CAP.3.proteìnas.ppt

8/20/2019 CAP.3.proteìnas.ppt

1/111

CAPITULO 3PROTEÍNAS

BIOQUÍMICA APLICADA


2/111

PÉPTIDOS


3/111

LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN UNIRPOR ENLACES PEPTÍDICOS

Dos aminoácidos

Eliminación de namol!cla de a"a

### $o%mación delenlace CO& N'‐

Enlace (e()idico

Extremo amino Extremo carboxilo


4/111

PEPTIDOS * PROTEINAS

P!()ido: hasta 50 aminoácidos.Oli"o(!()ido: péptido pequeño.Poli(!()ido: péptido grande.

Oli"óme%o: proteína formada por subunidadesidénticas llamadas protómeros.

roteínas sencillas ! con+"adas "(oseen"%(o (%os)!)ico#.


5/111

$ olímeros deaminoácidos de %menor a &000 daltons

" '50 aa#

$ (ipéptido: ) aa$ *ripéptido: + aa

$ *etrapéptido: , aa

$ entapéptido: 5 aa E,)%emo N&)e%minal: comien-o de lacadena

E,)%emo C&)e%minal: fin de la cadena

PÉPTIDOS


6/111


7/111

4

PEPTIDOS- E0EMPLOS

OCITOCINA: hormona que estimula lacontracción del 3tero.

1LUCA12N: hormona que tiene acciones

contrarias a la 6nsulina. ANTII2TICOS

1LUTATI2N: gluc!sgli2 participa en

reacciones 7edox de la célula.


8/111

1LUTATI2N

1l& C.s& 1l. 4L& "l)amil& L& cis)einil& "licina5‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐

P%inci(al (!()ido de las c!llas#

apeles biológicos: (efensa celular contra compuestos oxidantes:‐8)9) );8 ;; ) 8)9. %antenimiento de las proteínas en estado reducido.‐


9/111

PROTEINAS


10/111

¿QUE SON PROTEÍNAS ?

on biomóleculas formadas básicamente porcarbono2 hidrógeno2 oxígeno ! nitrógeno.1onser


11/111

$UNCIONES IOLO1ICAS 4I5

$ 7ol catali-ador de las reaccionesquímicas celulares

$ 7ol estructural

$ 7ol energético

$ 7ol en el transporte intracelular !

extracelular de metabolitos$ 7ol en la respuesta inmune


12/111

$UNCIONES IOLO1ICAS 4II5

$ 7ol de mensa>ero químico

$ 7ol en funciones especiali-adas

$ 7ol en el crecimiento ! proliferacióncelular

$ 7ol regulador del p8

/o ha! funcion celular que no sea mediada por lasproteinas


13/111

CLASI$ICACI2N DE PROTEÍNAS SE16N SU1RUPO PROSTÉTICO

CLASE 1RUPO PROSTÉTICO E0EMPLO

Li(o(%o)e/nas L/(idos & Li(o(%o)e/na‐

1lco(%o)e/nas Ca%7o8id%a)os I" 1

$os9o(%o)e/nas $os9a)o Case/na lec8e

'emo(%o)e/nas 'emo 'emo"lo7ina

$la:o(%o)e/nas Ncleó)idos ;a:ina Sccina)o D'

Me)alo(%o)e/nas 'ie%%o $e%%i)ina


14/111


15/111


16/111

19%9616?/ E=E%E/*@=

1arbono 50 A 9xígeno )+ A

Ni)%ó"eno => ?

8idrógeno 4 A @-ufre + A

"Bálido para las proteínas simples#


17/111

E+em(los

PROTEINAS DE ESTRUCTURA$ 19=@;E/9 "8CE9 D 6E=#$ E7@*6/@ "E=9 D C/@#$ F6G76/@ "@DC(@ @ =@ 19@;C=@169/#$ E=@*6/@ "=6;@%E/*9#

PROTEINAS DE $UNCION$ 897%9/@ "19/*79=@/ FC/169/E (E= 97;@/6%9#$ @/*61CE79 "=C18@/ 6/FE1169/E#

$ E/H6%@ "@1E=E7@/ 7E@1169/E E/ E= 97;@/6%9#$ 8E%9;=9G6/@ "==EB@/ 9I6;E/9#


18/111

Por su naturalezaquímica

SIMPLESCONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LASP!O"EINAS

Por la #orma quea$o%ta

FI&!OSA GLO&ULA!

