Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.
Prof. Keila Torres
UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL “LISANDRO ALVARADO”
DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUDPROGRAMA DE MEDICINA
QUIMICA ORGANICA
Objetivos de la clase
Péptidos y proteínas
Uniones peptidicasCARACTERÍSTICAS DEL ENLACE
PEPTÍDICO
1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de
nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el
gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
2ª) El enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible,
por lo tanto, el giro libre alrededor de él.
3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptidico mantienen unas
distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.
Clasificación de los péptidos(número de residuos de Aminoácidos)
Oligopéptidos(2 a 20 aa´)
Polipétidos(21 a 50 aa´)
Proteinas(más de 50 aa´)
2 aa´ dipeptido3 aa´tripeptido
4 aa´ tetrapeptido
Escriba el siguiente péptido
Ala-Gly-Tyr-Glu-Val-Ser
¿Cuantas moléculas de agua se liberaron en la formación de este péptido?
¿Qué carga presenta el aminoácido a pH 6.5?
Aminoácido pKa de la cadena
lateral (R)
Tyr 10,9
Glu 4,1
α-COOH 2,20
α-NH3+ 9,11
3
3
32
2
2 2
Proteínas
Son polímeros formados por monómeros de
más de 50 L – α aminoácidos.
Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se
combinan para formar miles de proteínas
(muchos grupos funcionales: alcoholes,
tioles, carboxiamidas, etc.)
Son las macromoléculas más abundantes en
todas las células.
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES
Estructural
Enzimática
Hormonal
Defensa Transporte
Reserva
ContráctilAminoácidos
Enlacepeptídico
Péptidos oproteínas
Organizaciónestructural
unidos por
formando
tienen
E. terciaria
E. cuaternaria
E. secundaria
E. primaria
Plegamientoespacial
Proteínasoligoméricas
Secuencia deaminoácidos
hélice
Conformación
definida por
es la
sólo en
20(según R)
se distinguen
Heteroproteínas
Holoproteínas
Fibrosas
Globulares
Colágeno
Actina/Miosina
Ej
Nucleoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Glucoproteínas
Cromoproteínas
Caseína
Cromatina
HDL, LDL
FSH, TSH...
Proteoglucanos
Hemoglobina
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Albúminas
Globulinas
Funciones de las proteínas
Función Ejemplos
Catalítica Enzimas
Almacenamiento Ferritina
Contráctiles y móviles Actina, miosina, etc.
Defensa Inmunoglobulinas
Transporte Hemoglobina
Reguladoras Somatotropina
Estructurales Colágeno
La secuencia de aminoácidos que presenta una proteína le proporciona la configuración tridimensional determinada y
especifica y en consecuencia su función.
Niveles de organización de las proteínas
Estructura Primaria
La estructura primaria de la proteína esta constituida por la secuencia de aminoácidos y es el
nivel fundamental en el que se basan los niveles más elevados.
Establece el esqueleto covalente (enlaces peptidicos) de la cadena polipeptidica.
La secuencia de una proteína es similar entre especies pero no es idéntica
Los residuos de aminioacidos que son esenciales para la formación de una proteina se denominan invariables. Sustituciones de AA’ s en posiciones
invariables no son viables.
Las proteínas han evolucionado mediante cambios en sus secuencias de aminoácidos. Algunos cambios son conservadores (proteínas homologas) y otros no son conservadores
Estructura secundaria
Es la disposición regular del esqueleto polipeptídico (también llamado grupo lineal).
Se origina gracias la formación de enlaces de hidrogeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos
cercanos en la cadena.
De todas las conformaciones repetitivas que un polipéptido (o proteína) puede presentar, la alfa hélice y las estructuras Beta (ó hoja plegada) son las más estables desde el punto
termodinamico.
Tipos de láminas β plegadas
Paralelas Antiparalelas
En ocasiones se observan laminas β paralelas mezcladas con antiparalelas
Si las cadenas polipeptidicas
adyacentes corren en la misma direccion
Se forma cuando las dos cadenas
polipeptidicas corren en dirección opuesta (una corre del grupo
amino al carboxilo y la otra del carboxilo al
amino)
Estructuras supersecundarias
Estructura terciaria
Corresponde a la estructura tridimensional resultante del plegamiento de una única cadena polipetidica.
El plegamiento proteico es espontáneo y se produce como consecuencias de las interacciones entre las
cadenas laterales en su estructura primaria.
Estructura terciaria
Proteínas globulares
Son proteínas compactas, excluyendo del interior de las proteínas moléculas de agua.
Contienen varias subunidades compactas denominadas dominios, los cuales son segmentos estructurales independientes que poseen funciones especificas.
Diferencia entre las proteínas fibrosas y las globulares
Fibrosas Globulares
– Forma alargada– Unidades repetidas deun solo tipo deestructura secundaria–Insolubles en agua. - Proporcionan resistentes.
– Función estructural
• Ejemplos– Colágeno (en tejidoconectivo de vertebrados)– Queratina (en piel, pelo y uñas)
– Forma más o menos esférica– Ricas en diferentes estructuras secundarias.
– Solubles en agua.- Proporcionan flexibilidad yDinámica.– Múltiples funciones
• Ejemplos– Hormonas– Inmunoglobulinas(anticuerpos)– Enzimas
Interacciones que estabilizan a la estructura terciaria
Fuerzas No covalentes
1. Interacciones hidrofobicas.
2. Interacciones electrostaticas:
Se produce entre los grupos iónicos de cargas opuestas, denominados puentes salinos.
3. Puentes de hidrogeno.
Fuerzas covalentes1.Puentes disulfuros:Se forman por condensación de las cadenas laterales de cisteínas.Este tipo de enlaces es frecuente en proteínas extracelulares y las proteges de cambios adversos de pH y o de concentraciones salinas
Estructura cuaternaria
Corresponde al nivel de máxima complejidad estructural de las proteínas.
Resulta de la asociación de proteínas con la misma o distinta conformación que se
agregan para realizar funciones diversas.
Estructrura cuaternaria
Muchas proteínas contienen 2 o más cadenas diferentes de polipéptidos que están sostenidas en asociación por las
mismas fuerzas no covalentes que estabilizan las estructuras terciarias de
las proteínas.
Las proteínas con cadenas polipeptídicas múltiples son proteínas
oligoméricas.
La estructura formada por la interacción monómero-monómero en una proteína oligomérica se conoce
como estructura cuaternaria.
HemoglobinaLa proteína que lleva el oxígeno de la
sangre, contiene dos subunidades α y dos subunidades β dispuestas en una estructura
cuaternaria en la forma, α2β2. La hemoglobina es, por lo tanto, una proteína
heterooligomerica.
Próxima Clase
Conformación nativa de una proteínaDesnaturalización de proteínas
Comportamiento ácido - base de las cadenas laterales de las proteínas