AMINOCIDOS Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte deprotenas.

AMINOCIDOSUn aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte deprotenas.

FORMULA MOLECULAR

CLASIFICACIN SEGN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA:

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:-Neutros polares, hidrfilos: serina, treinina, cistena, asparagina,tirosina y glutamina.-neutros no polares, apolares o hidrfobos: glicina, alanina,valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina y triptfano.-con carga negativa o acidos: acido asprtico y acido glutmico.-con carga positiva, o bsico: lisina, arginina e histidina.

PROPIEDADES FISICAS:Los aminocidos son slidos cristalinos, incoloros, no voltiles, que se funden con descomposicin a temperaturas superiores a 200C.Son solubles en agua e insolubles en disolventes organicos no polares.Cuando cualquier aminocido se ioniza.cualquier aminocido puede comportarse como acido y como base,se denomina anfteras.Cuando una molecula presenta carga neta cero est en su punto de isoelctrico.si un aminocido tiene un punto isolectrico de 6,1 a este valor de ph su carga neta ser cero.Por lo tanto los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

PROPIEDADES QUIMICASLas que afectan al grupo carboxilo(descarboxilacion).Las que afectan al grupo amino(desaminacion).Las que afecta al grupo R.

SEGN SU OBTENCION:los aminocidos esenciales, el cuerpo no puede sintetizarlas y se obtiene por medio de los alimentos y sino se obtiene estos aminocidos por medio de la dieta el cuerpo desgastara las clulas para conseguirlos causando perdida de protenas y tejidos de los msculos y rganos. Por lo tanto limita el desarrollo del organismo.Leucina (Leu, L)Treonina (Thr, T)Lisina (Lys, K)Triptfano (Trp, W)Histidina (His, H) *Fenilalanina (Phe, F)Isoleucina (Ile, I)Arginina (Arg, R) *Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:Alanina (Ala, A)Prolina(Pro, P)Glicina (Gly, G)Serina(Ser, S)Cistena (Cys, C) **Asparagina (Asn, N)Glutamina(Gln, Q)Tirosina(Tyr, Y) **cido asprtico (Asp, D)cido glutmico (Glu, E

USOS:Los aminoacidos forman hasta el 75% del cuerpo y tienen muchas funciones esenciales de hecho casi todas las funciones del cuerpo, una de las funciones mas importantes es de producir las proteinas; si las proteinas son necesarias para vivir los aminoacidos lo son aun mas. Estos aminoacidos se unen en cadenas largas para forman distintas proteinas que el cuerpo necesita por eso son bloques de construccion de proteinas.Ejm: cuando las personas se ejercitan estos aminoacidos se combierten en energia.PPTIDOSUn pptido es el producto de unin de dos o ms aminocidosEl enlace peptdico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo -carboxilo de un aminocido y el -amino de otro.Enlace PeptdicoLa reaccin es una condensacin con eliminacin de una molcula de aguaLos aminocidos que conforman el pptido pasan a denominarse residuos de aminocidos.

Los pptidos presentan en un extremo un grupo amino sin reaccionar (amino terminal o N-terminal) y en el otro un carboxilo sin reaccionar (carboxilo terminal o C-terminal)Enlace Peptdico

Tiene carcter parcial de doble enlace, por lo que es muy rgido. Se comporta como un hbrido de resonancia.Estructura del Enlace Pptidico

La configuracin trans est mas favorecida; la cis esta impedida estricamente.

El Oxgeno carbonlico tiene carga parcial negativa y el Nitrgeno amida carga parcial positiva, por tanto el enlace tiene carcter polarEstructura del Enlace Pptidico

Solo es posible la rotacin alrededor de los enlaces N-C y C-C, por tanto tiene limitada capacidad de rotacinEl ngulo de giro del enlace N-C se denomina y el del C-C Caractersticas del Enlace PptidicoEs un enlace covalente

Es un enlace amida

Tiene carcter parcial de doble enlace

Predomina la configuracin trans

Tiene carcter polar

Tiene limitada capacidad de rotacin

PROTEINAS

PROTEINASLa palabra protena proviene del griego protos que significa lo mas antiguo, lo primero.Son biopolmeros (macromolculas orgnicas) de elevado peso molecular formadas por cadenas lineales de aminocidos. Se encuentran en los seres vivos.Estn constituidas basicamente por C, H, O y N; aunque pueden contener tambin S, P y en menor proporcin Fe, Cu, Mg, Y. se distinguen de los carbohidratos y lpidos por contener nitrgeno en su composicin aprox. un 16%.

FORMACION DE LAS PROTEINASLas protenas se forman por medio de reacciones qumicas de condensacin( sintesis por deshidratacin) de los aminocidos. En estos enlaces el grupo amino de un acido se une al grupo carboxilo de otro aminocido para formar una cadena, se une eliminando una molcula de agua. El enlace que se establece se denomina: enlace peptdico.

ESTRUCTURA DE LA PROTEINAS

BETA - HOJA PLEGADA

La hemoglobina esta formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.DESNATURALIZACIONConsiste en la perdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Se produce por cambios de temperatura, variaciones del pH.En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

FUNCIONES DE LAS PROTEINASESTRUCTURAL: funcin mas importante de la protena que da resistencia, elasticidad , soporte a los tejidos. Ejm. Glucoproteinas que forman parte de las membranas.La tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.Histonas que forman parte de los cromosomas.La elastina del tejido conjuntivo elstico.El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La queratina de la epidermis que se encuentra en pelos y uas.FUNCIONES DE LAS PROTEINASINMUNOLOGICA: Anticuerpos en cargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patgenos. Las glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas. ENZIMATICA O BIORREGULADORA: forman parte de las enzimas. Ejm.Gastrina: Jugo gstricoPepsina: Jugo gstricoAmilasa: Jugo pancretico y saliva.FUNCIONES DE LAS PROTEINASCONTRACTIL: actina y miosina responsables finales del acortamiento del musculo durante la contraccin.

HOMEOSTATICA: actua como amortiguador de pH debido a su carcter anftero, es decir pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

RECEPTORAS: se encuentra en la membrana celular y llevan a cabo de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin,. Ejm. La acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin.FUNCIONES DE LAS PROTEINASPROTECTORA O DEFENSIVA: Queratina que protege la pielProtrombina y fibringeno que forman cogulos.

RESERVA: Ovoalbmina en el huevoCasena en la leche.Gliadina del grano de trigo

TRANSPORTADORA: HemoglobinaFUNCIONES DE LAS PROTEINASHORMONAL O REGULADORA : ayudan a que exista equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Insulina se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.El glucagn o las hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento que es regulada por el hipotlamo, o la calcitonina (regula el metabolismo del calcio).CLASIFICACION DE LAS PROTEINASHOLOPROTEINAS Formadas solamente por aminocidos.

HETEROPROTEINASFormadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina grupo prosttico.

3. POR DIFERENCIAS EN LA ESTRUCTURA TRIDIMENCIANAL

FibrosasGlobulares

POR DIFERENCIAS EN LA ESTRUCTURA TRIDIMENCIANAL Fibrosas

Globulares

FUENTES DE PROTEINASIncluyen carne, huevo, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y productos lcteos.

GRACIAS