Por su #unci'n&iol'(ica

EN)IMASP!O"E*NAS DE"!ANSPO!"E

CON"!+C"ILES ,M"ILESDE DEFENSA !EGULADO!ASNU"!IEN"ES-O!MONAS

Por su Solu.ili$a$/$EUGLO&ULINAS/insolu.les en a(ua$PSEUDOGLO&ULINA S/

solu.les en a(ua


19/111

TiposEjemplos

Localización o función

Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidosgrasos.Reserva voal!"mina Clara de #uevo.

Transportadoras $emoglo!ina Transporta el o%ígeno en lasangre.

&rotectoras en lasangre

'nticuerpos (lo)uean a sustanciase%tra*as.

$ormonas+nsulina

Regula el meta!olismo de laglucosa .

Estructurales ColágenoTendones, cartílagos,

pelos.Contráctiles iosina


20/111


21/111

EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO * RÍ1IDO=os seis átomos del grupo peptídico están en el mismo planodebido al carácter de doble enlace parcial del enlacepeptídico.


22/111

LA RESONANCIADE ELECTRONESCON$IERE ALENLACEPEPTÍDICO

CARÁCTER DEDOLE ENLACEPARCIAL

Un do7le enlace (%o C& O‐(e%mi)i%/a la %o)ación al%ededo%del C& N#‐

Un do7le enlace C@N im(edi%/a la%o)ación (e%o en ese caso 8a7%/ana ca%"a ne)a ne"a)i:a en el O

La :e%dade%a densidad elec)%ónica es in)e%media# La7a%%e%a (a%a la %o)ación C& N es de nos BB 0mol Fe‐es sGcien)e (a%a man)ene% el "%(o amido en n (lano#


23/111

Las (%o)e/nas son (ol/me%os de aminoácidos


24/111

El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace !


25/111

El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace !una rotación restringida


26/111

El enlace peptídico define a un péptido2 ! tiene carácterparcial de doble enlace. or ello2 el enlace peptídico esplano ! no permite la libre rotación de sus sustitu!entes.


27/111

=os ángulos de torsión en torno al 1arbono alfa permiten flexibilidadconformacional a la cadena principal "cadena polipeptídica2 sinconsiderar los grupos de cadena lateral2 carácterísticos de cadaaminoácido.


28/111


29/111

CLASIFICACIÓN DE LOS ENLACES PEPTÍDICO SEGÚN ELNUMERO DE AMINOÁCIDOS.

Oligopépi!o"# si el n º de aminoácidos es menor de 10.Dipépi!o": si el n º de aminoácidos es 2.

T$ipépi!o"# si el n º de aminoácidos es 3.T%$&pépi!o": si el n º de aminoácidos es 4.

Polipépi!o" o '&!%(&" polip%p)!i'&"# si el n º deaminoácidos es mayor de 10.


30/111

olipéptidos$ éptidos. %enos de 50 @@$ E>. ;lutatión. Es un tripéptido constituido por tres aminoácidos:

"licina cis)e/na . ácido "l)ámico#

$ Es un antioxidante intracelular para lo cual usa el grupo tiol de lacisteína como agente reductor. @ct3a reduciendo especies reacti


31/111

OR1ANI


32/111

$ACTORES HUE DETERMINAN LACON$ORMACI2N PROTEICA

$ @demás de la estructura primaria2 lascondiciones físico químicas del entorno: el p82‐concentración salina2 temperatura ! otros

factores ambientales.$ (esnaturali-ación es la pérdida de laconformación de una proteína.

