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PRÓTIDOS

4. protidos 2010-2011 new

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PRÓTIDOS

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PRÓTIDOS o PROTEÍNAS

Son principios inmediatos orgánicos compuestos por:

C H O N S

y a veces

P, Fe, Cu, Mg, I, etc.

Son macromoléculas, polipéptidos, formadas por

AMINOÁCIDOS

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AMINOÁCIDOS

H2N – CH - COOH

R

Fórmula general:

Grupo amino Grupo ácido

Carbono α

Pueden actuar como ácido y como base

ANFÓTEROS

son

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H2N –

R

- COOHHC

AMINOÁCIDOS

presentan actividad óptica El C a es asimétrico

En las proteínas solo se encuentran los aminoácidos de la forma L

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En solución acuosa los aminoácidos están ionizados

Cada aminoácido tiene su punto isoeléctrico

PUNTOISOELÉCTRICO

Es el pH en el que el aminoácido está neutro.

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En las proteínas solo aparecen 20 aminoácidos diferentes, que se clasifican atendiendo a su radical en :

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OH

H

N

C

C

H

H

R

OOHCN

C

H2

H

R

O

CN

C

H2

H

R

O

+

ENLACE PEPTÍDICO

DIPÉPTIDO

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N

C

C

N

C

C

H2

H

R

O

H

H

R

OOH

OH

H

N

C

C

H

H

R

OOHCN

C

H2

H

R

O

CN

C

H2

H

R

O

+

Enlace peptídico

DIPÉPTIDO

ENLACE PEPTÍDICO

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ENLACE PEPTÍDICO

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El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite ningún giro

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Los átomos de carbono, nitrógeno, hidrógeno e oxígeno están todos en el mismo plano

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Y a unas distancias características

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Cuando se unen dos aminoácidos forman un DIPÉPTIDO

si se unen tres un TRIPÉPTIDO

En general una cadena de aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos forman un

PÉPTIDO

Y, si la cadena es muy larga hablamos de POLIPÉPTIDO

PROTEÍNA

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N

C

C

N

C

C

N

C

C

N

C

C

H2

H

R

O

H

H

R

O

H

H

R

O

H

H

R

OOH

Enlaces peptídicos

PÉPTIDO o POLIPÉPTIDO

Escribe la fórmula de un péptido señalando los enlaces peptídicos:

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

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En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales

ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA 

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ESTRUCTURA PRIMARIA 

Llamamos estructura primaria de una proteína a una cadena de aminoácidos unidos entre sí por enlace peptídico.

N

C

C

N

C

C

N

C

C

N

C

C

H2

H

R

O

H

H

R

O

H

H

R

O

H

H

R

OOH

Met-Ala-His-Leu-Ala-Met-Gly-Gly-Ala-Ala-Ser……

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ESTRUCTURA PRIMARIA 

Las proteínas se diferencian entre si por el número, la naturaleza y la secuencia de los aminoácidos que las forman.

Met-Ala-His-Leu-Ala-Met-Gly-Gly-Ala-Ala-Ser……

Met-Pro-Gly-Ala-Gly-Gly-Met-Ala-Gly-Met……

La estructura primaria es específica de cada individuo porque depende de su material xenético y por esta razón, la estructura primaria de las proteínas se utiliza para estudios evolutivos.

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En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales

ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA 

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de una proteína informa sobre la posición de la estructura primaria en el espacio.

Las cadenas polipeptídicas no son lineales, si no que se encuentran enrolladas y plegadas sobre si mismas

este plegamiento se debe a las diferentes características de los radicales de los aminoácidos que tratan de adoptar una posición estable.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hélice α o α-hélice

 β-laminar,conformación β

ohoja plegada 

Hélice decolágeno

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hélice α o a -hélice

Consiste en un enrollamiento helicoidal de la cadena

La estabilidade de la cadena se mantiene por los puentes de hidrógeno entre las sucesivas vueltas

Ejemplo

α queratinas

pelosuñas plumas

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Folla plegada 

Fibroina de la sedaTela de araña

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hélice decoláxeno

Cuando en la cadena de aminoácidos hay prolina y glicina, se forman hélices más estiradas.

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En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales

ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA 

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ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria de una proteína informa sobre la posición de la estructura secundaria en el espacio.

Puede ser:

Conformaciónfilamentosa

Conformaciónglobular

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En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales

ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA 

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Implica la asociación de varias cadenas polipeptídicas que dan lugar a una proteína activa.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Consiste en la pérdida de su naturaleza globular y con ella de sus funciones y propiedades.

La desnaturalización se produce por:

Aumento detemperatura Variaciones del pH

La albúmina de la clara de huevo

cuando la calentamos....

La caseína de la leche cuando le

echamos un chorro de limón...

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Atendiendo a su forma podemos clasificarlas en: filamentosasglobulares

Formadas por una cadena proteica y una parte no proteica llamada

Atendiendo a su composición:

Simples u holoproteínas

Conjugadas, heteroproteínas o

proteidos:compuesta solo por

aminoácidos

albúminas colágeno

queratinashistonas grupo prostético

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FUNCIONES DE LA PROTEÍNAS

ESTRUTURAL

TRANSPORTADORAREGULADORA

CONTRÁCTIL

DEFENSAENCIMÁTICA