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5/10/2018 10 - Enzimas - slidepdf.com
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Bioquímica
Facultad de EnfermeríaUniversidad de la República
ESFUNO 2010Amalia Ávila
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ENZIMAS• Catalizadores biológicos: aceleran la velocidad de las
reacciones (106 – 1014 veces).• En su gran mayoría proteínas (excepto las ribozimas).• La actividad catalítica depende de la integridad de su
estructura nativa, así como del pH y la temperatura.• Estructura:
– Componente proteico (apoenzima)
– Cofactores (iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+, Zn2+) – Coenzimas (complejo orgánico o metaloorganico (NAD,
FAD, hemo, etc) – Apoenzima+coenzima o cofactor = holoenzima
• Nomenclatura: se adiciona el sufijo “asa” al nombre del
sustrato o de la reacción que cataliza.Ej: Glucoquinasa : transferencia de grupo fosfato (kinasa)
del ATP a la glucosa.
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¿Cómo funcionan las enzimas?
• Las enzimas aceleran la velocidad de las reaccionessin alterar los equilibrios de reacción.
S P
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El sitio activo de una enzima escomplementaria al estado de transición
del sustrato
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Energía de fijación
• La energía de fijación proporciona catálisis yespecificidad
• Barreras físicas y termodinámicas para lasreacciones:
– Entropía – Capa de hidratación en los solutos – Distorsiones electrónicas y/o estructurales que deben
sufrir los sustratos durante la reacción. – Alineamiento de grupos funcionales en la enzima.
• Las enzimas ayudan a superar estas barreras: – Orientación y fijación de sustratos en el sitio activo – Desolvatación de los sustratos (al formar interacciones
con grupos funcionales de la enzima) – La energía de fijación se utiliza para compensar
distorsiones y tensiones de los sustratos durante la
reacción. – La unión del sustrato puede determinar cambios
conformaciones en la enzima que disponen sus gruposfuncionales con la orientación correcta para reaccionar(encaje inducido)
– El encaje inducido permite la formación de interaccionesadicionales en el estado de transición (incremento de la
capacidad catalítica)
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Cinética enzimática
E S ES E P
max0
m
V [S]V
K [S]Ecuación deMichaelis-Menten
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Gráfico de dobles recíprocos
m
o max max
K1 1 1.
V V [S] V
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Efecto del pH y la temperaturasobre la actividad enzimática
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Inhibición reversible
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Inhibición irreversible
Se unen a un grupo esencial para la catálisis
inactivándolo o destruyéndolo.Estos inhibidores habitualmente se unen medianteenlaces covalentes a la enzima.
Inhibidores suicidas: se activan una vez que se unenal sitio activo de la enzima
Ejemplo: Aspirina (AAS) inhibidor irreversible de COX
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Enzimas reguladoras: modulaciónalostérica
•Los efectores alestéricos pueden ser:
•Positivos
•Negativos
•2 tipos de enzimas alostéricas•Homotrópicas
•Heterotrópicas
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Retroalimentación negativa
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Modulación covalente
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Regulación covalente deglucógeno fosforilasa
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Zimógenos
• Se secretan como formas inactivas que se activan porproteólisis limitada de un fragmento de la cadena delongitud variable.
• Ejemplos: enzimas digestivas, cascada de lacoagulación.
Isoenzimas (isoformas)
• Diferentes formas de la misma enzima (catalizan lamisma reacción)
• Habitualmente con localizaciones subcelulares otisulares diferentes.
• Difieren en secuencia, cinética, cofactores, regulación
• LDHm (M4), LDHh (H4), en otros tejidos (M3H, M2H2,MH3)
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