$ Cna proteína desnaturali-ada pierde suacti


33/111

CARACTERI


34/111

ecuencia de aminoácidos2ir


35/111

É 2


36/111

HUÉ IN$ORMACI2N PROPORCIONA LASECUENCIA DE AMINOÁCIDOSJ

redicción de su estructura +(2 su función2locali-ación celular ! su e


37/111

Es)%c)%a P%ima%ia-secencia de aminoácidos en na e,(%esión lineal conenlace (!()idico


38/111


39/111

ESTRUCTURA SECUNDARIA

$ atrones repetiti


40/111

ESTRUCTURA SECUNDARIA


41/111

&8!lice

É


42/111

'ÉLICE AL$A: estructura rígida en forma de


43/111

'ÉLICE AL$A

Cn puente de 8 entre el 19de un aminoácido ! el /8 delcuarto aa. por detrás.

+2& aacs por


44/111

+2& aminoácidos M


45/111

=as cadenas lateralessobresalen de manera

perpendicular al e>e dela hélice.

$ACTORES HUE A$ECTAN A LA ESTAILIDAD DE LA 'ELICE AL$A


46/111

$ACTORES HUE A$ECTAN A LA ESTAILIDAD DE LA 'ELICE AL$A

7epulsión o atracción electrostática entreresiduos.

6mpedimento estérico "entre residuosad!acentes ! entre residuos separados por +ó , aminoácidos#.

=a prolina ! la glicina *ienen un efectodesestabili-ador de la alfa hélice.

LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA 'ELICE


47/111

LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA 'ELICE


48/111

COLA1ENO

$ *riple hélice$ 1ada héliceposee lasecuencia

prolina glicina2hidroxiprolina.

COLA1ENO


49/111

$ triple hélice

$ cada hélice posee la secuencia"glicinaaminoácidoxprolinaMhidroxiprolina#n

$ + aa M


50/111

CON$ORMACI2N EN LÁMINA ETA

$ e forman cuando se alinean de lado dos o mássegmentos de cadenas poli peptídicas.

$ Esqueleto de la cadena poli peptídica extendido en-ig -ag.‐

$ =as cadenas poli peptídicas en -ig -ag se‐disponen de manera ad!acente formando unalámina estabili-ada por puentes de 8.

$ Láminas 7e)a (a%alelas 4cadenas o%ien)adas enla misma di%ección5 . an)i(a%alelas 4o%ien)adasen di%ecciones o(es)as5#


51/111

'o+a 7e)a (a%alela

'o+a 7e)a an)i(a%alela

LAS LÁMINAS se estabili-an por puentes de 8 entre los


52/111

p pgrupos N1O9 ! N/8 de enlaces peptídicos de cadenasdiferentes


53/111

# (a%alela


54/111

Lámina plegada entresegmentosde una misma cadena


55/111

1IROS ETA

Son elemen)os de cone,ión en)%e 8!lices al9a .o

láminas 7e)a#

(eterminan un cambio de dirección de las cadenas

polipeptidicas. e forma un puente de hidrógeno entre un residuo

"n# ! el situado tres aminoácidos después "n+#.

=a prolina ! la glicina abundan en los giros beta.

1IROS ETA


56/111

1IROS ETA

An)i(a%alela

Pa%alela

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS


57/111

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

1ada proteína posee una 3nica estructura +(.

=a estructura +( de una proteína depende de la secuenciade aacs.

=a función de una proteína depende de su estructura +(. La es)%c)%a 3D se es)a7iliKa median)e enlacesdisl9%o . 9e%Kas no co:alen)es#

(entro de la gran


58/111

LA ESTRUCTURA TERCIARIA$ Es la forma que se

manifiesta en el

espacio unaproteína.$ uede ser

redondeada !compacta2

adquiriendo unaspecto globular.

$ *ambién puede seruna estructurafibrosa ! alargada.

$ =a conformaciónespacial de laproteínacondiciona su

función biológica.

Mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA


59/111

$ =a E*7C1*C7@ *E716@76@ corresponde a plegamientos tridimensionales.$ =a proteína se pliega sobre sí misma ! tiende a una forma PglobularQ

$ *ambién puede ser una estructura fibrosa !alargada.

$ En su mantención participan los grupos radicales de los aminoácidos.


=a estructura terciaria


60/111

=a estructura terciaria$ =a conformación espacial de la proteína

condiciona su función biológica.

