácido.
Tabla 1 Diferentes tipos de enzimas digestivas
El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las
enzimas, da como resultados nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa,
ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el
organismo. Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es
insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los
alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las
bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos. La diferencia
es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el
caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran
variedad de productos tóxicos (indól, escatól, fenól, etc.). Estas sustancias
también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos
del organismo.
Existen dos clases diferentes de enzimas:
- Las enzimas digestivas, que nos ayudan a descomponer y asimilar los
alimentos.
- Las enzimas metabólicas, que tienen un papel fundamental en el
mantenimiento de los procesos vitales.
Pero, además, los alimentos crudos nos proporcionan también enzimas que nos
ayudan a digerir los alimentos.
Los órganos digestivos como el páncreas y el hígado son los encargados de
producir la mayoría de las enzimas digestivas, y el resto deben ser aportadas por
alimentos frescos no cocinados, como frutas, verduras crudas, germinados, algas,
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semillas y nueces, productos lácteos no pasteurizados y suplementos de enzimas.
Cuando la dieta es pobre en enzimas, el páncreas tiene que hacer un esfuerzo
mayor para producir enzimas digestivas. Si el páncreas está trabajando en
exceso, se produce una deficiencia de enzimas metabólicas vitales para el buen
desarrollo de todas las funciones celulares.
Análisis enzimático de alimentos
El análisis enzimático de alimentos, es un procedimiento básico que se utiliza para
la medición de compuestos tales como azúcares, ácidos, alcoholes y otros
metabolitos tanto en bebidas como en alimentos. En general las enzimas son
proteínas que catalizan la conversión de una molécula en otra. Ciertas reacciones
enzimáticas se evidencian por un cambio de color o formación o consumo de un
componente a una longitud de onda invisible al ojo humano. Este cambio de
intensidad puede ser medida. La gran especificidad de las reacciones enzimáticas
permite el análisis de los componentes en matrices complejas.
Los métodos enzimáticos son particularmente importantes para el seguimiento del
proceso productivo y para el aseguramiento de la calidad de los productos
alimenticios. Los resultados brindan información acerca de la composición de
nutrientes, la autenticidad y el estatus sanitario de los alimentos. Por ejemplo, los
niveles de determinados azúcares que pueden resultar perjudiciales para
consumidores intolerantes a los mismos, puede ser indicador higiénico durante la
producción. También es posible detectar adulteración o manipulación de
alimentos mediante procesos enzimáticos.
El análisis enzimático primero se utilizaba para el diagnóstico clínico y se adaptó
para medir componentes en los alimentos. En química de alimentos, las enzimas
se utilizan para determinar azúcares, ácidos orgánicos, alcoholes y otros
metabolitos en dulces, golosinas, bebidas, panificados, chocolate, carnes,
productos con huevo, grasas, etc. Los métodos enzimáticos se establecieron
como métodos de rutina en el análisis de alimentos.
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Alimentos que favorecen la vida enzimática
Puesto que, como hemos visto, las enzimas son moléculas necesarias e
imprescindibles para la vida, es importante ayudar al organismo alargando la vida
de las enzimas y procurando ahorrar esfuerzo y energía en la producción de
nuevas enzima es un proceso que nos desgasta. ¿Y cómo hacer esto? Muy fácil,
siguiendo una dieta equilibrada.
Una dieta sana y equilibrada, sobre todo cuando hablamos de riqueza enzimática
y ahorro energético, consiste en introducir una gran cantidad de alimentos con
gran potencial vital, como los granos de cereal, los germinados y todo tipo
de productos vegetales llenos de vida (cuanto más crudos, frescos y ecológicos,
mejor).
Suplementos enzimáticos
La terapia con enzimas digestivas a través de suplementos dietéticos se ha hecho
cada vez más popular, sobre todo a medida que se han ido llevando a cabo más
estudios clínicos sobre su eficacia y seguridad. De forma general, las enzimas
proteolíticas:
Mejoran los procesos digestivos.
Regulan el sistema inmunológico.
Poseen propiedades anticancerígenas.
Aumentan la fluidez de la sangre y potencian la cicatrización.
Inhiben los procesos inflamatorios.
Tienen una acción desintoxicante y depurativa.
Usos de la terapia enzimática con suplementos
Siempre bajo la supervisión de una persona profesional cualificada,
la enzimoterapia está indicada en caso de:
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Trastornos digestivos (acidez, flatulencia, hinchazón, alergias alimentarias,
etc).
Trastornos inflamatorios como la artritis o reuma, bronquitis, sinusitis, etc.
Patologías vasculares como la arteriosclarosis o la flebitis.
Terapias y tratamientos contra el cáncer.
Trastornos del sistema inmunológico.
Seguridad en la terapia enzimática
La terapia con enzimas presenta un nivel alto de seguridad. Solo en algunos casos
puede provocar flatulencia, irritación en la piel y aumento de hemorragia
(especialmente importante tras una intervención quirúrgica).
Por lo tanto, deben tener mayor precaución las personas que han sido sometidas
a una operación o que están en situación postraumática y aquellas personas que
presenten un riesgo de hemorragia por excesiva fluidez sanguínea o por la ingesta
de anticoagulantes.
Ahora que ya sabes algo más sobre las enzimas, quizá te interese conocer los
grandes beneficios de los probióticos y los prebióticos o a importancia de controlar
el equilibrio ácido-alcalino en el organismo.
Se distinguen dos importantes grupos de enzimas de los alimentos:
las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes.
1. Las Hidrolasas comprenden las:
a) Esterasas, entre las cuales son de importancia en los alimentos:
Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos.
Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos
orgánicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados.
Clorofilasas, en la industria alimentaría debe tratarse de retener el color
verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en
conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila
25
de hasta 60%) por los siguientes tratamientos: pretratamiento por inmersión
(ejm, Arvejas), a temperatura ambiente, en solución de bicarbonato de
sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min.
Escaldado en solución de hidróxido de calcio 0,005 M.
Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidróxido de magnesio
(0,020-0,025 M.).
El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el
escaldado y la esterilización posterior.
b) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas.
Carbohidrasas, que se clasifican en:
a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa.
b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa
o pectinasa, que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico, dando
moléculas de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de
importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.
