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AMINOACIDOS/PROTEINAS
ESTRUCTURA
AMINOACIDOS ESTANDAR
AMINOACIDOS NO ESTANDAR
CLASES DE AMINOACIDOS
La secuencia de aminoácidos determina la configuración tridimensional de cada proteína.
Se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua.
1) Apolares neutros
2) Polares neutros
3) Ácidos
4) Básicos
REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
a) FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Residuos de aminoácidoDipeptido: glicil-serina o serilglicinaN-terminalC-terminal
PROTEÍNAS
1) CATALISIS (enzimas)
2) ESTRUCTURA (protección y sostén)
3) MOVIMIENTO (participan en movimientos celulares: actina y tubulina)
4) DEFENSA (protectoras: coagulación de la sangre, inmunoglobulinas)
PROTEÍNAS
5) REGULACION (unión de hormonas a receptores: modifican la función celular: insulina y glucagón)
6) TRANSPORTE (moléculas transportadoras de iones y moléculas: Hb, LDL, HDL,transferrina)
EstructuralComo las glucoproteínas que forman parte de las
membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Enzimatica Son las más numerosas y especializadas.
Hormonal Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Defensiva Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
Transporte Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche
CLASIFICACIÓN
METALOPROTEINAS
PROTEINAS
FORMA
COMPOSICIÓN QUÍMICA
FIBROSAS
GLOBULARES
SIMPLES
CONJUGADAS
GLUCOPROTEINASLIPOPROTEINASHEMOPROTEINASFOSFOPROTEINAS
CONJUGADAS
AMINOÁCIDOS
GRUPO PROSTÉTICO
• AZÚCAR
• LÍPIDO
• ÁCIDO NUCLEICO
•ION INORGÁNICO
APOPROTEÍNA
HOLOPROTEINA = APO + GP
ESTRUCTURA PROTEICA
a) ESTRUCTURA PRIMARIA
b) ESTRUCTURA SECUNDARIA
c) ESTRUCTURA TERCIARIA
d) ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA
Secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica
Estructura tridimensional Papel funcional
ESTRUCTURA PRIMARIA
Residuos invariables Mutaciones en estas regiones Mutaciones conservadoras: un aa
semejante “leucina-isoleucina” Depranocitosis “enfermedades
moleculares”
ESTRUCTURA PRIMARIA
Hb A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys- Hb S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys-
1 2 3 4 5 6 7 8
Homocigotas
Heterocigotas : “rasgo depranocítico”
África
Paludismo
ESTRUCTURA
Hélice α Lámina plegada β Puentes de H (carbonilo y N-H) Hélice α Estructura rígida Conformación helicoidal a la derecha N-H y carbonilo separados por 4
residuos
Los grupos R se extienden hacia afuera
Hélice Hélice αα
Lámina plegada β
Alineación de dos o más segmentos de las cadenas polipeptídicas
Cadena β Extendida Puentes de H N-H y carbonilo de cadenas adyacentes Paralelas y antiparalelas
CH
C
N
CH
C
N
CH
C
N
O
H
H
O
H
O
N-term
C-term C-term
N-term
CH
C
N
CH
C
N
CH
C
N
O
H
H
O
H
O
Parallel sheet
CH
C
N
CH
C
N
CH
C
N
O
H
H
O
H
O
N-term
C-term
C-term
N-term
CH
C
N
CH
C
N
CH
C
N
O
H
H
O
H
O
Antiparallel sheet
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
Combinaciones de estructuras secundarias Unidad βαβ Meandro β Unidades αα Barriles β Llave griega
Combinations of helix and sheet.
meander
a) Unidad βαβ
b) Meandro β
c) Unidades αα
d) Barriles β
e) Llave griega
ESTRUCTURA
Conformaciones tridimensionales Interacciones entre las cadenas laterales
en la estructura primaria CARACTERISTICAS: Residuos distantes quedan cerca Las moléculas de H2O quedan excluidas Dominios
ESTRUCTURA TERCIARIA
1) Interacciones hidrófobas
2) Interacciones electrostáticas
3) Enlaces hidrógeno
4) Enlaces covalentes
NH3
+
Polypeptide Chain
COO CH2 S
CH2S
O HC
O O
CH3CH3
CH2OHCH2 OH
CHCH3 CH3CHCH3 CH3 CO
ONH3
+
Mg2+
ionic
disulfide
hydrophobicH bondsor dipoleIon-dipole
metal coord’n
ESTRUCTURA
Es el resultado de interacciones no covalentes entre dos o más cadenas polipeptídicas
Interacciones covalentes Interacciones no covalentes