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NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS

Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos

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NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS

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Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.

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ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS:

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

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Niveles de organización de las proteínas

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1-Estructura Primaria:

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

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IMPORTANCIAConocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecutede manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

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Estructura secundaria La estructura secundaria de las proteínas es el

plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los

grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico(el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

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Hélice alfa• Un puente de H entre el CO de un aminoácido y el NH del cuarto pordetrás• 3,6 aacs por vuelta de hélice• 5,4 Amstrong (0,15 nm) de distancia entre vuelta y vuelta• Dextrógira

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Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura b, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras b de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras b de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas b.

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Giro inverso o betaSon elementos de conexión

entre hélices ay/o láminas b.Determinan un cambio de

dirección de las cadenas polipeptídicas.

Puente de hidrógeno entre un residuo y el situado tres posiciones después.

Abundan residuos de prolina y glicina.

Suelen encontrarse en la superficie de las proteínas

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Hélice de colágenoEs una variedad particular de la estructura

secundaria, característica del colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida

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Láminas beta o láminas plegadasSe forman cuando se alinean de lado dos o más segmentos de cadenas polipeptídicas• Esqueleto de la cadena polipeptídica extendido en zig-zag.• Las cadenas polipeptídicas en zig-zag se disponen de manera adyacente formando una lámina estabilizada por puentes de H.• Láminas beta paralelas (cadenas orientadas en la misma dirección) y antiparalelas (orientadas en direcciones opuestas).

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Hoja beta paralela

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Hoja beta antiparalela

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Estructura terciaria Se llama estructura terciaria a la disposición

tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otra moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener

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Ejemplo de proteína fibrosa: colágeno

Ejemplo de proteína globular: mioglobina

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Estructura cuaternaria Es el arreglo tridimensional de las proteínas

que poseen más de una cadena polipeptídica. Son oligoméricas.Cada cadena se conoce como una subunidad.Tienen efectos alostéricos: cambio en una

subunidad afecta a otra subunidad.Fuerzas que estabilizan la estructura:puentes de hidrógenointeracciones hidrofóbicasinteracciones electrostáticas

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HEMOGLOBINATetrámero con cuatro

grupos hemePosee dos cadenas

alfa (141AA) y dos cadenas beta (146AA).

Transporta oxígenoEstructura

cuaternariaDos conformaciones:

estado R (enlaza O2) y estado T (deoxi )