Proteasas, que se clasifican en:
a. Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de
las proteínas, algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la
enzima proteolítica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se
puede abrir la molécula proteica, de modo que entonces las uniones
peptídicas pueden ser atacadas por estas enzimas.
b) Peptidasas, que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final
de moléculas de aminoácidos.
c) Catepsinas, a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos
autolíticos en la maduración de la carne. El tejido vivo tiene un pH
desfavorable para la acción de estas enzimas, pero a la muerte del animal
baja el pH al acumularse ácido láctico por degradación del glicógeno. Al
alcanzar un pH 4,5 se hace óptimo para la liberación y acción de la enzima,
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apareciendo los respectivos cambios en la textura y demás caracteres de la
carne.
d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto
estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la
coagulación de la leche.
2. Desmolasas o enzimas oxidantes, Entre ellas son de interés en alimentos:
- Oxidasas, que comprenden:
a. Las Oxidasas Férricas:
Catalasa, responsable de la pérdida de color y olor de vegetales
congelados.
Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas cítricas. Su estudio es
de gran interés en la industria de alimentos por ser una de las enzimas más
estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivación, con el agravante
de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo.
b. A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa,
catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimático y la ascórbico-oxidasa.
- Dehidrogenasas.
Entre éstas se encuentran las enzimas siguientes:
Xantino-oxidasa, que es una flavoproteína con molibdeno y cataliza la
oxidación de xantina y aldehídos como el fórmico, actuando como aceptor
de H el azul de metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se
basa su aplicación analítica en el control térmico de la leche y en la
detección de leche de vaca en leche humana, pues esta última no contiene
esta enzima.
Lipoxidasa, que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y
secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a
través de los peróxidos formados.
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Enzimas utilizadas en la industria alimenticia
Las enzimas y los alimentos
Las enzimas se encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su
funcionamiento. Desde el punto de vista bioquímico son proteínas que actúan
como aceleradores de las reacciones químicas, de síntesis y degradación de
compuestos. Una de las características más sobresalientes de las enzimas es su
elevada especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a un
único tipo de sustancia, el sustrato, sobre el que actúa.
Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las
que se destaca la alimenticia. En algunos casos, como la obtención de yogur, o la
producción de cerveza o de vino, el proceso de fermentación se debe a las
enzimas presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso de
producción. Sin embargo, otros procesos de producción de alimentos, pueden
realizarse mediante la acción de las enzimas aisladas, sin incluir a los
microorganismos que las producen.
Desde hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente puras extraídas
industrialmente de bacterias y hongos, y algunas de ellas de las plantas y los
animales y con una gran variedad de actividades para ser utilizadas en la
elaboración de alimentos.
Actualmente, la ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de enzimas
recombinantes de gran pureza, que aportan mayor calidad al producto final, y
optimizan los procesos de producción de alimentos. Los progresos que se están
realizando actualmente en este área permiten augurar el desarrollo cada vez
mayor del uso de enzimas en la industria alimenticia.
Algunos alimentos en los que se emplean enzimas gaseosas, conservas de frutas,
repostería. Estos alimentos se endulzan con jarabes de glucosa y fructosa que
antiguamente se obtenían por la ruptura del almidón de maíz al tratarlo con ácido.
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Actualmente esta práctica ha sido casi totalmente desplazada por la acción
enzimática, que permite obtener un jarabe de glucosa de mayor calidad y a menor
costo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La
glucosa obtenida puede transformarse luego en fructosa, otro azúcar más dulce,
utilizando la enzima glucosa-isomerasa.
Leche y derivados: el cuajo del estómago de los rumiantes es un
componente esencial en la elaboración de quesos ya que contiene dos
enzimas digestivas (quimosina y pepsina), que aceleran la coagulación de
la caseína, una de las proteínas de la leche. Otra enzima utilizada es la
lactasa cuya función es degradar la lactosa, un azúcar compuesto por
unidades de glucosa y de galactosa. Muchas personas sufren de trastornos
intestinales al consumir leche ya que carecen de la lactasa y, en
consecuencia, no pueden digerirla adecuadamente. Para superar esta
dificultad, desde hace unos años se comercializa leche a la que se le ha
añadido la enzima lactasa que degrada la lactosa. También es utilizada en
la fabricación de dulce de leche, leche concentrada y helados al impedir
que cristalice la lactosa durante el proceso.
Pan: En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que actúa
como blanqueador de la harina y contribuye a formar una masa más
blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. Generalmente se la
añade como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en
abundancia.
También se utilizada la amilasa que degrada el almidón a azúcares más
sencillos que pueden ser utilizados por las levadura en la fabricación del
pan. También se emplean proteasas para romper la estructura del gluten y
mejorar la plasticidad de la masa, principalmente en la fabricación de
bizcochos.
Cerveza: Al igual que en la fabricación del pan el uso de amilasas que
degradan el almidón, presentes en la malta, es fundamental en la
fabricación de la cerveza. También se emplea la enzima papaína para
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fragmentar las proteínas presentes en la cerveza y evitar que ésta se
enturbie durante el almacenamiento o la refrigeración.
Vinos: Uno de los problemas que se pueden presentar en la fabricación de
vinos es la presencia del hongo Botrytis cinerea que produce beta-
glucanos, un polímero de glucosa que pasa al vino y entorpece su
clarificación y filtrado. Este problema se soluciona añadiendo enzimas con
actividad beta-glucanasa que lo degradan. También se utilizan enzimas
para mejorar el aroma, las cuales liberan los terpenos de la uva, dándole un
mejor bouquet al vino.
Jugos concentrados: A veces la pulpa de las frutas y restos de semillas
hacen que los jugos concentrados sean turbios y demasiado viscosos, lo
que ocasiona problemas en la extracción y la concentración. Este efecto se
debe a la presencia de pectinas, que pueden degradarse por la acción de
enzimas pectinasas presentes en el propio jugo o bien obtenidas y
añadidas de fuentes externas.
Fuentes de obtención de enzimas
Las fuentes principales de producción de enzimas para empleo industrial son:
Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las
enzimas derivada del páncreas, estómago e hígado de los animales, tales
como la tripsina, lipasas y cuajos (quimosina y renina).
Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principal de
enzimas de cereales. Las enzimas proteolíticas (que degradan proteínas)
tales como la papaína y la bromelina se obtienen de la papaya y del ananá,
respectivamente.
Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras
que se desarrollan en la industria de la fermentación.
La ventaja de la obtención de enzimas microbianas es que los microorganismos se
reproducen a ritmo acelerado, son fáciles de manipular genéticamente, crecen en
un amplio rango de condiciones ambientales y tienen una gran variedad de vías
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metabólicas, haciendo que las enzimas obtenidas sean más económicas.
Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia
La ingeniería genética está realizando progresos importantes en la producción de
enzimas recombinantes en microorganismos. Para garantizar la seguridad de su
uso debe controlarse que los microorganismos de donde se extraen no sean
patógenos, ni fabriquen compuestos tóxicos. Los ideales son aquellos que tienen
una larga tradición de uso en los alimentos como las levaduras de la industria
cervecera y los fermentos lácticos. Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces son tres
especies de microorganismos bien conocidas, su manipulación es segura, son de
crecimiento rápido y producen grandes cantidades de enzimas, generalmente
mediante fermentación. El medio de cultivo óptimo para estos microorganismos es
igualmente bien conocido, lo que reduce los costos de experimentación.
Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que
codifica para la misma puede ser transferido a cualquiera de las especies
anteriores. De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en
el tanque de fermentación. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de
mayor pureza, lo cual contribuye a una mejor calidad del producto.
Algunas enzimas recombinantes destinadas a la industria alimenticia son:
Quimosina que sustituye a la natural obtenida del estómago de terneros, y
que se obtiene a partir de los hongos Kluyveromyces lactis y Aspergillus
niger transformados genéticamente con genes de vacuno.
α-amilasa obtenida a partir de Bacillus subtilis recombinante. Esta enzima
licua el almidón y lo convierte en dextrina en la producción de jarabes. En la
industria cervecera, favorece la retención de la humedad del producto y
baja el contenido calórico del producto.
Pectinasas producidas por Aspergillus oryzae transformada con el gen de
A. aculeatus. Permiten la clarificación de jugos concentrados al degradar
las pectinas provenientes de restos de semillas.
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Glucosa oxidasa y catalasa obtenidas a partir de Aspergillus niger
recombinantes. Estas enzimas se utilizan para eliminar azúcares de huevos
y evitan que aparezcan olores anormales durante la deshidratación de los
mismos.
Lipasa obtenida en Aspergillus oryzae recombinante se utilizan en la
fabricación de concentrados de aceites de pescado.
Glucosa isomerasa proveniente de Streptomyces lividens al que se le ha
inserto el gen de Actinoplanes. Permite obtener, a partir de glucosa, jarabes
ricos en fructosa, con mayor poder endulzante.
β-glucanasa producida por levaduras cerveceras recombinantes, que
facilitan la filtración del producto.
Reacciones
Cinética enzimática
La cinética enzimática mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre
la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante.
Ella estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada
por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no
es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc., y se
utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad
de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede
determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los
reactivos. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del
producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción.
Existen tres tipos de reacciones enzimáticas:
Enzima soluble – Sustrato insoluble
Enzima insoluble – Sustrato soluble
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Enzima soluble – Sustrato soluble
Cinética de Michaelis – Menten
La ecuación de Michaelis-Menten que rige la cinética enzimática indica que
V=Vmáx [S]/(Km+[S]), donde V es la velocidad a la que transcurre la reacción;
Vmáx es la velocidad máxima del sistema, [S] es la concentración de sustrato y
Km es la llamada constante de Michaelis-Menten, diferente para cada par enzima-
sustrato y que equivale a la concentración de sustrato con la que la velocidad de la
reacción es la mitad de la velocidad máxima del sistema.
Las reacciones enzimáticas se caracterizan porque aunque se aumente la
concentración de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto
de saturación debido a que todos los centros activos se encuentran ocupados. La
velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente.
Considerando solo la velocidad inicial de las reacciones para cada concentración
de sustrato cuando se construya una gráfica, evitando el error
Imagen 6 Grafica de la cinética de Michaelis-Mendel
Km: Relación entre las constantes cinéticas. Caracteriza la interacción del enzima
con su sustrato, aunque no depende de sus concentraciones.
Cuando la concentración de sustrato aumenta, la velocidad inicial de la reacción
disminuye y deja de ser aproximadamente proporcional a la concentración de
sustrato. Con un aumento posterior de la concentración del sustrato la velocidad
de reacción llega hacer esencialmente independiente de la concentración de
sustrato.
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Todas las enzimas muestran el efecto de saturación pero varias ampliamente con
respecto a la concentración de sustrato que se necesita para que se manifieste.
Mecanismos de acción enzimática
Catálisis ácido-base especifica
En este caso sólo los protones (o hidrogeniones, H3O+) o los iones hidroxilo (OH-)
presentes en el medio de reacción son los que están involucrados en la catálisis.
La velocidad de la reacción puede cambiar al variar el pH.
Catálisis ácido-base general
En este caso otros iones diferentes deH3O+y OH-son los involucrados en el
mecanismo catalítico.
Por ejemplo, el ion NH4+(ácido conjugado del NH3) que puede donar protones,
puede actuar como un catalizador ácido, mientras que el ión CH3COO-(base
conjugada del ácido acético) puede actuar como catalizador básico aceptando
protones.
Catálisis covalente
El proceso de Catálisis involucra la unión covalente entre la enzima y uno o más
sustratos. La enzima entonces modificada se convierte en un nuevo reactante,
cuya ruta de reacción es más rápida que la que seguiría el sustrato original
cuando no es catalizada.
Al completarse la reacción la enzima vuelve a su estado original.
Este mecanismo es empleado comúnmente por transferasas y algunas hidrolasas.
Residuos de cisteína, serina e histidina suelen estar involucrados.
Catálisis por iones metálicos
No se produce por enlaces covalentes, Sino por enlaces iónicos con grupos
prostéticos metálicos de las enzimas.
34
Características de las reacciones catalizadas por enzimas
Imagen 7 Ejemplo de reacción catalizada y no catalizada por enzima, en el cual afecta la
energía libre provocando variación en la barrera de energía.
Las enzimas son catalizadores biológicos. Los catalizadores rebajan la energía de
activación de las reacciones. La rebaja de la energía de activación de una
reacción, hace que la velocidad de la reacción aumente. Así, las enzimas aceleran
las reacciones, rebajando la energía de activación. Muchas enzimas cambian de
forma cuando sus sustratos se unen a ellas. Este efecto se llama "acoplamiento
inducido", significando que se requiere la orientación y colocación precisa de la
enzima para que su actividad catalítica sea inducida por la unión del sustrato.
Las enzimas tienen centros activos. El centro activo de la enzima es la localización
sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde tiene lugar la
reacción química catalizada por la enzima. Se produce una interacción muy
precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones
débiles (puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, contáctos
hidrofóbicos y fuerzas de van der Waals).
Las enzimas forman complejos con sus sustratos. La unión de un sustrato con su
enzima en el centro activo se llama "complejo enzima-sustrato". Una ecuación
genérica para la formación del complejo puede formularse:
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Las enzimas no cambian la constante de equilibrio de una reacción. Km depende
sólo de la diferencia entre los niveles de energía de los reactivos y los productos
(DG).
