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Biología 1_Unidad II.3 Dra. Patricia Montiel.
PROTEÍNAS.
BIOMOLÉCULAS cuaternarias (constituidas por C, H, O, N, se agrega S en muchas de ellas).
Químicamente son cadenas de L. aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
FUNCIONES:
Estructurales: queratina, elastina, colágeno, miosina y actina(contráctiles), se encuentran en piel, cabello, cuernos, garras, seda de telarañas y capullos, músculos….nucleocápside de virus. FORMAN PARTE DE LAS MEMBRANAS CELULARES. Metabólicas:
Enzimas en la mayoría de las reacciones: lipasas, proteasas, ribonucleasas…
Transportadoras : hemoglobina
Almacén energético: albúmina (del__________), caseína (de la_________________). Serían la fuente terciaria de energía, cada gramo de proteína proporciona 4 calorías.
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento.
Anticuerpos: inmunoglobulinas.
Venenos y toxinas: veneno de víbora de cascabel, toxina botulínica. El organismo humano contiene aproximadamente 19% de su peso de proteínas.
A pesar de que se han aislado más de 200 aminoácidos libres en la naturaleza, solo 20
forman parte de las proteínas de los seres vivos, la posibilidad de creación de
proteínas es infinita, ya que la diferencia está en ____________, orden de aminoácidos y en el
nivel ________de la cadena.
Un aminoácido es una molécula con un carbono terminal asimétrico, es
decir____________________________________________________.
Los aminoácidos se pueden clasificar desde diversos puntos de vista, químicamente (ver
fórmulas), por su solubilidad, polaridad y
Biológicamente en ESENCIALES Y NO ESENCIALES.
Como sabes, un ácido graso poliinsaturado se considera esencial cuando no lo puede
sintetizar un organismo, un aminoácido que NO puede ser sintetizado por un organismo se
considerará:________________.
Busca una lista de los Aminoácidos esenciales para el ser humano, sus fuentes en la
alimentación y los requerimientos mínimos diarios.
La unión de dos aminoácidos por un enlace peptídico se llama dipéptido la de tres se
llamará____________ y la de cuatro____________y así, las cadenas proteicas pueden
contener desde 3 hasta miles de aminoácidos. (Algunos autores consideran que las cadenas
sólo pueden llamarse proteínas a partir de 50 aminoácidos).
Los 20 aminoácidos de las proteínas son:
A la muerte de un individuo, los aminoácidos L empiezan a sufrir Racemización, es decir a
cambiar a formas D, esta característica puede ser utilizada para
determinar___________________________.
LAS PROTEÍNAS SON PROPIAS DE CADA ESPECIE Y HASTA DE CADA INDIVIDUO, YA QUE SON
DETERMINADAS POR LOS GENES.
La estructura de una proteína presenta niveles de complejidad.
ESTRUCTURA PRIMARIA es la secuencia y el número de aminoácidos unidos
únicamente por enlaces peptídicos.
Estructura SECUNDARIA es la cadena que se enreda o se pliega originando las formas
de hélice y de tira plegada .Esta estructura se mantiene gracias a enlaces de
hidrógeno y disulfuro además de los peptídicos. Las proteínas Fibrosas poseen este
nivel estructural. Ejemplo queratina.
Investiga los cambios que sufre la estructura de la queratina del cabello con los
líquidos para alaciar o rizar.
La estructura TERCIARIA (la más común), se caracteriza por agregar a los enlaces
peptídicos y de hidrógeno, enlaces disulfuro y fuerzas de Van der Walls para doblar la
cadena aún más y formar proteínas que puedan moverse, tal es el caso de las
proteínas globulares. Ejemplo: enzimas.
Estructura Cuaternaria es condicionada cuando dos o más péptidos (cadenas de
aminoácidos) se unen en una sola molécula. Ejemplo: hemoglobina.
Copia un dibujo o imprime una imagen de las estructuras: primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas.
Las Proteínas se clasifican según su estructura en: Fibrosas y___________________.
Según su composición en: proteínas simples (toda la molécula es de naturaleza
proteica) y conjugadas (una parte proteica y otra de naturaleza orgánica o inorgánica).
En relación a su solubilidad en: albúminas, globulinas, glutelinas, prolaminas,
escleroproteínas.