Es)%c)%a )e%cia%ia


61/111

Es)%c)%a )e%cia%ia


62/111

INTERACCIONES * ENLACES DE LA


CE/*E (E 6/*E7@1169/ E/=@1E 69/619 86(79;E/9 86(79F9G61@

CE/*E (6C=FC79

E*7C1*C7@ *E716@76@


63/111

Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos

En las proteínas en un medio acuoso2 los aminoácidosl " ill # l li f t t


64/111

apolares "amarillos# se locali-an preferentementehacia el interior de la proteína

mioglobina sección trans


65/111

uentes di sulfuro


66/111

La o,idación de cis)e/nas :ecinas (e%mi)e 9o%ma% (en)esdisl9%o# Es)os enlaces (eden ni% co:alen)emen)e cadenas (oli(e()/dicas di9e%en)es o )am7i!n im(one%le %es)%icciones es(aciales ana misma cadena (oli (e()/dica#

uentes di sulfuro

$e%Kas Fe con9o%man a las (%o)e/nas


67/111

$e%Kas Fe con9o%man a las (%o)e/nasEnlace peptídico:

=a unión de los péptidos se producen por condensación entre dos

aminoácidos. Esta es una unión co


68/111

Enlaces de hidrógeno:

$ e producen entre átomos del enlace péptidico ! grupos polarescolaterales2 donde un átomo de hidrógeno es compartido por dosátomos electronegati


69/111

Fuer-as de Ban der Taals:

"dipolos inducidos por dipolos# son fuer-as de atracción débilesentre dos átomos cuando los orbitales de sus electrones se acercan

uno al otro. =a energía de enlace es mu! débil2 de 02R SMmol ! lalongitud de 02+5nm. 1olecti


70/111

1orresponde a la asociación de cadenas polipeptídicas o

CGC/6(@(E2 cada una de ella con su estructura terciaria.e mantiene por enlaces entre los radicales de cadenasdiferentes.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

La 8emo"lo7ina es)á 9o%mada (o% dos cadenas


71/111

a e o" o7 a es)á o ada (o dos cade asal9a . dos 7e)a Fe (eden disocia%se#

8E%9;=9G6/@

dí


72/111

!M"#L"$%&' dímero

tetrámero

'EMO1LOINA

*G

Niveles de la estructura de proteí nas


73/111

6: secuencia deaminoácidos

66: Estructura +(Estabili-ada por uentes de 8idrógeno

(e cadena principal"establecidos por el;rupo amida formadoor el enlace peptídico.Pen)es 8id%ó"enoin)%amolecla%es4al9a8!lice5U Pen)es8id%ó"enoin)e%molecla%es

4lámina 7e)a (le"ada

666: Estructura +( de una1adena polipeptídica

1ompleta. 6n


74/111

PROPIEDADES ÁCIDO&ASE

$ =as proteínas tienen un comportamiento anfótero ! esto las hacecapaces de neutrali-ar las


75/111

!$ =as proteínas son solubles en agua

cuando adoptan una conformación

globular.$ =a solubilidad es debida a losradicales "7# libres de losaminoácidos que2 al ioni-arse2establecen enlaces débiles "puentes

de hidrógeno# con las moléculas deagua.

$ @sí2 cuando una proteína sesolubili-a queda recubierta de unacapa de moléculas de agua "capa

de sol


76/111

Sa ) " . Sa ) " o)

$ En un medio (oco salino2 la solubilidad de las proteínasaumenta al incrementar la concentración de sales.

$ Este efecto se conoce como sal)in" in ! se explica mediantela teoría de (eb!e8VcWel.

$ eg3n se añaden sales al medio "o lo que es lo mismo2

seg3n aumentamos la fuer-a iónica del medio#2 los iones enque éstas se disocian rodean a las proteínas2 interaccionandocon sus grupos ioni-ables2 e


77/111

$ 1onsideremos ahora un medio con al)as

concen)%aciones de sal#$ En estas condiciones2 la repulsión entre cargas del mismo

signo se reduce ! las proteínas se sol


78/111

Sal)in" In . Sal)in" o)

DESNATURALI


79/111

PROTEÍNAS

$ érdida de la estructura +( de unaproteína.

$ 1ambian las propiedades físicas2 químicas

! biológicas.$ e produce por tratamiento con agentes

físicos ! agentes químicos.