Las enzimas no cambian el DG de una reacción. Como se demuestra en la gráfica
de arriba, las enzimas sólo rebajan la energía de activación, pero no cambian la
diferencia de energía entre los reactivos y los productos.
Las enzimas convierten una reacción no espontánea en una reacción espontánea.
Reacciones catalizadas por enzimas
Una reacción catalizada por una enzima puede escribirse como:
E es la enzima, S es el sustrato, ES es el complejo enzima-sustrato y P es el
producto.
El sustrato se une a un lugar específico en la superficie de la enzima, conocida
como centro activo. La reacción ocurre sobre la superficie de la enzima, después
el producto y la enzima son liberados. La enzima puede entonces unir a otra
molécula de sustrato.
Complejo enzima-sustrato
La enzima lisozima se muestra con una molécula de carbohidrato unida en el
centro activo. El sustrato se muestra color verde, y esta ocupando el centro activo.
El estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se llama
cinética enzimática.
Una curva de cinética enzimática típica para una enzima no alostérica.
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Imagen 8 Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre la
concentración de sustrato y la velocidad de la reacción.
Forma de la curva de la cinética enzimática
A baja concentración de sustrato la velocidad de reacción aumenta
repentinamente con el aumento de la concentración del sustrato porque abunda la
enzima libre y disponible (E) para unir al sustrato añadido. A alta concentración de
sustrato, la velocidad de reacción alcanza una meseta cuando los centros activos
de la enzima están saturados con el sustrato (complejo ES), y no queda enzima
libre para unir el sustrato añadido.
Energía de activación
Hay una barrera energética que separa los niveles de energía de los reactivos y
de los productos. La energía debe ser suministrada a los reactivos para
sobrepasar esa berrera energética, que es recuperada cuando los productos se
han formado. La barrera energética se conoce como Ea, energía de activación. La
energía de activación es distinta de la DG, o incremento de energía libre entre los
reactivos y los productos.
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Imagen 9 Mínima cantidad de energía para iniciar una reacción química
Velocidad de una reacción
La velocidad de reacción es la velocidad a la que la reacción procede hacia el
equilibrio. Para una reacción catalizada por una enzima, la velocidad es
usualmente expresada como la cantidad de producto producido por minuto.
La velocidad de reacción está gobernada por la barrera de energía entre los
reactivos y los productos. En general, la energía debe ser añadida a los reactivos
para sobrepasar la barrera de energía. Esta energía adicionada se llama "energía
de activación", y es recuperada cuando los reactivos sobrepasan dicha barrera y
desciende al nivel de la energía de los productos.
Las enzimas pueden acelerar la velocidad de una reacción. Las enzimas son
catalizadores biológicos. Los catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones
rebajando la barrera de la energía de activación entre los reactivos y los
productos.
La temperatura puede tener un efecto importante sobre la actividad de las enzimas
y las velocidades de reacción. A bajas temperaturas, el aporte de calor
usualmente aumenta la velocidad de una reacción enzimática, porque los
reactivos tienen mayor energía y pueden alcanzar el nivel de la energía de
activación con mayor facilidad. Sin embargo, si la temperatura se eleva
demasiado, es posible que se desnaturalice la enzima, provocando una
desorganización de su estructura terciaria y la pérdida de su actividad catalítica.
38
Las enzimas alcanzan un máximo de velocidad para altas concentraciones
de sustrato
En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de reducción del
acetaldehido a etanol aumenta a medida que lo hace la concentración de
acetaldehido. Eventualmente la velocidad de reacción alcanza un máximo, donde
posteriores aumentos de la concentración de acetaldehido no tienen efecto.
La reducción de acetaldehido a etanol es una reacción de oxidación-reducción. El
acetaldehido es reducido por adición de 2 electrones y 2 protones aportados por el
NADH, que resulta oxidado a NAD+.
La ecuación para esta reacción es:
En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de la producción de
etanol aumenta cuando la concentración de acetaldehido aumenta, como se
muestra en la siguiente curva de velocidad.
Imagen 10 Representación grafica de saturación de la enzima por el sustrato
Una reacción catalizada por una enzima puede escribirse como:
E es la enzima, S es el sustrato (acetaldehido), ES es el complejo enzima-sustrato
y P es el producto (etanol). El sustrato se une a un lugar específico en la superficie
de la enzima, conocida como centro activo. La reacción ocurre en la superficie de
39
la enzima, y despues el producto y la enzima son liberados. La enzima puede
entonces unir otras moléculas de sustrato y continuar la catálisis de la reducción
del acetaldehido muchas veces por minuto.
Factores que afectan a la actividad Enzimática
Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.
Destacaremos dos: el pH y la temperatura.
Efecto del pH: La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el
cual su actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH la
actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los
enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se
desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos límites
estrechos. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas
tampón.
En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad,
en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo
muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los
enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya
que este es el pH de dicho jugo). Por último existen algunos enzimas a los
que el pH no afecta en absoluto.
Efecto de la Temperatura: Al igual que ocurre con la mayoría de las
reacciones químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la actividad
enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en
función de la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. Sin
embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las
reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la
actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más
que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se
alcanza dicha temperatura. Si representamos gráficamente la variación de
la actividad de los enzimas en función de la temperatura da la impresión de
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que existe una temperatura "óptima" análoga al pH óptimo; hay que resaltar
que esa aparente temperatura óptima no es más que el resultado de dos
procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual de la velocidad de
reacción con la temperatura y 2) la desnaturalización térmica del enzima.
Características de una reacción exergónica
Liberación de energía por reacciones exergónicas
Un diagrama de energía para una reacción exergónica o espontánea se muestra a
la derecha. El nivel de energía de los productos es menor que el nivel de energía
de los reactivos. La energía es liberada en esta reacción. La cantidad de energía
que se libera durante la reacción se denomina DG, que es menor que cero, es
decir negativa.
Imagen 11 La energía es liberada en esta reacción. La cantidad de energía que se libera durante la
reacción, es menor que cero, es decir negativa.
Las reacciones exergónicas se llaman reacciones "espontáneas".
La constante de equilibrio para una reacción exergónica is mayor que 1,
significando que la concentración de productos es mayor que la concentración de
reactivos en el equilibrio.
