Proteínas

Unidad 4

Las proteínasLas proteínas

I.E.S. Los BolichesBiología 2º Bachillerato

1. Los aminoácidos2. Los péptidos3. Las proteínas: concepto y estructura4. Homoproteína y heteroproteínas5. Funciones y clasificación de las proteínas6. Propiedades de interés de las proteínas

del griego “proteios” que significa lo primero

1.- Los aminoácidos1.- Los aminoácidosSon los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas.Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.

H2N – C – H

COOH

R


H2N – C – H

COOH

R


H2N – C – H

COOH

RGrupo AMINO

Grupo CARBOXILO (ÁCIDO)


H2N – C – H

COOH

R

-Baja masa molecular-Solubles en agua-Al menos un grupo carboxilo y al menos un grupo amino, en el carbono alfa

Carbono alfa

Cadena lateral: variable

Da lugar a los 20 aa

H2N – C – H

COOH

CH3

H2N – C – H

COOH

CH2

COOH

Ejemplos

Alanina

Ácido aspártico

Proteína + (n-1)H2O n aminoácidos


H2N – C – H

COOH

R

-Baja masa molecular-Solubles en agua-Al menos un grupo carboxilo y al menos un grupo amino, en el carbono alfa

Carbono alfa

Cadena lateral: variable

Da lugar a los 20 aa

Proteína + (n-1)H2O n aminoácidos

H2N – C – H

COOH

CH3

H2N – C – H

COOH

CH2

COOH

Ejemplos

Alanina

Ácido aspárticoR

Thr

Los 20 aa:¿Cómo clasificarlos?

[Aunque no se pedirá que los sepas todos de memoria, es bueno que dediques un tiempo a estudiarlos y familiarizarte con sus nombres y fórmulas. Intenta memorizar los ejemplos que puedas]

Thr

aa ácidos (con R cargados negativamente a pH neutro)

aa básicos (con R cargados positivamente a pH neutro)

aa con R apolares alifáticos

aa con R aromáticos

aa con R polares sin carga

Los 20 aa:Clasificación de acuerdo con la naturaleza de las cadenas laterales (R)

Los aminoácidos en disolución acuosa

H3N+ – C – H

COO-

R

La molécula de aa se ionizaEl grupo carboxilo cede protones (H+)

El grupo amino capta protones (H+) H+

H+

En conjunto, la molécula de aa es eléctricamente neutra (al menos si no

tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en

algunos aa)


H3N+ – C – H

COO-

R



H+



algunos aa)

H3N+ – C – H

COO-

CH2

COO-

En este caso (aspartato, un aa

ácido), la molécula en conjunto tiene una

carga negativa.

H3N+ – C – H

COO-

CH2

CH2

CH2

CH2

N+H3

En este caso (lisina, un aa básico), la molécula en conjunto tiene una carga positiva.


H3N+ – C – H

COO-

R



H+



algunos aa)

La [H+] (concentración de protones), es decir el pH del medio altera esta situación

Esta situación se daría en una disolución acuosa de pH = 7 (neutro)

H3N+ – C – H

COO-

CH2

COO-

En este caso (aspartato, un aa

ácido), la molécula en conjunto tiene una

carga negativa.

H3N+ – C – H

COO-

CH2

CH2

CH2

CH2

N+H3

En este caso (lisina, un aa básico), la molécula en conjunto tiene una carga positiva.

Los aminoácidos en disolución acuosa:

H2N – C – H

COO-

R

H3N+ – C – H

COO-

R

H3N+ – C – H

COOH

R

H+

H+

H+

H+ Forma predominante

a pH 7

Forma predominante

a pH 13

Forma predominante

a pH 1

(ph ácido) pH neutro pH básico

Este sería el comportamiento de una sola molécula de aa en una disolución acuosa:

Pero cuando hay una elevada cantidad de ellas, existe un equilibrio entre las distintas formas ionizadas. Es decir, que habrá un determinado % de moléculas con carga positiva, otro % con carga negativa y otro % sin carga neta.

Para todo aminoácido, siempre habrá un determinado valor de pH en el que la carga neta será 0 (cero). Este valor de pH, característico de cada aa, se denomina PUNTO ISOELÉCTRICO (P.I.).