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS. Una proteína puede perder sus propiedades químicas,
físicas y biológicas por diversos factores: pH, calor, radiación, agitación violenta que modifican
la estructura nativa de la proteína. La razón es la pérdida de niveles de estructura al
romperse enlaces, éste puede ser un fenómeno reversible o
______________________________.
Entre las funciones más importantes de las proteínas se encuentra la de ser catalizadores
biológicos, cuando realizan esta función reciben el nombre de ENZIMAS.
Las ENZIMAS ayudan a PEGAR, CORTAR, TRANSFORMAR, OXIDAR, REDUCIR, SEPARAR. En
general ACELERAN LAS REACCIONES.
Sustrato es la substancia sobre la cual actúa la enzima.
Apoenzima es la parte proteica de la enzima
Coenzima o cofactor es una partícula o molécula de bajo peso molecular o ion
metálico que necesaria para que la enzima actúe. (puede ser una vitamina )
Holoenzima es la enzima activa.
Preenzima o zimógeno es un precursor de la enzima activa.
Sitio activo es la regiónde la enzima responsablede la interacción con elsustrato.
Una reacción se acelera en forma directamente proporcional a la cantidad de enzima.
Una de las características sobresalientes de las enzimas es que son ALTAMENTE ESPECÍFICAS.
De sustrato y de función, debido a eso toman los nombres de cada sustrato y función.
Por ejemplo: enzimas que actúen sobre proteínas se llaman: PROTEASAS Enzimas que actúen sobre lípidos serán:___________________. Enzimas que actúen sobre grupos fosfato serán_________________. Como has podido observar en la nomenclatura de las enzimas el sufijo es ASA
La especificidad de una enzima es comparada por muchos autores como el modelo de llave-
cerradura.
Las enzimas se clasifican según su función en 6 grupos, analiza los esquemas en la siguiente
imagen y realiza la actividad indicada.
Como sabes, la unión de un ácido graso a una molécula de esfingosina, resulta en una
_________________.
Esfingosina + ácido oleico N.oleil esfingosina
H2O
Si la reacción implica una síntesis, es decir pegar moléculas, la enzima que actúa en este
caso es una ___________, ya que unió 2 moléculas en una, se realizó una síntesis, en este
ejemplo se sintetizó una ceramida. La enzima muy específica se podrá llamar:
Esfingosina, oleico liasa = nombre de sustrato, nombre de sustrato, función, ASA
O bien:
CERAMIDA SINTETASA = nombre de producto, función ASA.
Esfingosina
OH OC
C
OHCH2
(CH2)12
CH3
CHHO
H CH
CH N H
H
ácido oleico
OH2
+
HO
C
OHCH2
(CH2)12
CH3
CH
H CH
CH N
H
OC
Utiliza las fórmulas de aminoácidos para
1. Hacer las fórmulas de:
Metionil,cisteíl, seril, alanina.
Metionil, aspartil, glicil, glicil, arginina.
2. En cada fórmula encierra los enlaces peptídicos.
3. ¿Qué nombre tendrá la enzima que cataliza las reacciones de síntesis que utilizaste
para hacer tus fórmulas?
La actividad enzimática puede ser afectada por varios factores:
Concentración de enzima.
Concentración de sustrato.
Temperatura
pH
inhibidores
Dibuja gráficas para explicar la manera en que afecta cada factor de los anteriores la
actividad enzimática.
Autoevaluación.
1. ¿Cuáles son los aminoácidos esenciales únicamente para el recién nacido?
2. ¿Cuántos aminoácidos se requieren para sintetizar todas las proteínas de los
tejidos?
3. Clasifica las siguientes substancias o moléculas en: lípidos, carbohidratos o
proteínas (en una tabla)
1) Glucosamina
2) palmitoleato de potasio
3) mantequilla de cacahuate
4) lactosa
5) quitina
6) celulasa
7) celobiosa
8) celulosa
9) insulina
10) progesterona
11) vitamina D
12) ceramida
13) fructosa
14) limonene
15) mioglobina
16) hormona del crecimiento
17) cortisol
18) heparina
19) ácido laurico
20) cebada
21) lactasa.
4. En tu cuerpo, en dónde esperarías encontrar:
Lípidos:_________________________________________________________.
Proteínas:_______________________________________________________.
Carbohidratos:___________________________________________________.
Investiga:
Relación entre triglicéridos y enfermedades cardiacas.
Efecto de exponer durante 5 minutos a 800C:
a) Un litro de leche. b) Un huevo de gallina.
CH3
CH3
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Montiel2009