Las reacciones exergónicas pueden estar acopladas con reacciones
endergónicas. Reacciones de oxidacion-reduccion (redox) son ejemplos de
41
reacciones exergónicas y endergónicas acopladas. Las enzimas frecuentemente
actúan por acoplamiento de una reacción endergónica con una reacción
exergónica mediante la hidrólisis de ATP.
Reacción endergónica
En la imagen se muestra un diagrama para una reacción endergónica o reacción
no espontánea. El nivel de energía de los productos es mayor que el nivel de
energía de los reactivos. Para que esta reacción tenga lugar se debe suministrar
cierta cantidad de energía. La cantidad de energía requerida se llama DG, que es
mayor que cero. La constante de equilibrio para una reacción endergónica es
menor que 1.
Imagen 12 Demostración grafica del incremento de energía libre, es positivo.
Enfermedades por déficit enzimático
Fenilcetonuria
Es un trastorno genético en el cual el organismo no puede procesar parte de una
proteína llamada fenilalanina. La fenilalanina se encuentra en casi todos los
alimentos. Los bebés con fenilcetonuria carecen de una enzima denominada
fenilalanina hidroxilasa, necesaria para descomponer el aminoácido esencial
fenilalanina. La fenilalanina se encuentra en alimentos que contienen proteína. Sin
la enzima, los niveles de fenilalanina se acumulan en el cuerpo. Esta acumulación
puede dañar el sistema nervioso central y ocasionan daño cerebral. El mejor
tratamiento para la FCU es una dieta con alimentos con baja cantidad de
42
proteínas. Existen leches con fórmulas especiales para los recién nacidos. En el
caso de los niños mayores y los adultos la dieta incluye muchas frutas y vegetales.
También incluye algunos panes, pastas y cereales con bajo nivel de proteínas.
Porfiria
Las porfirias son un grupo de trastornos hereditarios raros. Una parte importante
de la hemoglobina, llamada hemo, no se produce apropiadamente. El hemo
también se encuentra en la mioglobina, una proteína que está en ciertos
músculos.
Normalmente, el cuerpo produce hemo en un proceso de múltiples pasos y las
porfirinas se producen durante varios pasos de este proceso. Las personas con
porfiria tienen una deficiencia de ciertas enzimas necesarias para este proceso
ésto provoca que se acumulen cantidades anormales de porfirinas o químicos
conexos en el cuerpo.
Existen muchas formas diferentes de porfiria y el tipo más común es la porfiria
cutánea tardía (PCT).
Albinismo
Es un defecto en la producción de melanina que ocasiona una ausencia parcial o
total de pigmentación de la piel, el cabello y los ojos.
El Albinismo es una alteración hereditaria de la síntesis de melanina. Varios alelos
mutantes ampliamente distribuidos en el reino animal son capaces de causar este
fenotipo. En la especie humana, el albinismo afecta el sistema de melanocitos.
El Albinismo se ha incluido entre los errores innatos del metabolismo, puesto que
recientes trabajos han demostrado que los melanocitos y los melanosomas que
son organelas productoras de melanina son normales en los tejidos afectos,
aunque la melanina no es sintetizada de forma adecuada por dichas organelas.
Por tanto el Albinismo es un error congénito del metabolismo, ocasionado por la
falta de una de las enzimas necesarias para la síntesis de melanina como es la
43
tirosinasa, o bien por utilización errónea de la tirosina aminoácido precursor de la
melanina por los melanosomas. Los melanosomas son unos orgánulos
subcelulares, unos sacos membranosos, donde se acumulan y organizan todas
las enzimas necesarias para la síntesis de melanina. Dentro de los melanosomas
se produce la melanina que, al ser tóxica para la célula debe estar recogida y
aislada del resto de orgánulos y substancias celulares. Los melanosomas son
unos orgánulos celulares especializados que se forman a partir de los lisosomas.
Histidinemia
Es un rasgo Autosómico Recesivo que se caracteriza por un aumento de la
concentración de Histidina en la sangre y orina, y por un déficit de la actividad de
Histidasa (L-histidina-amoniaco-liasa) en los tejidos. El trastorno altera la
producción de ácido urocánico, que puede detectarse fácilmente en el sudor.
Alrededor de dos tercios de los pacientes histidinémicos presentan un ligero
retraso mental y alteraciones del habla. La acumulación de Histidina y de sus
derivados puede evitarse mediante el empleo de una dieta con escaso contenido
de Histidina, pero el efecto de dicha restricción dietética sobre el curso clínico de
la enfermedad no ha sido aún bien determinado.
La mayoría de los pacientes son caucásicos, pero la enfermedad se ha observado
también en negros. Dos tercios de estos pacientes presentan retraso mental
moderado. Tres cuartas partes de los pacientes manifiestan defectos del habla,
probablemente debidos a falta de memoria auditiva. No existen, sin embargo,
alteraciones auditivas. El defecto vocal no va acompañado de retraso mental ni de
Histidinemia, en los hermanos del paciente.
Gota
La gota es un tipo de artritis que, desde el punto de vista clínico, se caracteriza por
la aparición de crisis agudas, recurrentes y paroxísticas de inflamación grave que
comprenden generalmente una única articulación periférica y van seguidas de
remisión total. Esta enfermedad afecta con mayor frecuencia a los varones que a
las hembras y se debe al depósito, en la articulación y en sus alrededores, de
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cristales de urato monosódico formados a partir del exceso de ácido úrico
contenidos en los fluidos del organismo, que se hallan super saturados con urato.
En consecuencia, el primer requisito bioquímico para que aparezca la gota es una
hiperuricemia. Los depósitos de urato monosódico dan el proceso de las
características patológicas que permiten establecer el diagnóstico diferencial
respecto a otros tipos de artritis y la fase prodrómica de la hiperuricemia.
La hiperuricemia que causa la gota se debe a un grupo de heterogéneo de
alteraciones bioquímicas y fisiológicas. En algunas pacientes se debe
principalmente a un exceso de síntesis de los precursores púricos del ácido úrico,
mientras que en otros, la síntesis de purinas es normal, pero existe menor
excreción renal de ácido úrico. Sin embargo, la mayoría de los pacientes gotosos
presentan ambos mecanismos, que contribuyen de forma variable a su
hiperuricemia. Este trastorno es totalmente asintomático y puede pasar inadvertido
a lo largo de la totalidad de la vida del enfermo. Sin embargo, entre el 15 y 25% de
los sujetos hiperuricémicos acaban presentando crisis agudas de artritis gotosa.