P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97

Los aminoácidos en disolución acuosa:

Variación de la carga neta en función del pH

P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97

Estereoisomería de los aa:

El Carbono alfa es asimétrico (salvo en el caso de la glicina o glicocola Gly)

Sin formas D ni L

Todos los aa proteicos son α L aminoácidos

(hay casos de D aminoácidos, pero no son proteicos, como el ácido D – glutámico, de algunas bacterias)(hay casos de aminoácidos no alfa, pero no son proteicos, como el ácido gamma-aminobutírico, un neurotransmisor)

Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptídico

2.- Los péptidos2.- Los péptidos


Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptídico

Los planos de los enlaces peptídicos pueden realizar ciertos giros, aunque no libremente sino con restricciones

Extremo N terminal

Extremo C terminal


Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos puede oscilar entre dos y cien; más de cien aminoácidos se considera una proteína. Incluso, si el número de aminoácidos es menor que cien, pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons, la molécula sería una proteína.Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina, el glucagón, la oxitocina o la vasopresina.

Insulina

http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#insulina

http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#glucag%C3%B3n

http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#oxitocina

3.- Las proteínas: concepto y estructura3.- Las proteínas: concepto y estructura

Esta secuencia depende de la secuencia de bases (A, T, C, G) del ADN



La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraaminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja.

3.- Las proteínas: concepto y estructura3.- Las proteínas: concepto y estructuraEstructura primariaLa estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.


La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.

Alfa-hélice

Beta-hoja plegada

Estructura secundaria


alfa-hélice Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.


levógira dextrógira


alfa-hélice Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.



beta-laminar También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructur, o bien con otras cadenas. De este modo adquiere esa forma plegada.


(No se han representado aquí las cadenas laterales ®, que quedarían alternando hacia arriba y hacia abajo)

Las cadenas laterales ® alternan hacia arriba y hacia abajo


hélice hoja plegada

Puentes de Hidrógeno

En algunas proteínas pueden darse a la vez tramos con alfa hélice y tramos con beta hoja plegada

Estructuras supersecundarias:


Triple hélice del colágeno

Hélice polipeptídica

3.- Las proteínas: concepto y estructura3.- Las proteínas: concepto y estructuraEstructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: • el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. • los puentes de hidrógeno. • las interacciones electrostáticas o puentes eléctricos. • las interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals

3.- Las proteínas: concepto y estructura3.- Las proteínas: concepto y estructuraEstructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Estructura primaria


Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

1

1

2

2 Hemo

Ejemplo: hemoglobina Resumen:

4.- Homoproteínas y heteroproteínas4.- Homoproteínas y heteroproteínas

Formadas únicamente por aa Cadena/a polipeptídica/s + otra/s sustancia

( = proteínas conjugadas)

(= grupo prostético)(= apoproteína)

•Glicoproteínas•Lipoproteínas•Otras

Unión covalente o no

Por ejemplo

Grupo hemo

Ejemplos:Fibroína (seda)Queratina (pelo, uñas)Colágeno

5.- Funciones de las proteínas. Clasificación 5.- Funciones de las proteínas. Clasificación funcionalfuncional

-Proteínas estructurales

-Proteínas de reserva

-Proteínas activas

-Enzimas

-Proteínas reguladoras

-Proteínas transportadoras

-Proteínas contráctiles

-Inmunoglobulinas

Otras clasificaciones:-Solubles-Insolubles

-Fibrilares-Globulares

Ej. colágeno

Ej. Albúminas de semillas, leche, huevos…

Interacción específica con otra sustancia (el LIGANDO)

(Ej. Receptores hormonales)

(Ej, Hemoglobina)

(Ej. Miosina y actina de fibras musculares)

(Anticuerpos: se unen a los “antígenos”)

6.- Propiedades de interés de las proteínas6.- Propiedades de interés de las proteínasLa estructura tridimensional de una proteína

Las propiedades de dicha proteína

Las funciones biológicas de dicha proteína

determina

determina

-Especificidad

-Solubilidad

-Comportamiento ácido-base

-Desnaturalización

Especialmente en EnzimasInmunoglobulinas (=anticuerpos)

Prots. Fibrilares => insolublesProts Globulares => solubles

-La salinidad del medio-El pH del medioinfluyen

R apolares hacia el interiorR hidrófilos hacia el exterior

Los –COOH y los -NH2 del C alfa del aa no influyen (porque desaparecen cuando se forma el enlace peptídico)

Influyen mucho los R de los aa ácidos y de los aa básicos

También las proteínas tienen un PUNTO ISOELÉCTRICO

Por cambios deTemperaturapHSustancias

Puede ser-Reversible-Irreversible

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