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Journal of Muscle Research and Cell Motility 1, 367-370 (1980) CONFERENCE REPORTS Symposium on calcium-binding proteins and calcium function in health and disease, Madison, Wisconsin, June 1980 Many biological processes display specificities for calcium attributable to modulation by calcium receptor proteins. The ability of a protein to bind calcium selectively and reversibly was rationalized by Williams during the opening session of the symposium in terms of the spatial arrangement and mobility of suitable (oxygen donor) ligands, the inherent spatial flexibility of the Ca 2+ co-ordination sphere as well as the intrinsically high reaction (and hence dissociation rate) of this cation. The organization of the ligands about the bound cation would result in stresses transmitted through the protein, thereby influencing regions of the structure remote from the binding site or sites. This potential for structural change upon the binding of Ca 2+ to receptors like calmodulin is likely to be a feature basic to the relay of information in cellular regulation by calcium. The data described by various participants identifying the involvement of Ca2+-calmodulin complex in range of cellular activities (regulation of cyclic nucleotide and glycogen metabolism, calcium transport and secretory processes, the activation of several protein kinases and the regulation of microtubule and mitotic apparatus assembly) were however largely phenomenological, lending support to the role of calmodulin in the second-messenger system as a general mediator of the Ca 2+ stimulus. Homology of the Ca~+-binding site sequences in calmodulins from metazoan and protozoan sources with the primary structure of troponin C (and parvalbumin) was reported at the meeting and this was reflected in several structural studies of calmodulin in solution. A variety of physicochemical data on both calmodulin and troponin C implicated the 'hinge' regions between the four CaR+-binding domains (by analogy with parvalbumin) as contributing to the surfaces of contact which can bind these trigger proteins to the respective target protein (enzyme). Another Ca 2+ receptor evolutionarily related to calmodulin is the Vitamin D-induced protein which is present in the cytoplasm of the cells of the intestinal surface as well as various other tissues. This also has been implicated in the transport of calcium and was discussed by several groups at the symposium. These various intracellular receptors contrast with the Vitamin K-dependent CaR+-binding 0142-4319/80/040367-04502.40/0 © 1980 Chapman and Hall Ltd.

Anexo Informe 000428 2016 Sgoi Gite

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Respuesta a Solicitud de Informacion sobre Voto Electronico - ONPE

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"Decenio de las Personas con Discapacidad en el Perú" "Año de la consolidación del Mar de Grau"

Lima, 18 de Abril de 2016

INFORME N° -2016-SGOI-GITE/ONPE A: AMPARO ORTEGA CAMPANA

Gerente de la Gerencia de Informática y Tecnología Electoral

De: RAMONA KARENT ASCA BALAGUER Sub Gerente de Operaciones Informáticas

Asunto: SOLICITUD DE ACCESO A LA INFORMACIÓN PÚBLICA Nº 12354-

2016. Referencia: PROVEIDO N° 002748-2016-GITE/ONPE (13ABR2016)

Me dirijo a usted, en atención al documento de la referencia, a fin de informar lo siguiente: I. ANTECEDENTES

1.1. Mediante Memorando N° 000312-2016-TRA/ONPE (13ABR2016),

Transparencia remite la Solicitud de Acceso a la Información Pública N° 12354-2016, presentada por la ciudadana Dania Coz Barón, en la que requiere los siguientes documentos: 1) Guía de personalización de tarjetas inteligentes. 2) Guía de personalización de dispositivos USB. 3) Guía para la prueba de operatividad de los módulos del VEP. 4) Guía para las pruebas de funcionalidad del Kit VEP. 5) Reporte de seguimiento elaborados por la SGOI y Reporte final de la

GITE del proceso seguimiento y monitoreo VEP.

1.2. Mediante Resolución Nº 000003-2016-SG/ONPE del 01ABR2016, se declara como reservados a los activos de información que se encuentran en posesión o control de la Gerencia de Informática y Tecnología Electoral, de la Oficina Nacional de Procesos Electorales.

II. ANÁLISIS

En atención a lo solicitado en el documento 1.1 de los antecedentes, la Sub Gerencia de Operaciones Informáticas ha revisado el documento 1.2 de los antecedentes y se ha encontrado que: 2.1. Se clasifica como reservados a los activos declarados en el ítem: “ii) los

documentos técnicos que describen de forma detallada la arquitectura de los sistemas informáticos y aplicaciones que por sus características, uso y tratamiento de información protegida por ley requiere su protección para evitar riesgos de vulnerabilidad técnica”.

2.2. La documentación técnica solicitada, como son las Guías de los numerales 1)

al 4) de los Antecedentes, corresponden a documentos técnicos relacionados

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a la arquitectura de los sistemas informáticos y aplicaciones, los cuales son de naturaleza reservada de acuerdo a la Resolución Nº 000003-2016-SG/ONPE.

2.3. Los reportes de seguimiento de las actividades solicitadas, numeral 5),

corresponden a información detallada de la arquitectura de los sistemas informáticos y aplicaciones utilizados en la jornada electoral, y que por lo tanto tiene naturaleza de reservado de acuerdo a la Resolución Nº 000003-2016-SG/ONPE

III. CONCLUSIONES

La información solicitada por la ciudadana Dania Coz Barón, tienen naturaleza de reservado de acuerdo con la Resolución Nº 000003-2016-SG/ONPE; por lo tanto no se podrá proporcionar lo solicitado.

IV. RECOMENDACIONES Se recomienda remitir el presente informe a Transparencia de acuerdo a lo solicitado.

Sin otro particular, quedo de usted. Atentamente, (RAB/jry)