Con el tiempo, éstas se hacen cada vez más frecuentes y pueden llegar a producir
síntomas crónicos articulares, con lesiones y deformaciones permanentes como
resultado de la erosión de las estructuras articulares por los depósitos cada vez
más masivos de urato monosódico. Además, muchos de los pacientes gotosos
presentan signos de disfunción renal, que puede también ser progresiva y
provocar en algunos casos la muerte por uremia. También, a menudo, la gota va
acompañada de litiasis renal por ácido úrico, alteraciones vasculares en el riñón,
hipertensión y trastornos cardiovasculares.
Un déficit incompleto de una única enzima del metabolismo de la purina puede
originar un exceso de síntesis de purinas y un trastorno clínico que se clasificaría
como gota primaria, mientras que uno más completo de esta misma enzima no
sólo causa un exceso de síntesis de purinas, sino también graves signos
neurológicos. Ya que, en este caso, los signos clínicos principales son de tipo
neurológico, el trastorno gotoso que se produce de forma concomitante se
clasificaría como gota secundaria. En consecuencia, resulta recomendable utilizar
45
el término de gota idiopática, que puede aplicarse a la mayoría de los pacientes
gotosos.
Hemofilia
La hemofilia es una enfermedad hereditaria, caracterizada por la presencia de
hemorragias, producida por la deficiencia de un factor de la coagulación que son
un conjunto de enzimas que intervienen en la fase plasmática de la coagulación
normal, y que circulan en la sangre de forma inactiva y se convierten en formas
activas por la acción de otro factor previamente activado. Los factores de la
coagulación son componentes del plasma, generalmente proteínas, que
intervienen en la formación de los coágulos.
En condiciones normales, la coagulación de la sangre hace que no aparezcan
hemorragias o que estas cedan en pocos minutos cuando se produce una lesión
vascular provocada por un traumatismo. El mal funcionamiento de este
mecanismo determina que los enfermos con hemofilia sufran hemorragias
importantes como consecuencia de los traumatismos pequeños o incluso
inapreciables que normalmente se producen en la vida cotidiana.
Enfermedad de Gaucher
Es un trastorno genético poco común en el cual una persona carece de una
enzima llamada glucocerebrosidasa. Se calcula que la enfermedad de Gaucher
afecta a entre 1 de cada 50,000 y 1 de cada 100,000 personas en la población
general. Las personas con ascendencia judía oriunda de Europa Central y Oriental
(asquenazíes) son más susceptibles a presentar la enfermedad de Gaucher.
Se trata de una enfermedad autosómica recesiva. Esto significa que tanto la
madre como el padre tendrían que transmitirle una copia anormal del gen de la
enfermedad a su niño para que éste presente la enfermedad. Un padre que porta
una copia anormal del gen pero no presenta la enfermedad se denomina portador.
La falta de la enzima glucocerebrosidasa hace que se acumulen sustancias
dañinas en el hígado, el bazo, los huesos y la médula ósea. Estas sustancias
46
impiden que células y órganos funcionen apropiadamente. Existen 3 subtipos de la
enfermedad de Gaucher: La enfermedad tipo 1 es la más común. Involucra
enfermedad ósea, anemia, agrandamiento del bazo y conteo bajo de plaquetas
(trombocitopenia). El tipo 1 afecta tanto a los niños como a los adultos. Es más
común en la población judía asquenazí. La enfermedad tipo 2 generalmente
comienza durante la lactancia con un compromiso neurológico grave. Esta forma
puede llevar a una muerte rápida y temprana. La enfermedad tipo 3 puede causar
problemas en el hígado, el bazo y el cerebro. Los pacientes con este tipo pueden
vivir hasta la edad adulta.
Enfermedad de Tay-Sachs
Es una enfermedad potencialmente mortal del sistema nervioso que se transmite
de padres a hijos, ocurre cuando el cuerpo carece de hexosaminidasa A. Esta es
una proteína que ayuda a descomponer un grupo de químicos que se encuentra
en el tejido nervioso, llamado gangliósidos. Sin esta proteína, los gangliósidos, en
particular los gangliósidos GM2, se acumulan en las células, especialmente las
neuronas en el cerebro. La enfermedad de Tay-Sachs es causada por un gen
defectuoso en el cromosoma 15. Cuando ambos padres portan el gen defectuoso
para esta enfermedad, el hijo tiene un 25% de probabilidades de presentarla. El
niño tiene que recibir dos copias del gen defectuoso, una de cada uno de los
padres, para resultar enfermo. Si sólo uno de los padres le transmite dicho gen
defectuoso, el niño se denomina portador. Estos niños no se enfermarán, pero
pueden transmitirle la enfermedad a sus propios hijos. Cualquier persona puede
ser portadora de la enfermedad de Tay-Sachs. Sin embargo, la enfermedad es
más común entre la población judía asquenazí. Uno de cada 27 miembros de la
población porta el gen para esta enfermedad.
Enfermedad de Pompe
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Es una enfermedad muscular debilitante y rara que afecta a niños y adultos. La
forma infantil de la enfermedad se manifiesta generalmente en los primeros meses
de nacido, mientras que la forma juvenil tardía o adulta aparece en cualquier
momento durante la infancia o la edad adulta tiene una progresión más lenta.
Ambos tipos de la enfermedad se caracterizan generalmente por un debilitamiento
muscular progresivo y dificultades respiratorias, pero la gravedad de la
enfermedad puede variar ampliamente dependiendo de la edad de inicio y cuán
afectados se encuentren los órganos. En la forma infantil, los pacientes
manifiestan típicamente un corazón agrandado. Las personas que nacen con la
enfermedad de Pompe heredan la deficiencia de una enzima conocida como alfa-
glucosidasa ácida (GAA). Las enzimas, que son moléculas de proteína dentro de
las células, facilitan reacciones bioquímicas en el cuerpo. La GAA se localiza en
vesículas de la célula denominadas lisosomas. En una persona sana con actividad
normal de GAA ésta enzyma ayuda a la descomposición de glucógeno, una
molécula compleja formada por unidades de azúcares en los lisosomas. En la
enfermedad de Pompe la actividad de GAA es muy baja o inexistente y el
glucógeno lisosómico no es degradado eficientemente, resultando en por tanto
acumulación excesiva de glucógeno en el lisosoma.
Galactosemia
La galactosemia es una enfermedad hereditaria causada por una
deficiencia enzimática y se manifiesta con incapacidad de utilizar el azúcar
simple galactosa, lo cual provoca una acumulación de éste dentro del organismo,
produciendo lesiones en el hígado y el sistema nervioso central. La galactosemia
es una enfermedad caracterizada por la incapacidad de metabolizar
la galactosa en glucosa. Esto se debe a que el sujeto hereda un gen defectuoso
de cada progenitor. La galactosa es un monosacárido obtenido principalmente de
la hidrólisis de la lactosa contenida en la leche, aunque también puede estar
presente en otros alimentos. La galactosa se absorbe en el intestino y
principalmente se transforma en glucosa en el hígado.
