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juanapardo
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PRÓTIDOS
PRÓTIDOS o PROTEÍNAS
Son principios inmediatos orgánicos compuestos por:
C H O N S
y a veces
P, Fe, Cu, Mg, I, etc.
Son macromoléculas, polipéptidos, formadas por
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
H2N – CH - COOH
R
Fórmula general:
Grupo amino Grupo ácido
Carbono α
Pueden actuar como ácido y como base
ANFÓTEROS
son
H2N –
R
- COOHHC
AMINOÁCIDOS
presentan actividad óptica El C a es asimétrico
En las proteínas solo se encuentran los aminoácidos de la forma L
En solución acuosa los aminoácidos están ionizados
Cada aminoácido tiene su punto isoeléctrico
PUNTOISOELÉCTRICO
Es el pH en el que el aminoácido está neutro.
En las proteínas solo aparecen 20 aminoácidos diferentes, que se clasifican atendiendo a su radical en :
OH
H
N
C
C
H
H
R
OOHCN
C
H2
H
R
O
CN
C
H2
H
R
O
+
ENLACE PEPTÍDICO
DIPÉPTIDO
N
C
C
N
C
C
H2
H
R
O
H
H
R
OOH
OH
H
N
C
C
H
H
R
OOHCN
C
H2
H
R
O
CN
C
H2
H
R
O
+
Enlace peptídico
DIPÉPTIDO
ENLACE PEPTÍDICO
ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite ningún giro
Los átomos de carbono, nitrógeno, hidrógeno e oxígeno están todos en el mismo plano
Y a unas distancias características
Cuando se unen dos aminoácidos forman un DIPÉPTIDO
si se unen tres un TRIPÉPTIDO
En general una cadena de aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos forman un
PÉPTIDO
Y, si la cadena es muy larga hablamos de POLIPÉPTIDO
PROTEÍNA
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
H2
H
R
O
H
H
R
O
H
H
R
O
H
H
R
OOH
Enlaces peptídicos
PÉPTIDO o POLIPÉPTIDO
Escribe la fórmula de un péptido señalando los enlaces peptídicos:
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Llamamos estructura primaria de una proteína a una cadena de aminoácidos unidos entre sí por enlace peptídico.
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
H2
H
R
O
H
H
R
O
H
H
R
O
H
H
R
OOH
Met-Ala-His-Leu-Ala-Met-Gly-Gly-Ala-Ala-Ser……
ESTRUCTURA PRIMARIA
Las proteínas se diferencian entre si por el número, la naturaleza y la secuencia de los aminoácidos que las forman.
Met-Ala-His-Leu-Ala-Met-Gly-Gly-Ala-Ala-Ser……
Met-Pro-Gly-Ala-Gly-Gly-Met-Ala-Gly-Met……
La estructura primaria es específica de cada individuo porque depende de su material xenético y por esta razón, la estructura primaria de las proteínas se utiliza para estudios evolutivos.
En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de una proteína informa sobre la posición de la estructura primaria en el espacio.
Las cadenas polipeptídicas no son lineales, si no que se encuentran enrolladas y plegadas sobre si mismas
este plegamiento se debe a las diferentes características de los radicales de los aminoácidos que tratan de adoptar una posición estable.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hélice α o α-hélice
β-laminar,conformación β
ohoja plegada
Hélice decolágeno
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hélice α o a -hélice
Consiste en un enrollamiento helicoidal de la cadena
La estabilidade de la cadena se mantiene por los puentes de hidrógeno entre las sucesivas vueltas
Ejemplo
α queratinas
pelosuñas plumas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Folla plegada
Fibroina de la sedaTela de araña
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hélice decoláxeno
Cuando en la cadena de aminoácidos hay prolina y glicina, se forman hélices más estiradas.
En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria de una proteína informa sobre la posición de la estructura secundaria en el espacio.
Puede ser:
Conformaciónfilamentosa
Conformaciónglobular
En las proteínas podemos distinguir hasta cuatro niveles estructurales
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Implica la asociación de varias cadenas polipeptídicas que dan lugar a una proteína activa.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Consiste en la pérdida de su naturaleza globular y con ella de sus funciones y propiedades.
La desnaturalización se produce por:
Aumento detemperatura Variaciones del pH
La albúmina de la clara de huevo
cuando la calentamos....
La caseína de la leche cuando le
echamos un chorro de limón...
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Atendiendo a su forma podemos clasificarlas en: filamentosasglobulares
Formadas por una cadena proteica y una parte no proteica llamada
Atendiendo a su composición:
Simples u holoproteínas
Conjugadas, heteroproteínas o
proteidos:compuesta solo por
aminoácidos
albúminas colágeno
queratinashistonas grupo prostético
FUNCIONES DE LA PROTEÍNAS
ESTRUTURAL
TRANSPORTADORAREGULADORA
CONTRÁCTIL
DEFENSAENCIMÁTICA