Estructura y Función de los Anticuerpos

Acosta Mendez Edith DanielaCastillo Lora Eduardo Saul

Guerrero Ramirez Cintia AnaidIbarra Arellano Miguel Angel

Hernandez Jimenez Jenifer Lizbeth

Introducción Los anticuerpos, o inmunoglobulinas (Ig), son

glucoproteinas halladas en el plasma sanguineo, la linfa y las secreciones como la saliva, las lágrimas y el líquido gastrointestinal,

dando origen a 5 clases de inmunoglobulina: IgM IgG IgA IgE IgD

Las cuales difieren en estructura,distribución y propiedades biológicas.Las cinco se encuentran en el plasma sanguíneo, aunque la IgA es mas importante como anticuerpo “secretorio” que protege las superficies externas del cuerpo.

Mientras que la IgG y la IgM son los anticuerpos mas importantes en la sangre, y proporcional la principal defensa contra las bacterias.

La IgE, es importante en las respuestas inmunitarias contra parasitos multicelulares, asi como desencadenar la liberacion de los mediadores de las células del intestino, provocando la inflamación y contraccion del músculo liso, lo cual ayuda al desalojamiento de parásitos intestinales.

Estructura de la IgG

La molécula de la IgG es una glucoproteína la cual está formada por cuatro cadenas polipeptídicas, formadas por unidades de aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos. Las cuatro cadenas están apareadas, de modo que la molécula consta de dos mitades idénticas, cada una con una cadena "pesada" (CH) o larga y una cadena "ligera" o corta (CL). Las dos cadenas de cada par están unidas entre sí por un puente disulfuro formado entre los átomos de azufre de los aminoácidos cistina.

Estructura de la IgG

Cuando las moléculas de IgG se tratan con papaína, la molécula se divide en tres partes de tamaño aproximadamente igual. Dos de ellas son iguales y reciben el nombre de Fab.

Cada fragmento Fab de una molécula de IgG posee un lado de unión. La molécula intacta de anticuerpo tiene dos de dichos lados, por lo cual puede ligar materiales antigénicos para formar complejos inactivos. El tercer fragmento resultante de la digestión por la papaína se llama Fc, puesto que cristaliza rápidamente. No se une al antígeno, pero posee otras importantes actividades biológicas.

Regiones Variables y Constantes

Los anticuerpos son secretados por la células plasmáticas.

Estructuralmente, las cadenas ligeras poseen dos partes: una corresponde al extremo carboxílico que diferencia las cadenas ligeras en dos tipos k y l, y constituye la parte constante de las cadenas ligeras (CL).

La otra corresponde al extremo amínico, que es muy variable y constituye la parte variable de las cadenas ligeras (VL) y corresponde a la zona de interacción con el antígeno. Las partes constante y variable son prácticamente de igual tamaño en las cadenas ligeras.

Regiones Variables y Constantes

También las cadenas pesadas poseen una parte variable y otra constante. La estructura de este fragmento, al igual que en las cadenas ligeras, depende del tipo de antígeno que reconoce, dado que este extremo también participa en la unión de la inmunoglobulina con el antígeno. Por el contrario, aproxima damente los dos tercios del extremo carboxílico de todas las cadenas pesadas de un mismo tipo de inmunoglobulinas poseen una estructura idéntica. De ahí que esta parte de las cadenas pesadas se conozca como parte constante de las cadenas pesadas (CH).

Otras Clases de Inmunoglobulina

Todas las démas inmunoglobulinas corresponden a la estructura basica de cuatro cadenas de la IgG, aunque tienen distintas cadenas pesadas y distintos grados de Glicosilación.

La otra diferencia entre algunos enlaces es el numero de estas estructuras de cuatro cadenas que constituyen la molecula final, pues la adición del componente secretor parece conferir protección contra los ambientes “hostiles” en algunas superficies de secrecion

El papel de los anticuerpos

La primera y más importante función de una molécula de anticuerpo es combinarse en forma especifíca con el epítopo que reconoce y luego indicar a otros componentes del sistema inmunitario que se trata de un ivasor extraño que debe ser eliminado, pues la destrucción de estós se logra mediante una ó mas vias.

Vias de Destrucción dei Inmunógeno

1.- La IgG, IgM, e IgA son capaces de aglutinar células y precipitar los inmunógenos solubles a partir de una disolución,pues la aglutinación de bacterias o la precipitación de proteínas potencialmente dañinas permiten localizar la infección y también facilitan que los fagocitos eliminen estos inmunógenos

Vias de Destrucción dei Inmunógeno

2.-La unión de IgG o IgM a los inmunógenos puede activar la secuencia del complemento, que produce la lisis de los inmunógenos celulares, donde los productos intermedios, estimulan la aobsorción de complejos antígeno-anticuerpo por neutrófilos y macrófagos

3.-Los neutrófilos y macrófagos tienen receptores de superficie celular para la región Fc de la IgG unida a un antígeno, de modo que este anticuerpo puede forar un puente que une al inmunógeno con la célula fagocítica

Vias de Destrucción dei Inmunógeno

4.-Lon linfocitos granulares grandes,también tienen receptores para el Fc de IgG. Aunque estas células no son fagocíticas, su unión a un célula recubierta de IgG desencadena la liberación de granulos tóxicos que destruyen a la célula (citotoxidad celular dependiente de anticuerpos) en donde los eosinófilos son capaces de matar larvas de parácitos reubiertas de IgG mediante un mecánismo relacionado.

Bibliografía

La Ciencia de la Biología. 8va. Ed. Panamericana. Co-edición. España y Argentina. Smith y Wood. (1997). Biología Celular. Addison Wesley Iberoamericana.

Pp 297-305