48
Existe una deficiencia en la enzima galactosa-1-fosfato uridiltransferasa, que es
imprescindible para pasar de galactosa a glucosa. Normalmente cuando una
persona consume un producto que contiene lactosa, el metabolismo degrada la
lactosa en galactosa y luego a glucosa. Una cantidad excesiva de galactosa en
sangre causa la dicha galactosemia. Ésta se caracteriza por causar daños en el
hígado, riñones y sistema nervioso central, entre otros sistemas.
Existe una forma de menos grave de galactosemia, que se debe a la deficiencia
de galactoquinasa. Esta variante, por el contrario, se puede tratar a base de una
dieta estricta y no provoca daños hepáticos y/o neurológicos.
Hay varios tipos de galactosemia, causadas por el déficit de distintas enzimas. Las
consecuencias de esta enfermedad pueden llegar a ser mortales, por lo que es
muy importante una detección precoz del problema. Además, requiere un buen
tratamiento para superar esta enfermedad.
Sindrome de Bloom
Es una enfermedad muy poco frecuente, con patrón de herencia autosómico
recesivo. Fue descrita por primera vez por el dermatólogo David Bloom en 1954.
Este síndrome está asociado a mutaciones del gen BLM, que codifica una proteína
de la familia de las helicasas de ADN (enzimas implicadas en la replicación y
transcripción del ADN). La frecuencia portadora en individuos de ascendencia
judía asquenazi es de aproximadamente 1 individuo por cada 100.
El síndrome está caracterizado por hipersensibilidad a la luz solar, lo que ocasiona
un rash eritematoso en regiones expuestas (como mejillas, o dorso de las manos).
Otros signos clínicos son: telangiectasias, baja estatura, voz aguda, facies larga y
estrecha, micrognatia, nariz y orejas prominentes, y manchas café con leche.
Durante el proceso patológico ocurre una deficiencia de ciertas clases de
inmunoglobulinas, lo que usualmente provoca neumonías y otitis a repetición.
Algunas otras complicaciones usuales son: hipogonadismo, azoospermia,
menopausia precoz, diabetes mellitus, retraso mental y una alta susceptibilidad a
49
cáncer (leucemias, linfomas y carcinomas), la edad usual de aparecimiento de
cáncer es a los 25 años de edad.
Hiperplasia Suprarrenal congénita
Es el nombre dado a un grupo de trastornos hereditarios de las glándulas
suprarrenales. Las personas tienen dos glándulas suprarrenales, una localizada
en la parte superior de cada uno de los riñones. Estas glándulas producen las
hormonas cortisol y aldosterona que son esenciales para la vida. Las personas
con hiperplasia suprarrenal congénita carecen de una enzima que la
glándula suprarrenal necesita para producir las hormonas.
Al mismo tiempo, el cuerpo produce más andrógenos, un tipo de hormona sexual
masculina, lo cual ocasiona la aparición temprana (o inapropiada) de
características masculinas. La hiperplasia suprarrenal congénita puede afectar
tanto a los niños como a las niñas. Alrededor de 1 de cada 10,000 a 18,000 niños
nacen con esta enfermedad.
Los síntomas varían, dependiendo del tipo de hiperplasia suprarrenal congénita
que alguien tenga y de su edad cuando se diagnostica el trastorno, es posible que
los niños con formas más leves no presenten signos o síntomas de hiperplasia
suprarrenal congénita y que no se les diagnostique hasta la adolescencia, las
niñas con una forma más grave a menudo tienen genitales anormales al nacer y
es posible que reciban el diagnóstico antes de que aparezcan los síntomas.
50
Mapa conceptual o cuadro sinóptico de los temas
Fenilcetonuria, Porfiria, Albinismo, Histidinemia, Gota,
Hemofilia, Enfermedad de Tay-Sachs, Enfermedad de Pompe,
Síndrome de Bloom, Hiperplasia Suprarrenal
congénita, Galactosemia, Enfermedad de Gaucher
Leche y derivadosPanCervezaVinosJugos concentrados
OxidorreductasasTransferasasHidrolasasLiasasIsomerasasLigasas
Las enzimas son compuestos orgánicos proteicos, que actúan como catalizadores al llevar a cabo reacciones bioquímicas a muy alta velocidad y con alta especificidad.
Concepto de enzimas
Clasificación de las
enzimas
Enferdades por déficit enzimático
Enzimas utilizadas en la industria alimenticia
51
Conclusión
Tabatha Anselmi
Podemos concluir con la importancia que tienen las enzimas en nuestras vidas
que actualmente siguen siendo esenciales para todo ser vivo, de ellas se
dependen una gran cantidad de reacciones a nivel celular, recapitulando que son
altamente específicas, son regulables, tienen un alto poder catalítico y son muy
eficaces. Se debe tomar en cuenta que las enzimas son proteínas que tienen la
capacidad de acelerar la velocidad de una reacción de determinado compuesto.
Hay variedades tipos de enzima en todo nuestro organismo y se encuentran
clasificadas de acuerdo a su modo de acción por lo tanto hay que tomar en cuenta
que si no existieran las enzimas no se producirían las diferentes reacciones en
nuestro organismo y nos encontraríamos muertos por tal consecuencia. Por lo
tanto podríamos definir a la enzima con un papel verdaderamente importante en
nuestro organismo por la capacidad de acelerar una determinada reacción el cual
va a dar en consecuencia un nuevo compuesto el cual en condiciones de ausencia
de la enzima no se podría obtener o tardaría mucho tiempo en lograrlo. Para ella
poder cumplir sus funciones se es necesario los grupos prostéticos orgánicos e
inorgánicos, los cofactores y las coenzimas que desempeñan funciones
importantes en la catálisis, como así las coenzimas muchas de ellas son derivados
de vitaminas B, que sirven como transbordadores.
Los sustratos y las enzimas inducen cambios conformacionales mutuos en el otro,
que facilitaran el reconocimiento de sustrato y la catálisis.
Si en el organismo existe alguna alteración y se siente pesadez, hinchazón o
gases, o diversas molestias digestivas, es posible que no se esté digiriendo o
aprovechando de manera eficaz los nutrientes de los alimentos. Las enzimas son
necesarias pare acelerar estas reacciones, de otro modo los procesos serían tan
lentos que no podríamos llevar a cabo nuestra vida.