80/111

Desna)%aliKaciónde la RNasa

Rena)%aliKaciónde la RNasa

Dena)%acin#


81/111

Dena)%acin#$perdida de las estructuras cuaternaria2 terciaria !secundaria de una proteína

$no se altera la estructura primaria$E>plo. hue


82/111

@cidos ! bases fuertes. (isol


83/111

(!&')*+',%-&urea β/

mercaptoetanol PL!#'M%!&)" o+!&')*+',%"&

se retiran losagentes

denaturantes

puentes disuluro

cisteínas puentes disuluro

DENATURACION IRREQERSILE


84/111

L. 1@=97:

7ompe todas las interacciones débiles.). p8 EI*7E%9: 1ambia la carga de los radicales de

aminoacidos ioni-ables2 alterándose los enlacesen que participan.

DENATURACION IRREQERSILE


85/111


86/111

Diálisis


87/111

$roceso de se(a%a% mol!clas de na solción (o%di9e%encia del /ndice de di9sión a )%a:!s de na

mem7%ana semi(e%mea7le#$Cna solución de


88/111


89/111

Diálisis


90/111

Se(a%a)ion (o% s )amao


91/111


92/111


93/111

7# Po% s sol7ilidad


94/111

P%eci(i)ación Salina#$on solubles en agua con conformación globular.

$=a solubilidad es debida a los radicales "7# libres de aminoácidos que2establecen enlaces "puentes de hidrógeno# con moléculas de agua.

$ c%:a de sol7ilidad de na (%o)e/na#

$Amen)an sol7ilidad a concen)%aciones 7a+as . (%eci(i)an a al)as

concen)%aciones salinas

Separación por su punto isoeléctrico


95/111

c Po% s ca%"a elec)%ica


96/111

c# Po% s ca%"a elec)% ica

a5C%oma)o"%a9/a de in)e%cam7ioiónico

75Elec)%o9o%esis


97/111


98/111


99/111


100/111

791E9 19/ 79*E6/@


101/111

791E9 19/ 79*E6/@

$ 1urtido

$ Xueratina.

C%)iem7%e#$ El curtido es el proceso químico


102/111

El curtido es el proceso químicomediante el cual se conos de animales en cuero.

$ El (%oceso consis)e en %e9o%Ka% laes)%c)%a (%o)eica del ce%oc%eando n enlace en)%e las cadenasde (!()icos#

$ =a piel animal se compone de tres

capas diferenciadas : la epidermis"capa exterior# 2 el te>ido con>unti


103/111

En la etapa de 7i


104/111

$ En esta segunda etapa el ob>eti


105/111

$En el piquelado los cueros se ponen en un entorno acidoformado por cloruro sódico ! acido sulf3rico2 hasta p8 +.5 L.R

.$El acido es necesa%io (o% Fe los a"en)es c%)ien)es dec%omo no son sol7les en condiciones alcalinas alcontrario2 en soluciones alcalinas las sales de cromo

reaccionan rápidamente con las fibras del colágeno2 por loque podría producirse una sobrecurtición en las etapasexternas dificultando la difusión a las capa- internas.";ermillac2 )00,#.

$=a


106/111

El c%)ido#

$e adicionan sustancias orgánicas "sintéticas o naturales#Uo inorgánicas "minerales# para que reaccionen con lasproteínas de la piel.

$=os curtientes orgánicos más usados son: acacia2mimosa2 quebracho2 castaño2 ! cascalote. *odos elloscontienen compuestos orgánicos aromáticos2 conocidoscomo taninos.

$=os curtientes inorgánicos son sales que liberan metalessolubles que se hidroli-an ! se mantienen en solución.

El tid i l l d tí i t


107/111

$ El curtido mineral es el mas usado ! típicamente seusa sales de cromo tri


108/111


109/111

Ce%o- e) le


110/111

Ce%o- e) le

Aca7ado# El acabado del cuero Zet blue2 inclu!e operacionesmecánicas ! aplicación de una capa de cubrición a la superficie del


111/111

cuero.$El ablandado es una operación mecánica de batido que se utili-apara hacer el cuero más suaorar el aspecto final2 el lado de flor del cuero se esmerilautili-ando un cilindro de esmerilado

Documents

CAP.3.proteìnas.ppt