View
217
Download
0
Category
Preview:
Citation preview
22/04/23 1
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
22/04/23 2
Las proteínas están formadas por unidades básicas que corresponden a los aminoácidos, los cuales se unen entre sí para formar una estructura en cadena.
Son macromoléculas, de PM muy elevados.
FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
Ca
grupo a-amino
grupo carboxilo
Son a-amino ácidos
https://www.u-cursos.cl/medicina/2009/1/TOBIOLO1/.../210904
22/04/23 3
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
C
COOH
H2N
R
H
22/04/23 4
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS
Aminoacidos
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
22/04/23 55
NO POLARES AROMÁTICOS
H2N CH C
CH2
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C OH
O
FENILALANINA Phe
TIROSINA Tyr
TRIPTOFANO Trp
CH2
HN
22/04/23 66
POLARES SIN CARGA
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C
CH
OH
O
OH
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
SH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
NH2
O
H2N CH C
CH2
OH
O
C
NH2
O
SERINA Ser
TREONINA Tre
CISTEÍNA Cys
GLUTAMINA Gln
ASPARRAGINA Asn
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
S
CH3
METIONINA Met
22/04/23 Gloria Maria Mejia Z. 77
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
CH2
NH2
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH
C
NH2
NH
H2N CH C
CH2
OH
O
N
NH
LISINA Lis ARGININA
Arg
HISTIDINA Hys
H2N CH C
CH2
OH
O
C
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
OH
O
ACIDO GLUTÁMICO Glu
ÁCIDO ASPÁRTICO Asp
BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
22/04/23 88
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
22/04/23 99
• Aminoácidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre.
• Deben ser administrados en la dieta.
• Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
22/04/23 Gloria Maria Mejia Z. 1010
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
22/04/23 1111
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK1
-NH2 + H+ -NH3+
BASE
pK2
ZWITTERIÓN
pK1 pK
2
Punto isoeléctrico
• Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero
22/04/23 13
Punto isoeléctrico• A pH ácido: prevalece la especie con carga +
• A pH básico: prevalece la especie con carga –
• Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. (zwitteriónv o ión dipolar) para un aa neutro
pI = pK1 + pK2
2.
22/04/23 14
Al subir el pH se desprotona el grupo más ácido, H de menor pKa, formándose una especie neutra llamada Zwitterión.
Al subir el pH, en medio más básico, se desprotona el grupo más ácido, H de menor pKa, formándose una especie neutra llamada Zwitterión.
22/04/23 15
Cuando el aminoácido se encuentra en medios fuertemente básicos pierde el protón del grupo amino, dando lugar a la especie desprotonada.
esprotonada.
Punto Isoeléctrico
• Cuando los AA están como Ion dipolar En un aminoácido Monoamino Monocarboxílico
22/04/23 17
Propiedades químicas• Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
22/04/23 1818
PUENTES DI SULFURO
• Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)
CISTINA
H2N CH
C
H2C
OH
O
SH2
H2N CH
C
CH2
OH
O
SH2
+H2N CH
C
CH2
OH
O
S
H2N CH
C
H2C
OH
O
S
22/04/23 19
OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS
• Reacción con ácido nítrico: identificación de aa aromáticos.
• Reacción con ninhidrina: compuestos coloreados
• Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.
22/04/23 2020
PÉPTIDOS
• Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa)
• Dipéptido: 2 aa• Tripéptido: 3 aa• Tetrapéptido: 4 aa• Pentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
22/04/23 21
NOMENCLATURA
• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.
• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
22/04/23 2222
PEPTIDOS
• EJEMPLOS:– OCITOCINA: hormona que estimula la
contracción del útero.– GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.– ANTIBIÓTICOS– GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en
reacciones Redox de la célula.
22/04/23 23
Los aminoácidos se pueden obtener por halogenación de ácidos carboxílicos, seguida de sustitución nucleófila con amoniaco. La halogenación de la posición a del ácido carboxílico se realiza con la reacción de Hell-Volhard-Zelinsky.
22/04/23 24
La Glicina [3] puede prepararse a partir de ácido etanoico [1]. En la primera etapa el ácido etanoico [1] reacciona con Bromo catalizado con fósforo para formar el ácido halogenado en su posición a [2]. La reacción de [2] con dos equivalentes de amoniaco produce mediante SN2 la Glicina [3] más bromuro de amonio.