52
Isabel León
En la presente investigación, mis compañeras y yo nos dedicamos a la
investigación de las enzimas, en especial la presencia de las mismas en los
alimentos.
Entendemos que las enzimas son proteínas, las más extensas y diversas del
organismo, especializadas en facilitar, agilizar y acelerar reacciones biológicas.
Tienen una importancia fundamental ya que actuan como catalizadores biológicos
de las reacciones químicas que ocurren en el organismo humano y ademas
ajustan las reacciones a las condiciones propias de la célula.
Las enzimas por ser proteínas, tienen la propiedad de ser fina y detalladamente
específicas. Por ejemplo el almidón y la celulosa son extremadamente similares, la
única diferencia que es el tipo de enlace entre las glucosas, ambas son cadenas
de glucosa lineales, cuando estas se descomponen tienen el mismo resultado
pero para la descomposición participan enzimas distintas (la amilasa y la celulasa)
pero si colocas la amilasa en contacto con la celulosa no ocurre nada, esta no la
descompone aunque sean muy parecidas. La importancia de que sean específicas
radica en que mantienen el conjunto de reacciones ordenadas y coordenadas,
garantiza que las enzimas no catalicen reacciones que no se necesitan o no
deben ocurrir en un momento dado causando un caos metabólico. Un
metabolismo desordenado no puede mantener la vida.
Las enzimas están presentes en casi todas las reacciones que ocurren en nuestro
cuerpo y dependiendo de la reacción que estas realicen se clasifican en
oxidorreductasas, tranferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. Además
tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las que se
destaca la alimenticia.
La deficiencia o descontrol enzimático en el cuerpo humano puede ser
responsable de numerosas enfermedades que afectan la calidad de vida, algunas
que deben ser tratadas con tratamientos enzimáticos y otras implementando una
alimentación balanceada.
53
Debbie Torres
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica, cuya función es catalizar
reacciones químicas que sean termodinámicamente posibles, son muy necesarias
en el cuerpo humano ya que catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas
distintas, encontrándose en las células, sangre, boca, estómago e intestinos.
Es necesario el control de la actividad enzimática para la homeostasis, cualquier
fallo en el funcionamiento de una enzima puede conducir al desarrollo de una
enfermedad genética, es tan importante el equilibrio enzimático que un mal
funcionamiento en cualquier enzima puede ocasionar una enfermedad letal.
La deficiencia de la enzima glucosidasa es la causante de enfermedades como
Enfermedad de Gaucher y Enfermedad de Pompe, la deficiencia de la enzima alfa-
galactosidasa es la causante de la Enfermedad de Fabry, la deficiencia de
Fenilalanina hidroxilasa genera Fenilcetonuria, el mal funcionamiento de porfirinas
genera la porfiria, entre otras. Muchas de éstas enfermedades no tienen cura y
generan diversas consecuencias como retrasos mentales, crisis neuropsíquicas,
dificultades respiratorias, taquicardia, agrandamiento del baso, y en algunos casos
hay algunas patologías que requieren trasplante de médula ósea.
La importancia biológica de las enzimas radica en que actúan a muy bajas
concentraciones, no se consumen en las reacciones que catalizan, no modifican el
equilibrio del sistema de reacción, sino que solo influyen sobre la velocidad con
que se alcanza tal equilibrio, son muy específicas de los sustratos, grupos o
enlaces químicos sobre los que actúan, actúan siempre a temperatura del ser vivo,
presentan un peso molecular elevado, porque son proteínas globulares y su
intervención equivale a un gran ahorro energético para las células.
En el sistema digestivo se encuentran importantes funciones de las enzimas, las
amilasas y las proteasas son capaces de degradar moléculas grandes en otras
más pequeñas para éstas pueden ser absorbidas en el intestino. Diferentes
enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos.
54
Recomendaciones
Mantener una dieta sana y equilibrada rica en granos de cereal, los
germinados y todo tipo de productos vegetales llenos de vida para
mantener un sistema enzimático saludable.
Consumir los alimentos lo más crudos, frescos y ecológicos posible.
Si se sospecha que se padece una enfermedad por deficiencia de alguna
enzima, consultar a su médico y realizar el análisis enzimático para
detectarla y tratarla con suplementos enzimáticos.
La digestión alimentaria es una prioridad en el organismo, lo que conlleva a
una alta demanda de enzimas, asi una deficiencia enzimática puede llevar a
un deterioro de la salud, así que se debe prestar atención a este tema y
mantener una dieta saludable aunque nuestros cuerpos producen
naturalmente estas enzimas digestivas y estas actúan en los procesos
metabólicos.
Las enzimas son moleculas indispensables en nuestro organismo, es
necesario que como futuros profesionales dela salud tengamos
conocimiento de las enfermedades que acarrea el déficit enzimático.
55
Glosario de términos
Acoplamiento:
Unión de dos piezas o elementos que encajan perfectamente.
Alostérico: hace referencia a la existencia de ese "otro lugar".
Catálisis:
Proceso de cambio de velocidad de las reacciones químicas mediante la ac
ción de una sustancia que permaneceinalterada al final del proceso.
Catalizador: sustancia que modifica la velocidad de una reacción química
sin verse alterada. Participa en la reacción pero no se modifica.
56
Catalizador biológicos: es una biomolécula que modifica la velocidad de
las reacciones químicas sin modificarse en el proceso.
Especificidad: f. Cualidad y condición de lo que es propio o característico
de una especie o tipo.
Exergónico: adj. Fís. y Quím. Que libera energía.
57
Inhibir: Med. Suspender transitoriamente una función o actividad del
organismo mediante la acción de un estímulo adecuado.
Metabólico: adj. biol. Del metabolismo o relativo a esta función química y
biológica.
Piruvato: es un sustrato clave para la producción de energía y de la
síntesis de glucosa (neoglucogénesis).
58
Producto: (Del lat. productus). 1. m. Cosa producida. 2. m. Caudal que se
obtiene de algo que se vende, o el que ello reditúa. 3. m. Mat. Cantidad que
resulta de la multiplicación.
Regulación: f. Puesta de algo en estado de normalidad.
Saturación: f. quím. Estado de una disolución que ya no admite más
cantidad de la sustancia que disuelve.
Tripsinogeno: Profermento inactivo secretado por el páncreaa y
transformado en tripsina activa por la enteroquinasa.
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Zimógeno: es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza
ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un
cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro
activo donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa
a ser una enzima activa.
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