22/04/23 25
Sintesis de aminoácidos - Gabriel En esta síntesis se hace reaccionar la sal de la Ftalimida con el ester malónico halogenado. En etapas posteriores se alquila, hidroliza y descarboxila obteniéndose el aminoácido.
[1] Desprotonación de la Ftalimida.[2] Sustitución nucleófila[3] Desprotonación del diéster[4] Alquilación.[5] Hidrólisis de la imida y el diéster[6] Descarboxilación del 1,3-diácido
22/04/23 Gloria Maria Mejia Z. 26
Se trata de un método muy utilizado para preparar aminoácidos en el laboratorio. Se hace reaccionar el amidato de la etanamida [1] con el ester malónico halogenado [2], obteniéndose el compuesto [3] que se alquila e hidroliza dando un diácido [6], que descarboxila para formar el aminoácido [7].
Síntesis de aminoácidos - Malónica
22/04/23 2727
PROTEINAS
• DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S
22/04/23 2828
Por su Por su naturaleza naturaleza químicaquímica
SIMPLESSIMPLESCONJUGADASCONJUGADAS
CLASIFICACIÓCLASIFICACIÓN DE LAS N DE LAS
PROTEINASPROTEINAS
Por la forma Por la forma que adoptaque adopta
FIBROSAFIBROSAGLOBULARGLOBULAR
Por su Por su función función BiológicaBiológica
ENZIMASENZIMASPROTEÍNAS DE PROTEÍNAS DE TRANSPORTETRANSPORTECONTRÁCTILES Y CONTRÁCTILES Y MÓTILES MÓTILES DE DEFENSADE DEFENSAREGULADORASREGULADORASNUTRIENTESNUTRIENTESHORMONASHORMONAS
Propiedades de las proteinas
• Desnaturalizacion: Cambios irreversibles por acciones externas.
• Reacciones coloreadas:
Prueba de Biuret: Sulfato cuprico
Reaccion xantoproteica: Acido Nitrico conc.con la parte aromatica.
• Hidrólisis: Ruptura de enlaces peptidicos
22/04/23 29
22/04/23 30
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.
• SOLUBILIDAD:– Forman dispersiones en agua– Efecto del pH: hace variar la carga.– Efecto de las sales:
– Baja [ ]: aumenta la solubilidad– Alta [ ]: disminuye la solubilidad
– Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.
22/04/23 3131
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
• Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
• ESTRUCTURA PRIMARIA• ESTRUCTURA SECUNDARIA• ESTRUCTURA TERCIARIA• ESTRUCTURA CUATERNARIA
22/04/23 32
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:•La identidad de aminoácidos.•La secuencia de aminoácidos.•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
22/04/23 33
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias:• HÉLICE ALFA• HOJA PLEGADA BETA• AL AZAR.
22/04/23 3434
HELICE ALFA
• Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.
• Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.
• Hay 3.6 aa por vuelta.• Ej: queratina.
22/04/23 3535
HOJA PLEGADA BETA
• Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.
• Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)
22/04/23 3636
ESTRUCTURA TERCIARIA• Una cadena con estructura
secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.
• Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.
• Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.
• Ej: mioglobina
22/04/23 3737
ESTRUCTURA TERCIARIA
22/04/23 3838
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.
• Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
22/04/23 3939
Desnaturalización de proteínas“Proceso generalmente irreversible
mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes: Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales
22/04/23 40
MIOGLOBINAEs una proteína conjugada
(hemoproteína) formada por:
• Fracción proteica: globina• Fracción no proteica
(grupo prostético)– Porción orgánica: grupo
HEM
– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.
• Función: transporte de O2 en el músculo
www.ucasal.net/templates/unid.../aminoacidos_y_proteinas
22/04/23 41
HEMOGLOBINA
• Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)– 2 cadenas ay2 cadenas adulto– 2 cadenas a y 2 cadenas (feto)
• Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.• Formas:
– Oxihemoglobina– Carboxihemoglobina– Metahemoglobina: Fe+3
www.ucasal.net/templates/unid.../aminoacidos_y_proteinas
22/04/23 42.www.ucasal.net/templates/unid.../aminoacidos_y_proteinas
22/04/23 4343
PROTEINAS DEL PLASMA
• ALBUMINA: transporta ac. grasos.
• FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la coagulación.
• GLOBULINAS: a1, a2, 1, 2 y • IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E,
Ig G, Ig D.
INMUNOGLOBULINAS
www.ucasal.net/templates/unid.../aminoacidos_y_proteinas
Recommended